Capítulo 3.2

PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS
Capítulo 3.2
1. PROTEÍNAS
a) Que son La importancia de las proteínas es, en un primer análisis, cuantitativa:
constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que
representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua.Sin
embargo su gran importancia biológica reside, más que en su abundancia en la
materia viva, en el elevado número de funciones biológicas que desempeñan, en su
gran versatilidad funcional y sobre todo en la particular relación que las une con los
ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo habitual de expresión de la
información genética contenida en éstos últimos.
COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS.
Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas

contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, mientras que casi todas contienen
además azufre. Hay otros elementos que aparecen solamente en algunas proteínas
como ser fósforo, cobre, zinc, hierro .Proteínas son biomoléculas de elevado peso
molecular (macromoléculas) y presentan una estructura química compleja. Sin
embargo, cuando se someten a hidrólisis ácida, se descomponen en una serie de
compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular: los α-aminoácidos. Este
rasgo lo comparten las proteínas con otros tipos de macromoléculas: todas son
polímeros complejos formados por la unión de unos pocos monómeros o sillares
estructurales de bajo peso molecular. Existen 20 α-aminoácidos diferentes que forman
parte de las proteínas.En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos
se hallan unidos covalentemente entre sí formando largos polímeros no
ramificados. El tipo de enlace que los une recibe el nombre de enlace peptídico. Las
cadenas de aminoácidos de las proteínas no son polímeros al azar, de longitud
indefinida, cada una de ellas posee una determinada composición química, un peso
molecular y una secuencia ordenada de aminoácidos.
1
TAMAÑO DE LAS MOLÉCULAS PROTEINAS.
Las proteínas presentan tamaños moleculares muy variables.Algunas

proteínas están formadas por una sola cadena de aminoácidos, mientras que otras,
llamadas proteínas oligoméricas, están formadas por varias cadenas individuales
denominadas protómeros o subunidades. Se ha podido comprobar que en la mayor
parte de los casos las cadenas individuales de aminoácidos presentan pesos
moleculares que oscilan entre los 12.000 y los 36.000 daltons, lo que se corresponde
con una longitud de entre 100 y 300 restos aminoácidos. Sin embargo existen
moléculas proteicas más pequeñas como la insulina y mucho más grandes como
la apolipoproteína B, una proteína transportadora de colesterol, con 4.536
aminoácidos y 513.000 daltons, que representa la cadena individual de aminoácidos
más grande conocida hasta la fecha. Las proteínas de mayor tamaño están formadas
invariablemente por varias cadenas de aminoácidos.
PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL.
Las proteínas, como ya se dijo anteriormente, no son polímeros al azar de

longitud indefinida, sino que cada una de ellas tiene una determinada composición en
aminoácidos y estos están ordenados en una determinada secuencia. Hay que añadir
a ello que en las células vivas las cadenas polipeptídicas de las proteínas no se
encuentran extendidas ni plegadas al azar adoptando estructuras caprichosas o
variables, sino que cada una de ellas se encuentra plegada de un modo característico,
que es igual para todas las moléculas de una misma proteína, y que recibe el nombre
de estructura o conformación tridimensional nativa de la proteína.
2
El plegamiento de una cadena polipeptídica se realiza mediante rotaciones de los

enlaces simples del esqueleto. En principio, los sustituyentes de los átomos que se
encuentran a ambos lados de un enlace simple pueden adoptar infinitas posiciones
mediante simples rotaciones de dicho enlace. Dado que el esqueleto de una cadena
polipeptídica consta de centenares de enlaces simples, cabría esperar que dicha
cadena pudiera adoptar un número elevadísimo de conformaciones diferentes. Sin
embargo, existen una serie de restricciones a la libertad de giro de estos enlaces (la
mayoría de ellas derivadas de la interacción de la cadena polipeptídica con las
moléculas de agua que la rodean) las cuales determinan que sólo sea posible una
conformación tridimensional estable.
La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran

complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superponen unos a otros.
Debido a ello, para sistematizar el conocimiento acerca de este fenómeno, se
establecen una serie de niveles dentro de la estructura de la proteína que se conocen
como estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
3
ESTRUCTURA PRIMARIA.
La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos, es

decir, vendría especificada por los aminoácidos que la forman y el orden de colocación
de los mismos a lo largo de la cadena polipeptídica. La secuencia de aminoácidos de
una proteína se escribe empezando por el extremo amino terminal y finalizando por el
carboxi-terminal.
Si analizamos en detalle la estructura primaria de una proteína observaremos,

dado que el enlace peptídico implica a los grupos amino y carboxilo de cada
aminoácido, y que éstos están unidos a su vez al mismo átomo de carbono (C α), el
esqueleto de la cadena polipeptídica es una sucesión monótona de estos tres tipos de
enlace:
C α ------- C carboxílico
C carbox --- N amino(enlace peptídico)
N amino ---- C α
4
También observamos que las cadenas laterales o grupos R de los distintos

restos aminoácidos, que no están implicadas en el enlace peptídico, surgen
lateralmente hacia afuera de este esqueleto monótono
Los estudios realizados acerca de la estructura primaria de proteínas

procedentes de diferentes especies de seres vivos revelan que aquellas proteínas que
desempeñan funciones similares en diferentes especies tienen secuencias de
aminoácidos parecidas entre sí. Por otra parte, se ha comprobado que cuanto más
emparentadas evolutivamente estén dos especies mayor es el grado de similitud entre
las secuencias de aminoácidos de sus proteínas homólogas. Estos datos sugieren
que debe existir algún tipo de relación entre la secuencia de aminoácidos y la función
de las proteínas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de una proteína es el modo característico de plegarse

la misma a lo largo de un eje. Es el primer nivel de plegamiento, en el que los distintos
restos de aminoácidos se disponen de un modo ordenado y repetitivo siguiendo una
determinada dirección. En las proteínas fibrosas las estructuras primaria y secundaria
especifican completamente la conformación tridimensional; estas proteínas no
presentan por lo tanto niveles superiores de complejidad
Fue precisamente en las proteínas fibrosas, dada su mayor simplicidad estructural,

donde fue estudiada inicialmente la estructura secundaria; particularmente en dos
tipos de proteínas de origen animal muy abundantes: las queratinas y los colágenos.
Ambas son proteínas insolubles que desempeñan importantes funciones de tipo
estructural en los animales superiores. Existen dos tipos de queratinas de diferente
dureza y consistencia, las α-queratinas(por ejemplo las que abundan en el pelo o en
las uñas) y las β-queratinas (telas de araña, seda, etc.).
ESTRUCTURA TERCIARIA
5
Existen proteínas cuya conformación tridimensional no puede especificarse

totalmente considerando sólo sus estructuras primaria y secundaria. Son las llamadas
proteínas globulares cuyas cadenas polipeptídicas se hallan plegadas de un modo
complejo formando arrollamientos globulares compactos que tienden a adoptar una
forma aproximadamente esférica. La proteínas globulares son generalmente solubles
en agua y desempeñan un gran número de funciones biológicas (por ejemplo los
enzimas son proteínas globulares). Se conoce como estructura terciaria el modo
característico de plegarse una cadena polipeptídica para formar un arrollamiento
globular compacto
La variedad de estructuras terciarias posibles es inmensa.
a) La cadena polipeptídica está plegada de un modo muy compacto, sin apenas

espacio para moléculas de agua en el interior del plegamiento.
b) Existen tramos rectilíneos que presentan estructura secundaria en hélice-α o en

conformación β; en la mayoría de las proteínas estudiadas coexisten zonas con uno y
otro tipo de estructura (Figura 8.18). Estos tramos están separados por curvaturas sin
estructura secundaria aparente en unos casos o por codos β en otros. Las cantidades
6
relativas que representan los diferentes tipos de estructura secundaria varían

considerablemente de una proteínas a otras.
c) Se han detectado agrupamientos estables de estructuras secundarias que dan

lugar a motivos estructurales que se repiten en multitud de proteínas diferentes. Entre
estos agrupamientos, denominados estructuras supersecundarias, cabe citar el "barril
α/β", la "silla β", el "haz de cuatro hélices", el "lazo βαβ" o el "sandwich ββ".
d) En algunas proteínas se han detectado dos o más regiones globulares

densamente empaquetadas que se hallan conectadas entre sí por un corto tramo de
cadena polipeptídica extendida o plegada en hélice α. Estas regiones globulares,
denominadas dominios, presentan una gran estabilidad, y aparecen repetidas en
muchas proteínas diferentes.
e) Los restos de aminoácidos con grupos R polares o con carga se proyectan hacia el
exterior de la estructura, expuestos al contacto con las moléculas de agua.
f)Los restos de aminoácidos con grupos R no polares (hidrófobos) se encuentran en

el interior de la estructura, aislados del contacto con el agua y ejerciendo interacciones
hidrofóbicas entre sí.
Por otra parte se observó que en todas las proteínas estudiadas existe una
serie de fuerzas intramoleculares que tienden a estabilizar la estructura terciaria. Estas
fuerzas son de dos tipos: a) enlaces covalentes (puentes disulfuro entre los grupos -
SH de los restos de cisteína); b) interacciones débiles entre los grupos R de distintos
aminoácidos que ocupan posiciones muy distantes a lo largo de la cadena
polipeptídica (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van der
Waals).A la vista de estos datos se llegó a la conclusión de que es la naturaleza (polar
o no polar) de los distintos grupos R, las posibilidades de formación de interacciones
débiles o covalentes entre los mismos, y su posición en la cadena polipeptídica, es
decir, la secuencia de aminoácidos lo que determina el hecho de que ésta adopte una
u otra disposición en el espacio, o lo que es lo mismo, una determinada estructura
terciaria. Hay que tener en cuenta que en su estado nativo las moléculas proteicas se
7
encuentran en el seno del agua y que, por lo tanto, el plegamiento de la cadena

polipeptídica será una respuesta a la interacción de los distintos grupos R (polares o
no polares) con las moléculas de agua; además, la posibilidad de que se establezcan
interacciones que estabilicen la estructura entre los distintos grupos R a lo largo de la
cadena polipeptídica también dependerá de la naturaleza y posición de los mismos en
la cadena. En la actualidad todo parece indicar que las interacciones hidrofóbicas
entre los grupos R no polares enterrados en el interior de la estructura constituyen la
verdadera fuerza directriz del plegamiento de una cadena polipeptídica, contribuyendo
los demás tipos de interacciones débiles y covalentes a su mayor estabilidad.
ESTRUCTURA CUATERNARIA.
Existen proteínas que están formadas por varias cadenas polipeptídicas: son las
llamadas proteínas oligoméricas. En ellas, la proteína completa (oligómero)está
formada por un número variable de subunidades o protómeros. Los oligómeros
pueden ser dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros, hexámeros...., según estén
formados por 2, 3, 4, 5, 6.... protómeros. Los oligómeros más frecuentes están
formados por un número par de cadenas polipeptídicas.
En estas proteínas las distintas subunidades están asociadas de un modo

característico al que llamamos estructura cuaternaria.
8
El estudio de la estructura cuaternaria de las proteínas oligoméricas también

fue abordado mediante la aplicación de la técnica DRX tras la obtención de las mismas
en estado cristalino puro. En este caso la interpretación de los difractogramas de RX
resultó tan compleja que algunos cristalógrafos de proteínas emplearon en este
esfuerzo hasta 25 años de trabajo antes de poder publicar resultados.
La primera proteína cuya estructura cuaternaria fue conocida (Figura 8.20) fue
la hemoglobina humana (la proteína encargada de transportar el oxígeno en la
sangre).
También se pueden hacer algunas generalizaciones acerca de la estructura

cuaternaria de algunas proteínas oligoméricas conocidas. En todas ellas.....
a) Cada una de las subunidades o protómeros presenta una estructura terciaria

determinada con rasgos similares a los de las proteínas globulares formadas por una
sola cadena polipeptídica.
b) La estructura terciaria de las diferentes subunidades de una proteína oligomérica

es muy semejante a la de proteínas globulares que desempeñan la misma o parecida
función (la estructura terciaria de cada una de las subunidades de la hemoglobina es
casi idéntica a la estructura terciaria de la mioglobina. Ambas proteínas desempeñan
la función de transportar oxígeno, una en la sangre, la otra en el músculo. Se percibe
pues una clara relación entre estructura y función.
c) Las distintas subunidades se encuentran asociadas de un modo característico,

estableciéndose entre ellas puntos de contacto que son los mismos para todas las
moléculas de una misma proteína. Estos puntos de contacto se ven estabilizados por
interacciones débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones
iónicas) entre los grupos R de determinados aminoácidos.
AMINOACIDOS
9
Los aminoácidos se refieren a una estructura molecular compuesta tanto de amina

como de grupos funcionales de carboxilo y pueden ser considerados como
los componentes básicos de nuestra vida.
ALANINA
Es uno de los más significativos entre los 20 aminoácidos más comunes ya que
ofrece energía a nuestro cuerpo.
Se libera en el torrente sanguíneo durante el tiempo en el que practicamos ejercicio
e induce efecto de hidratos de carbono que consume al sistema de salud. Promueve
la mejora en el área de la síntesis de proteínas y el equilibrio de nitrógeno.
ARGININA
Es sintetizado normalmente en el cuerpo, la arginina es conocida por ser un
aminoácido semi-esencial.
A veces se requiere más que la producción normal. Las deficiencias de este

aminoácido pueden producir mala cicatrización de heridas, debilidad en los
músculos, pérdida del cabello, irritación en la piel, y el estreñimiento.
10
ASPARAGINA
Es necesaria para mantener el equilibrio homeostático en nuestro sistema nervioso.

La transformación de aminoácidos y la síntesis de amoníaco dependen en gran
medida de asparagina.
ÁCIDO ASPÁRTICO
El ácido aspártico promueve la actividad de la enzima, el mantenimiento de la
solubilidad en el cuerpo, así como la homeostasis en caracteres iónicos de las
proteínas.
CISTEÍNA
Sólo está presente a razón de 2,8% en proteínas pero proporciona la estabilidad de
3 dimensiones de la molécula de proteína. También juega un papel crucial en el
proceso metabólico de muchas enzimas importantes.
ÁCIDO GLUTÁMICO
Es uno de los aminoácido más importantes entre todos los 20 principales. Es
responsable de transportar el glutamato y otros aminoácidos esenciales para
crear barreras en la sangre.
GLUTAMINA
La glutamina es capaz de eliminar el exceso de amoníaco del sistema del cuerpo. Se
mejora el sistema inmunológico. Aparte de eso, la glutamina posee propiedad anti-
ansiedad que permite a la mente a estar relajada.
GLICINA
La glicina es conocida como el segundo más común entre el grupo de los
aminoácidos. Ayuda a la transformación de las sustancias tóxicas dañinas dentro del
cuerpo a una forma no tóxica.
HISTIDINA
11
Se requiere histidina para el desarrollo infantil. La deficiencia de histidina puede

resultar en eczema, un tipo de enfermedad que produce erupciones en la piel. Hay
pocos trastornos genéticos que promueven estado no metabólica para histidina. Esto
se traduce en trastornos del habla y retrasos mentales entre los lactantes y niños
pequeños.
ISOLEUCINA
Este aminoácido es particularmente importante para estimular el cerebro con el fin
de producir el estado de alerta mental.
LEUCINA
Es particularmente eficaz en la producción de otros compuestos bioquímicos
esenciales en el cuerpo. Estos productos químicos son importantes para la
producción de energía corporal y el estado de alerta mental.
LISINA
La lisina es uno de los aminoácidos más importantes. Funciona contra el virus del
herpes en particular proporcionando los suplementos nutricionales que el cuerpo
requiere.
METIONINA
Es un aminoácido esencial que funciona para iniciar la traducción del ARN
mensajero.
PHENYLALAINE
Este aminoácido afecta profundamente a las células del cerebro a nivel bioquímico.
PROLINA
Afecta significativamente la nutrición humana. Se cree que actúa como una fuente
de nitrógeno.
SERINA
12
Serina está íntimamente relacionado con diversas funciones corporales tales como
el metabolismo de la grasa, el crecimiento del tejido, la mejora del sistema inmune y
muchos más. Es un ingrediente esencial de la proteína del cerebro.
TREONINA
Ayuda a mantener el equilibrio de proteínas y también en la asistencia a la formación
de colágeno.
TRIPTÓFANO
El triptófano es particularmente necesario en el cuerpo para la producción de
vitamina B3.
TIROSINA
Es crucial en la construcción de enlace entre la dopamina y la norepinefrina.
También reduce la grasa mediante la supresión del apetito.
VALINA
Es eficaz en la promoción del crecimiento del tejido y el mantenimiento del equilibrio
de nitrógeno en el sistema de salud.
b) CARACTERISTICAS
SOLUBILIDAD
Las proteinas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al ionizarse,
establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de agua. Así,
cuando una proteina se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de
agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteinas lo cual
provocaría su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible
la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
13
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de

neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un
ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.
DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION
La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que

mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y secundaria, conservandose
solamente la primaria. En estos casos las proteinas se transforman en filamentos
lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles
en agua. Los agentes que pueden desnaturalizar a una proteina pueden ser: calor
excesivo; sustancias que modifican el pH; alteraciones en la concentración; alta
salinidad; agitación molecular; etc... El efecto más visible de éste fenómeno es que
las proteinas se hacen menos solubles o insolubles y que pierden su actividad
biológica.
La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se

calientan entre 50 y 60 ºC; otras se desnaturalizan también cuando se enfrian por
debajo de los 10 a 15 ºC.
La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos

es irreversible.
14
ESPECIFICIDAD
Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las
especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteinas (diferentes de las
de otras especies) y, aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas
entre los distintos individuos. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son
comunes a todos los seres vivos.
La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia

de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos, lo cual está determinado por
el ADN de cada individuo.
15
La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la

compatibilidad o no de transplantes de órgános; injertos biológicos; sueros
sanguíneos; etc... o los procesos alérgicos e incluso algunas infecciones.
c)CLASIFICACIÓN.
Péptidos y Enlace peptídico
Los péptidos son cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces químicos
de tipo amídico a los que se denomina Enlace Peptídico. Así pues, para formar
péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas de longitud y
secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:
a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.
 Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.
 Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3.
 Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4.
 etc...
b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.
16
Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda

a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y
finalizando por el extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre,
de tal manera que el eje o esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis
átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a
otros, y por extensión, de unas proteinas a otras, es el número, la naturaleza y el orden
o secuencia de sus aminoácidos.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo

carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo
inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos
fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en
el plano a los átomos que lo forman.
17
Aunque en ocasiones se emplea una clasificación basada en las funciones de las

proteínas, con frecuencia se recurre a otros criterios, como su composición y
complejidad, que permiten dividirlas en dos grandes grupos:
 Holoproteínas o proteínas simples. Están formadas únicamente por cadenas
polipeptídicas, ya que en su hidrólisis (descomposición en subunidades) sólo se
obtienen aminoácidos. Dicho de otra forma: están formadas exclusivamente por
aminoácidos.
 Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas. Además de las cadenas
polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se
denomina grupo prostético.
18
Holoproteínas.
Según su estructura tridimensional, las holoproteínas se subdividen en proteínas

globulares (redondeadas, con un alto grado de plegamiento y normalmente solubles)
y fibrilares (lineales, con una estructura terciaria menos compleja e insolubles).
Algunas proteínas con estructura globular pueden adquirir estructura fibrilar y
hacerse insolubles. Éste es el caso de la transformación de fibrinógeno en fibrina
durante el proceso de la coagulación sanguínea. Los filamentos de fibrina crean una
red donde los glóbulos rojos quedan atrapados y forman el coágulo.
Entre las proteínas globulares destacan las siguientes:

 Albúminas. Constituyen un grupo de proteínas grandes, que desempeñan
funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Se
pueden diferenciar a su vez en lactoalbúminas, ovoalbúminas y sero-albúminas,
según se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguíneo,
respectivamente. Son las proteínas más grandes, pudiendo llegar a alcanzar
masas moleculares de 1000 000. Como su nombre indica, su forma globular es
muy perfecta. Se incluyen en este grupo algunas heteroproteínas, como la
hemoglobina.
19
 Histonas. Poseen una masa molecular baja y contienen una gran proporción de
aminoácidos básicos. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina y
desempeñan un papel muy importante en los procesos de regulación génica,
Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen

en este grupo algunas proteínas muy conocidas:
 Queratina. Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras
cutáneas como pelos, plumas, uñas y escamas, es una proteína rica en el
aminoácido cisteína.
 Colágeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos
conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Posee una estructura secundaria característica
compuesta por tres cadenas trenzadas.
 Miosina. Esta proteína participa activamente en la contracción de los músculos.
 Elastina. Como su nombre indica, posee una gran elasticidad que le permite
recuperar su forma tras la aplicación de una fuerza. Debido a esta propiedad, la
elastina se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles, como
los pulmones, las arterias o la dermis de la piel.
d). Importancia para los seres vivos
20
Las proteínas forman parte de la estructura básica de tejidos como músculos,

tendones, piel uñas, por lo que son los nutrientes que desempeñan un gran número
de funciones en las células de los seres vivos. Además, desempeñan funciones
metabólicas y reguladoras como la asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y
grasas en la sangre. Asimismo, definen la identidad de cada ser vivo, pues son la
base de nuestro código genético (ADN)
e). funciones en los seres vivos
De todas las moléculas que se encuentran en los seres vivos, las proteínas son las
que tienen las funciones más diversas, como sugiere la siguiente relación:
 Estructura. Algunas proteínas proporcionan protección y sostén. Las proteínas

estructurales suelen tener propiedades muy especializadas. Por ejemplo, el
colágeno (el componente principal de los tejidos conjuntivos) y la fibroína
(proteína de la seda) poseen una fuerza mecánica significativa. La elastina,
una proteína semejante a la goma que se encuentra en las fibras elásticas, se
encuentra en varios tejidos del organismo (p. ej., los vasos sanguíneos y la
piel) que para operar adecuadamente deben ser elásticos.
 Transportadora. Muchas proteínas actúan como moléculas transportadoras de
moléculas o iones a través de las membranas o entre las células. Entre los
ejemplos de proteínas de membrana están la Na+-K+ ATPasa y el
transportador de glucosa.
Otras proteínas transportadoras son la hemoglobina, que lleva el O2 a los tejidos
desde los pulmones, y las lipoproteínas LDL y HDL, que transportan los lípidos
desde el hígado y el intestino a otros órganos. La transferrina y la ceruloplasmina
son proteínas séricas que transportan, respectivamente, hierro y cobre.
 Inmunológica. El sistema inmunitario es el sistema de defensa del cuerpo
contra organismos infecciosos y otros agentes invasores. A través de una
serie de pasos denominados respuesta inmunitaria el sistema inmunitario
ataca a los organismos y sustancias que invaden el cuerpo y que le podrían
provocar enfermedades.
21
 Hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una
vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas en un receptor
adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y
el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en la sangre) o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina
(que regula el metabolismo del calcio).
 Enzimática. La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar
gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico
para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La
gran mayoría de las proteínas son enzima.
 Contráctil. Permiten el movimiento a los organismos unicelulares y
pluricelulares, por ejemplo:
La dineína. Responsable del movimiento de cilios y flagelos.
La actina y la miosina. Que son filamentos proteicos que intervienen en la
contracción de los músculos.
 Catálisis. Las enzimas son proteínas que dirigen y aceleran miles de
reacciones bioquímicas en procesos como la digestión, la captura de energía
y la biosíntesis. Estas moléculas tienen propiedades notables. Por ejemplo,
pueden aumentar la velocidad de reacción por factores comprendidos entre
106 y1012
• Pueden realizar esta proeza en condiciones de pH y temperatura suaves, dado que
pueden inducir o estabilizar intermediarios de reacción forzados. Entre los ejemplos
se encuentran la ribulosa fosfato carboxilasa, Una enzima importante en la
fotosíntesis y la nitrogenasa, un complejo proteico que es responsable de la fijación
del nitrógeno.
 Movimiento. Las proteínas participan en todos los movimientos celulares.
Por ejemplo, la actina, la tubulina y otras proteínas forman el citoesqueleto. Las
proteínas del citoesqueleto son activas en la división celular, la endocitosis, la
exocitosis y el movimiento ameboide de los leucocitos.
 Defensa. Una extensa variedad de proteínas son protectoras. Entre los
ejemplos que se encuentran en los vertebrados están la queratina, la proteína
22
que se encuentra en las células de la piel y que ayuda a proteger al

organismo contra los daños mecánicos y químicos. Las proteínas de la
coagulación de la sangre, fibrinógeno y trombina, impiden la pérdida de
sangre cuando los vasos sanguíneos se lesionan.
Las inmunoglobulinas (o anticuerpos) las producen los linfocitos cuando organismos
ajenos, como las bacterias, invaden un organismo. La unión de los
Anticuerpos a un organismo invasor es el primer paso para su destrucción.
 Regulación. La unión de una molécula hormonal o un factor de crecimiento a
receptores en sus células diana modifica la función celular. Entre los ejemplos
de hormonas peptídicas se encuentra la insulina y el glucagón, ambos regulan
la concentración de glucosa en sangre. La hormona del crecimiento estimula
el crecimiento celular y la división. Los factores de crecimiento son
polipéptidos que controlan la división y la diferenciación de las células
animales. Entre los ejemplos están el factor de crecimiento derivado de las
plaquetas (PDGF) y el factor de crecimiento epidérmico (EGF).
 Almacenamiento. Determinadas proteínas actúan como reserva de nutrientes
esenciales. Por ejemplo, durante el desarrollo la ovoalbúmina de los huevos
de las aves y la caseína de la leche de los mamíferos son fuentes abundantes
de nitrógeno orgánico, Las proteínas vegetales, como la zeína, realizan una
función semejante en las semillas que germinan.
 Respuesta a las agresiones. La capacidad de los seres vivos para sobrevivir a
diversos agresores abióticos está mediada por determinadas proteínas. Entre
los ejemplos se encuentran el citocromo P450, un grupo diverso de enzimas
que se encuentran en los animales y las plantas que normalmente convierten
a un gran número de contaminantes orgánicos tóxicos en derivados menos
tóxicos, y la metalotioneína, una proteína intracelular con abundante cisteína
que virtualmente se encuentra en todas las células de los mamíferos y que se
une a los metales tóxicos como el cadmio, el mercurio y la plata, y los
secuestra. Las Temperaturas excesivamente elevadas y otras agresiones dan
lugar a la síntesis de una clase de proteínas denominadas proteínas de
23
choque térmico (hsp) que consiguen el plegamiento correcto de las proteínas

dañadas,
Si esas proteínas se dañan de forma grave, las hsp estimulan su degradación,
(Determinadas hsp actúan en el proceso normal de plegamiento proteico.) Las
células están protegidas de la radiación por enzimas reparadoras de DNA.
f). Metabolismo en los seres vivos
Un ser vivo es un ser natural, complejo, capaz de actuar por sí mismo y de realizar
las funciones de nutrición, de relación y de reproducción.
Los seres vivos están constituidos básicamente por carbono, hidrogeno, oxigeno,
nitrógeno, fosforo y azufre. Estos elementos químicos se llaman bioelementos.
Los bioelementos se asocian formando biomoléculas, como los azucares, las grasas,
proteínas y los ácidos nucleicos.
Nuestros cuerpos obtienen la energía que necesitan de los alimentos a través del
metabolismo. Un conjunto de reacciones químicas que tienen lugar en las células del
cuerpo que permite transformar la energía que contienen los alimentos en el
combustible que necesitamos para todo lo que hacemos desde movernos hasta
pensar y crecer.
Es decir, es el conjunto de reacciones químicas que tienen lugar dentro de las
células de los organismos vivos las cuales transforman energía. Conservan su
identidad y se reproducen. Todas las formas de vida desde las algas unicelulares
hasta los mamíferos dependen de centenares de reacciones metabólicas.
2. ACIDOS NUCLEICOS
Introducción
Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición

de monómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se
forman largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar
24
tamaños gigantescos, de millones de nucleótidos encadenados. Existen dos tipos

básicos, el ADN y el ARN
Composición química de los ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos están formados por los siguientes elementos: carbono (C)
hidrogeno (H2) oxigeno (O2) nitrógeno (N2) y fosforo (P) estos elementos se combinan
y constituyen las unidades estructurales básicas denominadas nucleótidos. Distintos
nucleótidos se unen para formar largas cadenas de acidos nucleicos
Los ácidos nucleicos, y el ADN en particular, son macromoléculas clave en la

continuidad de la vida. El ADN lleva la información hereditaria que se trasmite de
padres a hijos y proporciona las instrucciones sobre cómo (y cuándo) hacer muchas
proteínas necesarias para construir y mantener en funcionamiento células, tejidos y
organismos.
La manera en que el ADN lleva esta información y cómo la usan células y organismos
es compleja, fascinante y bastante sorprendente, y la exploraremos con más detalle
en la sección de biología molecular. Aquí, solo echaremos un rápido vistazo a los
ácidos nucleicos desde la perspectiva de las macromoléculas.
Las funciones del ADN y el ARN en la célula.
Los ácidos nucleicos, macromoléculas compuestas de unidades llamadas

nucleótidos, existen de manera natural en dos variedades: ácido
25
desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN). El ADN es el material genético

de los organismos vivos, desde las bacterias unicelulares hasta los mamíferos
multicelulares como tú y yo. Algunos virus usan ARN, no ADN, como su material
genético, pero técnicamente no se consideran vivos (ya que no pueden reproducirse
sin la ayuda de un hospedero).
El ADN en las células.
En eucariontes, como plantas y animales, el ADN se encuentra en el núcleo, una

cámara especializada rodeada de membrana dentro de la célula, así como en ciertos
tipos distintos de organelos (como las mitocondrias y los cloroplastos de las plantas).
En procariontes, como las bacterias, el ADN no está encerrado en una envoltura
membranosa, aunque sí se encuentra en una región especializada de la célula
llamada nucleoide.
En eucariontes, el ADN se suele separar en un número de fragmentos lineales muy

largos llamados cromosomas, mientras que en procariontes, como las bacterias, los
cromosomas son mucho más pequeños y a menudo circulares (en forma de anillo).
Un cromosoma puede contener decenas de miles de genes, y cada uno proporciona
instrucciones sobre cómo hacer un producto particular que necesita la célula.
De ADN a ARN a proteínas
Muchos genes codifican para productos proteicos, es decir, indican la secuencia de

aminoácidos que es usa para construir una proteína en particular. Sin embargo, antes
de que esta información se pueda utilizar para la síntesis de proteínas, primero debe
hacerse una copia del gen en ARN (transcrito). Este tipo de ARN se llama ARN
mensajero (ARNm) y sirve como un mensajero entre el ADN y los ribosomas, las
máquinas moleculares que leen las secuencias de ARNm y que lo utilizan para
sintetizar proteínas. Esta progresión de ADN a ARN a proteína es lo que se conoce
como "dogma central" de la biología molecular.
26
Es importante resaltar que no todos los genes codifican para productos proteicos. Por
ejemplo, algunos genes codifican ARN ribosomal (ARNr), que sirve como componente
estructural de los ribosomas, o ARN de transferencia (ARNt), que son moléculas de
ARN en forma de trébol que transportan aminoácidos al ribosoma para la síntesis de
proteínas. Incluso otras moléculas de ARN, como el diminuto micro ARN (conocidos
como miRNA), actúan como reguladores de otros genes, y todo el tiempo se están
descubriendo nuevos tipos de ARN que no codifican para proteínas.
Nucleótidos
El ADN y el ARN son polímeros (en el caso del ADN, suelen ser polímeros muy largos)
y se componen de monómeros conocidos como nucleótidos. Cuando estos
monómeros se combinan, la cadena resultante se llama polinucleótido (poli =
"muchos").
Cada nucleótido se compone de tres partes: una estructura anular que contiene
nitrógeno llamada base nitrogenada, un azúcar de cinco carbonos, y al menos un
grupo fosfato. La molécula de azúcar tiene una posición central en el nucleótido, la
base se conecta a uno de sus carbonos y el grupo (o grupos) fosfato, a otro. Vamos a
ver cada parte de un nucleótido a su vez.
27
Imagen de los componentes del ADN y ARN, que incluyen el azúcar (desoxirribosa o
ribosa), el grupo fosfato y la base nitrogenada. Las bases comprenden las bases
pirimidinas que tienen un anillo (citosina y timina en el ADN, y uracilo en el ARN) y las
bases purinas con dos anillos (adenina y guanina). El grupo fosfato se une al carbono
5'. El carbono 2' tiene un grupo hidroxilo en la ribosa, pero solo hidrógeno
Las bases nitrogenadas.
Las bases nitrogenadas de los nucleótidos son moléculas orgánicas (basadas en

carbono), compuestas por estructuras anulares que contienen nitrógeno.
Cada nucleótido en el ADN contiene una de cuatro posibles bases nitrogenadas:

adenina (A), guanina (G) citosina (C) y timina (T). La adenina y la guanina son purinas,
lo que significa que sus estructuras contienen dos anillos fusionados de carbono y
28
nitrógeno. En cambio, la citosina y la timina son pirimidinas y tienen solo un anillo de

carbono y nitrógeno. Los nucleótidos de ARN también pueden contener bases de
adenina, guanina y citosina, pero tienen otra base tipo pirimidina llamada uracilo (U)
en lugar de la timina. Como se muestra en la figura anterior, cada base tiene una
estructura única, con su propio conjunto de grupos funcionales unidos a la estructura
anular.
Como abreviaturas en la biología molecular, las bases nitrogenadas se suelen

nombrar por sus símbolos de una letra: A, T, G, C y U. El ADN contiene A, T, G y C,
mientras que el ARN contiene A, U, G y C (es decir, la U se intercambia por T).
Los azúcares
Además de tener conjuntos de bases ligeramente diferentes, los nucleótidos de ADN

y ARN también tienen azúcares ligeramente distintos. El azúcar de cinco carbonos del
ADN se llama desoxirribosa, mientras que en el ARN el azúcar es la ribosa. Estas dos
moléculas son semejantes en estructura, solo con una diferencia: el segundo carbono
de la ribosa tiene un grupo hidroxilo, mientras que el carbono equivalente en la
desoxirribosa tiene un hidrógeno en su lugar. Los átomos de carbono de una molécula
de azúcar se numeran 1', 2', 3', 4' y 5' (1' se lee "uno prima"), como se muestra en la
figura anterior. En un nucleótido, el azúcar ocupa la posición central, la base se une
al carbono 1' y el grupo (o grupos) fosfato se une al carbono 5'.
El fosfato
Los nucleótidos pueden tener solo un grupo fosfato o una cadena de hasta tres grupos
fosfato que se unen al carbono 5' del azúcar. Algunas fuentes de información química
utilizan el término "nucleótido" solo para el caso de un fosfato, pero en biología
molecular generalmente se acepta la definición más amplia. En una célula, el
nucleótido que está por añadirse al final de una cadena de polinucleótidos contendrá
una serie de tres grupos fosfato. Cuando el nucleótido se une a la cadena creciente
29
de ADN o ARN, pierde dos grupos fosfato. Por lo tanto, en una cadena de ADN o ARN,
cada nucleótido solo tiene un grupo fosfato.
Cadenas de polinucleótidos
Una consecuencia de la estructura de los nucleótidos es que una cadena de

polinucleótidos tiene direccionalidad, es decir tiene dos extremos que son distintos
entre sí. En el extremo 5', o inicio de la cadena, sobresale el grupo fosfato unido al
carbono 5' del primer nucleótido. En el otro extremo, llamado extremo 3', está
expuesto el hidroxilo unido al carbono 3' del último nucleótido. Las secuencias de ADN
generalmente se escriben en la dirección 5' a 3', lo que significa que el nucleótido del
extremo 5' es el primero y el nucleótido del extremo 3' es el úlitmo.
Conforme se agregan nuevos nucleótidos a una cadena de ADN o ARN, esta crece
en su extremo 3', cuando se une el fosfato 5′ del nucleótido entrante al grupo hidroxilo
en el extremo 3' de la cadena. Esto produce una cadena en la que cada azúcar se une
a sus vecinos por una serie de enlaces llamados enlaces fosfodiéster.
b). ADN
MOLÉCULA DE ADN
30
 Características
Las principales características del ADN son las siguientes:
o El ADN es una molécula de ácido desoxi-ribonucleico, esto significa que está

conformada por las bases nitrogenadas adenina, timina, citocina y guanina (el
ARN tiene uracilo en lugar de la timina). Además tiene una azúcar pentosa
llamada desoxi-ribosa (el ARN tiene azúcar ribosa).
o Es una cadena molecular quiere decir que es una sustancia constituida por
distintos tipos de moléculas sencillas ligadas entre sí para así ir formando
cadenas.
o Es bastante largo y extremadamente delgado. Si aumentáramos cien veces el

tamaño del núcleo celular alcanzaría el tamaño de la punta de un alfiler,
¿bastante pequeño cierto?, mientras que el ADN plegado en ese mismo
núcleo alcanzaría la longitud de un ¡campo de fútbol!
o Hay cuatro tipos de eslabones, esos son las moléculas denominadas
nucleótidos en la cadena. Sus nombres son: ácido adenílico, ácido guanílico,
ácido citidílico y ácido timidílico y las abreviaturas, A, G, C, T, para cada una.
o Existe un orden exacto de eslabones, igual que el de las letras de un libro.
o El ADN se relaciona directamente con la transmisión de caracteres
hereditarios, pasándolos de una generación a otra.
o Es capaz de contener la codificación de las proteínas.
o Tiene una estructura con doble fila que tienen forma de espiral.
o Todos nosotros al momento de nacer, recibimos toda una cantidad de genes
de nuestros padres, ¿Qué son los genes? Son secuencias de nuclótidos que
contienen información para así construir y mantener nuestras células.
o Los genes nos pueden dar el color de la piel, el tipo de cuerpo, nuestra
personalidad e incluso nuestro coeficiente intelectual. ¡Grandioso! ¿no? Qué
perfecta es la vida, imagínate que tenemos alrededor de 30.000 genes
diferentes repartidos entre 46 cromosomas y cada cromosoma tiene
aproximadamente 1.000 genes.
31
 Estructura – Niveles estructurales
El ADN se constituyó de varios segmentos que llevan la información, los cuales

son llamados genes y de otras secuencias que forman parte de su estructura, o se
encargan de regular dicha información. El ADN es considerado un poli nucleótido
desde el punto de vista químico, ya que está formado de varios vagones, que a su
vez contiene desoxirribosa, además de una base nitrogenada y fosfato.
Todas esas estructuras se encargan de conectar los vagones de ADN entre sí, todos
esos componentes permiten que exista una secuencia específica, codificando así la
información genética.
En los diversos organismos vivos el ADN se encuentra en forma de cadena doble

compuesta de nucleótidos, uniéndose mediante conexiones de puentes de
hidrogeno. La molécula desoxirribosa, se encuentra en el centro de los nucleótidos,
envuelta en fosfato, los cuales se encuentran en parejas en el lado interior.
32
El ADN es una molécula bicatenaria, es decir, está formada por dos cadenas
dispuestas de forma antiparalela y con las bases nitrogenadas enfrentadas. En su
estructura tridimensional, se distinguen distintos niveles estructurales:
o Estructura primaria
Secuencia de nucleótidos encadenados. Es en estas cadenas donde se
encuentra la información genética, y dado que el esqueleto es el mismo para
todos, la diferencia de la información radica en la distinta secuencia de bases
nitrogenadas. Esta secuencia presenta un código, que determina una
información u otra, según el orden de las bases.
o Estructura secundaria
Es una estructura en doble hélice. Permite explicar el almacenamiento de la
información genética y el mecanismo de duplicación del ADN. Fue postulada
por Watson y Crick, basándose en la difracción de rayos X que habían
realizado Franklin y Wilkins, y en la equivalencia de bases de Chargaff, según
la cual la suma de adeninas más guaninas es igual a la suma de timinas más
citosinas.
Es una cadena doble, dextrógira o levógira, según el tipo de ADN. Ambas
cadenas son complementarias, pues la adenina y la guanina de una cadena
se unen, respectivamente, a la timina y la citosina de la otra. Ambas cadenas
son antiparalelas, pues el extremo 3´ de una se enfrenta al extremo 5' de la
homóloga.
Existen tres modelos de ADN. El ADN de tipo B es el más abundante y es el
que tiene la estructura descrita por Watson y Crick.
o Estructura terciaria
Se refiere a cómo se almacena el ADN en un espacio reducido, para formar
los cromosomas. Varía según se trate de organismos
procariotas o eucariotas:
33
En procariotas el ADN se pliega como una súper-hélice, generalmente en

forma circular y asociada a una pequeña cantidad de proteínas. Lo mismo
ocurre en orgánulos celulares como las mitocondrias y en los cloroplastos.
En eucariotas, dado que la cantidad de ADN de cada cromosoma es muy
grande, el empaquetamiento ha de ser más complejo y compacto; para ello se
necesita la presencia de proteínas, como las histonas y otras proteínas de
naturaleza no histónica (en los espermatozoides estas proteínas son
las protaminas)
o Estructura cuaternaria
La cromatina presente en el núcleo tiene un grosor de 300 Å, pues la fibra de
cromatina de 100 Å se enrolla formando una fibra de cromatina de 300 Å. El
enrollamiento de los nucleosomas recibe el nombre de solenoide. Dichos
solenoides se enrollan formando la cromatina del núcleo interfásico de
la célula eucariota. Cuando la célula entra en división, el ADN se compacta
más, formando así los cromosomas.
 Tipos de ADN – Características y funciones
La investigación genética se acumula en forma de ADN. El ADN se encuentra

presente en el núcleo de cada célula. La estructura única de la molécula de ADN es
una doble hélice. Es decir que el ADN es una combinación de doble cadena.
o ADN genómico o ADN nuclear
Este tipo de ADN alcanza el genoma de un organismo. El ADN genómico se

esparce a través de 46 cromosomas y transporta a la expresión de los rasgos
genéticos. El ADN genómico inspecciona el término de los diversos rasgos en un
organismo vivo. El ADN genómico se originó como parte del proyecto del genoma
humano para experimentar las diversas funciones de las diversas regiones del
genoma. Habitualmente durante la replicación del ADN surge una recombinación de
genes que origina un cambio en la serie que lleva a características determinadas
individuales. De esta manera, el contraste en la secuencia lograría estudiarse de
34
individuo a individuo. Esto es un proceso muy útil para estudiar las anomalías
congénitas. Sin embargo, cualquier desvío de la regulación normal del ADN llevará a
malignidades y otros trastornos en cualquier ser vivo.
o ADN mitocondrial
El ADN colocado en las mitocondrias se llama ADN mitocondrial. El DNA procede de

los genomas bacterianos redondos, por lo tanto, el DNA es un átomo redondo de
doble cadena. El ADN mitocondrial habitualmente se hereda solamente por vía
materna. Las alteraciones en el ADN mitocondrial logran conducir a enfermedades
heredadas por la madre. Cada Mitochodrion domina alrededor de 2-10 moléculas de
ADN mitocondrial. A diferencia del ADN nuclear, que mientras el proceso de
herencia se recombina y no dan una anomalía congénita, el ADN mitocondrial no
cambia de padre a hijo.
o ADN estructural
El ADN o el ácido desoxirribonucleico es una macromolécula de polidesox de vínculo

doble helicoidalmente contraída que compone el material genético de todos los
cuerpos con la excepción de los rinovirus. En procariotas sucede en nucleoides y
plásmidos. Este ADN es habitualmente redondo. En eucariotas, la mayor parte de
este ADN se localiza en la cromatina del núcleo.
35
o ADN Palindrómico
El ADN dúplex conserva áreas donde la sucesión de nucleótidos es la misma pero

desigual en las dos cadenas. Estas series son examinadas por endonucleasas de
reserva y se utilizan en la ingeniería genética. Utilizando formulas especiales para
alcanzar su objetivo. Actualmente se han registrado un sinfín de combinaciones de
ADN que puede cambiar el estilo de vida en unos años más.
o ADN satelital
s la parte del ADN monótono, que posee largas series repetitivas de nucleótidos que
forma una parte separada en la viscosidad de la ultra centrifugación. Obedeciendo al
número de pares en las bases implicadas en las regiones repetidas, el ADN satélite
se da en dos tipos, secuencias de microsatélites, dispositivos de repetición de 1-6 pb
que flanqueadas por series conservadas y minisatélites de 11-60 pb y flanqueados
en los sitios de restricción conservados. Los últimos son híper-variables y son
determinados para cada individuo u organismo vivo. Actualmente es utilizando para
la combinación de ADN o de la huella dactilar, como lo descubrió el científico
Jeffreys.
 Funciones
Como hemos explicado anteriormente el ADN se encarga esencialmente

de almacenar toda la información sobre los genes, también es capaz de transcribir y
traducir las proteínas, además de auto duplicarse, para que se pueda enviar la
información a las células nuevas durante la división.
El ADN funciona como un almacén, que contiene un mensaje necesario para que se
construya y sostenga el organismo vivo donde está localizado y pueda ser
transmitido de generación en generación. La parte que cumple esta función se
llama genoma, y el ADN que lo forma se llama ADN genómico, el cual se localiza en
el núcleo, y en las mitocondrias y cloroplastos en pequeñas cantidades.
El ADN cumple la función de replicarse, el cual es un proceso donde surgen copias

idénticas de cada molécula del mismo. Esta replicación es esencial para que se
36
pueda transferir los datos genéticos de una generación a la que sigue, constituyendo
la base de la herencia.
El mecanismo se da mediante la separación de las dos cadenas de la hélice del

mismo, para que sirvan como molde en la formación de nuevas cadenas, las cuales
son llamadas ARN mensajero. Que vienen siendo el resultado de dos moléculas
iguales a la primera. Esta replicación se llama semi conservativa, ya que cada
molécula resultante de la replicación tiene una cadena de la molécula madre y otra
recién creada.
Por otra parte, se considera una replicación conservativa cuando quedan las dos
hebras originales y nacen dos nuevas que forman la doble hélice. Y también, existe
la replicación dispersiva, donde las hebras de ADN nuevas, se componen de
fragmentos tanto del ADN antiguo como del nuevo.
La función del ADN está directamente relacionada con la transmisión de la herencia;

es decir, el ADN contiene los caracteres genéticos hereditarios que pasan de
generación en generación.
 Replicación
Replicación del ácido desoxirribonucleico. La etapa de replicación celular, es una

etapa obligada de la célula antes de dividirse; garantizando la disponibilidad de una
copia de la información genética contenida en las células madres para cada célula
hija. Durante este proceso cada una de las dos cadenas del ADN sirve de molde
para la síntesis de las nuevas cadenas.
37
Existe un conjunto de requerimientos que son necesarios para que ocurra la

replicación, entre ellos los fundamentales son los siguientes:
 Cadena de ADN molde.

 Presencia de desoxirribonucleótidos y ribonucleótidos.
 Proteínas enzimáticas para la identificación del origen, desarrollo de la cadena de
ADN, separación de las bandas y unión de las polimerasas específicas.
 Otras enzimas: polimerasas, helicasas y ligasas.
Etapas del ciclo
El proceso de replicación celular, para su estudio, puede ser dividido en cinco etapas
fundamentales:
Etapa de Preiniciación
Horquilla de replicación.
En esta etapa ocurre el ensamblaje del sistema sintetizador. Un complejo de seis

proteínas. denominado: Complejo de Reconocimiento de Origen (CRO), reconoce los
orígenes de replicación, posteriormente otras proteínas de tipo helicasa separan la
doble hélice, utilizando ATP como fuente de energía. Una vez separadas las cadenas
en los orígenes se une a estos un grupo de proteínas que tiene como función la de
impedir que las hebras vuelvan a unirse y de esta manera se forman estructuras
38
denominadas ojales de replicación; cuyos extremos reciben el nombre de horquillas

de replicación.
Etapa de Iniciación
A cada horquilla de replicación se une una ADN polimerasa que, tomando como molde
la cadena de ADN, sintetiza pequeños fragmentos de ARN; de aproximadamente 20
nucleótidos, denominados ARN iniciador, primer o cebador.
Etapa de Elongación
Otra ADN polimerasa alarga la cadena siempre en dirección 5'-3'. Teniendo en cuenta
que las bandas de ADN molde son antiparalelas, la cadena que se forma utilizando
como molde la banda que tiene dirección 3'-5', se sintetiza de forma continua y recibe
el nombre de cadena conductora. Mientras que la cadena que se forma utilizando
como molde la banda en sentido 5'-3', lo hace de forma discontinua o por fragmentos,
denominados fragmentos de Okazaki; y recibe el nombre de cadena conducida o
retardada. En esta etapa también intervienen otras enzimas como son las helicasas y
las endonucleasas.
Etapa de Terminación
La terminación de este proceso puede describirse de una manera relativamente

sencilla. Las dos horquillas que se acercaban, moviéndose en dirección opuesta, se
unen y forman una sola quedando de esta manera las dos cadenas entrelazadas. Aquí
también intervienen proteínas específicas denominadas topoisomerasas.
Etapa de Posterminación
Durante esta etapa ocurre la metilación de algunas bases en las nuevas hebras de
ADN, lo que constituye señales para la corrección de errores que se pueden producir
durante la replicación y para la reparación de los daños en el material genético.
39
Fidelidad del proceso
La replicación del material genético ocurre una sola vez durante el ciclo de vida de la
célula por lo que es imprescindible que sea realizado con una elevada fidelidad de
copia, que la secuencia de bases de las moléculas hijas sea exactamente igual a la
de las células madre. Existen mecanismos que garantizan esta elevada fidelidad de
copia entre ellos:
 La elevada especificidad del apareamiento de bases formando los pares adenina-

timina y citosina-guanina.
 La elevada especificidad de las polimerasas que incorporan los desoxinucleótidos
que forman pares complementarios al ADN que se está copiando.
 Utilización de un ARN iniciador que al ser eliminado y reemplazado por el
segmento de ADN correspondiente provoca que estas zonas sean rectificadas
siempre.
 Existencia de un mecanismo de rectificación de errores.
Replicación de los telómeros
Imagen de un cromosoma, se amplía uno de sus telómeros.
En los extremos de los cromosomas existen estructuras denominadas telómeros que

son sintetizadas por enzimas del tipo telomerasas. Sin telomerasas el ADN no puede
replicarse totalmente implicando una pérdida progresiva del material genético y por
40
tanto un límite para el número de divisiones celulares. Estudios recientes parecen

demostrar que la longitud de los telómeros está relacionada con la posibilidad que
tiene la célula para dividirse, mientras más corto es el telómero, menor es el potencial
proliferativo que posee la célula; este descubrimiento ha convertido a la telomerasa
en una posible fuente para el desarrollo de medicamentos para combatir el cáncer.
Inhibidores de la replicación
La replicación puede ser inhibida por la actuación de algunos antibióticos y antivirales,

entre los que se encuentran:
 Actúan sobre la cadena molde: Actinomicina D y la Metropsina.

 Actúan sobre las proteínas replicativas: Ácido Nalidíxico y Novobiocina.
 Actúan sobre la cadena en crecimiento: AZT (utilizada en el tratamiento del SIDA),
la desoxiadenosina, la didanosina (ddl) y la timidina.
Importancia
La transferencia de la información genética de padres a hijos constituye el fenómeno

más importante de la materia viva, no solo garantiza la sucesión de la vida, sino
además, constituye el mecanismo básico de conservación de las especies, pues
los descendientes siempre poseen características estructurales y funcionales
similares a los progenitores. Esa transferencia de información de una célula o
un organismo a sus descendientes tiene su fundamento molecular precisamente en la
duplicación o replicación de los ácidos desoxirribonucleicos.
Físicamente, el ADN tiene una estructura de doble hélice, es decir doble filamente en
espiral.
41
c). ARN
El ARN es una molécula o ácido nucleico formado por una cadena de

ribonucleotidos. Su principal función es la de ayudar a copiar la información del ADN
y trasladarla a las estructuras de la célula encargadas de la síntesis de proteínas;
además, forma parte de la producción de estas, lo que vuelve al ARN una pieza
clave en la biología de los seres vivos.
Químicamente, el ARN es un polímero lineal consiste en una cadena de nucleótidos

. Cada nucleótido contiene un grupo fosfato , un azúcar (la ribosa ) y una base
nucleica o base nitrogenada. Los nucleótidos están unidos entre sí por enlaces
fosfodiéster.
CARACTERÍSTICAS
El ARN se encarga de dirigir las etapas intermedias de la síntesis de aminoácidos.

No almacena directamente la información como el ADN, sino que la transfiere. Al
pasar la información, puede transformarse de una cadena de ácidos nucleicos a una
cadena de aminoácidos. Por lo tanto, el ADN no puede actuar solo, y se vale del
ARN para transferir la información durante la síntesis de proteínas.
42
Realmente el ARN cumple más funciones que el ADN, por lo tanto, es mucho más
versátil.
Cuando se copia la cadena de ADN a ARN, cada tres ácidos nucleicos de ADN
hacen tres ácidos nucleicos de ARN. Estos tres ácidos nucleicos del ARN se
transforman en un aminoácido.
 Se encuentran en el citoplasma.
 En el Núcleo se encuentra solamente el ARNm (ARN mensajero).
 Las moléculas de ARN están formadas por una simple cadena de nucleótidos
arrollado en forma de hélice simple.
 El Nucleótido está constituido por un azúcar, que es una pentosa; la ribosa.
 Presentan Bases Nitrogenadas púricas (Adenina y Guanina) y Bases
Nitrogenadas pirimídicas (Uracilo y Citosina).
 Presentan el RADICAL FOSFATO.
 El ARN está constituido por una sola cadena de Nucleótido.
 Las Bases Púricas se enfrentan con las Pirimídicas, se une siempre una
Adeninna (A) con un Uracilo (U) y una Citosina (C) con una Guanina(G).
ESTRUCTURA MOLECULAR DEL ARN

Estructura química
43
Comparativa entre ARN y ADN.
Como el ADN, el ARN está formado por una cadena de monómeros repetitivos
llamados nucleótidos. Los nucleótidos se unen uno tras otro mediante enlaces
fosfodiéster cargados negativamente.
Cada nucleótido está formado por una molécula de monosacárido de cinco carbonos
(pentosa) llamada ribosa (desoxirribosa en el ADN), un grupo fosfato, y uno de
cuatro posibles compuestos nitrogenados llamados bases: adenina, guanina, uracilo
(timina en el ADN) y citosina.
Estructura primaria
Al igual que el ADN, se refiere a la secuencia de las bases nitrogenadas que

constituyen sus nucleótidos. La estructura primaria del ARN es similar a la del ADN,
excepto por la sustitución de desoxirribosa por ribosa y de timina por uracilo. La
molécula de ARN está formada, además por una sola cadena.
Estructura secundaria
Apareamiento de bases complementarias en un ARN de hebra única.
A diferencia del ADN, las moléculas de ARN son de cadena simple y no suelen
formar dobles hélices extensas. No obstante, sí se pliega como resultado de la
presencia de regiones cortas con apareamiento intramolecular de bases, es decir,
pares de bases formados por secuencias complementarias más o menos distantes
44
dentro de la misma hebra. El ARNt posee aproximadamente el 60% de bases

apareadas en cuatro brazos con estructura de doble hélice.
Una importante característica estructural del ARN que lo distingue del ADN es la
presencia de un grupo hidroxil en posición 2' de la ribosa, que causa que las dobles
hélices de ARN adopten una conformación A, en vez de la conformación B que es la
más común en el ADN.Esta hélice A tiene un surco mayor muy profundo y estrecho y
un surco menor amplio y superficial. Una segunda consecuencia de la presencia de
dicho hidroxilo es que los enlaces fosfodiéster del ARN de las regiones en que no se
forma doble hélice son más susceptibles de hidrólisis química que los del ADN; los
enlaces fosfodiéster del ARN se hidrolizan rápidamente en disolución alcalina,
mientras que los enlaces del ADN son estables. La vida media de las moléculas de
ARN es mucho más corta que las del ADN, de unos minutos en algunos ARN
bacterianos o de unos días en los ARNt humanos.
Estructura terciaria
Estructura terciaria de un ARN
La estructura terciaria del ARN es el resultado del apilamiento de bases y de los

enlaces por puente de hidrógeno entre diferentes partes de la molécula. Los ARNt
son un buen ejemplo; en disolución, están plegados en forma de "L" compacta
estabilizada por apareamientos de Watson y Crick convencionales (A=U, C=G) y por
interacciones de bases entre dos o más nucleótidos, como tripletes de bases; las
45
bases pueden donar átomos de hidrógeno para unirse al esqueleto fosfodiéster; el

OH del carbono 2' de la ribosa es también un importante dador y aceptor de
hidrógenos.
FORMACIÓN
La síntesis de ARN a partir del ADN
La síntesis de una molécula de ARN a partir del ADN se llama transcripción . Es un

proceso complejo que implica una familia de enzimas de ARN polimerasas y
proteínas asociadas.
Las diferentes etapas de esta síntesis son la iniciación, elongación y terminación. El

proceso de la síntesis de ARN es significativamente diferente en los organismos
procariotas y en células eucariotas
Finalmente, después de la transcripción real, el RNA puede someterse a una serie

de modificaciones post-traduccionales como parte de un proceso de maduración en
el que su secuencia y su estructura química se pueden modificar
INTRODUCCIÓN
El inicio de la transcripción de RNA por una ARN polimerasa se lleva a cabo a una
secuencia específica de ADN llamada promotor . Este promotor comprende uno o
más elementos de secuencias conservadas en que se unen las proteínas
generalmente específicas, factores de transcripción.
Justo aguas arriba del sitio de iniciación de la transcripción, el miembro proximal es

generalmente rica en nucleótidos T y A , y es por esta razón llamada caja TATA 27
en eucariotas o caja Pribnow en bacterias 28 . Los factores de transcripción
favorecen el reclutamiento de la ARN polimerasa al promotor y la apertura de la
doble hélice de ADN.
Esto forma lo que se llama una burbuja de transcripción con el ADN abierto, una
hebra (la matriz) se hibrida con el ARN se sintetiza.
46
ALARGAMIENTO
El “tronco” del árbol está formado por el ADN y las “ramas” son diferentes moléculas
de ARN durante la síntesis. Estos son más cortas hacia el inicio de la transcripción y
ya hacia la región de extremo.
Una vez que la ARN polimerasa unida al promotor y la burbuja de transcripción

formada, se sintetiza la primera estática sin salir de la secuencia de nucleótidos del
promotor. Los factores de transcripción se destacan y la ARN polimerasa es
processive
A continuación, transcrito de ARN en la dirección 5 ‘a 3’, utilizando una de las dos

hebras del ADN como una plantilla y ribonucleótidos trifosfatos ( ATP , GTP , CTP y
UTP ) como precursores.
la tasa de alargamiento de la RNA polimerasa es de aproximadamente 50 a 90

nucleótidos por segundo.
TERMINACIÓN
La terminación de la transcripción de las ganancias de ARN de acuerdo con

mecanismos completamente diferentes en bacterias y en eucariotas .
En las bacterias, el principal mecanismo de terminación implica una estructura de

ARN específico, el terminador compuesto de un tallo-bucle estable, seguido de una
serie de residuos de uridina (U). Cuando el ARN polimerasa sintetiza esta secuencia,
el plegado del tallo del ARN provoca una ruptura de la polimerasa
ARN, que es ADN matriz no apareado por una serie de emparejamientos bajos, se
separa, sin la intervención de otros factores proteicos. La terminación también puede
hacerse a través de la intervención de un factor de proteína específica, el factor Rho
En eucariotas, la terminación de la transcripción por la ARN polimerasa II se acopla

a la poliadenilación . Dos complejos de proteínas, CPSF (en) y CSTF (en) reconocer
las señales de poliadenilación (5′-AAUAAA-3 ‘) y la escisión del ARN. Se escinden
47
ARN inducir la separación de la ADN polimerasa y reclutar el poli-A de la polimerasa

que añade el poli (A)
LA MADURACIÓN
ARN maduración incluye un conjunto de modificaciones post-transcripcional

observados principalmente en eucariotas y jugar un papel importante en el futuro de
ARN madurado. Los principales cambios son la adición de una tapa 5 ‘, la
poliadenilación 3’, el corte y empalme , la introducción de modificaciones químicas
en la base o ribosa y finalmente la edición .
TIPOS DE ARN
Existen distintos tipos de ARN de acuerdo a sus funciones. Sintetizar aminoácidos

es bastante complejo, por lo que se requieren varias etapas en el proceso para
llevarlo a cabo. Estos tipos distintos son:
ARNr, cuya abreviatura quiere decir ARN ribosómico.
ARNn con significado de ARN nucleolar.
ARNm, que significa ARN mensajero.
ARNt, que quiere decir ARN de transferencia.
ARN RIBOSÓMICO – ARNR.
Se identifica por encontrarse solamente en los ribosomas, halladas en las células

eucariotas y procariotas. Sin embargo, estos ribosomas tienen algo en especial:
están formados por dos subestructuras de distinto tamaño; una más grande que la
otra. Estas subestrcuturas se conforman por largas cadenas de ARN.
Los ribosomas son estructuras formadas por una combinación de proteínas y ácidos
ribonucleicos que a su vez se forman por dos subunidades que pueden unirse o
separarse, de acuerdo a su actividad. Los ribosomas intervienen en la síntesis de
proteínas ensamblando los aminoácidos de acuerdo al orden predeterminado por la
secuencia de bases del ARN mensajero.
El ARNr ribosómico viene del ARN nucleolar.
48
ARN NUCLEOLAR – ARNN.
Es una molécula larga de ácido ribonucleico que ya sintetizado se localiza en el

nucléolo de las células eucariotas. Del ARN nucleolar, se obtiene el ARN ribosómico.
ARN MENSAJERO – ARNM.
Lo vemos en el proceso de transcripción. Es decir, cuando se lee una hebra de ADN

y se transcribe, se obtiene una hebra o cadena de ARN mensajero. Lo que hace es
sacar el mensaje del núcleo de la célula para después pasarla hacia el citoplasma.
Ahí mismo, en el citoplasma, se localizan los ribosomas, quienes recibirán al ARN
mensajero para traducirlo a aminoácidos que finalmente formarán proteínas.
El ARNm representa del 3 al 5 % del ARN total celular y su tamaño dependerá del
gen transcrito. En pocas palabras, el ARNm es el molde para síntesis de proteínas.
El ARNm puede unirse al ARNr gracias al ARNt.
ARN DE TRANSFERENCIA – ARNT.
Este tipo de ARN tiene la función de reconocer cada grupo de tres nucleótidos
(triplete) del ARN mensajero de manera complementaria. De esta manera, gracias al
reconocimiento complementario, por cada triplete de ARN mensajero que el ARN de
transferencia lee, enlaza un aminoácido. Es así como el ARN mensajero, por acción
del ARN de transferencia dentro del ribosoma, puede formar una cadena de
nucleótidos en una cadena de aminoácidos.
La parte específica de ARNt Y ARNm que se unen, se llama anticodón para el caso
de ARNt y codón, para el caso de ARNm.
En palabras breves, e ARNt es el acarreador de aminoácidos para síntesis de

proteínas.
FUNCIONES
Función en la célula
En las células, el ARN debe de cumplir cuatro funciones distintas y complementarias:
49
• Soporte temporal de la información genética , es el ARN mensajero que llena este

papel, que es utilizado por la célula para transmitir la información correspondiente a
un gen dado fuera del núcleo, a continuación, para sintetizar las proteínas de de
dicha información;
• Catalizador enzimático : tales como proteínas , RNA puede plegarse en tres

dimensiones para formar estructuras complejas. Estas estructuras permiten a
algunos ARNs actúan como enzimas , se llamaribozima . El ribosoma , la
ribonucleasa P y algunos intrones son ribozimas .
• Guía de enzimas : algunos ARN se utilizan como cofactores de proteínas para

permitir su orientación a secuencias específicas. Entre estos, se pueden citar los
pequeños ARN nucleolar (snoARN), que guían las enzimas modificadoras de la ARN
ribosomal , ARN telomérico, que es un cofactor de la telomerasa , la enzima que
hace que los extremos de los cromosomas , o el ARN de interferencia ;
• Reguladores de la expresión génica : algunos ARN no codificantes juegan un papel

en la supresión de la expresión de ciertos genes o grupos de genes. Este es el caso,
por ejemplo, ARN antisentido , que coincide con un ARN diana y la traducción de
bloques por el ribosoma.
BIBLIOGRAFÍA
 Trudy McKee; James R. McKee. (2003). Bioquímica Base molecular de la

vida. Tercera edición. pag(554-583). España. McGRAW· Hill. interamericana
 Cardellá-Hernández y otros autores. Bioquímica Médica II. Editorial: Ecimed,
La Habana, 1999.
 De Robertis EDP, De Robertis EMF. Biología Celular y Molecular. Editorial:
Revolucionaria, La Habana, 1984.
 www.ehu.eus/biomoleculasproteinas/prot3.htm
Fecha de visita:05/10/2018 Hora: 22:44
50
 Httpss://cienciasteorias.blogspot.com/2012/10/metabolismo-funciones-de-los-
seres-vivos.html?m=1
Fecha de visita:05/10/2018 Hora: 23:05
 http://www.bioenciclopedia.com/las-principales-funciones-del-arn/
 http://bbpromb.blogspot.com/2012/06/estructura-molecular-del-adn-arn.html
 https://es.wikipedia.org/wiki/%C3%81cido_ribonucleico
 AUDERSIRK,AUDERSIRK G.BYERS BE2006 BIOLOGIA LA VIDA DE LA
TIERRA 6ta EDICION PRETICE HALL MEXICO
 CAMPBELL ,NA Y REECE 2001 BIOLOGIA EDITORIAL MEDICA
PANAMERICANA
51

Capítulo 3.2

Uploaded by

Document Information

Original Title

Copyright

Available Formats

Share this document

Share or Embed Document

Sharing Options

Did you find this document useful?

Is this content inappropriate?

Copyright:

Available Formats

Capítulo 3.2

Uploaded by

Copyright:

Available Formats

PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS

COMPOSICIÓN DE LAS PROTEÍNAS.

Desde el punto de vista de su composición elemental todas las proteínas

TAMAÑO DE LAS MOLÉCULAS PROTEINAS.

Las proteínas presentan tamaños moleculares muy variables.Algunas

PROTEÍNAS: CONFORMACIÓN TRIDIMENSIONAL.

Las proteínas, como ya se dijo anteriormente, no son polímeros al azar de

El plegamiento de una cadena polipeptídica se realiza mediante rotaciones de los

La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una gran

La estructura primaria de una proteína es su secuencia de aminoácidos, es

Si analizamos en detalle la estructura primaria de una proteína observaremos,

C carbox --- N amino(enlace peptídico)

También observamos que las cadenas laterales o grupos R de los distintos

Los estudios realizados acerca de la estructura primaria de proteínas

La estructura secundaria de una proteína es el modo característico de plegarse

Fue precisamente en las proteínas fibrosas, dada su mayor simplicidad estructural,

Existen proteínas cuya conformación tridimensional no puede especificarse

La variedad de estructuras terciarias posibles es inmensa.

a) La cadena polipeptídica está plegada de un modo muy compacto, sin apenas

b) Existen tramos rectilíneos que presentan estructura secundaria en hélice-α o en

relativas que representan los diferentes tipos de estructura secundaria varían

c) Se han detectado agrupamientos estables de estructuras secundarias que dan

d) En algunas proteínas se han detectado dos o más regiones globulares

f)Los restos de aminoácidos con grupos R no polares (hidrófobos) se encuentran en

encuentran en el seno del agua y que, por lo tanto, el plegamiento de la cadena

En estas proteínas las distintas subunidades están asociadas de un modo

El estudio de la estructura cuaternaria de las proteínas oligoméricas también

También se pueden hacer algunas generalizaciones acerca de la estructura

a) Cada una de las subunidades o protómeros presenta una estructura terciaria

b) La estructura terciaria de las diferentes subunidades de una proteína oligomérica

c) Las distintas subunidades se encuentran asociadas de un modo característico,

Los aminoácidos se refieren a una estructura molecular compuesta tanto de amina

A veces se requiere más que la producción normal. Las deficiencias de este

Es necesaria para mantener el equilibrio homeostático en nuestro sistema nervioso.

Se requiere histidina para el desarrollo infantil. La deficiencia de histidina puede

Las proteinas tienen un comportamiento anfótero y ésto las hace capaces de

La desnaturalización de una proteina se refiere a la ruptura de los enlaces que

La mayor parte de las proteinas experimentan desnaturalizaciones cuando se

La desnaturalización puede ser reversible (renaturalización) pero en muchos casos

La enorme diversidad protéica interespecífica e intraespecífica es la consecuencia

La especificidad de las proteinas explica algunos fenómenos biológicos como: la

Péptidos y Enlace peptídico

a) Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10.

b) Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el nº de aminoácidos es mayor 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda

El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo

Aunque en ocasiones se emplea una clasificación basada en las funciones de las

Según su estructura tridimensional, las holoproteínas se subdividen en proteínas

Entre las proteínas globulares destacan las siguientes:

Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Se incluyen

d). Importancia para los seres vivos

Las proteínas forman parte de la estructura básica de tejidos como músculos,

e). funciones en los seres vivos

 Estructura. Algunas proteínas proporcionan protección y sostén. Las proteínas

que se encuentra en las células de la piel y que ayuda a proteger al

choque térmico (hsp) que consiguen el plegamiento correcto de las proteínas

f). Metabolismo en los seres vivos

Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición

tamaños gigantescos, de millones de nucleótidos encadenados. Existen dos tipos

Composición química de los ácidos nucleicos

Los ácidos nucleicos, y el ADN en particular, son macromoléculas clave en la

Las funciones del ADN y el ARN en la célula.