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PROTEÍNAS

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 Composición : simples u homoproteínas:
 Formadas solamente por aminoácidos
 conjugadas o heteroproteínas:
 Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina
"grupo prostético
 nucleoproteínas, lipoproteínas,
fosfoproteínas, hemoproteínas,
flavoproteínas, metaloproteínas
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Función de las Proteínas Respuesta al
estrés
HSP, citocromo
P450

reserva

defensa

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 Conformación : globulares: estructura
terciaria, solubles en agua, funciones
dinámicas
 fibrosas: estructura
secundaria, insolubles en agua, función
estructural

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Monómero de las proteínas: EL AMINOACIDO

La formula general de un aminoácido es


átomo carbono α
H
grupo carboxilo
grupo amino NH2 C COOH
R
grupo cadena lateral

R es uno de los 20 diferentes cadenas laterales.


A pH 7 tanto el grupo amino como el carboxilo están
ionizados
H
+ NH3 C COO 
R 5
 Según la secuencia de aminoácidos es la
estructura tridimensional de la proteína:

 Clasificación o tipos de aminoácidos

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ALIFÁTICOS

NO POLARES

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

aa CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA CON GRUPOS BÁSICO

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8
9
Prolina

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Aminoácidos ácidos
Ac. Aspartico Asp Ac. Glutamico Glu

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Aminoácidos básicos
Lisina Lys Arginina Arg Histidina His

Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R

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LOS AMINOÁCIDOS ESENCIALES • Los diez
ARGININA aminoácidos
esenciales.
FENILALANINA

HISTIDINA Estos aminoácidos


ISOLEUCINA no pueden ser
sintetizados por las
METIONINA
células animales y
LEUCINA deben ser
suministrados por
LISINA
la dieta
VALINA

TREONINA

TRIPTOFANO 14
PROPIEDADES ÁCIDO-BASE
pK1
-COOH -COO- + H+
ÁCIDO

pK2
-NH2 + H+ -NH3+
BASE

pK1 pK2

ZWITTERIÓN

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15
UNIÓN DE AMINOÁCIDOS

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Estructura proteínas

 ESTRUCTURA PRIMARIA
 La estructura primaria es la secuencia de
aminoácido de la proteína.

 La función de una proteína depende de su


secuencia y de la forma que ésta adopte.

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Estructura Secundaria

 es la disposición espacial regular, repetitiva, que


puede adoptar la cadena polipeptídica,
 mantenida por enlaces de hidrógeno

 alfa Hélice :
 beta plegada:

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Cada grupo carbonilo peptídico se une mediante un enlace de hidrógeno a un
hidrógeno del grupo N-H de la siguiente vuelta de la hélice (el primero con el
cuarto)

Las cadenas laterales se simbolizan por esferas verdes en el modelo molecular de la


figura

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a-hélice
anfipática

Lado Lado polar


hidrofóbico 23
a-queratina: presente en al piel, pelo, uñas.
La estructura cuaternaria (dos cadenas)
está estabilizada por puentes disulfuro.

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Reordenamiento de lámina
plegada.
Cada grupo carbonilo peptídico está unido mediante enlace de hidrógeno al
hidrógeno del grupo N-H de una porción de cadena peptídica adyacente.

Este ordenamiento puede hacer que se alineen muchas moléculas de péptidos unas
al lado de las otras, dando lugar a una lámina bidimensional.
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 En la estructura beta plegada son
abundantes los aminoácidos pequeños y sin
carga (glicina, alanina)

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Fibroína de la seda: Es producida por insectos y arañas. En su
estructura predomina la conformación b. Es rica en residuos de alanina
y glicina (grupos R pequeños) lo que permite la formación de láminas b.
La estructura es flexible a raíz de que no hay interacciones covalentes
como puentes disulfuro.

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Estructura supersecundaria

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Estructura Terciaria

 Es la estructura de la mayoría de las proteínas


globulares, aparece a partir de que la hélice se
vuelve a enrollar
 Es una arquitectura tridimensional completa que
se debe a las fuerzas de atracción o repulsión
electrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas
de Van der Walls, a puentes disulfuro e
INTERACCIONES HIDROFOBICAS

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PUENTES DI SULFURO
 Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
O O O O

C OH C OH C OH C OH

H 2N CH + H2N CH H2N CH H2N CH

H2C SH2 SH2 CH2 H2C S S CH2

CISTINA

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31
Mioglobina: Fue la primera proteína globular cuya estructura fue
dilucidada en los años 50. Es una pequeña proteína que une oxígeno
en las células musculares. Es una única cadena polipeptídica que
tiene un grupo prostético hemo (hierro más protoporfirina).

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Los defectos en el plegamiento de proteínas pueden ser fatales.

Ej: La enfermedad de los priones (Enfermedad de las vacas locas en


bovinos y Creutzfeldt-Jakob en humanos). En general, se trata de
encefalopatías espongiformes.

Son causadas por la proteína prion.

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Dominios

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 Estructura Cuaternaria
 Son estructuras de carácter oligomérico, que
están compuestos por varias cadenas
separadas pero entrelazadas en estructura
terciaria.

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Hemoglobina
Dos subunidades
a y dos b.
(a y b no se refiere a
la estructura
secundaria).
Transporte de oxígeno

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Desnaturalización de proteínas
“Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y
4º, y pierde su función biológica”
 Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea concentrada.
Grandes presiones sales

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