Metabolismo de Proteínas y

Aminoácidos

Asignatura: Bioquímica
 Introducción

•  Diferencias con glúcidos y lípidos

•  Fuentes de Sustancias Nitrogenadas - Balance

Nitrogenado
 Introducción

Balance Nitrogenado

Balance Positivo: la ingesta supera a la pérdida

(niños, preñez, etc)

Balance Negativo: la pérdida supera la ingesta

(cáncer, desnutrición, etc)
 Introducción

•  Diferencias con glúcidos y lípidos

•  Fuentes de Sustancias Nitrogenadas - Balance

Nitrogenado

•  Digestión
 Aminoácidos
"R" representa la cadena lateral, específica para cada
aminoácido.
 Aminoacidos esenciales
•  Valina (Val)
•  Leucina (Leu)
•  Treonina (Thr)
•  Lisina (Lys)
•  Triptófano(Trp)
•  Histidina (His)
•  Fenilalanina (Phe)
•  Isoleucina (Ile)
•  Arginina (Arg) (Requerida en niños y tal vez
ancianos)
•  Metionina (Met)
 Aminoacidos sintetizados por el
cuerpo
•  Alanina (Ala)
•  Prolina (Pro)
•  Glicina (Gly)
•  Serina (Ser)
•  Cisteína (Cys)
•  Asparagina (Asn)
•  Glutamina (Gln)
•  Tirosina (Tyr)
•  Ácido aspártico (Asp)
•  Ácido glutámico (Glu)
METABOLISMO DE LAS
PROTEÍNAS
Metabolismo de Amino Acidos
 USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

•  Los aminoácidos absorbidos por la sangre, procedentes

de los intestinos, se utilizan de muchas maneras en el
cuerpo.
–  Son nuestra principal fuente de nitrógeno, un elemento
esencial para la vida.
–  Las células utilizan también los aminoácidos para
sintetizar las proteínas de los tejidos que se utilizan en la
formación de células nuevas o para acondicionar las viejas.
Se necesitan grandes cantidades de proteínas durante los
períodos de crecimiento rápido o de larga convalecencia
(quemaduras, hemorragias e infecciones).
–  También los aminoácidos se usan en síntesis de otros
aminoácidos, enzimas, hormonas, anticuerpos y
compuestos no proteínicos que contienen nitrógeno como
los ácidos nucleicos y los grupos hemo.
 USOS METABÓLICOS DE LOS AMINOÁCIDOS

•  Los aminoácidos no se almacenan en el

cuerpo, como los carbohidratos (en
forma de glucógeno) y los lípidos (en
forma de grasa). En cambio el cuerpo
mantiene una reserva de aminoácidos,
cuyo contenido cambia de manera
constante (1-2%), ya que las proteínas
de los tejidos se degradan y sintetizan
continuamente.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

•  L a B i o s í n t e s i s d e a m i n o á c i d o s
comprende la síntesis proteínica, la
degradación y conversión de los
esqueletos del carbono de los
aminoácidos a intermediarios
anfibólicos, la síntesis de la urea, y la
formación de una amplia variedad de
compuestos funcionalmente activos,
como la serotonina (neuro transmisor
sintetizado en el tejido nervioso).
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

•  Para propósitos prácticos puede

considerarse que existen 20
aminoácidos en las proteínas de los
mamíferos. Si, durante la síntesis
proteínica, falta uno solo de estos
aminoácidos, la síntesis cesa.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
•  L o s a m i n o á c i d o s p u e d e n s e r
sintetizados por el cuerpo, en un
proceso llamado transaminación.

•  transaminación implica la transferencia

de un grupo amino de un carbono a
otro. El donador del grupo amino es un
aminoácido y la molécula receptora es
un α-cetoácido (un ácido que contiene
un grupo funcional cetona en el carbono
α, que es el carbono contiguo al grupo
carboxilo)
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
•  Los aminoácidos absorbidos por la
sangre, procedentes de los intestinos, se
utilizan de muchas maneras en el
cuerpo.

Son nuestra principal fuente de nitrógeno, un

elemento esencial para la vida. Las células
utilizan también los aminoácidos para sintetizar
las proteínas de los tejidos que se utilizan en la
formación de células nuevas o para
acondicionar las viejas.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

•  Se necesitan grandes cantidades de

proteínas durante los períodos de
crecimiento rápido o de larga
convalecencia (quemaduras,
hemorragias e infecciones). También los
aminoácidos se usan en síntesis de otros
aminoácidos, enzimas, hormonas,
anticuerpos y compuestos no
proteínicos que contienen nitrógeno
como los ácidos nucleicos y los grupos
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS

•  Los aminoácidos no se almacenan en el

cuerpo, como los carbohidratos (en forma
de glucógeno) y los lípidos (en forma de
grasa).

•  En cambio el cuerpo mantiene una reserva

de aminoácidos, cuyo contenido cambia de
manera constante (1-2%), ya que las
proteínas de los tejidos se degradan y
sintetizan continuamente.
 BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOS
SÍNTESIS ESPECÍFICAS
•  Los aminoácidos intervienen en la síntesis de muchos
compuestos metabólicos. Los siguientes son solo
algunos ejemplos.
•  La tiroxina se utiliza para producir las hormonas
adrenalina y noradrenalina y tiroxina, así como el
pigmento de la piel llamado melanina.

•  El triptófano se utiliza en la síntesis de la sustancia

química llamada serotonina, que se relaciona con la
transmisión nerviosa, y para sintetizar las coenzimas,
NAD+ y NADP+.
•  La serina se convierte en etanolamina que se
encuentra en los lípidos, en la cisteína se utiliza en la
síntesis de la sales biliares.
 Síntesis de proteínas
•  Las proteínas, por su tamaño, no
pueden atravesar la membrana
plasmática de la célula, por eso es que
existe en su interior un mecanismo que
las construye (síntesis) según las
necesidades que tenga en ese momento
la célula.
 Introducción
Digestión

Enzimas Absorción
Hidrolíticas Intestinal
Proteínas AA
Aminoácidos
(dieta) (sangre)

Sin modificación
AA
Transformación (tejidos)
Degradación
 Introducción

•  Diferencias con glúcidos y lípidos

•  Fuentes de Sustancias Nitrogenadas - Balance

Nitrogenado

•  Digestión

•  Clasificación de los Aminoácidos

 Introducción

Origen Destino de AA

Absorción
Intestinal

Síntesis de AMINOÁCIDOS
aa (hígado)
Fondo metabólico
Común o “pool de aa.”
Degradación
de Proteínas
Tisulares
 Introducción

Origen Destino de AA
Síntesis de
Absorción Proteínas
Intestinal

Producción
Síntesis de AMINOÁCIDOS
de Energía
aa (hígado)
Fondo metabólico
Común o “pool de aa.”
Síntesis de
Degradación Compuestos
de Proteínas Nitrogenados
Tisulares No proteicos
 Catabolismo de los Aminoácidos

Separación del grupo amino:

Transaminación
Desaminación

NH3
-NH2 Tóxico

Urea

Hígado

ORINA
 Catabolismo de los Aminoácidos

Reaccion. de Transaminación
•  Transferencia del grupo α-amino de un aa a un
α-cetoácido.
aminoácido2 + cetoácido1 à cetoácido2 + aminoácido1
•  Es una reacción reversible.
•  Las enzimas catalizadoras utilizan piridoxal fosfato como
coenzima.
•  Las transaminasas presentan isoenzimas con diferentes
localizaciones.
Catabolismo de los Aminoácidos
 Destino final del grupo amino de aminoácidos

Transaminación α-CG
a.a + piruvato α -cetoácido + alanina
α-CG
a.a + oxaloacetato α - cetoácido + aspartato Transaminación

a.a + α-ceto glutarato α - cetoácido + glutamato

Desaminación
oxidativa

α - ceto glutarato

+
GLUTAMINA NH3 UREA
 Catabolismo de los Aminoácidos

R. de Desaminación de Glutamato
•  El α- CG es el sustrato más frecuente en las reacciones de
transaminación → Glutamato

•  Glutamato: desaminación y oxidación catalizado por la

glutamato deshidrogenasa (enzima de la mitocondrial).

•  La misma enzima cataliza la reacción inversa.

•  Esta enzima utiliza NAD o NADP como coenzima

•  Esta reacción provee la mayor parte del NH3 tisular.

Catabolismo de los Aminoácidos
Catabolismo de los Aminoácidos
 Vías Metabólicas del Amoníaco

•  Principal fuente de NH3: de glutamato

•  El Hígado elimina la casi totalidad de NH3
NH4+ + α-CG Glutamato + H2O

•  Vías de eliminación de NH3

Sintesis de Glutamina
Síntesis de Urea
 Vías Metabólicas del Amoníaco

Síntesis de Glutamina
•  El NH3 puede ser unido al ácido glutámico por acción
de la glutamina sintetasa (enzima mitocondrial).

•  La reacción es prácticamente irreversible.

•  Este mecanismo es especialmente importante en

cerebro.

•  La reacción inversa ocurre por acción de la

glutaminasa (hígado y riñón) y no es la inversión de la
formación de glutamina
 Vías Metabólicas del Amoníaco

Síntesis de Glutamina
 Vías Metabólicas del Amoníaco

Síntesis de Urea
 Vías Metabólicas del Amoníaco

Síntesis de Urea
CO2 +NH3 +4 ~P (3 ATP) +Aspartato +H2O à UREA +2ADP +2Pi +AMP
+PPi + Fumarato

•  Los dos nitrógenos de la urea proceden de cualquiera de

los aa que participan en las transaminaciones.

•  El NH3 que ingresa en la primera reacción proviene

ppalmente de la desaminación oxidativa del glutamato,
que a su vez lo adquiere por transferencia de otro aa.

•  El segundo nitrógeno es introducido por el aspartato y

puede derivar de los aa que transaminan con oxalacetato.
 Vías Metabólicas del Amoníaco

Síntesis de Urea
El fumarato liberado en una de las reacciones es
intermediario del ciclo de Krebs.

El balance energético del ciclo da como resultado el

consumo de 4 enlaces de alta energía.
 Destino del esqueleto carbonado de los aa.

Los aa pueden ser glucogénicos o cetogénicos, ya sea

que participen en la síntesis de glucosa o de cuerpos
cetónicos.

-  Aminoácido cetogénicos: acetil-CoA, acetoacetato.

- Aminoácido glucogénicos: piruvato e intermediarios del

C.A.C.. dan lugar a glucosa.

Casi todos los aa no esenciales son glucogénicos, por el

contrario, casi todos los aa esenciales son cetogénicos
Ciclo de Krebs
Otros mecanismos generales del metabolismo de aa

Descarboxilación: utiliza enzimas que se denominan

descarboxilasas cuya coenzima es el fosfato de
piridoxal.
Genera aminas biogénas y también a los productos de
los procesos de putrefacción de proteínas.
Transferencia de restos monocarbonados: el donante
de metilos es la metionina, a través de la SAM (S-
adenosil metionina).
Otros transportadores de grupos monocarbonados son
el ácido THF y la Biotina

Transpeptidación: :utiliza transferasas, las cuales

transfieren aminoácidos entre oligopéptidos.
 Clasificación de Seres Vivos

.......en base al producto final del metabolismo Proteico

Amoniotélicos Ureotélicos Uricotélicos