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• La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más
antiguo, lo primero”.
• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que
se encuentran en todas las células vivas.
• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los
diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.
• Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre
(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
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• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una
célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas
moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas
Aminoácidos (Aa).
• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de
proteínas.
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• Quimicamente se componen por los elementos C-H-O y N,
además algunas poseen también S y P.
• Se consideran macromoléculas de variadas funciones en los
seres vivos:
• enzimàtica
• hormonal
•de almacenamiento
• defensivas
• transporte de sustancias
• contráctiles
• estructurales como las de las membranas celulares
• muchas otras más.
•Su diversidad funcional es abrumadora.
•En su estructura, todas siguen el mismo esquema: todas son
polímeros de aminoácidos dispuestos en una estructura lineal.
Clasificación de las proteínas
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares
Cromo proteínas
PROTEÍNAS Glucoproteínas
Heteroproteínas Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
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Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas
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Clasificación de aminoácidos
Hidrófobos
Hidrófilos
Según la polaridad
del radical
Ácidos
Básicos
Aminoácidos
Ácidos
Alifáticos Básicos
Según la estructura
Aromáticos Neutros
del radical
Heterocíclicos
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Clasificación de aminoácidos
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Clasificación de aminoácidos
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Aminoácidos Esenciales
H
Monómero
AMINOÁCIDO H2N C COOH
CH3
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Propiedades de los aminoácidos
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Actividad óptica de los aminoácidos
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Estereoisomería de los aminoácidos
La disposición L o D es
independiente de la actividad
óptica. Por ello, un L-
aminoácido podrá ser
levógiro o dextrógiro, e igual
ocurrirá con la configuración
D.
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La forma dipolar, en un medio ácido, capta
protones y se comporta como una base y en
un medio básico libera protones y se comporta
como un ácido.
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El punto isoeléctrico es el valor de pH al
que el aminoácido presenta una carga
neta igual al cero
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Unión de los aminoácidos.
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Unión Peptídica entre Aminoácidos
Unión Peptídica
H H
O
H O H O
=
N C CC N N C C
H OH H OH
H
R R
+ H2O CONDENSACIÓN
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Enlace peptídico
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.
5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
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Estructura de las proteínas
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
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Estructura primaria
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Estructura secundaria
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Estructura secundaria
Lámina β
Hélice α
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Estructura cuaternaria
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Estructura cuaternaria
• Interacciones hidrofóbicas.
• Puentes de hidrógeno.
• Interacciones salinas.
• Fuerza de Van der Waals.
• En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,
en el caso de las inmunoglobulinas.
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El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras
presenta varias ventajas:
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En resumen, la estructura de una proteína.
Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.
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Propiedades de
las proteínas
Desnaturalización Capacidad
Solubilidad Especificidad
y renaturalización amortiguadora
De función De especie
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Solubilidad
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Desnaturalización y renaturalización
I. Físicos
2. Radiaciones
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos -SH
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Especificidad
La especificidad es doble:
• de especie
• de función.
Especificidad de especie:
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Capacidad amortiguadora
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CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares
Cromoproteínas
PROTEÍNAS Glucoproteínas
Heteroproteínas Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
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HOLOPROTEÍNAS
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HOLOPROTEÍNAS
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HETEROPROTEÍNAS
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FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:
1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
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Estructural
Es una de las funciones más características:
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Enzimática
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen
el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Defensiva
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Reserva
Función homeostática
Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.
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