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Tema 3
OBJETIVOS:
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Tema 3: Estructura y función de proteínas. Ampliación de Tecnología de los Alimentos
Dpt. Ingeniería Química Ingeniero Químico
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Tema 3: Estructura y función de proteínas. Ampliación de Tecnología de los Alimentos
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las proteínas globulares se desordenan con facilidad en un entorno aun ligeramente alterado (pH,
temperatura, salinidad…). Este proceso se denomina DESNATURALIZACIÓN y consiste en un
desenrollamiento y pérdida de la estructura terciaria, normalmente irreversible, que conlleva una gran
alteración de propiedades funcionales (a veces deseables) en el alimento. Un ejemplo de esto es la
coagulación del huevo con el calor, que a veces es deseable (elaboración de un alimento, como una
tortilla) y otras veces no (elaboración de huevo pasteurizado).
El conocimiento riguroso de estos fenómenos es la clave del éxito de muchos procesos de
producción de alimentos.
Ejemplos de estas proteínas son las albúminas, caseínas, hemoglobina y mioglobina, así como
otras muchas que no estudiaremos. Todas las enzimas y anticuerpos son proteínas de este tipo.
Cromoproteínas:
Son proteínas globulares que tienen la particularidad de contener algún átomo metálico ligado
o complejado en su estructura. Son proteínas que realizan funciones catalíticas especiales (como el
complejo de rotura del agua en las plantas) o de transporte, como la mioglobina y la hemoglobina.
Se denominan cromoproteínas porque suelen tener un color brillante característico como es el
caso del rojo intenso de las proteínas que nos ocupan y que es una propiedad funcional muy
importante en los derivados cárnicos.
2 Hemoglobina y mioglobina.
Son dos proteínas globulares
con un núcleo de hierro. La
mioglobina es el pigmento que
aparece en el músculo esquelético de
los animales, mientras que la
hemoglobina aparece en la sangre.
Las estudiamos conjuntamente
porque ambas tiene las misión de
transportar oxígeno y por ello tienen
similitudes estructurales.
La función principal de la
hemoglobina es trasportar por la
sangre el oxígeno capturado en los
pulmones. La mioglobina, que tiene
una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo
quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como
aceptor y reserva de oxígeno del músculo.
Ambas contienen grupos hemo (mostrado en la figura)
formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro
divalente Fe+2.
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Es una particularidad del grupo hemo formar sustancias rojas o rosadas con las moléculas de
NO liberadas por los nitritos que se añaden en los procesos de curado de embutidos y chacinas. Como
se estudiará posteriormente, estos tratamientos también inhiben la proliferación de microorganismos y
algunas reacciones enzimáticas, resultando por el momento insustituibles en la industria carnica.
3 Miosina y actina.
Estas proteínas forman la parte más importante del músculo esquelético, confiriéndole
mayoritariamente el poder nutritivo. El músculo también está compuesto por mioglobina (25% junto
con otros enzimas) colágeno y otras proteínas de sostén (15%) siendo el resto miosina y actina, que
son las proteínas funcionales del músculo, es decir, las que permiten su contracción.
Miosina
La molécula de miosina está formada por dos cadenas enrolladas entre sí de un pm
aproximado de 500.000, formando una fibrilla de unos 1,5 µm de longitud con una parte más
voluminosa en el extremo que interacciona con la actina, consumiendo ATP para producir la
contracción muscular.
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Actina
la actina aparece en una forma globular (g-actina) de peso molecular entre 50 y 60 mil y otra
fibrosa (f-actina) que resulta de la polimerización de la primera en filamentos de hasta 400 monómeros
que también incluyen otras proteínas.
Actina y miosina se encuentran organizadas en miofibrillas como las que muestra la figura,
envueltas por una membrana y bañadas por un citoplasma que se denomina sarcoplasma que contiene
ATP e iones Ca+2 y Mg+2.
Si no hay ATP, la actina y miosina se unen irreversiblemente dando lugar a una rigidez típica
que tiene lugar cuando cesa la vida del animal y que se denomina rigidez cadavérica.
Con la muerte del animal y el cese del flujo sanguíneo, se sucede una serie de fenómenos:
• Cesa el aporte de oxígeno
• Cesa la fosforilación oxidativa y con ello el aporte de ATP aerobio.
• Se activa la glucolisis y se acumula piruvato.
• Desciende el pH, lo que inactiva muchas enzimas metabólicas.
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4 Colágeno y elastina.
El colágeno y la elastina sin dos proteínas fibrosas que forman la
mayor parte del tejido de sostén de los organismos animales.
Colágeno
Se encuentra abundantemente en el tejido conjuntivo del
músculo, en los huesos y la piel. Sin duda es la proteína animal más
abundante. El colágeno es una triple cadena de aminoácidos enrollada en
forma de hélice de forma muy compacta, lo que es posible porque
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contiene una gran cantidad del aminoácido glicina (que es el más sencillo y el menos voluminoso de
los 20 aminoácidos).
El colágeno tiene de especial en su composición que contiene
aproximadamente un 30% de glicina y un 25% de dos aminoácidos
especiales: la hidrohiprolina e hidroxilisina.
El papel de la glicina es sumamente ya que por cada
vuelta de la hélice que se completa, un aminoácido debe quedar
en el centro para que sea posible una estructura tan compacta
(ver figura Æ).
El hecho de que se complete una vuelta de la hélice por
cada 3 residuos de aminoácido está de acuerdo con la elevada
proporción de glicina que tiene el colágeno (algo superior al 30%).
Con respecto al contenido en hidroxiprolina e
hidroxilisisina, contribuyen a darle rigidez al formar enlaces
itercatenarios. Hay que decir que no deben considerarse nuevos
aminoácidos ya que no existen como tales fuera de la molécula de
colágeno, sino que son hidroxilados in situ, una vez forman parte
de la molécula (un colágeno inmaduro que se llama
tropocolágeno) por una enzima especializada que requiere ácido
ascorbico como cosustrato (el escorbuto es una malformación del
colágeno por falta de vitamina C).
La rigidez del colágeno formado depende de la cantidad de hidroxilisina e hidroxiprolina que
contenga la hélice y esto es propio de cada especie animal.
Punto de fusión del colágeno
En estado natural, tal y como se encuentra en los
tejidos, el colágeno en una macroestructura insoluble en
agua. Sin embargo, al elevarse la temperatura, se llega a
provocar la disociación de las fibrillas y la dislocación de las
hélices, obteniéndose las cadenas de proteínas individuales,
aunque conservan su estructura helicoidal. Si se continua
calentando, se pierde la estructura helicoidal y se obtiene una
estructura orientada al azar en la que todas las cadenas
interactuan que se denomina gelatina. La temperatura a la
que la mitad de las moleculas de colágeno disuelto han
perdido suestructura helicoidal se le denomina “melting
temperature” (Tm). El equivalente en vivo es la Ts (shrinkage
temperature).
Como ya se ha dicho, Tm y Ts dependen de la cantidad de prolina y lisina hidroxiladas que a
su vez depende de la especie, como se ve en la tabla siguiente.
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Elastina
La elastina es el segundo polímero en importancia del tejido conjuntivo. Es otra proteína
fibrosa y también contiene mucha glicina, aunque se diferencia del colágeno en que no tiene
hidroxiprolina y es rica en alanina.
Respecto a las diferencias estructurales, la elastina tiene un gran número de enlaces cruzados
que le confieren una elasticidad que le permite estirarse hasta tres veces su longitud inicial.
Durante la cocción, la elastina se hincha, pero no se disuelve, jugando un papel muy
importante en la textura de algunas piezas de carne. La elastina es muy abundante en las paredes de las
arterias y en tejidos como el pulmón, que requiere una gran elasticidad.
5 Gluten.
Se denomina “gluten” a una sustancia elástica de naturaleza proteica que se forma al amasar
con agua la harina de trigo. El gluten es una estructura no del todo conocida, resultado de la
interacción de las proteínas de la harina sometidas a una acción mecánica.
Para entender qué es el gluten veamos primero cómo se clasifican las proteínas presentes en
diversos granos, entre ellos los cereales:
Por tanto, las proteínas de los granos suelen clasificarse en base a su solubilidad en uno u otro
medio, aunque, por supuesto, la diferencia entre estas proteínas no es sólo su solubilidad.
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La masa panificable es una mezcla de gluten desarrollado y almidón aun sin gelificar, con
agua retenida e ingredientes de enriquecimiento incorporados. Sólo la harina de trigo, y mucho más
difícilmente la de centeno, consiguen desarrollar la estructura proteica elástica necesaria para la
panificación.
Centrándonos en la harina de trigo, la fracción de proteína soluble en alcohol diluido
(prolamina) se denomina gliadina y consiste en, al menos, 8 componentes diferentes de pm entre
42.000 a 47.000. La parte insoluble en alcohol diluido pero soluble en ácidos diluidos y álcalis
(glutelina) de denomina glutenina y está constituida por unidades de unos 20.000 pm agrupados en
conjuntos de pm de varios millones por enlaces disulfuro.
Al amasar durante un rato (una media hora) se forma una macroestructura proteica que se
puede separar de la masa por lavado del almidón con agua. Se obtiene entonces el gluten que se
supone es una macrored proteica obtenida por reordenamiento de los enlaces disulfuro de la glutenina
y que aparece como una masa hidratada, muy elástica que, una vez seca, contiene 39% de glutenina,
45% de gliadina y un 5% de otras proteína, siendo el resto almidón, azúcares y lípidos.
La composición en aminoácidos de las proteínas del trigo se muestra a continuación.
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6 Caseína.
La caseína o caseínas (hay varias especies diferentes), son un grupo de proteínas que
constituyen aproximadamente el 80% del total de proteínas de la leche. Son proteínas fosforadas que
entran dentro de la definición de globulinas, son solubles y poseen una gran capacidad de retención de
agua.
La caseína está compuesta por distintas fracciones, caseína a, caseína b y caseina k que se
diferencian en peso molecular y en la cantidad de grupos fosfatos que llevan unidos:
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Existe otra caseína que aparece en pequeña proporción que se asume es un producto de la
rotura de algunas cadenas de la caseína b. Las proporciones en las que aparece cada especie son:
a: 50%, b: 30% k: 15% g: 5%
La caseína aparece en la leche en forma de sal cálcica. La estructura del caseinato de calcio es
bastante compleja. En realidad las caseínas a y b no son solubles en la leche en presencia del calcio (el
grupo fosfato es muy insoluble en presencia de calcio). Sin embargo si se añade caseína k, el conjunto
se solubiliza al formar una estructura para la que se postula la siguiente forma.
Las tres fracciones se disponen formando submicelas (caseína dispuesta en forma de balón de
rugby). La caseína se dispone de manera que interacciona por su parte hidrófoba (hacia dentro de la
micela) quedando la parte hidrófila hacía fuera. Normalmente habrá entre 25 y 30 caseínas es por
submicela.
La caseína k no tiene menos fosfato pero tiene carácter hidrófilo debido a la presencia de
trisacáridos (azúcares de 3 monómeros) y también tienen en el extremo hidrófilo una alta proporción
de grupos carbonilos (grupos ácidos de aminoácidos como el glutámico o el aspártico).
Las submicelas se unen unas con otras y se forman las micelas gracias a la formación de
fosfato cálcico por la presencia de los grupos fosfato y de calcio disuelto en la leche. El límite de
tamaño de la micela está en que cuando sólo quede el espacio de la caseína K ya no pueden seguir
uniéndose, quedando un borde de caseína K alrededor de la micela. Por tanto, la presencia de caseína
K limita el tamaño de la micela.
Las micelas se mantienen en suspensión gracias a que la caseína K presentan grupos ácidos
quedando la parte externa de la micela cargadas negativamente produciéndose repulsión entre unas
micelas y otras. Estos grupos ácidos de la caseína K se encuentran ionizados en el pH de la leche, si
bajara este pH los grupos ácidos se protonarían y precipitarían las micelas, coagularía la leche.
Es ampliamente conocido que la caseína puede ser coagulada y precipitada para dar productos
como queso, yogur, kefir, cuajada, nata o leche agrias (buttermilk) y otros derivados. La caseína se
precipita por dos procedimientos: acidificación que protona los grupos fosfato (y otros) que
solubilizan a la caseína k y acción de un enzima llamado cuajo animal (rennet) que descompone un
pequeño trozo de la caseína k precipitando la micela completa.
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Esta precipitación tiene lugar con cualquier ácido que baje el pH por debajo de 5,5. Puede
probarlo en su casa agregando vinagre, zumo de limón o incluso, aspirina.
Una característica de esta precipitación es que el ión calcio puede quedar en disolución si el
contraión usado forma una sal soluble con el calcio como es el caso del cloruro.
Dependiendo de la cantidad y fortaleza del ácido agregado, la precipitación es más o menos
drástica y completa, dando productos de consistencia pastosa, como la leche ácida, o en forma de gel,
como en el caso del yogur hasta una precipitación completa con separación del suero si se emplea
clorhídrico en caliente.
En este caso se produce una hidrólisis enzimática de las caseínas. El proceso, entre otras
diferencias, es más lento ya que la enzima tarda varios minutos u horas en hacer efecto. En el cuajo se
usan enzimas como la quimosina que se puede obtener del estómago de rumiantes jóvenes o bien de
una especie de cardo (Cynara cardunculus). Esta quimosina es específica de la caseína K.
En este proceso la caseína K se rompe en sus dos partes
• La hidrófila.
• La hidrófoba: para-K-caseína.
La quimosina rompe el enlace que une esas dos partes liberándose un péptido al suero y
quedándose la para-K-caseína en la micela. Como el péptido era la parte hidrófila donde estaban los
grupos ácidos, ahora se pierden y ya no se repelen las micelas, precipitando las caseínas. La parte
hidrófoba que queda interacciona unas micelas con otras y también aumenta el enlace fosfato
formándose el coágulo y precipitando el caseinato.
El proceso puede representarse así
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7 Lactoalbúminas y lactoglobulinas
Son moléculas solubles que constituyen el resto de las proteínas de la leche. Aparecen en el
suero, que es el líquido que escurre de la guajada durante la elaboración del queso. El suero tiene la
siguiente composición en proteínas:
7.1 Lactoalbúmina
Es el segundo tipo de proteínas más abundante en la leche. Tiene un peso molecular en torno a
40.000. Es soluble en una amplia gama de condiciones de salinidad, y solo se precipita tras un
calentamiento intenso que provoque su desnaturalización o sometiéndola a a pH ente 4,0 y 5,5. A
continuación se expone una representación:
Las lactoalbúminas son las proteínas mayoritarias presentes en el suero de lechería que hasta
hace poco eran consideradas un subproducto cuya eliminación era un problema. Sin embargo su
elevado poder nutritivo (elevada calidad biológica) y buena digestibilidad las ha convertido en un
producto muy preciado.
No obstante, el suero de lechería deshidratado contiene muchos azúcares y sales. La
lactoalbúmina se convirtió en un producto interesante con el desarrollo de los métodos de separación
por ultrafiltración, que permiten la separación de estas proteínas en base a su peso molecular,
eliminando sales y otros solutos indeseables.
7.2 Lactoglobulinas
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van de 5,2 a 5,6. Estas variantes se diferencian por su solubilidad y por su mayor o menor aptitud a
polimerizarse y a modificar su estructura, según el pH.
Por lo que concierne a la polimerización, se debe resaltar que entre pH 3 y pH 7, a la
temperatura ordinaria, la lactoglobulina está presente sobre todo bajo la forma de dímeros. Los
cambios de pH determinan modificaciones de conformación; y por encima de pH 8, la lactoglobulina
es inestable y comienzan a formarse agregados de proteínas desnaturalizadas.
El calentamiento origina reacciones análogas.
La lactoglobulina incide en los tratamientos tecnológicos de la leche. Su desnaturalización por
calentamiento reduce el riesgo de coagulación de la leche durante la esterilización; pero por el
contrario puede conducir a la formación de una cuajada insuficientemente firme durante la preparación
de ciertos quesos, porque la lactoglobulina desnaturalizada queda adsorbida por la superficie de las
micelas de caseína e impide la acción del cuajo.
Ovoalbúmina
La ovalbumina es, pues, una fosfoglicoproteína de 385 restos de aminoácido con un peso
molecular aproximado de unos 42.7 KDa. Es una proteína de referencia en bioquímica y es conocida a
la industria alimentaria por sus propiedades como transportadora, estabilizadora y formadora de
emulsiones. Se desnaturaliza por calor a los 78ºC (temperatura de semidesnaturalización) perdiendo su
estructura replegada de albúmina y produciendo un gel con gran retención de agua.
La ovalbúmina cambia con el tiempo hacia una estructura ligeramente diferente denominada
S-ovalbúmina, de propiedades algo diferentes a la original. En primer lugar, la clara aparece más
fluida y deformable y se pierde en cierta medida la capacidad de formar espumas. Por otra parte la
temperatura de desnaturalización de la s- ovalbúmina asciende hasta los 86ºC. Este cambio coincide
conuna apreciación de degradación en la calidad del huevo por el consumidor. Este cambio lleva unos
días, pero se puede decir que cuando el huevo está al alcance del consumidor, ya se ha producido este
cambio. La velocidad depende mucho de las condiciones, pero digamos que se puede inducir in vitro
en 20 horas manteniendo la ovalbúmina a 55ºC a pH 10 en una disolución 100 mM de fosfato sódico.
Por otra parte, conviene señalar, respecto a las otras proteínas que el ovomucoide es inhibidor
de tripsina, por lo que la clara cruda dificulta la digestión. La avidina, que está en muy baja proporción
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(0,05%), liga biotina y produce síntomas carenciales cuando se ingiere clara de huevo cruda. La
avidina se desnaturaliza por la cocción y pierde esa actividad.
9 Carne y pescado.
Después de estudiar las características de las principales moléculas proteicas, consideremos las
fuentes en las que aparecen a través del estudio de algunos alimentos ricos en proteínas. Veremos qué
contienen las materias primas presentadas e introduciremos los principales productos obtenidos,
viendo cómo afectan los procesos productivos a las macromoléculas cuyas propiedades acabamos de
estudiar.
Carne y pescado son dos productos ricos en proteína muscular, diferenciándose principalmente
en que la carne de pescado contiene en general menos colágeno y resulta más fácil de digerir.
En la composición de la carne entran los siguientes elementos.
Los principales productos de la industria cárnica, además de la carne fresca y congelada, son:
• Embutidos frescos (salchicha fresca, morcilla, longaniza)
• Embutidos cocidos (jamon, pollo, pavo)
• Curados (jamón)
• Embutidos fermentados (lomo, chorizo, salchichon)
• Gelificados (salchichas, mortadelas)
• Conservas de carne
• Patés.
• Gelatina (colágeno).
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Respecto a los productos del pescado, hay que decir que se tiende a consumir mucho más en
fresco o congelado que en cualquier otra forma, si bien también se consumen en salazones, ahumados
y conservas. Más recientemente el surimi, producto gelificado elaborado con carnes de diferentes
pescados, ha comenzado a ganar cota de mercado.
También son un importante producto industrial las harinas de pescado y los aceites, por su
particular composición.
10 Leche y derivados.
La leche es también un alimento principalmente proteico por la calidad de sus proteínas,
aunque tiene también una importante cantidad de grasas y azúcares. La composición concreta depende
del animal que la produzca:
El azúcar de la leche es la lactosa, que se estudiará más delante, mientras que la composición
de la componente grasa se corresponde con:
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11 Huevo y derivados.
El huevo es también un alimento considerado proteico por la cantidad y calidad de sus
proteínas, si bien contiene una considerable cantidad de grasa fosforada y colesterol, aunque está
prácticamente exento de hidratos de carbono.
En el huevo se distinguen físicamente dos componentes principales: clara y yema (a parte de
chalazas, germen y otras estructuras menores). La clara la hemos estudiado ya y de la yema se puede
decir que constituye aproximadamente el 50% del huevo y que en sí misma está constituida por 1/3 de
proteínas y 2/3 de grasa (base seca). Físicamente la yema consiste en un plasma homogéneo rico en
lípidos y unos gránulos en suspensión constituidos por lipoproteínas. La composición del huevo se
detalla en la siguiente tabla:
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Bibliografía
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LastSaved: 17/02/2005 17:51:00
LastPrint: 17/02/2005 17:55:00
Copyright: Jose Maria Fernandez Sevilla
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