1 La anemia drepanocítica se produce por la sustitución de un ácido glutámico por la

valina. ¿Cuál esperarías que fuera el efecto si la mutación hubiera colocado una leucina
en ese sitio? ¿y un ácido aspártico?

R/La leucina, al igual que la valina, es un aminoácido clasificado como no polar; por lo
tanto, estos poseen una estructura similar y el efecto de la mutación en la proteína también
será similar. En el caso de que el ácido glutámico, clasificado como polar con carga, fuera
reemplazado por un ácido aspártico, el cual también es considerado un aminoácido polar con
carga, los cambios que se podrían esperar de la proteína serian mínimos ya que estos
aminoácidos tienen una estructura muy similar.

2 De los aminoácidos glicina, isoleucina, lisina ¿cuáles esperarías que fuera el más
solubles en una solución acuosa ácida? ¿Cuál sería el menos soluble?

R/De estos tres aminoácidos, el más soluble en una solución acuosa ácida seria la lisina al ser
un aminoácido polar con propiedades hidrofílicas en sus cadenas laterales; y el menos soluble
seria la isoleucina, ya que es no polar y con su cadena lateral es hidrófoba

3 En la columna central de un polipéptido –C-C-N-C-C-N-C-C-NH2, identifique los

carbonos alfa.

R/–C-C-N-C-C-N-C-C-NH2 Los carbonos alfa son los resaltados con color rojo.

4 ¿Cuál de las cuatro clases de aminoácidos tiene cadenas laterales con el mayor potencial
para formar enlaces de hidrogeno? ¿Cuál tiene el mayor potencial para formar enlaces
iónicos? ¿e interacciones hidrófobas?

R/De las cuatro clases de aminoácidos la que tiene mayor potencial para formar enlaces de
hidrogeno es el grupo de aminoácidos polar sin carga ya que sus cadenas hidrofílicas tienden
a tener cargas parciales lo que les permite relacionarse con el agua y formar puentes de
hidrogeno. El grupo de aminoácidos polar con carga tendrá mayor potencial para formar
enlaces iónicos ya que tienden a tener cargas completas en condiciones fisiológicas. Y el
grupo no polar, al tener cadenas laterales hidrófobas no podrá hacer enlaces por medio de
puentes de hidrogeno, si no, que, tendrán mayor potencial para formar interacciones
hidrófobas.

5 Si las tres enzimas del complejo piruvato deshidrogenasa existieran como proteínas
separadas y no como un complejo, ¿qué efecto tendría esto en la velocidad de las
reacciones catalizadas por estas enzimas?

R/Si las tres enzimas del complejo piruvato deshidrogenasa existieran como proteínas
separadas, causaría una baja en la velocidad de las reacciones catalizadas por esta enzima, ya
que al encontrarse separadas el producto de la enzima se diluiría en el medio acuosos de la
célula y luego se derivaría a la siguiente enzima

6 ¿Estaría de acuerdo en que ni la ribonucleasa ni la mioglobina tienen estructura

cuaternaria? ¿por qué?
 R/La mioglobina no es una estructura cuaternaria, ya que está, está formada solo por una
cadena polipeptídica o una solo subunidad; y la ribonucleasa es una pequeña enzima que
consiste en una sola cadena polipeptídica de 124 aminoácidos, por ello tampoco es una
estructura cuaternaria.

7 ¿Cuántos tripéptidos distintos es posible que existan? ¿Cuántos extremos carboxilo de

cadenas polipeptídicas existen una molécula de hemoglobina?

R/Pueden existir 8000 tripéptidos diferentes, a partir de la agrupación de los 20 aminoácidos

básicos. Existen dos extremos carboxilos de cadenas polipeptídicas en una molécula de
hemoglobina.

8 Las personas que nacen con síndrome de Down tienen una copia adicional (tercera) del
cromosoma 21 en sus células. El cromosoma 21 contiene el gen que codifica la proteína
APP. ¿Por qué supone que los individuos con síndrome de Down desarrollan
enfermedad de Alzheimer a edad temprana?

R/Existe una hipótesis, la cual propone que la enfermedad de Alzheimer se debe a la

producción de una molécula, llamada “péptido amiloide β (Aβ)” la cual forma parte de una
proteína más grande llamada “proteína precursora del amiloide (APP)”. Las personas con
síndrome de Down, al tener una copia adicional del cromosoma 21, codifican esta proteína.
Por lo tanto, desarrollaran esta enfermedad a una edad temprana.

9 ¿Estaría de acuerdo con la declaración de que muchas secuencias distintas de

aminoácidos pueden plegarse en la misma estructura terciaria básica?, ¿Qué datos lo
apoyan?

R// La estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener, entre
las cuales se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Proteínas con estructura terciaria de
tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son
ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los
elementos de estructura secundaria (hélices u hojas) pueden mantener su ordenamiento sin
recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales,
como en las hebras de una cuerda. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más
frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al
azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias. Como resultado de estas
interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular: las cadenas laterales con
carácter apolarse orientan hacia el interior de la molécula evitando las interacciones con el
disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter hidrofóbico (en color azul en la figura
de la derecha). Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie
de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en
disolución. Pero no todas las interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la
estructura terciaria, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y en los no
covalentes las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbic