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¿ Cuales son las diferencias entre los .

¿Cómo se le llama a las proteínas


aminoácidos esenciales y no esenciales? formadas por varias cadenas de
aminoácidos?
Los aminoácidos esenciales no los sintetiza
el cuerpo por eso deben ser incluido en la Proteínas oligoméricas.
dieta diaria
¿Qué son los aminoácidos no proteícos?
¿ Cual es el aminoácido que tiene la
estructura mas simple? Aminoácidos que no forman parte de
las proteínas pero que desempeñan una func
 La glicina ión específica.

¿Cómo es conocido también el ácido ¿En qué se clasifican las proteínas según
aspártico? su forma?

 Ácido aspárginico Fibrosas, globulares y de membrana.

¿Qué define la naturaleza química y la ¿Bajo qué criterios se clasifican las


estructura de cada aminoácido? proteínas?

 Las cadenas laterales Se clasifican según su composición, su


forma, solubilidad y estructura.
Principalmente de donde podemos
obtener los aminoácidos esenciales? ¿Qué funciones realizan las
proteínas?
En alimentos ricos en proteínas
Catálisis de reacciones metabólicas,
Que aminoácido es necesario para la transporte de vitaminas, minerales, oxígeno y
formación de la hemoglobina? combustible, estructura de los tejidos,
transmisión nerviosa, contracción muscular.
La Isoleucina
¿Proteína conjugada indispensable para
Ayudan a prevenir trastornos en el el transporte de oxígeno?
cabello, piel y uñas y sirven como
antioxidante: La hemoglobina.

Metionina .¿Cuántos aminoácidos están codificados


para aparecer en los aminoácidos?
Que aminoácido es necesario para la
formación de la hemoglobina? 20.

La Isoleucina ¿Qué cambio hay en la estructura de los


omega-aminoácidos?
Puede ser un buen suplemento dietético:
El grupo amino sustituye al ultimo
triptófano carbono en lugar del carbono alfa.
¿Cuál es el aminoácido con baja Principal función de la ornitina y citrulina:
reactividad química ?
Actúan como intermediarios en el
Alanina ciclo de la urea.
¿Cuál es la longitud promedio de las ¿Qué es un gen? R= Es la
cadenas individuales de proteínas? mínima secuencia de DNA que
es capaz de codificar una proteína.
100-300 aminoácidos.
¿Qué es una proteína? R= Es
una molécula compleja formada por
una cadena de aminoácidos, que • Respuesta: El ser una molécula
se unen formando secuencias específicas. anfótera

¿Funcion principal de las chaperonas? ¿Cuales son los aminoácidos que tienen
R= Evitar asociaciones inapropiadas o la capacidad de ionizar sus cadenas
agregaciones de residuos hidrofóbicos laterales?
expuestos en la superficie y dirigen sus
sustratos hacia plegamientos correctos, • Tirosina, cisteína, ácido aspártico,
transporte o a su degradación. ácido glutámico, lisina, arginina e
histidina
¿Qué sistema del cuerpo humano se ve
afectado por los priones? R= Sistema ¿Qué es un amortiguador?
Nervioso Central.
• Respuesta: Son sistemas en
cual es la proteína fibrosa es la mas solución, encargados de mantener el
abundante en el organismo humano? pH de los medios biológicos en
R= colágeno constituye mas del 25% de la valores compatibles con la vida para
masa proteínica en el organismo humano. permitir la realización de funciones
bioquímicas y fisiológicas de las
Qué es el hem (hemo) ? R= Es un células
tetrapirrol, un poco plegado, en escencia
planar,tiene Fe 2+ central enlazado a los 4 Qué sucede con el aminoácido en un pH
átomos de nitrógeno del hem, a la histidina acido?
F8 y, en la oxiMb y la oxiHb, también a O2.
• Respuesta: El grupo carboxilo
¿Qué puede perjudicar el estrés en el captará un hidrogeno del medio
Retículo Endoplasmático? R= se puede
perjudicar el plegamiento de las proteínas ¿Qué sucede con el aminoácido en un pH
alcalino?
¿Quién le torga al RE la capacidad de
adaptarse a condiciones de estrés? R= El • Respuesta: El grupo amino cederá
sistema integrado un hidrogeno al medio
para diferenciar adecuadamente entre
proteínas plegadas correcta ¿Cuál es la formula para calcular el pI?
o incorrectamente y proteínas desplegadas.
• Respuesta: pKa1+pKa2/2
Ejemplo de ciclo importante de control de
Se dice que una molécula es anfótera
calidad de las proteínas recién
cuando…
glicosiladas R= ciclo de plegamiento
mediado por calnexina / calreticulina • Respuesta: Tiene la capacidad de
comportarse como ácido o base
¿Qué patologías se pueden relacionar
según el pH del medio en que este
con plegamiento anómalo de proteínas?
R= Alzheimer, diabetes tipo II En un pH neutro el aminoácido se
encuentra doblemente ionizado, a este
Menciona los amortiguadores, fosfato y
fenómeno se le llama:
proteínfisiológicos:
• Respuesta: Ion de Zwitterión
• Respuesta: Bicarbonatoas
¿En que consiste la desnaturalización de
Define el punto isoeléctrico:
proteínas?
• Respuesta: Es el pH al que un
Consiste en la pérdida de la estructura
aminoácido no presenta caga neta, o
terciaria, por romperse los puentes que
bien, su carga neta es de 0
forman dicha estructura.
¿Qué propiedad le confiere a los
aminoácidos su carácter amortiguador?
¿Cuales son los agentes físicos ¿Qué determina la cadena proteica?
desnaturalizantes que actúan en la
desnaturalización de las proteína? La secuencia de aminoácidos

calor, radiaciones y grandes presiones. ¿Cuál es el numero de amnidoacidos


necesarios para formar una proteína?
¿ Cuales son los agentes químicos
desnaturalizantes que actúan en la 80-300
desnaturalización de las proteínas?
¿Cuáles son los tipos de estructuras
Solventes orgánicos y sales. terciarias?

¿ Que estructura obtiene la proteína Estructura tipo fibroso y estructura tipo


después de desnaturalizarse? globular

Filamentosa y precipita. ¿Cuáles son las fuerzas que estabilizan la


estructura terciaria?
¿ Que nombre recibe a la estructura
tridimensional de las proteínas? Enlaces covalentes y enlaces no covalentes

Conformación espacial. ¿En que consiste la estructura


cuaternaria?
¿ Como se le llama al proceso en donde
la proteína vuelve a su estructura nativa? unión de enlaces debiles de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria para
Renaturalización. formar un complejo proteico

¿ Cual es la consecuencia de la ¿Qué estructura adoptan las proteínas


desnaturalización de las proteínas? que constan de mas de una cadena
polipeptídica?
Perdida de la función.
Cuaternaria
¿ Que es una proteína?
¿Qué grupos se encuentran en las orillas
Es una cadena larga de aminoácidos de una cadena primaria?

Grupo N Amino y un grupo carboxilo


¿ Cuando una proteína se desnaturaliza ¿De que están compuestos los
generalmente que estructura adopta? aminoácidos?

estructura filamentosa y precipita Acidos ribonucleicos


¿ Cuando la temperatura alcanza el punto
de fusión del ADN que sucede?
Esquematiza la estructura química de un
• separar las dos hebras aminoácido in vivo
¿Cuál es el primer grado de plegamiento Forma zwitterion
de proteínas?

Secundaria
Medio de incorporación de los
¿Cuáles son las dos estructuras que aminoácidos esenciales
forman las proteínas secundarias?
Origen vegetal, pero principalmente de origen
Alfa heluce y lamina plegada o estructura animal, en específico de leche y derivados
beta
¿Cómo se llaman los tres aminoácidos Las oxidorreductasa
aromáticos?
¿Menciona dos subcasificaciones de las
Fenilalanina/Tirosina/Tritoptofano oxidoredctasas?

¿Qué comportamiento ácido base tiene el Deshidrogenadas y oxidasas


grupo Amino?
¿Cual es la funcion de las liasas?
Comporamiento básico
Añaden o eliminan los elementos del agua,
amoniaco o dióxido de carbono

¿Qué comportamiento ácido base tiene el ¿Cual enzima actúa usando una molecula
grupo Carboxilo? de agua?

Comportamiento ácido Las hidrolasas

¿Que pasa cuando alguien no tiene la


enzima lactasa?
¿Clasificación de los aminoácidos según
su radical? Es intolerante a la lactosa

Esenciales, Semiesenciales y No ¿Cual es la función de la lactasa?


Esenciales.
Rompe la lactosa en partes para que pueda
ser digerida por el organismo

Menciona los aminoácidos esenciales ¿En donde se preduce la lactasa?

Serina (Ser,S), Treonina (Thr,T), Cisteína En el intestino delgado


(Cys,C), Asparagina (Asn,N), Glutamina
(Gln,Q) y Tirosina (Tyr,Y), Glicina (Gly,G), ¿Cual enzima tiene la capacidad de
Alanina (Ala,A), Valina (Val,V), Leucina cambiar un compuesto quimico en otro?
(Leu,L), Isoleucina (Ile,I), Metionina (Met,M),
Prolina (Pro,P), Fenilalanina (Phe,F) y La isomerasa
Triptófano (Trp,W), Ácido aspártico (Asp,D) y
Ácido glutámico (Glu,E), Lisina (Lys,K), ¿La isomerasa cambia un compuesto
Arginina (Arg,R) e Histidina (His,H). químico en otro, este nuevo tiene el
mismo numero de atomos?

Si
¿Qué distingue a un aminoácido de otro?
¿Función de las ligasas?
Su radical R.
Son aquellas enzimas que catalizan la unión
¿Que es el pKa? de dos moléculas a partir de la formación de
enlaces covalentes
Fuerza de disociacion que tiene las
moleculas de un aminoaido

¿Para que sirve la absorción de luz


ultravileta en los aminoácidos?

Para cuantificar las proteinas

¿Que enzimas catalizan la transferencia


de electrones?

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