Apuntes Bioquimica

Mecanismos moleculares.
Agua, sales minerales y oligoelementos Página 1 de 127

Autor: Ángela Just Botella
Publicado: 2004
TEMA I: AGUA, SALES MINERALES Y OLIGOELEMENTOS
A. INTRODUCCIÓN
Todas las células están constituidas por complejos supramoleculares (conjunto de

moléculas de grandes dimensiones) las cuales a su vez están constituidas por
macromoléculas que son el resultado de la unión de moléculas sencillas, las cuales
están formadas por átomos, si bajáramos a los niveles inferiores de esta escala
jerárquica encontraríamos a los neutrones, protones y electrones
Complejo supramolecular
Moléculas de grandes dimensiones
Macromoléculas
Moléculas sencillas
Átomos
Electrones, protones y neutrones
Ejemplo:
- Un complejo supramolecular resultaría ser la membrana plasmática, la cual está

compuesta por una bicapa lipídica de ácidos grasos, estos ácidos grasos
constituirían las macromoléculas, como bien sabemos están compuestos a su vez
por proteínas, y lípidos entre otros, las proteínas resultarían de la unión de muchos
aminoácidos, las cuales a su vez están compuestas por moléculas.
Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos Página 2 de 127
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H
Estructura de un aminoácido NH2 - C - COOH
R
Nuestro organismo está compuesto por una serie de elementos
a) Bioelementos: se pueden clasificar atendiendo a la abundancia en que se

encuentran en el cuerpo
• Primarios: son los más abundantes y constituyen el 99,3% del total de

átomos que hay en el organismo. C, O, H, N
• Secundarios: son menos abundantes, constituyen el 0,7%. Fe, Mg, S,

Ca, P, K, Na
• Oligoelementos o elementos traza: se encuentran en el organismo en

porcentajes mínimos, Mn, I, Cu, Co, Zn, F, Mo
La variación de la composición de los primarios sería un factor que contribuiría a la

hora de desarrollar una patología ya que constituyen casi la totalidad del organismo
humano. Los oligoelementos también son de vital importancia, si no estuvieran
presentes en el organismo en la proporción necesaria desarrollaríamos lo que se
conoce como enfermedades carenciales.
Ejemplos:
- Bocio: déficit de yodo. Hoy en día se utiliza la sal yodada para suministrar al
organismo el aporte mínimo.
- Anemia o crecimiento alterado: déficit de cobre o cobalto
- Debilidad stma. Óseo (caries): déficit de fluor.
b) Biomoléculas: se clasifican e base a su naturaleza
• Inorgánicas: H2O, gases (CO2, O2), sales inorgánicas (sales de fosfato y

carbonato) porque tienen gran capacidad amortiguadora, es lo que
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llamamos efecto tampón., iones inorgánicos como el catión de calcio o de

mercurio o el bicarbonato.
• Orgánicas. Hay macromoléculas y moléculas simples
o Macromoléculas
- Proteínas
- Polisacáridos
- Ácidos nucleicos
- Lípidos
o Moléculas simples
- Aminoácidos
- Ácidos grasos
La más destacada es el agua que constituye un 65-70% del peso corporal total, la
mayoría de las reacciones se efectúan en el seno de agua.
B. ESTRCUTURA DEL AGUA
Características
- Es una biomolécula inorgánica, la más importante de nuestro organismo

- En el seno del agua se desarrollan la mayor parte de las reacciones de nuestro
organismo
División del agua en nuestro organismo
AGUA 65-79%
AGUA INTRACELULAR AGUA EXTRACELULAR

30% 70%
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agua plasmática agua intersticial agua libre agua asocia a

7% 23% complejos
supramoleculares
ESTRUCTURA MOLECULAR DEL AGUA
La molécula del agua es un dipolo, tiene carga neutra, hay una gran diferencias de
electronegatividad, el 02 tiene mayor capacidad de atracción que los H, esa diferencia
es lo que hace que el enlace tenga carácter iónico del 33%, es un enlace covalente
(enlace cuando se comparten electrones).
Las moléculas de agua no estás separadas se asocian por puentes de hidrógeno. Se

asocia el oxígeno de la molécula de agua superior, es capaz de atraer el H de otra
molécula de H2O. Los puentes de H están a 0,18 mm de distancia. El enlace al ser de
carácter débil puede formarse a romperse fácilmente. Este tipo de puentes son muy
abundantes en nuestro organismo
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Cuando el agua esta en estado sólido (hielo), el agua se asocia a otras moléculas de
agua, de esa manera se crea una red tridimensional, dejando huecos libres a modo de
hexágono, posee una estructura abierta que es lo que hace que el agua al congelarse
aumente de volumen. Cuando el agua se derrite hay un colapso y se rompen puentes
y otros se crean.
Con una reducción del 25% de agua líquida en lo puentes se produce una
reorientación, en el agua líquida la estructura es prácticamente la misma pero está
más compactada. La estructura abierta hace que el hielo flote.
C. PROPIEDADES FISÍCO-QUÍMICAS DEL AGUA
1. Elevada temperatura de ebullición
Esto permite la vida en diferentes climas (0-100ºC). El agua hierve a 100º en 1 atm de
presión.
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2. Densidad máxima a 4ºC
El hielo flota, gracias a ello hay vida en lo casquetes polares.

La densidad del hielo es más pequeña
3. Elevado calor específico (termorregulación)
También esta propiedad está en relación con los puentes de hidrógeno que se forman
entre las moléculas de agua. El agua puede absorber grandes cantidades de "calor"
que utiliza para romper los puentes de hidrógeno por lo que la temperatura se eleva
muy lentamente. Esto permite que el citoplasma acuoso sirva de protección ante los
cambios de temperatura. Así se mantiene la temperatura constante.
Calor que hay que suministrar a 1 gr. de agua para que aumente su temperatura en
1ºC.
1 cal eleva 1ºC en 1 gr. De agua líquida (1cal 1ºC = 4184 J)
Esa propiedad permite que el organismo pueda desarrollar mecanismos de

termorregulación, se consigue haciendo uso del agua del torrente sanguíneo.
4. Elevado calor de vaporización (termorregulación)
Sirve el mismo razonamiento, también los puentes de hidrógeno son los responsables
de esta propiedad. Para evaporar el agua, primero hay que romper los puentes y
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posteriormente dotar a las moléculas de agua de la suficiente energía cinética para

pasar de la fase líquida a la gaseosa. Para evaporar un gramo de agua se precisan
540 calorías, a una tª de 20º C.
Eliminación de calor con escasa pérdida de agua, por medio de la respiración y

evaporación del sudor. Sin perder grandes cantidades de agua.
5. Elevada conductividad calorífica (termorregulación)
El agua conduce bien la temperatura a partes bien distales, de esa manera se puede
mantener la temperatura del organismo constante
6. Elevada constante dialéctica
E = 80 a 20ºC
Permite que el agua actúe como disolvente de compuestos iónicos y sales

cristalizadas, el agua impide la atracción electrostática de iones positivos y negativos,
también impide la asociación de iones, por eso siguen disueltas en el agua, por ello se
dice que el agua es un buen disolvente
7. Capacidad de hidratación o solvatación de iones
Las moléculas de agua rodean los iones disueltos, aislándolos del resto, contribuyendo
a la solubilización de compuestos. (Solubilización o solvatación)
El agua es el líquido que más sustancias disuelve, por eso decimos que es el
disolvente universal.
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Esta propiedad, tal vez la más importante para la vida, se debe a su capacidad para
formar puentes de hidrógeno con otras sustancias que pueden presentar grupos
polares o con carga iónica (alcoholes, azúcares con grupos R-OH, aminoácidos y
proteínas con grupos que presentan cargas + y - , lo que da lugar a disoluciones
moleculares
También las moléculas de agua pueden disolver a sustancias salinas que se disocian
formando disoluciones iónicas
En el caso de las disoluciones iónicas los iones de las sales son atraídos por los
dipolos del agua, quedando "atrapados" y recubiertos de moléculas de agua en forma
de iones hidratados o solvatados.
La capacidad disolvente es la responsable de dos funciones:
1. Medio donde ocurren las reacciones del metabolismo

2. Sistemas de transporte
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Este efecto puede verse en esta animación, donde vemos a las moléculas de agua
separando los iones, e impidiendo que éstos vuelvan a unirse.
8. Disolvente de moléculas antipáticas
Las moléculas antipáticas son aquellas que tienen simultáneamente un grupo polar y
otro apolar. Un ejemplo serían lo lípidos
Los lípidos se agrupan, los grupos polares quedan en la parte externa y los apolares
en la interna, de esa manera pueden disolverse en el agua. Se disuelven gracias a la
formación de micelas
9. Disolvente de compuestos polares de naturaleza no iónica
Las moléculas de agua forman puentes de hidrógeno con grupos polares de moléculas
iónicas (alcoholes, aminas, glúcidos, etc.)
10. Elevada tensión superficial
Existe una gran unión entre todas las moléculas de agua, por lo que resulta difícil
encontrar una molécula aislada. La superficie libre del agua es mínima, tan sólo las
sustancias tensiactivas son capaces de alterar esta situación.
• Sales biliares – actúan como sustancias tensiactivas favoreciendo la

emulsión
• Lecitina – Son sustancias d4e naturaleza fosfolipídica (alvéolos).
Disminuyen la tensión superficial favoreciendo la expansión de lo pulmones
11. Transparencia
Si no existiera se rompería la cadena trófica. Gracias a ella se puede dar lugar la

fotosíntesis en los ecosistemas marinos. La mayor biomasa se detecta allí.
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12. Electrolito débil (anfótero, anfolito)
Se comporta al mismo tiempo como ácido o como base dependiendo del medio en el
que se encuentre. A 25ºC la concentración de grupos OH es de 10 -7 M
H20 H+ + H-
EL AGUA EN PROCESOS BIOLÓGICOS
• Componente estructural de macromoléculas

• Disolvente universal
• Sustrato o producto de reacciones enzimáticas (oxidasa)
• Cosustrato de reacciones catalizadas por hidrolasas
• Termorregulador
D. CONCEPTO DE ÁCIDOS Y DE BASES
ARMENHIUS (1880): ácidos y bases son respectivamente sustancias capaces de

ceder electrones. H+ OH+
BONSED y LOWY (1923): un ácido es una sustancia que cede H+ y una base es una
sustancia que capta protones positivos H+
HA + H20 H30+ + A-
HA+ H+ + A-
K = (H20) (A) Ka = K (H2O) = (H+) (A)

------------- ------------
(HA) (H2O) (HA)
Ka = ácida K>1 ácido débil

Kb = básica K<1 ácido fuerte (mucha tendencia a ceder protones)
pH H20 H+ + OH –
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Keq = (H+) (OH -)

------------------ (H2O) = cte
(H2O) pH = - log (H+)
pOH= - log (OH-)
Keq = (H+) = (=H -) = 10 M

Keq = (H+) ; (H+) = Keq ½ = 10 M
Si conocemos el pH de una disolución, podemos calcular el (ácido) o (base)
K = (H+) (A-) K (HA) Ecuación de Hederson-Hasselbach)

-------------- ; (H+) = ---------------
pH = pk + log (HA) / (A-)
(HA) (A-)
- log (H+) = log K - log (HA) / (A-)

Algunas sustancias presentan capacidad tamponadora, es decir, sustancia capaz de
amortiguar los cambios de pH.
• Tampón fosfato: tampón intracelular y líquidos tubulares del riñón

• Tampón carbonato: exterior de la célula, líquido plasmático e intersticial.
Hay una variación entre el pH de la sangre arterial y el de la sangre venosa:
pH sangre arterial 7,4

pH sangre venosa 7,35 debido a la acumulación de CO2
ALTERACIONES PATOLÓGICAS DEL PH DEL ORGANISMO
Cuando se produce una modificación del pH, el organismo:
• Actuación de las disoluciones con capacidad tamponadora

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• Regulación de la ventilación pulmonar

• Regulación de la filtración renal
Alcalosis: subidas de pH en el organismo. Pueden darse por separado o por

trastornos mixtos
• La respiratoria y la metabólica se producen como síntomas los vómitos
Acidosis: bajadas de pH del organismo
• En la metabólica y respiratoria se produce una parada cardiaca
El cambio se puede producir a dos niveles:
• Metabólico
• Respiratorio: el nivel respiratorio se desarrolla por una subida o bajada del pH
por alteración respiratoria
E. SALES MINERALES. FUNCIONES PRINCIPALES
Las sales son: Na, Li, K, Mg, Ca, P, Cl, S. Se pueden encontrar las sales que forman
estos elementos o sus iones con carga
PROCESOS
ÓSMOSIS: El agua circula a favor de un gradiente se concentración, a través de una

membrana semipermeable. El agua va desde una mayor concentración de agua a una
de menor concentración.
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OSMOLARIDAD: Es el número de moléculas de soluto por unidad de volumen de

solución. El equilibrio de entrada y salida recibe el nombre de isotonicidad. Cuando no
tiene la misma tonicidad:
• Células hipertónica: más soluto fuera y menos agua, por tanto, el agua de
dentro de la célula tiende a salir y ésta se arruga
• Células hipotónicas: más soluto en el interior por tanto menos agua, el agua
entrará en la célula y se hinchará
PRESIÓN OSMÓTICA: La forma de medirla es con la Ecuación Van´t Hoff
MV = N X R X T O P X V = N X R X T
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EQUILIBRIO GIBBS DONNAN: No basta con tener en cuenta la concentración o la

carga, sino que hay que intentar conseguir un equilibrio de concentración y carga
dentro y fuera de la célula.
ALTERACIONES DEL METABOLISMO HÍDRICO
DESHIDRATACIÓN
HIDRATACIÓN
La deshidratación en la disminución del volumen de agua, por el contrario la

hidratación es el aumento de ese volumen. El organismo es capaz de soportar
variaciones de volumen de agua de un 10%, en caso de que fuera superior ese
porcentaje habría un colapso. Esto podría estar asociado a una alteración de los
electrolitos de sodio y de potasio.
La deshidratación o hidratación isotónica es producida por un aumento o

disminución de los electrolitos. El agua tiende a desplazarse hacia donde hay mayor
concentración de solutos.
La deshidratación hipertónica es debida a la pérdida del agua intracelular. La

hidratación hipotónica sucede cuando al interior de la célula entra excesiva agua.
Hidratación Deshidratación
Isotónica Desplazamiento inexistente No hay deplazamiento de agua

- Perdida de líquido isotónicos
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- Pérdida de sangre, plasma, etc.

Hipertónica Desplazamiento hacia el Se desplaza hacia el espacio extracelular
espacio extracelular - Aporte insuficiente de agua
- Pérdida de agua a traavés de la piel, etc.
Hipotónica Se desplaza el agua hacia Se desplaza el agua hacia el espacio
el espacio intracelular intracelular
- Aporte insuficiente de agua
- Pérdida de ión sodio (insuficiencia renal)
Electrolitos que modifican su concentración: sodio y potasio
• Aumento de sodio. Ejemplo: en la parte superior del riñón está la cápsula

suprarrenal. Allí tiene lugar la síntesis de gran cantidad de hormonas, en
especial la colecolaminas
• Disminución de sodio
Síndromes:
• Síndrome de Cushing: Hay un aumento de agua y de la concentración de

sodio. Hiperaldosterirmo, cara de luna
• Síndrome de Addison: Hay una pérdida del volumen acuoso. Los pacientes
tienen tendencia a sufrir cuadros agudos de estrés y llegar a caer en depresión.
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F. OLIGOELEMENTOS
Los oligoelementos son elementos traza que se encuentran en el organismo. No

cabría posibilidad de estimar porcentajes. Hay elementos que se han consensuado de
forma general y hay otros que no de forma tan clara. La mayoría de lo oligoelementos
actúan sobre enzimas.
El hierro hace algunos años era considerado un oligoelemento, pero a día de hoy no
porque está muy presente en la hemoglobina. El hierro para que sea absorbido tiene
que pasar a forma ferrosa Fe 2+, está asociado al ácido ascórbico o vitamina C. La
mielo es una enzima que se encuentra en los lisosomas. Sólo el 10% del hierro que
está en nuestra dieta diaria se asimila por eso es tan fácil sufrir principio de anemia
Cobalto Anemia, retraso en el crecimiento

Cobre Anemia, defectos esqueléticos, desmielinización,
degeneración del sistema nervioso, lesiones cardiovasculares
Flúor Caries, alteraciones en la estructura ósea
Manganeso Retraso del crecimiento
Molibdeno Aumento de metionina en sangre, síntomas similares al bocio
Selenio Miocardiopatías
Yodo Bocio
Zinc Inapetencia, falta de crecimiento, problemas en curación de heridas
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TEMA II: PROTEÍNAS
A. INTRODUCCIÓN
Todas las proteínas están formadas por aminoácidos, todas las proteínas de nuestro
organismo están compuestas por 20 aminoácidos, llamados alfa-aminoácidos, se
llaman así básicamente por la estructura que tienen, porque todos los sustituyentes
están asociados C2.
Una proteína se forma por una secuencia específica de subunidades llamadas

aminoácidos. Estas subunidades son moléculas mixtas ya que tienen dos grupos
funcionales: amino (-NH2) y ácido carboxílico (-COOH). En su estructura
encontramos un carbono α, ubicado entre los dos grupos funcionales; además, se
observa un grupo distintivo representado por la letra “R”, el cual está enlazado al
carbono α
Fórmula general de un aminoácido (forma iónica de representación)
R = cadena lateral, tiene diferentes estructuras dependiendo del aminoácido a

estudiar.
Los carbonos se mueven hacia arriba y hacia abajo

La Licina tiene un H en la posición R, 2 de los sustituyentes son iguales
Clasificación en función de las cadenas laterales
• Apolares
• Polares
• Ácida
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o Selina
• Básica
o Lisina y selenio (grupo bulilamonio)

o Anfinina (grupo guadinio)
o Imidazolio (grupo)
Hay aminoácidos que el organismo no puede sintetizar como:
• Lelucina
• Isoleucina
• Fenil-alanina
• Triptófano
• Texteonina
• Treonina
• Lisina
• Valina
B. PROPIEDADES
ACTIVIDAD ÓPTICA (ESTERIORISÓMETROS DE ALANINA)
Poseen diferente ubicación del grupo amino (enantiómeros o esteroisómeros). Las dos
moléculas son imágenes especulares pero no son superponibles. Se diferencian en
función de la desviación del plano de la luz.
Convección de Fisher
Levorotatorio roda a la izquierda, tiene el grupo OH a la izda.

Desprorotatorio roda a la derecha, tiene el grupo OH a la dcha.
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La mayoría de lo aminoácidos de nuestro organismo son levoaminoácidos

PROPIEDADES ÁCIDO – BASE
Loa aminoácidos poseen dos grupos ionizables (amino y carboxilo), pueden captar y
ceder protones, es una sustancia que puede comportarse como ácido o como base.
Los aminoácidos son anfolitos o anfóteros.
Para determinar la concentración de pH, gran salto de pH. El pH para el cual la

cantidad de cargas positivas de un aminoácido es igual a la cantidad de cargas
negativas. La carga neta será nula, es decir, será 0.
• pk = 2,34. Actúan como tampón cuando las dos formas están en equilibrio,
para pH ácidos
• pk 2 = 9,6 para pH básico
pk (2, 3) y pk2 (9,10). Los valores Selene dar entre estos dos.
Cuando existen 3 pk se debe hacer la semisuma de los pk que rodean a la carga neta.
El pk es un valor constante. Cuando hay dos formas en equilibrio lo que determina es
el pk.
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pkR = ionización de la cadena lateral
El punto isoléctrico se calculará con la semisuma de esos pk. (pk + pk2 ) / 2
Forma no iónica Forma zwiteciónica
Ionización:
• 1º grupo carboxilo. Siempre a pH muy bajos

• 2º grupo amino. Siempre a pH muy básicos
Si la cadena lateral es muy ácida, primero aparecerá la ionización del grupo carboxilo
y a continuación la del grupo amino. Si por el contrario es básica se ionizará en primer
lugar el grupo amino.
La mayoría de los aminoácidos del plasma sanguíneo suelen tener cargas negativas,
exceptuando la estearina, que tiene carga 0, cuando ele del medio coincide con el
punto isoeléctrico.
Las proteínas de nuestro organismo están compuestas por 20 aminoácidos, son

aminoácidos estándar. Hay otros no estándar llamados:
• 4 – hidroxiprolina (OHPro). Situados en el tejido conjuntivo.

• 5 – hidroxilisina (Oliz). tejido conjuntivo
• N – metil-lisina (Lys). Miosina. Está en el músculo (procesos de contracción)
• Gamma – carboxiglutamato. Derivado del glutamato
• Selenocisteína. Derivado de la cisteina que tiene selenio aclocado e su
estructura. Glutatión peroxidasa
• Desmosina. En las fibras elásticas
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CADENA POLIPEPTÍDICA DE LA PROTEÍNA
Los aminoácidos tienen que unirse entre sí con un enlace llamado peptídico. Ese
enlace siempre se forma en el carbono del grupo carboxilo y el nitrógeno del grupo
amino del aminoácido adyacente.
Cuando se forma el enlace un átomo de oxígeno y dos de hidrógeno se liberan, el

producto de la formación del enlace es una molécula de agua. Es lo que llamaríamos
como residuo del aminoácido
Este enlace siempre va desde N – terminal a C – terminal, el primer grupo a la

izquierda de la cadena siempre debe ser un grupo amino, y el último grupo de la
cadena siempre debe ser el grupo carboxilo del aminoácido.
N – C – C – N2 – C – C2
2 aminoácido asociados dipéptido

3 aminoácidos tripéptido
+ de 10 polipéptido
Este enlace tiene unas características esenciales para el desarrollo de las estructuras
de los aminoácidos:
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• El enlace es muy resistente

• Enlace plano y rígido con carácter de doble enlace. Que sea plano significa que
todos los átomos que participan en el enlace están en el mismo plano, el
enlace no puede rotar por eso es rígido, pero hay unos enlaces dentro del
aminoácido que si que pueden rotar.
El enlace del grupo N con el grupo alfa, y el enlace del grupo alfa con el C. Una de las
formas de definir la rotación es midiendo el ángulo de rotación
N C C
C. ESTRUCTURA
La proteína es una de las macromoléculas más abundantes del organismo, hay entre
50.000 y 1000.000 dependiendo del estadío del organismo.
Tipos de proteínas:
• Proteínas de transporte. Situadas en la membrana plasmática

• Proteínas nutritivas. Son la que configuran nuestro organismo
• Proteínas estructurales. Ídem
• Proteína de defensa. Participan en el sistema inmune
• Proteínas reguladoras. Hormonas
• Proteínas contráctiles. Situadas en los músculos.
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Las estructura de las proteínas es tridimensional, y necesitamos conocer su estructura

porque nos ayuda a entender la actividad biológica de esa proteína, hace que esa
proteína tenga un papel fisiológico concreto (nivel de nativa).
ESTRUCTURA
• Primaria: secuencia de aminoácidos que constituye la cadena peptídica.+

• Secundaria: compuesta por hélices alfa y hojas beta (derivan de la rotación de
la primera). Dentro de una misma cadena podemos encontrar hélices alfa y
hojas beta
• Estructura terciaria: arquitectura tridimensional completa de la proteína
• Estructura cuaternaria: son cadenas polipeptídicas asociadas.
ESQUEMA
Estructura Se refiere al número e identidad de los aminoácidos que

primaria componen la molécula y al ordenamiento o secuencia de esas
unidades en la cadena polipeptídica. La unión peptídica sólo
permite formar estructuras lineales; por ello, las cadenas no
presentan ramificaciones.
Estructura Disposición espacial regular, repetitiva, que puede adoptar la

secundaria cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces de
hidrógeno.
Estructura Arquitectura tridimensional completa de la proteína debida a

terciaria fuerzas de atracción o repulsión electrostática, a enlaces de
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hidrógeno, a fuerzas de Van der Walls y a puentes disulfuro.
Estructura Se aplica sólo a proteínas constituidas por dos o más cadenas

cuaternaria polipeptídicas y se refiere a la disposición espacial de esas
cadenas y a los enlaces que se establecen entre ellas (puentes de
hidrógeno, atracciones electrostáticas, interacciones hidrofóbicas,
puentes disulfuro entre cisteinas de cadenas diferentes, etc.)
ESTRUCTURA PRIMARIA
Si se conoce la secuencia y los ángulos fi y si,

entonces conozco su estructura tridimensional y
su actividad biológica. Si los ángulos tienen mayor
magnitud, alfa será menor que beta.
Cuanto mayor sea la similaridad de aminoácidos
quiere decir que esas especies están más
próximas en la evolución.
La secuencia de aminoácidos se determina por la degradación de Edad.
1. Cortamos la proteína y observamos que tiene 20

aminoácidos
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2. Adicionamos un reactivo (fenil-isotiocianótico), cuando el reactivo encuentra el

grupo amino del extremo, se une a el y provoca una ruptura, liberando el primer
aminoácido
3. Analizamos ese aminoácido.
a. ESTRUCTURA SECUNDARIA
a. Hélices alfa: Son aquellas en las que la cadena polipeptídica

se enrollan en forma de “L”. La cadena se enrolla a medida que
asciende. Si el sentido de la hélice es el derecho a la hélice se
le llamará hélice dextrógira. Esa estructura está definida por
tres parámetros:
• n = 3,6. nº de residuos de aminoácidos por vuelta

• d = distancia que hay entre los dos carbonos alfa. Se
mide de forma paralela al eje central, oscila entre 1 – 5
A.
• p = paso de rosca de esa hélice. Distancia en vertical que hay entre los dos
aminoácidos. Es un giro completo.
Las distancias se mantienen unidas gracias a que se forman puentes de hidrógeno

para estabilizar esa hélice. Esto es debido a la unión del oxígeno del grupo carboxilo
del primer aminoácido con el hidrógeno del grupo amino del cuarto aminoácido. La
distancia de hélice es de 2,9 A.
Existen otros tipos de hélices:
• Hélice 310: la diferencia con la hélices alfa son las cadenas laterales de esta
hélice, son muy largas e interfieren, se disponen en el espacio de tal manera
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que interaccionan por lo que el giro no puede ser completo (los grupos R
interfieren)
• Hélices h: la cavidad que deja el giro es más grande, hay cuatro aminoácidos
en cada vuelta en lugar de tras.
La cadena lateral de estos dos aminoácidos hace imposible la estabilización del

carbono alfa.
b. Hoja beta: surgen cuando aparecen varias cadenas polipeptídicas. Si se tienen

las varias cadenas y todas poseen la misma dirección aparecerán las hojas beta
paralelas, si las cadenas no tuvieran la misma dirección se les llamaría hojas beta
antiparalelas.
hoja paralela hoja antiparalela
Aquí también describimos la estructura con tres parámetros. Las cadenas p no

intervienen en las hojas beta.
Estructura:
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• Globular: en forma de ovillo, aproximadamente ocupan el 60–70% de la

estructura
• Fibrosas: tienen aspecto de fibra. Ocupan el 40-30% restante. Poseen

estructura de bucle (trozos de cadena polipeptídica que no son estructura
secundaria pero que sirven para entrelazar estructuras secundarias)
Estructura fibrosa: es la proteína extracelular más importante. Se encuentra en la

membrana o sustancia basal. Su papel fisiológico es el soporte de la fuerza de tensión.
La tercera parte de los aminoácidos que hay en la cadena son la glicina, entre el 15-
30% son prolina (4-hidroxiprolina). Hay secuencias que se repiten
Glicina – Prolina – X Glicina – X – OH
La asociación de tres cadenas forman el

colágeno (asociación fibrillas de colágeno).
Cuando se asocian las tres cadenas giran a
la derecha, cuando permanecen por
separado giran a la izquierda. Lo que las
diferencia es el grupo X.
Si las tres cadenas tienen la misma secuencia de aminoácidos:
• Tipo II: cartílago

• Tipo III: cartílago, cicatrices y tejido blando
• Tipo IV: membrana basal.
Todas las cadenas con iguales entre sí (iguales en composición de aminoácidos) pero
varían de un tipo a otro. La unión de las tres cadenas permite la cohesión. La glicina
es el aminoácido que se encarga de estabilizar la estructura.
Alteraciones asociadas a las anomalías del colágeno:

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• Osteogénesis imperfecta: mutación del gen que codifica el colágeno (bebés).

Alteración de la formación de la masa ósea. Hay una deformación de todo el
esqueleto.
• Síndrome de Ehles-Danlos: la glicina que está en el interior es sustituida por

un aminoácido que tiene la cadena lateral larga, por lo que la desestabiliza y se
rompe porque interfiere con la estructura del aminoácido.
• Déficit de vitamina C: se necesita para hidroxilar la prolina. Si no hubiera

presencia de vitamina C no podría hidroxilarse la prolina y se desestabilizaría la
estructura favoreciendo las lesiones de la piel y la fragilidad de los vasos.
• Rigidez y fragilidad del tejido conjuntivo: debido a la formación de enlaces

covalentes (enlaces muy fuetes) entre el colágeno, de tal manera que se pierde
la elasticidad, esto ocurre en las personas mayores.
o ESTRUCTURA TERCIARIA
Aparece cuando las cadenas laterales de los aminoácidos interaccionan entre sí

favoreciendo que las hojas beta se plieguen o las hélices alfa se enrollen.
Los enlaces que se forman entre esas cadenas pueden ser:
• Naturaleza no covalente: hidrofíbico, puentes de hidrógeno,

fuerzas de Van der Waals.
• Naturaleza no covalente: enlaces por puentes de sulfuro
Hay una tendencia general a adoptar determinado tipo de estructuras terciarias que se
encuentran en todas las proteínas, a esos modelos se les denomina dominios porque
son las estructuras más estables, los las que más predominan.
Publicado: 2004
DOMINIOS
Para que la proteína tenga una actividad biológica, los aminoácidos deben tener una
posición concreta. Dependiendo de la estructura de la proteína
tendrá una actividad u otra. Esto es debido a la secuencia de
aminoácidos y a su disposición dentro de la estructura.
La estructura terciaria se puede romper y perderse la actividad

de la proteína, a este proceso se le denomina
desnaturalización debida a cambios de temperatura o
modificaciones del pH del medio que la rodea, muchos enlaces
se rompen y la estructura se ve alterada.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
Disposición espacial de cadenas polipeptídicas en

proteínas formadas mediante enlaces como:
• Puentes de hidrógeno
• Puentes disulfuro
• De tipo hidrofóbico
D. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
Son proteínas que transportan oxígeno pero una lo hace en la sangre (hemoglobina) y
la otra en el músculo (mioglobina)
HEMOGLOBINA MIOGLOBINA
Tetrámero Monómero
alfa (141 aa) y beta (146 aa) 153 aminoácidos
Monómeros unidos por 4 grupos hemo 1 grupo hemo con poca efectividad en el
Publicado: 2004
transporte de oxígeno
En sangre (eritrocitos) En músculo
Fenómenos de cooperatividad: curva
sigmoidea No fenómeno: curva hiperbólica
HEMOGLOBINA
Características generales:
• Hemoglobina A1 (adulto) dos cadenas alfa y dos cadenas beta

• Hemoglobina A2 (2% en adulto) 2 alfa y 2 delta
• Hemoglobina F (fetal) 2 alfa y 2 delta
• Cadena E (epsilon) son reemplazadas paulatinamente por alfa, beta, gamma y
delta
• El hierro tiene los siguientes índices de coordinación:
o 5 sin oxígeno
o 6 sin oxígeno
• La molécula de oxígeno queda unida y quedando

una cavidad delimitada por el hierro del grupo
hemo y el nitrógeno de la HisE-7
COOPERATIVIDAD EN LA UNIÓN DE OXÍGENO
• Unión de O2-Hb reversible y depende de la presión parcial del o2

• La unión de una molécula de O2 facilita la unión de la segunda y las siguientes
(4) a la misma molécula de hemoglobina (cooperatividad)
• La cooperatividad se cuantifica mediante la ecuación de Hill
(pO2) nº ligandos ocupados O2

y = ---------------- y = ------------------------------------ log y/1-y = n log PO2 - n log P50
(P50) + (pO2) nº total de ligandos
Publicado: 2004
(P50) = es la concentración de oxígeno que tiene que haber cada 50% de ligandos,
esté ocupado por moléculas de O2 y el otro 50% no lo esté.
pO2 en los tejidos pO2 en los pulmones
100
Mioglobina
50
Hemoglobina
0
0 40 80 120
Presión parcial de O2 (pO2) (mm Hg)
Representación de la curva de disociación del oxígeno por la mioglobina y la

hemoglobina
log y/ 1-y Mb n = 1
Hb n = 2,8
log O2
n > 1; cooperatividad mayor. Se favorece la unión de la segunda

n < 1; cooperatividad menor. No de favorece la unión de la segunda
n = 1; no hay cooperatividad
La cooperatividad es debida a la interacción entre los monómeros de la molécula de
hemoglobina (Hb)
• Desoxihemoglobina: forma T (tenca)

• Oxihemoglobina: forma R (rebajada)
Publicado: 2004
Alvéolos pulmonares 98% de saturación

Músculo activo 32% de saturación
Descarga de O2 en el músculo 66% de saturación
FACTORES QUE AFECTAN A LA LIBERACIÓN DE 0XÍGENO
1. Efecto 2,3-bifosfatoglicecrato
Presencia de 2, 3-bifosfatoglicerato (BPG), éste impide la unión del oxígeno a la

hemoglobina. El 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), es un regulador importante de la
unión de Oxígeno en la hemoglobina, este compuesto es el fosfato inorgánico mas
abundante en las células rojas de la sangre, de hecho son casi equimolares.
2. Efecto Bohr. Características:
• El aumento de acidez y de CO2 favorecen la liberación de O2, si el pH es ácido

y la concentración de CO2 es alta, la hemoglobina no puede transportar O2
• La liberación de Oxígeno es afectada cuando disminuye el pH o cuando la

presión del CO2 se incrementa, ambos factores ocasionan que la hemoglobina
disminuya su afinidad por el O2. A este efecto se le conoce como Bohr, que al
revertir las condiciones, propicia el aumento en la afinidad de la hemoglobina
por el Oxígeno.
• Formación de carbamino hemoglobina

Publicado: 2004
Hb-NH2 + CO2 ⇔ Hb-NH-COO- + H+
3. Temperatura
Elevación de temperatura = elevación de la liberación de oxígeno (fiebre)
4. Unión de CO
Afinidad por el hierro 210 veces mayor que el oxígeno, 0,1% del CO muere al impedir
la liberación de O2. El monóxido de Carbono (CO) se une fuertemente, pero
reversiblemente al hierro de la hemoglobina, formando monóxido de carbono-
hemoglobina o HbCO.
Cuando el monóxido se une a uno de los 4 hemos, la hemoglobina mueve la

conformación relajada, lo que causa que los sitios hemo remanentes, fijen Oxígeno
con alta afinidad. Este efecto ocasiona que la curva sigmoidea se torne hiperbólica, lo
que resulta en de tal manera que la hemoglobina no puede liberar O2 en los tejidos.
Publicado: 2004
TEMA III. ENZIMAS
Las enzimas son catalizadores biológicos implicados en las reacciones bioquímicas

que comprenden la vida.
Enzima = haloenzima = apoenzima + grupo prostético/coenzima o cofactor
Parte proteica
Apoenzima: no es activa. Necesita del grupo prostético que se encuentra en el centro

activo de la enzima
A. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN
Nomenclatura sencilla: dos términos, el primero indica cual es el sustrato sobre el

que actúa la enzima y el segundo indica el tipo de reacción. Ej. Glucosa oxidasa
Nomenclatura sistemática: primer sustrato de la reacción, el segundo indica quien es

el agente oxidante y el último indica el tipo de reacción en el que participa la enzima.
Ej. Alfa-D-glucosa, oxigeno oxidorreductasa
Nº de clasificación (IUPAC): introducido por las letras EC seguidas de 4 números

indicando:
• Clase
• Subclase
• Subsubclase
• Orden en el que la encima entró en la lista
Clase:
• Oxidorerreductasas (catalizan reacciones redox)
• Isomerasas
• Transferasas
• Liasas
• Ligasas
Publicado: 2004
• Hidrolasas
Clase Reacción Subclases importantes

Deshidrogenasas, oxidasas,
Óxidorreductasas peroxidasas, reductasas,
monooxigenasas, dioxigenasas
C1-Transferasas, glicosiltransferasas,
Transferasas
aminotransferasas, fosfotransferasas
Esterasas, glicosidasas, peptidasas,

Hidrolasas
amidasas
C-C liasas, C-O liasas, C-N liasas, C-S

Liasas (sintasas)
liasas
Epimerasas, cis-trans-isomerasas,
Isomerasas
transferasas intramoleculares
Ligasas C-C ligasas, C-O ligasas, C-N ligasas,

(sintetasas) C-S ligasas
B. CATÁLISIS ENCIMÁTICA
Las reacciones catalizadas por enzimas se caracterizan por:
• Elevada eficacia catalítica (velocidad de la reacción aumenta en presencia

de la enzima)
• La enzima se recupera en su estado inicial tras la catálisis (no se altera ni

destruye)
• Son catalizadores específicos
• Tienen capacidad de regulación
• La velocidad depende de factores termodinámicos (energía libre de

GIBBS)y cinético
S P S = sustrato P = producto
Publicado: 2004
Hay una etapa intermedia en la que se irán formando y rompiendo enlaces, es un

estado de transición. En este período no es un sustrato ni un producto
Reacción en la que participa una enzima
S=
S+E E+P
Como resultado obtendremos la enzima libre + el producto. Cuando termine la catálisis

la enzima quedará libre y podrá intervenir en otras reacciones.
E+S ES E+P
Cuando se produce la reacción, la enzima del sustrato cambia, una molécula en sus
enlaces tiene energía almacenada por eso cuando se forman y se unen el sustrato y la
enzima liberan esa energía.
Diagrama de reacciones:
Como varía la enzima respecto al avance de la reacción (t). El estado de transición

está en equilibrio con el sustrato (cuando pierde energía dará lugar al producto). El
estado de transición puede ir adelante y atrás y siempre tiene una energía más alta
que el sustrato cuando queda libre.
Publicado: 2004
Inicialmente hay una enzima y un sustrato, cuando se unen pierden energía, pero
cuando comienza la catálisis la energía va aumentando y comienza el estado de
transición, transcurrido esté período cuando se haya perdido energía tendremos por
un lado el producto y por otro la enzima.
En una reacción catalizada con enzima la velocidad de reacción aumenta porque se

disminuye la energía de activación (diferencia d energía que hay entre el sustrato en
estado basal y el sustrato en estado de transición). Esta es la principal diferencia que
existe en las reacciones con o sin enzimas. En las reacciones sin enzimas la energía
de activación tiene que subir mucho.
< Energía de activación > velocidad de reacción (son inversamente proporcionales)
REACCIÓN ESPONTÁNEA REACCIÓN CATALIZADA
C. ESTRUCTURA ENZIMÁTICA. CENTRO ACTIVO
CENTRO ACTIVO: zona bien delimitada de la enzima con capacidad de unirse al

sustrato formando un complejo enzima-sustrato. Posee dos características:
Publicado: 2004
• Marca la especificidad por el sustrato

• Tiene capacidad catalítica debido a que hay aminoácidos con cadenas
laterales muy reactivas.
ESPECIFICIDAD: Propiedad que permite que la enzima reconozca a un grupo de
moléculas o una biomolécula estructuralmente relacionados.
Encontramos las isoenzimas que se pueden clasificar en:
• Glucoquinasas: especificidad absoluta por la glucosa. Sólo puede actuar

sobre la gl8cosa
• Hexoquinas: especificidad relativa. Actúa sobre la glucosa y otras oxosas que
se le parezcan.
1.- El enzima y su 2.- Unión al centro 3.- Formación de

sustrato activo productos
MODELOS Y TEORÍAS QUE EXPLICAN LA ESPECIFICIDAD
MODELO DE LA LLAVE Y LA CERRADURA
La enzima se une al sustrato porque hay una

complementariedad de estructura. La energía es un centro
activo que encaja perfectamente con el sustrato. No todas las
enzimas actúan así.
TEORÍA DEL AJUSTE INDUCIDO
Hay una enzima que tiene una estructura complementaria al sustrato pero necesita
una formación de enlaces o ruptura de algunas estructuras para un mejor
acoplamiento. Cuando la enzima se une al sustrato ocurre una serie de cambios para
unirse.
CONCLUSIÓN
Publicado: 2004
1. La capacidad catalítica de una enzima depende del centro activo
2. En el centro activo las cadenas laterales de los aminoácidos son las que unen
la enzima con en sustrato
3. Algunos aminoácidos del centro activo son muy reactivos de tal manera que
son ellos los que participan en las transformaciones del sustrato
4. Los enlaces que establece el complejo enzima-sustrato son no covalentes. Es

una unión reversible.
5. Los grupos proséticos se encuentran en el centro activo. Son imprescindibles

para la actividad enzimática. Los grupos proséticos son los que hacen que la
enzima tenga actividad
FACTORES QUE AFECTAN A LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA
Son factores que favorecen o impiden la unión del sustrato con la enzima.
FACTOR DE PROXIMIDAD Y ORIENTACIÓN
La enzima tiene mucha afinidad por los sustratos, más que ellos entre sí. La enzima se
une a A y a B, formando un complejo con A y otro con B, a continuación la enzima
pondrá en contacto a A y a B, está unión dará lugar a C.
La enzima reconoce los sustratos, se une a cada uno de ellos y luego hace que se
reconozcan entre sí dando lugar a C. La energía eleva la concentración efectiva del
sustrato
FENÓMENO DE SUPERFICIE.
En el centro activo los aminoácidos pueden tener propiedades diferentes de las que
tendían fuera del él y eso es debido al fenómeno de superficie. Ese cambio de
propiedades hace que muchos aminoácidos sean muy reactivos. El plegamiento hace
que las propiedades del centro activo sean diferentes a la del medio
FACTORES DE DISTORSIÓN O TENSIÓN DE ENTRADA

Publicado: 2004
La unión del sustrato al centro activo provoca cambios estructurales que favorecen la
complementariedad. En el estado de transición hay mayor complejidad.
PRESENCIA DE GRUPOS CATALIZADOS
• Catálisis general ácido base. La glicina cede un átomo de hidrógeno y

puede comportarse como un ácido y si no posee ese átomo de
hidrógeno podrá comportarse como una base porque podrá captar
electrones.
• Catálisis covalente: la cadena lateral forma un enlace covalente con el

sustrato
D. CINÉTICA ENZIMÁTICA
CONCEPTOS GENERALES
DEFINICIÓN: estudio sobre la velocidad de las reacciones que están catalizadas por
enzimas
Actividad catalítica:
• Esa actividad es sensible a factores como el pH, la temperatura, la fuerza

iónica, etc.
• Se modula por modificaciones de la concentración de ligandos (activadores,

favorecen la actividad enzimática; e inhibidores, que la impiden)
• Se pueden regular. Las enzimas pueden utilizar en una gran cantidad de

procesos industriales.
Publicado: 2004
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN
ALOSTERISMO
DEFINICIÓN: cuando existe una cooperatividad en la unión del sustrato.
MODELO CONCERTADO
Es un modelo ideado para enzimas diméricas (poseen dos cadenas polipeptídicas).
Poseen dos estados:
• Tenso: forma tensa, el sustrato no está unido

• Relajado: forma relajada, el sustrato si que está unido.
Cuando no hay presencia de ningún sustrato, la enzima tendrá la forma tensa, por el
contrario si hay sustrato toda la enzima quedará en forma relajada
S
Forma T Forma R
Publicado: 2004
Si la enzima está en forma tensa, sus dos subunidades deberán estar también en
forma tensa, lo mismo ocurre con la forma relajada.
Activador alostérico: favorece la Inhibidor alostérico: impide la

unión del sustrato unión del sustrato
La Interacción homotrópica sucede cuando una molécula de sustrato se une a una

de las cadenas de la enzima, favoreciendo la unión de otra cadena a otro sustrato.
La interacción heterotrópica ocurre cuando hay una alteración. Unión al sustrato con
otra molécula que no es un sustrato (antibiótico).
Este modelo es válido para algunas enzimas, pero no para todas; para poder explicar
el aldosterismo en enzimas que no son dímeros haremos uso de otro modelo
denominado Modelo secuencial
MODELO SECUENCIAL
La enzima posee también dos estados (tenso y relajado), la diferencia es que la unión
de los dos estados del sustrato va cambiando la forma de la enzima, cuando se une un
sustrato a una enzima, ésta sufre pequeñas modificaciones en la estructura. Gracias a
este modelo se puede regular la actividad enzimática.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Puede llevarse a cabo a través de diferentes mecanismos
REGULACIÓN POR EFECTORES
Lo que sucede es una conversión del sustrato A en un producto B

Publicado: 2004
A B C D E F
E1 E2 E3 E4 E5
Lo que sucede es que una de esas reacciones inhiben la primera reacción de la

cadena, a este proceso se le denomina retroalimentación
MODIFICACIÓN COVALENTE ENZIMÁTICA
A las enzimas se les puede unir muchos grupo químicas, esa unión la pueden inactivar
o inhibir la actividad enzimática dependiendo de la naturaleza de la enzima.
Los enlaces que se forman son muy estables.
• Fosforilación: a la enzima se le une un grupo fosfato. El ATP se

convierte en ADP. Cuado se unen se inhiben
• Uridylylation: se une un anillo de uridina y un fosfato
• ADP-ribosylation: se unen dos moléculas de fosfato y dos anillo de

uridina
• Methylation: se le une un grupo metilo CH3
ACTIVACIÓN POR ZIMÓGENOS
Las enzimas no se sintetizan en la forma activa, se sintetizan en la forma no activa o

forma zimógena.
El predipsinógeno se sintetiza en el páncreas y se dirige al intestino, allí hay unas

enzimas que le quitaran una parte de la cadena y se convertirán en tripsinógeno, a
continuación, todavía en el intestino, se le corta otro trozo de la cadena convirtiéndose
de esta manera en tripsina activada.
Si se sintetizaran las enzimas en la forma activa en el páncreas, si sintetizarían

también muchas enzimas allí presentes.
Publicado: 2004
E. ALTERACIONES EN EL ORGANISMO. CLÍNICA
La mayor parte de las enzimas del organismo sin intracelulares. La concentración de

enzimas en el plasma sanguíneo está muy regulada. Si esta concentración se viera
alterada aumentándose o disminuyendo se podría dar un diagnóstico clínico.
Si la membrana plasmática de las células se viera alterada las enzimas pasarían al

plasma modificándose así la concentración.
Hay una serie de enzimas que se consideran de interés público. Si esas enzimas
están presentes en el plasma tras un análisis significaría que hay una alteración en la
célula.
F. ENZIMAS COMO REACTIVOS ANALÍTICOS
Las enzimas se pueden emplear como reactivos. Se puede utilizar una enzima para
detectar la presencia de la glucosa. Hay dos métodos:
MÉTODO DEL PUNTO FINAL
Propiedad química o física que cambia entre el sustrato y el producto
MÉTODO CINÉTICO
Tenemos orina con glucosa, añadimos la glucosa oxidase (la que oxida la glucosa) y
medimos la velocidad de reacción, si hay velocidad de reacción significa que esta
presente un sustrato.
Es una medida discontinua. Son enzimas acopladas ya que se utiliza una enzima para
la primera reacción y otra diferente para la segunda.
Glucosa + O2 + H2O Gluconato + peróxido de oxígeno (H2O2)
Glucosa oxidasa
H2O2 + ABTS H2O + catión orgánico verde (610 nm)

Publicado: 2004
Las enzimas inmovilizadas se fabrican utilizando un soporte y en la parte superior se

depositan las enzimas, a continuación se coloca la orina y tiene lugar una reacción, si
está reacción la introduzco en un espectrofotómetro se detectará color.
G. TERAPIA ENZIMÁTICA
ENFERMEDADES CARDIOVASCULARES
Suelen aparecer trombos en el paciente, hay una serie de enzimas que se inyectan en
el coágulo y atacan a la fibrina deshaciendo el coágulo.
• Brimasa
• Uroquinasa
• Estreptoquinasa
EMBOLIA PULMONAR
Hay trombosis, se utiliza las uroquinasa para favorecer la síntesis de la plamina

CÁNCER
Enzimas que actúan:
• Pamcreatina
• Tripsina
• Quimmiotripsina
• Bromeliana
• Papalina
• Asparraginasa. La más importante
INCOVENIENTES
• Suministro intravenoso (inyección)

• Respuestas alérgicas ya que se tienen que inyectar grandes cantidades y el
sistema inmune degrada la enzima
• Enzimas en grandes cantidades porque la vida media de las enzimas es muy
corta
Publicado: 2004
Publicado: 2004
TEMA IV: VIATMINAS Y COENZIMAS
A. COENZIMAS
Las enzimas están formadas por una parte proteica llamada albúmina y por otra no
proteica denominada grupo prostético, de forma general se le llama cofactor
Dentro del cofactor encontramos:
• Iones metálicos. Átomo de un metal que está unida a esa parte proteica
• Coenzimas: moléculas orgánicas que se unen mediante enlaces débiles a

esas partes de la proteína
• Grupo prostético: tipo de cofactor. Son moléculas orgánicas que se unen

mediante enlaces fuertes (covalentes)
Características:
• Aportan grupo o moléculas de pequeño tamaño con alta reactividad en el

interior de la estructura tridimensional de la enzima
• Existe una docencia de coenzima (hay pocas una 14 más o menos)
• Una única enzima puede actuar con muchas enzimas diferentes
• La célula durante la reacción puede alterarse ella misma (actúa como

Cosustrato). Modificación durante la catálisis
Publicado: 2004
• Hay coenzimas que son específicas de cada enzima
• El alcohol deshidrogenasa siempre utiliza el NAD.
CH3 -CH2 OH + NAD+ CH2-CHO+NADH+H+
B. VITAMINAS
Son exógenas, no nos proporcionan energía pero son indispensables para el buen
funcionamiento del organismo porque todas las coenzimas se tiene que sintetizar a
partir de esas vitaminas
CLASIFICACIÓN
a) HIDROSOLUBLES: Son solubles en agua. Se dividen en dos:
• Vitaminas liberadoras de energía: participan en

procesos de biosíntesis de otros procesos. Todas las coenzimas se
sintetizan a partir de las vitaminas hidrosolubles a excepción de la vitamina
C
• Vitaminas hematopoyéticas: intervienen en procesos

de crecimiento celular.
b) LIPOSOLUBLES: solubles en medios grasos, especialmente

disolventes orgánicos
• Vitamina D3: hormona paratifoidea. Interacciona con

esta vitamina regulando el calcio y potasio. Cuando hay un defecto de P y
Publicado: 2004
Ca, la vitamina y la hormona favorecen la absorción de fósforo y calcio en

el riñón y la captación por parte del sistema óseo, si por el contrario la que
sucede es que hay un exceso estas ayudaran a su eliminación.
Si una persona no posee vitamina D3 poco a poco irá perdiendo tanto el

calcio como el fósforo produciéndose su desmineralización.
En animales esta vitamina se sintetiza en primer lugar en la piel por acción

de la luz ultravioleta. Es similar a la levadura pero allí se denomina vitamina
D2 (ergocalciferol)
• Vitamina E: es un conjunto de moléculas de estructura similar que se

denomina tocoferol
• Vitamina K: podemos encontrar tres formas:
o Vitamina K1: sintetizada por lo vegetales

o Vitamina K2: sintetizada por los animales
o Vitamina K: síntesis química (menadiona) es un precursor de la
vitamina K
Enfermedades
VITAMINAS FUNCIONES
carenciales
Coenzima de algunas peptidasas.
C (acido ascsrbico) Escorbuto
Interviene en la síntesis de colágeno
Coenzima de las descarboxilasas y de
B1 (tiamina) las enzima que transfieren grupos Beriberi
aldehídos
Constituyente de los coenzimas FAD y Dermatitis y lesiones
B2 (riboflavina)
FMN en las mucosas
B3 (acido Fatiga y trastornos del
Constituyente de la CoA
pantotinico) sueño
Constituyente de las coenzimas NAD y
B5 (niacina) Pelagra
NADP
Interviene en las reacciones de
B6 ( piridoxina) Depresión, anemia
transferencia de grupos aminos.
Coenzima en la transferencia de
B12 (cobalamina) Anemia perniciosa
grupos metilo.
Coenzima de las enzimas que
Biotina transfieren grupos carboxilo, en Fatiga, dermatitis...
metabolismo de aminoácidos.
Publicado: 2004
REQUERIMIENTOS NUTRICIONALES DE LAS VITAMINAS
Personas afectadas por carencia de vitaminas
• Niños en crecimiento:
• Ancianos: su metabolismo se va alterando y la asimilación de vitaminas no es

el adecuado. Se debe tomar una cantidad elevada de vitaminas
• Embarazadas: gran aporte de vitaminas para sintetizar coenzimas. Las

principales vitaminas que se recomienda su ingestión son: A, C, B6, ácido fólico
• Fumadores: poseen los niveles de vitamina C muy bajos, debe haber un

aporte extra de vitaminas. Cuando uno fuma va inyectando radicales en el
organismo, éstos son lo encargados de la oxidación, por lo que las células
tendrán un funcionamiento excesivo.
• Alcohólicos: el hígado se queda muy alterado. El hígado es el principal

reservorio de vitaminas, y si somos alcohólicos no habrá un buen suministro de
vitaminas.
Enfermedades causadas por deficiencia o carencia de vitaminas:
• Avitaminosis: carencia total de una vitamina o de un grupo
• Hipovitaminosis: aporte de vitaminas bajo al óptimo. A parte de la

alimentación, hay otro factor que no está directamente relacionado con la dieta
y puede afectar los niveles de vitaminas, esto ocurre debido a la ingesta de
compuestos (antibióticos o fármacos) que impiden la asimilación de las
vitaminas.
o Biotina – huevo (proteína de la yema del huevo, albúmina)

o Vitamina D y B6 – fármacos anticonvulsivos
o Vitamina K y E – antibióticos
Esto quiere decir que la correcta alimentación no te asegura al 100% la

correcta asimilación de vitaminas.
Publicado: 2004
• Hipervitaminosis: acumulación excesiva a la óptima. Sólo se detecta en la

vitaminas liposolubles, rara vez en la hidrosolubles porque están disueltas en
agua y pueden excretarse fácilmente
Publicado: 2004
TEMA 5: GLÚCIDOS
A. GENERALIDADES
Tradicionalmente se han llamado azúcares por su dulzura o hidratos de carbono

porque la mayoría poseen esta forma Cn (H2O)n. un numero determinado de átomos
de carbono superior a 3 y un número determinado de moléculas de agua.
Las unidades más sencillas se llaman monosacáridos, se sintetizan a través de un

proceso denominado gluconeogénesis, en lo vegetales se denominan fotosíntesis
(toman agua y dióxido de carbono y por combinación de ambos aparece esa
estructura a modo de HC)
Los monosacáridos pueden asociarse entre sí dando lugar a formas más complejas
denominadas disacáridos mediante un enlace denominado enlace glucosídico.
La degradación de estos monosacáridos se efectuaría por un proceso denominado

glucólisis o glicólisis. Cuando la unión ocurre entre más de tres monosacáridos
hasta diez como máximo estaremos hablando de oligosacáricos, cuando la unión es
entre más de diez monosacáridos serán polisacáridos.
Publicado: 2004
Los monosacáridos forman parte de las estructuras de los ácidos nucleicos y de los
lípidos complejos. Los oligosacáridos forman parte de las proteínas denominándose
oligoproteínas o de los lípido, oligolípidos.
Los polisacáridos más importantes en los vegetales son las celulosas, que ocupan en
80% del peso del vegetal, el almidón actuará como sustancia de reserva, por otro lado
en los animales el glucógeno será en que actúe como sustancia de reserva
B. ENLACE GLUCOSÍDICO. POLISACÁRIDOS
Es necesario que las unidades básicas se unan para formar un polisacárido, mediante
un enlace que se conoce como glucosídico
Los carbonos anoméricos reaccionan entre sí, desprendiendo un hidrógeno, a este

enlace se le llama acetálico, gracias a la formación de este tipo de enlace van
apareciendo polisacáridos cada vez más grandes.
• Homopolisacáridos: polímeros formados por monosacáridos del mismo tipo

• Heteropolisacáridos: combinación entre dos o tres monosacáridos diferentes
que se unen de forma alterna.
Dentro de esa cadena lateral o un número determinado de monosacáridos aparece un

número determinado de ramas. El polímero más sencillo que aparece es el disacárido
• Sacarosa. No puede manifestar esa mutarotación (es el único)

• Lactosa. Azúcar más abundante en la leche
Publicado: 2004
Una vez que se van asociando un monosacárido con un disacárido van apareciendo
los oligosacáridos. Cuando el número de monosacáridos es superior a diez,
hablaremos de polisacárido.
HOMOPOLISACÁRIDOS (gluconos, fructanos, mananos, galactanos)
ALMIDÓN
Características:
• Es una sustancia de reserva en los vegetales

• Tiene un peso molecular muy elevado (10 – 10000 kDa)
• Está constituido por:
o Amilosa: cadena lateral con monosacárido glucosa y se une por enlace

alfa (1-4). Los carbonos anoméricos tienen enlaces alfa. Dará lugar a un
color azul en reacción con el yodo
o Amilopeptina: la cadena lateral está formada por unidades de glucosa

unidas igual que el anterior, pero tiene ramificaciones, cada 25 unidades
de glucosa, una ramificación. Es un enlace de tipo alfa (1,6) violeta
• Para poder digerir al almidón, tenemos que hacer uso de unas enzimas
denominadas amilasas que rompen los enlaces alfa (1,4) y establecen las
uniones que instauran las unidades de glucosa.
Publicado: 2004
GLUCÓGENO
Características:
• Sustancia de reserva de animales, con un peso molecular elevado (10 elevado

a 5 kDa).
• Posee una estructura similar a la amilopeptina, pero aquí hay mayor número de
ramificaciones por unidad de glucosa (1 ramificación por cada 10 unidades de
glucosa)
• Se almacena principalmente en nuestro hígado y músculos.
• La digestión tiene lugar por el glucógenofosforilasa que rompe los enlaces alfa
(1-4) de la cadena, dando lugar a unidades pequeñas de glucosa-1-fosfato.
Publicado: 2004
CELULOSA
Características:
• Actúa e nivel estructural.
• Es la biomolécula más abundante en la naturaleza (50% madera, 100%

algodón).
• En la cadena lateral de unidades de glucosa los enlaces son el tipo ß (1-4).

Posee un peso molecular elevado (3x10 elevado a5 kDa).
• No es hidrolizable por ninguna enzima de nuestro organismo, facilita el tránsito

intestinal.
• Los únicos capaces de digerirla son los rumiantes debido a su flora bacteriana
QUITINA
Características:
Publicado: 2004
• Forma los caparazones de los crustáceos y el exoesqueleto de los insectos.
• En la cadena lateral de unidades de glucosa los enlaces son el tipo b (1-4).
• Puede presentar una serie de ramificaciones por un derivado de la glucosa, N-

acetil-glucosamina
HETEROPOLISACÁRIDOS
Características:
• Compuestos por unidades de diferentes tipos de monosacáridos
• Unidades alternas de aminoazúcares y ácidos urónicos (derivados

monosacáridos que se producen cuando hay reacciones de oxidación en el
grupo carbonilo)
• En muchos caos esta cadena se asocia a una cadena de proteínas

(proteoglicano, mucopolisacárido)
• El proteoglicano
o Es una macromolécula con carga debido a la proteína.

o Actúa como lubricante
o Hace posible la aparición de soluciones viscosas.
ÁCIDO HIALURIÓNICO
Características:
• No tiene proteína unida, sólo es un glúcido

Publicado: 2004
• Está presente en el líquido sinovial, en el humor del ojo y en las mucosas
• Está formado por unidades alternas de ácido D-glucosámico y N-acetil-

glucosamina. Posee enlaces del tipo b (1,3)
• Cada disacárido se une al siguiente por enlaces b (1,4)
SULFATO DE CONDROITINA
Características:
• Está presente el la córnea, tendones, ligamentos, paredes aorta, cerebro y

riñón.
• Está formado por unidades alternas de ácido D-glucosámico , lo único que

cambia es el azúcar, N-acetil-galactosamina
C. METABOLISMO
Se denomina metabolismo al conjunto de reacciones químicas que tiene lugar en el

interior de las células parea transformar los nutrientes en energía para los procesos
vitales, o en materia para el propio crecimiento celular.
De la definición se desprende que el metabolismo consta de dos vías diferentes:
• Catabolismo: conjunto de reacciones que nos permiten degradar la molécula

para obtener moléculas más sencillas. Se libera energía en forma de moléculas
Publicado: 2004
de fosfato que se unen al ADP y forman ATP (obtención de energía a partir de

nutrientes)
• Anabolismo: conjunto de reacciones que nos permiten sintetizar las

macromoléculas que forman nuestras células. La energía se obtiene del ATP
REACCIONES CATABÓLICAS DE LA GLUCOSA (GLUCÓLISIS

ANAEROBIA)
En esta vía se parte de la glucosa como percusor, la cual sufrirá una serie de
modificaciones hasta dar lugar a dos piruvatos, tiene lugar en células sin mitocondrias
porque no existe la respiración celular: el
catabolismo glucosa en células con mitocondrias
se denomina fosforilación oxidativa.
Comprende una serie de reacciones químicas por
las cuales una molécula de glucosa se rompe (lisis)
en dos moléculas de ácido pirúvico, que es un
ácido orgánico de tres átomos de carbono, y de un
grado de oxidación mayor que la glucosa.
Estas reacciones tienen lugar en el citoplasma de

la célula, y pueden resumirse en la reacción global
que aparece en la figura adjunta.
El significado de esta etapa es el siguiente:
• La glucosa sufre una oxidación previa,

transformándose en una sustancia
orgánica más oxidada y de menor
tamaño molecular.
• En la oxidación ha intervenido la
Publicado: 2004
coenzima NAD, que ha quedado

reducida a su forma NADH-2H
• En el proceso se desprende una

pequeña cantidad de energía que se
aprovecha para la síntesis del ATP
• Hay 10 reacciones diferentes que se pueden separa en dos fases:
o Primera fase: inversión

de energía
(todos tienen 6 carbonos)
o Segunda fase: generación de energía (2 compuestos de 3 carbonos).

Las reacciones se desarrollan por duplicado.
El piruvato aparece como producto final, por acción del lactato-deshidrogenasa puede
reducirse a lactato, lo que se origina es una recuperación del NAD, cuando se
incrementa la concentración de NADH la célula se para y se regula por la reducción
del piruvato porque el NADH se oxida, quedando NAD para la vía glucosídica, el
lactato que queda como producto final va al hígado y se transforma en glucosa y sufre
otra vez en mismo proceso.
Balance final: para cada molécula de glucosa que estamos degradando necesitamos
interaccionar con dos moléculas de difosfato y como resultado final tenemos dos
moléculas de lactato y 2 de ATP. La velocidad de la vía anaerobia en 100 veces mayor
que la que se desarrolla en la vía anaerobia.
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+---> 2 piruvatos + 2 ATP + 2 (NADH + H+)

Publicado: 2004
TEMA VI: ÁCIDOS NUCLEICOS
A. INTRODUCCIÓN
Los ácidos nucleicos destacan por su enorme importancia, ya que se trata de

macromoléculas encargadas de la transmisión y almacenamiento de la información
hereditaria (de generación en generación)
Además controlan y vigilan que la síntesis de las proteínas sea correcta, es decir,
controlan la manera en la que la información se expresa. Hay dos tipos de ácidos
nucleicos: el ADN y el ARN
B. NUCLÉSIDOS Y NUCLEÓTIDOS
Los ácidos nucleicos son macromoléculas. Cuando se hidrolizan mediante enzimas

denominadas nucleasas se observa que están formados por:
• Bases nitrogenadas: púricas y pirimidínicas

• Aldopentosas: ribosas y desoxirribosas
• Ácidos fosfóricos
Publicado: 2004
a) bases nitrogenadas: reciben este nombre por poseer electrones con

carga negativa no compartidos que les confieren carácter básico. hay de dos tipos:
• bases pirimidimicas: derivadas de la dirimida
o Citosina. DNA y RNA

o Timina. ADN
o Uracilo. RNA
• bases púricas: derivadas de la purina
o Adenina. ADN y ARN

o Guanina. ADN y ARN
b) Aldopentosas: son azúcares de 5 carbonos con un grupo aldehído y

aparecen ciliados. son dos:
• Ribosa. ARN
• Desoxirribosa. ADN
c) Ácido fosfórico: éstas moléculas se unen entre sí, formando

nucleósidos y nucleótidos. éstos últimos son monómeros a partir de los cuales se
forman ácidos nucleicos, los cuales son moléculas poliméricas.
Publicado: 2004
NUCLEOSIDOS: Resultan de la unión de una pentosa y una base nitrogenada

mediante un enlace N-glucosídico, entre el C1, de la pentosa y el N1 si se trata de una
base pirimidímica y del N9 si es una base púrica
NUCLEÓTIDOS: proceden de la unión mediante un enlace éster de una molécula de
ácido fosfórico con el C5 de la pentosa de un nucleósido.
Ácido fosfórico + pentosa + base = nucleótido (enlaces éster)
Existen:
• Los adenosin-fosfatos: nucleótidos con grupos fosfato (ADP y ATP)
• los AMP cíclico, donde se establece un segundo enlace éster con el grupo -OH
del C3 de la pentosa y que actúa como mediador en muchos procesos
hormonales y controla la velocidad de muchas reacciones intracelulares
• nucleótidos que actúan como coenzima, como el NAD, el FAD y la coenzima A.
C. ESTRUCTURA Y TIPOS DE ÁCIDO NUCLEICOS: DNA Y RNA
Ácidos nucleicos
• ADN: ácido desoxirribonucleico. Está presente en:
o Núcleo celular
o Mitocondrias
o Cloroplastos
• ARN: ácido ribonucleico (estructura ribosa). Está presente en:

Publicado: 2004
o Mitocondrias
o Citoplasmas
ADN ARN
Considerado generalmente, como el

Almacenamiento de la información, intermediario entre la información
disponible en cualquier momento. almacenada en la secuencia de
nucleótidos del ADN y las proteínas.
Transmisión de la información de
En comparación con el ADN es muy
generación en generación.
fácilmente degradado por enzimas lo que
Presenta una mayor estabilidad que el
le confiere poca estabilidad.
ARN.
Forma cadenas dobles (bicatenario) que

Se encuentra en la célula monocatenario,
adoptan una morfología de hélice a similar
es decir constituido por una sola cadena.
a la de las proteínas.
El azúcar que lo constituye es la pentosa

El azúcar que lo constituye es la pentosa
desoxirribosa que carece de un oxígeno en
ribosa que posee un OH en el carbono 2
el carbono 2, de ahí el nombre del ácido.
Bases nitrogenadas Bases Nitrogenadas

Purinas: Adenina, Guanina. Purinas: Adenina, Guanina.
Pirimidinas: Timina, Citosina. Pirimidinas: Uracilo, Citosina.
Funciones principales:
• Digiere su replicación
• Porta información para sintetizar proteínas (fenotipos
celulares)
• ARN: trastornos de RNA a partir de DNA. Síntesis ribosómica de polipeptídicas.

Traducción
Publicado: 2004
• RNA: 13 de RNA y 1/3 de proteína (ribosoma). papel estructural y funcional
• RNA nh (nucleasas heterogéneas): precursores de los espliceosoma (RNA m

formándose en el núcleo)
• Ribonucleo proteínas: procesamiento postanscripcional de otras ARNs
• Portador de información: hereditaria en virus
NÚCLEO: molécula que se encuentra unida a una macromolécula que se llama

nucleósida, la cual está compuesta por:
• Bases nitrogenadas (adenina y guanina)

o Purina
o Pirimida
• Pentosas (azúcares). 5 átomos de carbono
o Ribosa (ARN)
o Desoxirribosa (ADN)
Cuando estas bases se unen a las pentosas forman el nucleósido.
Adenina: tienen un grupo amino en el C6

Purina
Purina: tiene un H en el C6
BASES:
Publicado: 2004
• Citosina: tienen un grupo amino en el C6

• Uracilo: tienen un oxigeno en el C6. Nunca está presente en el ARN, es el
sustituto de la timina en el ADN
• Timina: tiene un oxígeno en el C6 y un grupo metilo en el C5.
En el C2 es el lugar donde se enlazan las bases, por eso a la estructura más común se
le llama 2-Desoxirribosa (ADN).
Los ácidos nucleicos están formados por una cadena de polinucleótidos, el grupo
fosfato es el encargado de establecer la unión entre el C3 de la pentosa con el C5 de la
pentosa adyacente, ese tipo de enlace se llama, enlace fosfodiester
El ADN está formado por polinucleótidos que están unidos por enlaces
fosfodiester
La ribosa posee un grupo hidroxilo, mientras que la desoxirribosa posee un átomo de

H en el C2. El la desoxirribosa la interferencia en el espacio es muy pequeña por eso la
cadena es más estable (ADN se altera fácilmente)
Publicado: 2004
A pH fisiológico, la base nitrogenada y la pentosa no están cargadas pero el grupo

fosfato si que lo está, está ionizado (cargado negativamente), toda la cadena de
polinucleótidos tiene carga negativa.
El ADN tiene carga negativa. La carga la aportan los grupos fosfatos.

D. COMPOSICIÓN EN BASES DE LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
LEYES DE CHARGFF
• La composición en bases varía de una especie a otra
• El ADN que procede de las células de

diferentes tejidos de una misma especie, si
que tienen las miasma bases
• La composición en bases de un organismo no

varía ni con la edad, estado nutricional, ni con
influencia ambientales
• La cantidad de adenina en igual a la cantidad

de tinina, y la de guanina a la de citosina. el
porcentaje de base purínicas era el mismo
que las base pirimidimicas.
Publicado: 2004
E. ESTRUCTURA DEL ADN
En la parte exterior de la cadena, siempre quedan los grupos fosfatos hacia el interior,
seguidamente encontramos las pentosas, y en el centro de la cenada están situadas
las bases nitrogenadas, las cuales están apareadas entre sí.
• Adenina - Tinina
• Citosina - Guanina
Esas bases centrales son cocleares (están en el mismo plano), ese plano es
prácticamente perpendicular al eje imaginario central con una inclinación de 6º. Entre
los diferentes planos también hay enlaces entre sí, esos enlaces que son de carácter
débil, se conocen como enlaces de Van der waals.
Son los encargados de mantener la estabilidad de la estructura del ADN unto con los
puentes de hidrógeno.
• Surco menor: 1,2 nm

• Surco mayor: 2.2 nm
La distancia que hay entre dos pares de bases de la cadena es de 3,4 A. en una vuelta
completa de la hélice hay 10 pares de bases.
Publicado: 2004
Tiene una longitud de 34 A, el grosor de la hélice es de 2 nm, las cadenas son

antiparalelas, es decir, que va en sentido contrario, una cadena tiene 5´, 3´ y la cadena
adyacente tiene 3´, 5´.
Según Watson Crack:
• B-ADN: primera estructura resuelta en 1953.

ADN más abundante en la mayoría de las células
El paso de la estructura de de B-ADN a la de A-ADN es

debido a una adaptación al descenso de la humedad
Publicado: 2004
relativa, disminuyendo en un 75%, el B-DNA se convierte en A-ADN
A-ADN, si hay un choque osmótico y la concentración de sal cambiará el B-ADN

podría convertirse en Z-ADN
Diferencias entre el A-ADN y el Z-ADN
A-ADN Z-ADN
Hélice a la derecha Hélice a la izquierda
Hebra más ancha y apactada que la B 12 pares por vuelta
11 pares por vuelta Paso de rosca 45 A
Paso de roasca 28 A Surco mayor inapreciable
Pares de bases inclinación 20º Surco menor profundo
La unión de los grupos fosfatos crea una
línea en zig-zag
Más estabilidad que la B-ADN en
concentración de sal elevada
El ADN puede ser:
• Lineal: cromosoma de células eucariotas. estructura helicoidal (cuando se

enrolla)
• Circular: cromosoma de bacterias, ADN de mitocondrias, plásmidos y centros

de virus.
o Forma plectomérica. Superenrollamiento a modo de hélice

o Forma solenoidal. Hebra de ADN dando vueltas en espiral
• Bicatenario: la mayoría de los ADNs están formados por dos cadenas.
• Monocatenario: una cadena, no poseen doble hélice, está presente en

algunos virus.
Publicado: 2004
Cuando la hebra de ADN se superenrolla permite que quepa en el interior del núcleo.
Dinámica del ADN. DESNATURALIZACIÓN
• Parcial: ocurre de forma natural durante la autorreplicación, sólo se abre un

pequeño trozo de hebra
• completa: las dos hebras se abren completamente, depende del número de

puentes de hidrógenos que se rompan, influencia del aumento de pH y de la
temperatura (desestabilización de los enlaces débiles y de los de Van de
Publicado: 2004
waals), la adenina y la tinina son más fácil de desestabilizar porque sólo

poseen dos enlaces.
El fenómeno de desnaturalización es reversible, se conoce con el nombre de

renaturalización. Esto sucede cuando desciende la temperatura y el pH en principio
alcalino, recupera su neutralidad (la doble hélice se puede reconstruir)
Tamaño del ADN
El tamaño de la molécula depende de la fuente de ADN. Cuando el tamaño de la

molécula es muy pequeño utilizaremos el nº de pares de bases que posee, si por el
contrario es más grande lo que usaremos serán las kilobases (1000 pares de bases)
Superenrollamiento
Fases que sufre la cadena:
1. Asociación a una serie de proteínas (hestonas). hay 5 tipos de hestonas

diferentes: H1, H2A, H2B, H3 Y H4
2. Unión de 8 hestonas formando un octámero gracias a la asociación de 2

hestonas (unión de dos hestonas menos la H1), alrededor del octámero se
dispondrá el ADN (200 pares de bases) formando el nucleosoma. El paso de
la doble hélice a un octámero supone una reducción de la longitud de 6 veces.
Publicado: 2004
La hestona H1 estará presente en el espacio que hay entre dos nucleosomas, en

este espacio tendremos ADN espaciador, la hestona se dispondrá al principio y al
final y actuará como eslabón.
3. Una vez formado el collar de nucleosomas, se genera una estructura de hélice

seleinoidal denominada fibra de cromatina. constituida por el 60% de
hestonas y el ADN de 35-40%. La reducción de la longitud en esta ocasión
será del 50%
4. En esta fase el ADN sufre un mayor número de enrollación. llega al grado

máximo de empaquetación. Supone una reducción de 8000 veces. Las
proteínas implicadas durante esta fase no son las hestonas. está fase se
desarrolla en la metafase (2ª fase de la división celular), en el que se dispone
en el centro de los dos telómeros.
Publicado: 2004
F. ESTRUCTURA DEL ARN
Es una molécula más pequeña que la del ADN. Posee una única cadena de ácido
nucleico (monocatenario). El tRNA está compuesto por 70 pares de bases y el nhRNA
por 10000 pares de bases.
La cadena se doble formando una doble hélice, de esta manera, dos regiones de la
cadena que son complementarias se pueden encontrar (regresiones con
apareamientos intracentenarios: horquillas, bucles y salientes)
• Horquillas:
• Bucles: son regresiones del ARN que aparecen tras la unión de dos regiones
complementarias en una zona que no tiene complementariedad.
• Saliente: se genera cando hay una única base que no posee

complementariedad en una región que si que la tiene.
Poseen un papel fisiológico muy importante. Gracias a ello, el ARN puede controlar el
proceso de trascripción para que se desarrolle adecuadamente. En la naturaleza de
esas estructuras está la función del tRNA y del nhRNA (no reconocimiento)
Publicado: 2004
La mayoría de tRNA tiene una estructura a modo de “L”. La zona 3´ es la que se unirá
al aminoácido, en el brazo opuesto de la L encontramos las 3 bases del anticodón
(secuencia de complementariedad). El tRNA reconoce al gen y se une al ADN. El
codon son las 3 bases consecutivas que codifican a un aminoácido
G. FUNCIONES DE ADN Y DEL ARN
La función principal de ADN es la síntesis de las proteínas. El ADN y el ARN guardan

información genética
En las células eucariotas el material genético es el ADN bicatenario. El primer paso

que realizan es la replicación del ADN, generación de una copia idéntica de ADN de la
ya existente.
Publicado: 2004
El proceso que sufren se denomina trascripción, es el paso del ADN al ARN. Ese
material genético que está inscrito en pares de bases sintetiza proteínas. Las enzimas
que intervienen en la síntesis del ADN son las ADN-polimerasas y siempre actúan en
sentido 5´3´. Cuando se sintetiza el ADN la cadena que actúa como molde es la 3´5´.
5´ 3´
3´ 5´
En las células procariotas el material genético que encontramos es ADN y ARN. Si

tenemos ARN, cuando esas células lo repliquen darán lugar a otra cadena de ARN.
El paso de ADN a ARN se denomina trascripción inversa, las enzimas que

intervienen en este proceso se denominan retrotranscriptasas o transcriptasas inversa
H. ÁCIDOS NUCLEICOS EN LA CLÍNICA
DETECCIÓN DE ÁCIDOS NUCLEICOS EN MUESTRA FISIOLÓGICA
Medida de abserbancia de luz ultravioleta (260 nm). Bases nitrogenadas. Si el valor

resultante es elevado, entonces se deduce que hay ácidos nucleicos. Cuando la
cantidad de ácido nucleico es pequeña habrá que añadir un reactivo o una sustancia,
que emita mucha señal, para poder observar la presencia de ácidos nucleicos.
Los ácidos nucleicos se pueden marcar con:

Publicado: 2004
• Bromuro de etilo: se inserta en las bases del ADN
• Isótopos radiactivos: isótopos para aumentar la señal. un isótopo posee el

mismo nº atómico y diferente nº másico
PCR: REACCIÓN DE LA POLIMERASA EN CADENA
La enzima que actúa es la taq polimerasa, el nombre deriva del organismo del que se
extrae (thermus aquáticus). Es muy estable a altas temperaturas.
Existe un gen que si se encuentra mutado, genera cáncer, se tomará una muestra del
gen añadiéndolo taq polimerasa, nucleótidos y cebadores (pequeños trocitos de ADN
que se generan para que se pueda sintetizar el ADN)
Aplicaciones:
• Diagnóstico tuberculosis en un paciente porque es muy difícil el cultivo del

microorganismo
• Detección de cáncer asociado a mutaciones en los genes ras (controlan el

crecimiento celular)
Publicado: 2004
• Medicina legal y forense: parentesco biológico. Rechazo de órganos

transplantados. Amplificación de genes que codifican los antígenos del
leucocito humano ( gen HLA)
Publicado: 2004
TEMA VII: LÍPIDOS, MEMBRANAS Y MECANISMOS DE

TRANSPORTE
A. INTRODUCCIÓN
Son macromoléculas solubles en disolventes orgánicos tales como el cloroformo.
Funciones:
• Reserva energética (triacilglicéridos en

adipositos)
• Componente de membrana (fosfolípidos)
• Lubricantes y agentes protectores
• Poseen gran capacidad como aislantes térmicos
• Hormonales
• Emulsionantes. Dan lugar a emulsiones en disoluciones acuosas, el lípido
aparece en gotas suspendidas
• Reguladores del metabolismo celular y de funciones globulares específicas.
B. NATURALEZA DE LOS LÍPIDO
B.1. LÍPIDOS SIMPLES
Compuestos por:
• Ácidos graos
• Triglicéridos
• Derivados de importancia
reguladora:
o Postglandinas
o Tromboxanos
Publicado: 2004
o Leucotrineos
ÁCIDOS GRASOS
Son ácidos corboxillicos: CH3 – (CH2)n – COOH. Si hay (delta) indica que está
insaturado.
i,j donde se encuentran los dobles enlaces
Cmn nº total de doble enlaces
Átomos de carbono
Características:
• Eterificados como componentes mayoritariamente de lípidos

• Más del 50% son insaturados
• Si son polinsaturados no existirán los enlaces conjugados
Publicado: 2004
• Enlaces conjugados: C = C – C = C , alternancia de enlaces dobles con

sencillos
• Los dobles enlaces tienen configuración CIS
Nave = cis, silla = trans CH2 CH2

C=C
H H
• Animales y plantas superiores C18 y C16. Palmítico, oleico, limoneico y

esteárico.
• Para que la cadena aumente, los átomos se asocian de dos en dos (nº par de
carbonos)
• El grado de saturación hace que el punto de fusión sea mayor o menor
o Insaturados: menor punto de fusión

o El grado de instauración desciende con el punto de fusión
o La fluidez aumenta con el grado de instauración
TRIGLICÉRICOS
• Triglicéridos: grasa neutras, trigliceroles

• Triésteres: ácidos grasos y glicerol
• Triglicéridos simples: trioleina, triestina
Publicado: 2004
• Triglicéridos compuestos: 1- estearolil - 2 - oleil - 3 palmitoilglierol
Características:
• Constituye las grasas y aceites de animales y vegetales

• Sintetizados y almacenados en adipositos
• Hidrólisis por lipasa o álcalis (saponificación)
GRASAS
Características:
• Se acumulan en los adipocitos. Tejido adiposo: capa

subcutánea y cavidad abdominal
• Aislante térmico en animales acuáticos de sangre caliente
• Almacena de energía (en forma de anhidra)
• Proporcionan seis veces más energía que el mismo peso del
glucógeno
• Menor estado de oxidación que los glúcidos y proteínas.
< estado de oxidación > energía
• Grasa en personas con nomopeso 21% en hombre y 26% en

mujeres (sobrevivir en ayudo de 2 a 3 meses)
Publicado: 2004
DERIVADOS DE ÁCIDOS GRASOS IMPORTANTES
POSTAGLANDINAS. Características:
• Se sintetizan a partir de ácidos grasos insaturados

• Su síntesis es inhibida por antinflamatorios (esteroideos y no esteroideo
• En vasos sanguíneos dan lugar a prostacilio (PG), agregación plaquetaria
• En plaquetas dan lugar a los endoperósidos (PGG y PGH)
• Favorecen:
o Contracción del músculo (indicción del parto)

o Vasodilatación (proceso de inflamación)
o inhiben la secreción gástrica (tratamiento de úlceras)
TROMBOXANO. Características:
• Estimulan la agregación plaquetaria y formación de trombos

• Su síntesis es inhibida por antinflamatarios (no esteroideos)
LEUCOTRIENOS: Características:
Publicado: 2004
• Sintetizados por basófilos, polimorfonucleores (PMN) y macrófagos

• Se obtienen a partir del ácido araquidónico
• Funciones:
o LBT4. quimiotático: favorece la infiltración de glóbulos blancos

durante la inflamación
o LTC, LTD y LTE:
- Mediadores de hipersensibilidad inmediata

- Efecto constrictor de músculo liso en pulmón, tráquea e intestino
- Aumento de la permeabilidad vascular
- Elevada reacción alérgica
B.2. LÍPIDOS COMPLEJOS
FOSFOLÍPIDOS
Características:
• Lípidos con un grupo fosfato

Publicado: 2004
• Moléculas anfipáticas
• Existen dos clases en función del alcohol
o Fosfoacilglicéridos
o Esfigomielinas
• Dentro del grupo de los fosfolípidos se encuentran los fosfoacilgliceroles y

esfingomielina, dependiendo del alcohol
ESFINGOMIELINAS: hay un alcohol que se denomina esfingosina, el cual se une a

un ácido graso, esta estructura se conoce como ceramida.
A la ceramida se le puede unir un grupo fosfato y una molécula de colina, este proceso
dará lugar a la esfingomielina, es un lípido que constituye las vainas de la mielina de
las células del SN.
FOSFOACILGLICEROLES
Lecitinas. Características:
• Abundan en la yema del huevo

• Se usan para cosmética y dietética
• Dipalmitoilectina
o Disminuye la tensión superficial de las moléculas

de agua (cohesión moléculas de agua)
o Componente tensiactivo pulmonar.
o Síndrome de distrés respiratorio en su ausencia
• Lisolectrinas (sin AG, C2)
o Agente hemolítico
Publicado: 2004
o Es una variante que aparece cuando el veneno de la serpiente

interacciona con la lecitina, lo que hace perder un ácido graso
Cefalinas. Características:
• Masa encefálica, hígado y levaduras

• Las de etarolamina abundan más que las de serina
Cardiolipinas. Características:
• Membrana mitocondrial de las células del músculo cardíaco

• Posee dos ácidos fosfolíticos unidos por glicerol
Fosfatidinositoles. Características:
• Menos abundantes
• Fuentes de inosofosfato (reguladores hormonales)
B.3. LÍPIDOS CONJUGADOS

Publicado: 2004
LIPOPROTEÍNAS
Características:
• Lípido unido a una proteína mediante enlaces covalentes
• Está unión del lípido y la proteína tiene como función, el transporte de

sustancias no solubles. Muy importante para el transporte y metabolismo de los
lípidos
• Pertenecen a la fórmula alfa y beta globulinas
• Se clasifican en función de la densidad
> densidad, < tamaño, < contenido de lípidos
• Apolipoporoteínas: componente proteico de la lipoproteína. Hay 7: Apo A

(HDL) Apo B (LDL), Apo C, D, E, F y G
o Las lipoproteínas de baja densidad (LDL) son las encargadas de

transportar nuevo colesterol desde el hígado a todas las células de
nuestro organismo.
o La lipoproteína de alta densidad (HDL) tienen la misión contraria,

recoger los sobrantes no utilizados de colesterol y transportarlos de
nuevo al hígado para su almacenamiento o excreción al exterior a
través de la bilis.
LIPIDOS Valores típicos Deseable

(mg/dL) (mg/dL)
Colesterol 170 -210 < 200
LDL colesterol 60 - 140 < 130
HDL colesterol 35-85 > 40
Triglicéridos 40 - 150 < 135
• El VLDL y el QM se encargan de transportar los triglicéridos en nuestro cuerpo
o La lipoproteína de muy baja densidad (VLDL) está compuesta

principalmente de colesterol, con muy poca proteína.
o La VLDL es frecuentemente conocida como colesterol malo debido a

que deposita el colesterol en las paredes de las arterias.
Publicado: 2004
o Los niveles altos de VLDL están asociados a la aterosclerosis y a la

enfermedad coronaria.
• Colesterol bueno:
o Compuesto por HDL y LDL, ambos son ésteres del colesterol
o El colesterol que se une a la partícula HDL es el colesterol “bueno”,

porque se encarga de transportar el exceso de colesterol “malo” de
nuevo al hígado para ser destruido, protegiendo por tanto las paredes
de las arterias
o En grandes concentraciones es perjudicial (colesterol malo)

Publicado: 2004
- Se desarrollarán patologías de hipercolesterolemia y se puede

sufrir arterosclerosis, ésta aparece cuando se forman ateromas
que son deposiciones de LDL en nuestras arterias
- Arteriosclerosis: concepto genérico de daño en la arteria
NORMAL LESIÓN INICIAL PLACA AVANZADA PLIEGUE CORONARIO
LIPOPOLISACÁRIDOS
Características:
• Unión de lípidos a glúcidos

• Estos lípidos conjugados son menos
abundantes que las lipoproteínas
• Semejantes a los gangliósidos, desde le punto
de vista estructural
• En membranas celulares
• Transducción de señales y reconocimiento celular
B.4. LÍPIDOS ISOPRENOIDES
TERPENOS
Compuestos que aparecen cuando diferentes grupos de isoprenos se asocian entre sí.
Los podemos encontrar como aromas, cadenas lineales que poseen un nº de átomos
de carbono múltiple de 5.
Publicado: 2004
En función de los átomos de carbono se pueden clasificar en:
• Monoterpeno: 10 átomos de carbono (geraniol – geranio, limolenio – limonero)

• Diterpeno: 20 átomos de carbono (fitol, estructura de la clorofila)
• Triterpeno: 30 átomos de carbono (escoaleno, unidad importante para la
síntesis del colesterol)
Decolioles. Características:
• Terpeno que no se forma de acuerdo con las características anteriores.

• El nº de átomos de carbono no es múltiplo de 5
• Están compuestos por 16-20 unidades de isopreno
• Presentes en la membrana de Golgi y en el retículo endoplasmático.
ESTEROIDES. Características:
• Estructura. Anillo de ciclipentanopenhidrofenantreno

• C13 grupo metilo (C18), C10 grupo metilo (C19)
• Tiene 19 átomos de carbono
• En la posición C17 se pude asociar una cadena lateral
de diferente naturaleza (C20)
• Estructura típica del colesterol
Publicado: 2004
Tipos
• Esteroles
o Compuesto más importante desde el punto de vista fisiológico

o Patologías:
- Hipercolesterolemia: concentración elevada de LDL (colesterol

malo) en sangre
- Arterosclerosis:
depósitos de LDL que se
acumulan en las arterias
(atorema)
• Vitamina D
o Se encuentra en diferentes
estados
o Forma activa D3 colecalciferol
Publicado: 2004
• Caticofenoles
o Reguladores del metabolismo

o Síntesis corteza suprarrenal, exceptuando a la progesterona
o Cortisol y corticosterona
• Hormonas sexuales
o Reguladoras
o División en dos grupos
- Andrógenos: hormonas masculinas (testosterona)

- Estrógenos: hormonas femeninas (17 b estradiol)
RETINOLES Y CAROTENO
• No pueden ser sintetizados por el organismo, los tenemos que adquirir con la
dieta
• Tiene un anillo no aromático, asociado con la cadena lateral, posee dobles

enlaces conjugados (estructura general)
• Cuando ingerimos alimentos, lo que estamos ingiriendo es el caroteno,

posteriormente el metabolismo lo oxida dando lugar a:
o Retinoles
o Retinales
o Óxido retinoico
- Precursores de la vitamina A
Publicado: 2004
- Son antioxidantes
- Regulan y controlan el crecimiento y
diferenciación celular, están
presentes en el tejido epitelial
TOCOFENOLES
• Dan lugar a la síntesis de la vitamina E
POLIPRENILQUINONA
• Son precursores de la vitamina K

• Coenzima Q: participa en el proceso de transporte de electrones (mitocondria)
• Plastoquinona: igual que la coenzima Q pero en la clorofila
C. MEMBRANAS BIOLÓGICAS
Plasmática: membrana que confiere identidad ala célula. Interviene en la separación

del contenido extracelular del intracelular.
Intracelular: dentro de una célula encontramos una serie de orgánulos que aparecen
gracias a la existencia de unas membranas que crean unos compartimentos dentro de
la célula, esos compartimentos tienen funciones diferentes.
Funciones:
Publicado: 2004
• Membrana de una célula plasmática capaz de determinar que sustancias

entran y cuales no y cuales salen y cuales no (control transporte de
sustancias), gracias a una molécula que actúa como transportador específico.
• Poseen una serie de enzimas que desempeñan funciones celulares

importantes
• Permitir el reconocimiento entre células propias y extrañas, antígeno de

histocompatibilidad (elementos de reconocimiento celular)
• No son fronteras pasivas, son fronteras activas
COMPOSICIÓN QUÍMICA DE LA MEMBRANA
La composición química favorece la formación de su estructura (mosaico fluido),

formado por diversos elementos, no es una estructura fija, ni rígida.
LÍPIDOS. Características:
• Constituyen el 40-80% del peso seco de la membrana
• Son macromoléculas las más abundantes
• El rango es tan amplio porque todas las membranas no están implicadas en la

misma actividad, esa variación en la composición de la capa lipídica es la que
va a determina la función
• Fosfolípido:
o Composición:
- Cabeza: formada por un grupo polar, grupo fosfato, molécula de

glicerol
- Cola: formada por un ácido graso (diferente naturaleza).

Dependiendo de su composición habrá una estructura más o
menos fluida
> instauración > fluidez, > saturación < fluidez
o Gracias a ellos aparece la bicapa lipídica

Publicado: 2004
o Confieren especificidad funcional a la célula
o En temperaturas bajas los lípidos pasas a ser sólidos porque hay un

mayor nº de enlaces
COLESTROL. Características:
• Es un lípido isoprenoide
• No es capaz de formar la capa lipídica
• Su integración en la estructura de la bicapa tiene cierto carácter antipático

(polar y apolar) gracias a la presencia de un grupo OH que actuaría como
cabeza polar (posición 3-b)
• Es muy abundante en la mielina (vaina de la neurona)

Publicado: 2004
• Funciones:
o Regulan y mantiene la fluidez de la membrana, hacen que la fluidez sea

constante
o Cuando se encuentra con dos cadenas insaturadas, impide que formen

enlaces entre sí, dejando mayor fluidez. si éstos se asociaran la
estructura se volvería más rígida
> nº de enlaces < fluidez, < nº de enlaces > fluidez
Saturado
Insaturado
Enlaces débiles con fuerzas de Van der Waals (colesterol unión fosfolípido).
Cuando se une a un ácido graso hace anclaje y la estructura se vuelve más
rígida porque se hacen enlaces entre el colesterol y el ácido graso.
Publicado: 2004
• No existen mecanismos genéticos. La posición no está predeterminada, tan

solo lo está la proporción y la naturaleza. La dieta a largo plazo controla la
posición de los fosfolípidos
PROTEÍNAS. Características:
• 50-70 %, intervalo de variación muy grande, especialización función membrana

• Mielina 19% del peso seco
• Intrínsecas
o Integradas en la bicapa lipídica

o Intervienen en la formación de la bicapa
o Transmembranas: proteínas que atraviesan la bicapa
• Extrínsecas
o Exteriores a la bicapa pero ligadas a algún componente

de la bicapa
o También se pueden denominar periféricas
ESTRUCTURA DE LA MEMBRANA
Características:
• Es un mosaico fluido
• Fluido porque los componentes no están fijos, su estructura no es estática
• Unidas mediante enlaces muy fuertes a los lípidos
• Movilidad lateral (fluidez)
Publicado: 2004
• Flip-flop: consiste en un salto de lámina de los lípidos, ese movimiento es

termodinámicamente imposible debido a la gran cantidad de energía que se
requiere
• Ensamblaje de lípidos y proteínas (mosaico), es espontáneo.
D. TRANSPORTE A TRAVÉS DE LA MEMBRANA
Es un trasiego de solutos, gases (CO2 y O2) y agua a través de esa capa lipídica
DIFUSIÓN SIMPLE
• El transporte más sencillo es la difusión simple, en la cual la sustancia viajará

del lugar donde esté más concentrada hacia donde esté menos concentrada.
• Son moléculas pequeñas de carácter lipídico
• También se transportan gases y agua
• No es una reacción química
• Es un paso físico a través de la bicapa lipídica
• Es un mecanismo de transporte activo.
• Está a favor del gradiente de concentración
> diferencia de concentración > velocidad de transporte
• La velocidad del transporte es directamente proporcional al ardiente de

concentración
Publicado: 2004
SISTEMA DE TRANSPORTE
TRANSPORTADOR O PORTADOR.
• El resto de solutos requieren unos sistemas específicos de transporte

• Determinan como deben atravesar la bicapa
• Es un fenómeno de competitividad y saturación
TRANSPORTE MEDIADO PASIVO. Características:
• La variación de energía libre que se produce es <

0
• No requiere energía para el transporte
• Es un proceso espontáneo
• Intercambio de Na y de glucosa
• El Na actúa como un motor de transporte.
Mecanismos moleculares. Agua, sales minerales y oligoelementos Página 100 de
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Publicado: 2004
• La finalidad del transportador es la captación de

glucosa de sangre para generar energía
Bomba: en un primer momento el transportador queda abierto al exterior, aquí la
concentración de Na es elevada. El proceso comienza con la captación de un catión
de Na, el cual se unirá por un lada al Na y por otro a la glucosa, tras es proceso de
unión, el transportador quedará abierto hacia el interior celular liberando el Na, éste
volverá al espacio extracelular porque será expulsado por la bomba sodiopotásica. La
glucosa quedará en el interior de la célula, quedando libre el transportador que volverá
a su posición inicial (hacia el espacio extracelular).
TRANSPORTE MEDIADO ACTIVO. Características:
• La variación de energía liberada a > 0

• Para el transporte se requiere energía
• Hace posible el trasiego de moléculas en contra
de gradiente
Transporte primario: la energía procede del ATP.
Bomba sodiopotásica: en un primer momento ese transportador esta abierto hacia el

exterior de la célula, a continuación capta 3Na, produciendo una transformación del
ATP en ADP, quedando abierto hacia el interior de la célula con el fosfato unido, está
es capaz de captar 2K del exterior que albergan en esa cavidad, liberando el K en el
contenido citoplasmático: mediante el consumo de ATP eliminamos 3Na y captamos
2K. El potasio en el interior celular posee una concentración de 140 mmol, mientras en
el exterior celular de 5 mmol.
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Publicado: 2004
Transporte secundario: la energía produce de la diferencia que existe en el

gradiente de iones que hay a ambos lados de la membrana (protones)
TRANSPORTADORES. Características:
Se pueden clasificar en función de:
a) Carácter eléctrico transportado que regulan
• Transporte electroneutro: no existe la separación

de cargas a lo largo de la membrana
• Transporte electrogénico: si que existe

separación de cargas (bomba sodiopotásica)
b) Nº de sustratos que transportan y dirección
• Sistema uniporte: sólo es capaz de transportar un soluto
• Sistema biporte cototransporte: capaz de transportar dos solutos a la vez.

Dependiendo de la dirección de los sustratos.
o Simporte: cuando los dos sustratos van en la misma dirección,

también se le puede denominar transporte paralelo
o Antiporte: cuando los dos sustratos van en sentido contrario,

también se le llama transporte antiparalelo (bomba
sodiopotásica)
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Publicado: 2004
Iófonos. Características:
• Son molécula que impiden la existencia de gradientes de concentración o

iónicos a ambos lados de la membrana
• La mayoría son antibióticos
• Se pueden clasificar en:
o Transportadores móviles (Valinomicina)

- Valina + ácido
- Estructura apolar, exterior polar
- Permiten el paso de K a través de la membrana, anulando de
esta manera el gradiente.
- La concentración entre el interior y exterior celular es igual
- Es específico porque sólo actúa con el K
o Iófonos estrictos (Gamidicina)
- A través de los poros pasan el K y el Na

- Concentración de Na y K dentro y fuera de la célula igual
- No es específico porque puede actuar tanto con el Na
como con el K
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Publicado: 2004
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Publicado: 2004
TEMA VIII: HORMONAS, MECANISMOS DE INTERNALIZACIÓN

DE SEÑALES
A. GENERALIDADES
• Mecanismos de comunicación intracelular.

• Una hormona transmite información y actúa como reguladora.
• Hay dos sistemas que posibilitan esta comunicación:
o Neurológicos: estímulos eléctricos.

o Endocrinos: estímulos químicos.
• Si una neurona se comunica con ambos sistemas entonces estamos hablando

de neuroendocrina.
DEFINICIÓN DE HORMONA: Una hormona es una sustancia química que se produce

en unas células determinadas y que ejercer su acción en otro u otros tejidos más o
menos distantes, a los que llega a través del sistema circulatorio sanguíneo.
• Provoca un estímulo para excitar la célula y así transmitir una información.

• Mensajero químico sintetizado por el sistema endocrino.
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Publicado: 2004
B. CLASIFICACIÓN DE HORMONAS
Clasificación en función de la distancia a la que actúan:
• Hormona autocrina: la hormona actúa

sobre la célula que la sintetiza.
• Hormona paracrina: la hormona ejerce su

efecto sobre todas las células que le
rodean, es decir, que rodean a la célula que
la sintetizó.
• Hormona endocrina: la hormona actúa

sobre las células muy distintas de aquella original que la sintetizó.
Clasificación en función de la naturaleza química:
• Hormona esteroides
o Derivan del colesterol.

o Regulan el metabolismo.
o Regulan los balances de sales y agua.
o Regulan los procesos inflamatorios y la función
sexual.
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Publicado: 2004
• Hormonas derivadas de aminoácidos
o Destacan la epinefrina y norepinefrina que:
- Regulan la contracción y relajación del músculo liso.

- Regulan la presión sanguínea.
- Regulan el ritmo cardíaco.
- Regulan los procesos de lipólisis y glucogenolisis.
- Las hormonas tiroideas que regulan el metabolismo.
• Hormonas peptídicas
o Son un grupo grande.

o Regulan procesos en todos los tejidos corporales, incluyendo la
eliminación de otras hormonas.
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Publicado: 2004
MECANISMOS DE UNIÓN DE LA HORMONA A LA

CÉLULA
Una célula en su membrana posee un receptor proteico al que se une la

hormona, si dicha unión se realiza se potencia la síntesis de un componente
químico, en concreto el segundo mensajero.
RECEPTOR PROTEICO + HORMONA = SEGUNDO MENSAJERO
Este segundo mensajero puede actuar a tres niveles:
• Regula directamente los procesos de traducción y trascripción del DNA.

• Es capaz de modificar las proteínas sintetizadas.
• Catabolismo o destrucción.
El segundo mensajero es capaz de degradar directamente los productos de las

diversas reacciones químicas de las células. También puede ocurrir que la hormona
atraviese la membrana por sistemas de transporte activo y unirse a un receptor del
interior de la célula, por tanto:
• Regularía los procesos de traducción y trascripción del DNA.
C. SISTEMA DE LA ADENILATOCICLASA Y PROTEÍNQUINASA
En la membrana celular están presentes:

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Publicado: 2004
• Receptores de hormonas.
• Familia de proteínas G, el cual es un grupo proteico formado por tres
unidades: Gβ, Gγ, Gα GAMMA.
• Adenilato ciclasa.
La hormona, el glucagón, llega a la membrana donde se encuentra su receptor al que

se une, mientras que no se produzca dicha unión la proteína G tiene GDP unido (este
GDP se halla en el interior de la célula como resultado de distintas reacciones
químicas).
Cuando la hormona se encaja al receptor, la proteína Gγ y Gβ se separan de la Gα, la

cual intercambia el GDP por GTP lo que hace o provoca la activación de la Adenilato-
ciclasa. Al activarse activa una reacción catalizadora que hidroliza el ATP para
convertirlo en cAMP cíclico o 3-5cAMP que no es otro que el segundo mensajero.
Cuando ya se ha formado el cAMP cíclico, posteriormente se activa la proteínquinasa

A la cual tiene dos subunidades reguladoras y otras dos subunidades catalíticasa.
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Publicado: 2004
AMP cíclico + 2 subunidades reguladoras
Activación del proteínquinasa A
Cataliza reacciones.
Fosforila otras enzimas.
Inactiva las enzimas ya que les añade un

grupo fosfato.
Reactivación de las enzimas gracias la

proteína fosfatasa que les quita el fosfato.
En presencia de:
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Publicado: 2004
Cafeína y tecfilina son enzimas que potencian la existencia del cAMP cíclico lo que
provoca la aceleración del metabolismo de la célula. Produce un estado de ansiedad.
D. SISTEMA DE LA FOSFOLIPASA, FOSFATOS DE INOSITOL Y Ca
Fosfolipasa inositol Ca. Está presente:
• Una membrana
• Un receptor, al cual se une la hormona del torrente sanguíneo
• Proteína G, es un heterotrímero compuesto por tres subunidades. Esa proteína

cuando la hormona no está unida al receptor, tendrá unida el GDP, cuando
llegue al receptor, está se activará y el GDP se intercambiará por GTP
• Una enzima (fosfolipasa), ésta degrada los fosfolípidos (rompe su cadena).

actúa sobre un tipo concreto de fosfolípidos que suponen entre el 2-8% de los
fosfolípidos de membrana (fosfoinositos 4,5-difosfato), el cual actúa
directamente sobre este fosfato y lo hidroliza, dando lugar a dos compuestos:
o DGA (diacil glicerol):
- Queda siempre en la membrana plasmática

- Es necesario para la síntesis de:
Leucotrieno
Tromboxanos
Prostaglandinas
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Publicado: 2004
o IP3 inistol 1,4,5-trifosfata. Características:
- Actúa directamente sobre el

transporte del calcio que hay en el retículo endoplasmático.
- Cuando hay grandes cantidades

de IP3 1,4,5-trifosfato, se activan los transportadores de calcio,
liberándolo al citoplasma, aumentado la concentración de este.
- El calcio actúa como segundo
mensajero, el calcio activaría otra serie de enzimas gracias a una
proteiquinasa denominada proteína Ca M (dependiente del Ca)
- Mientras que el IP3 esté en el

citoplasma, actuará mediante su degradación por las fosfatasas,
perdiendo un grupo fosfato, quedando:
IP2 + IP fosfatasa (inactivación)
- Elimina de forma secuencial unidades de fosfato, quedando

disponibles para la síntesis del fosfato original (fosfoinositos 4,5-
difosfato)
E. RECEPTOPATIAS
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Publicado: 2004
Para que una hormona actúe tiene que haber un receptor para que la reconozca, si
ésta se altera el reconocimiento del receptor también se verá alterado.
DISPLASIAS Y TUMORES MALIGNOS
Son unas mutaciones activadoras de receptores para factores de crecimiento
Displasia: desarrollo anómalo de un órgano concreto

Tumores malignos: conjunto de células que se están
reproduciendo anormalmente
Se desarrolla una mutación que activa los receptores del

crecimiento, si éstos se desarrollan desmesuradamente
traerán consigo graves problemas. Los receptores para
los factores de crecimiento se activan en gran cantidad.
SÍNDROME DE WAARDENBURG
Consiste en una serie de mutaciones con inhibición de las funciones de receptores

para factores de supervivencia.
Factores de supervivencia:
• Síntesis de células sanguíneas: pueden producir anemia, y en casos muy

graves sordera
• Síntesis de célula germinales: células de la reproducción (óvulo y
espermatozoide), pueden producir esterilidad y en casos muy graves sordera
• Fabricación de melanocitos: su fabricación es inhibidora (albinos)
APARICIÓN DE PIGMENTO TÍPICO DE PELIRROJOS
• No es una patología
• Es un cambio fenotípico que se debe a
la síntesis de los receptores con alguna leve
modificación
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Publicado: 2004
• Variantes alélicas de los receptores de hormonas estimulantes

de los melanocitos (HSH)
•
Pelirrojos: alteración receptor, son activos pero no actúan a la
velocidad que deberían actuar, apareciendo pigmentos de color rojo
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Publicado: 2004
INTRODUCCIÓN
La bicapa lipídica de la membrana actúa como una barrera que separa dos medios
acuosos, el medio donde vive la célula y el medio interno celular.
Las células requieren nutrientes del exterior y deben eliminar sustancias de desecho
procedentes del metabolismo y mantener su medio interno estable. La membrana
presenta una permeabilidad selectiva, ya que permite el paso de pequeñas
moléculas, siempre que sean lipófilas, pero regula el paso de moléculas no lipófilas.
Uno de los tres principales procesos celulares que consumen energía, es el transporte
activo, que se define como el movimiento de moléculas polares o iones a través de
una membrana, en contra de un gradiente de concentración y en donde el sistema
aumenta su energía.
Las membranas biológicas tienen la particularidad química de tener un núcleo no polar

hidrocarbonato, que no permite el paso de moléculas polares. La célula por una parte
protege así los metabolitos y moléculas polares que contiene en su interior, pero a la
vez requiere de un proceso que le permita conseguir del exterior metabolitos y
nutrientes polares, en ocasiones en concentraciones muy bajas y que también le
permita excretar al exterior moléculas e iones polares.
127
Publicado: 2004
Para este fin, ha perfeccionado un sistema de transporte específico que puede

efectuar el movimiento incluso en contra de gradientes de concentración muy
elevados.
Además ayudan a mantener el estado estacionario metabólico, mantener constantes

las concentraciones de electrolitos inorgánicos (K+ y Ca2+), a mantener las relaciones
osmóticas de la célula y su medio, transmisión de información por el sistema nervioso,
la conversión de energía del transporte electrónico en energía química del ATP
durante la fosforilación oxidativa y fotosintética, etc.
Hasta hace pocos años se disponía de muy poca información fisicoquímica y de las
bases moleculares del transporte activo. En la actualidad, nuestro conocimiento del
transporte a través de membranas constituye un gran campo de investigación
bioquímica que esta en rápido crecimiento.
Los mecanismos de transporte pueden verse en el siguiente esquema:

127
Publicado: 2004
A. TRANSPORTE DE MOLÉCULAS DE BAJA MASA MOLECULAR:
EL TRANSPORTE PASIVO. Es un proceso de difusión de sustancias a través

de la membrana. Se produce siempre a favor del gradiente, es decir, de donde
hay másconcentración hacia el medio donde hay menos.
Este transporte puede darse por:
DIFUSIÓN SIMPLE. Es el paso de pequeñas moléculas a favor del gradiente; puede

realizarse a través de la bicapa lipídica o a través de canales proteicos.
a) Difusión simple a través de la bicapa: mecanismo de transporte pasivo, sin

consumo de energía celular. A favor del gradiente de concentración. Involucra
a moléculas e iones.
Las sustancias liposolubles pueden atravesar fácilmente las membranas hasta que
el soluto se equilibre a ambos lados de la bicapa. Las moléculas hidrofóbicas,
moléculas polares de pequeño tamaño pero no cargadas se difunden más
rápidamente
127
Publicado: 2004
Así, entran moléculas lipídicas como las hormonas esteroideas, anestésicos como
el éter y fármacos liposolubles.
Las moléculas no polares, oxigeno, dióxido de carbono, atraviesan directamente la

bicapa por su liposolubilidad. Las moléculas polares atraviesan canales formados
por las proteínas.
Algunas proteínas transmembrana presentan una estructura tridimensional en la

cual los radicales polares de ciertos aminoácidos se disponen formando un canal
hidrofílico que puede ser atravesado por agua (osmosis) y por iones hidratados
como el sodio, potasio.
Algunos canales se mantienen permanentemente abiertos, otros solo lo hacen
cuando llega una molécula mensajera que se une a una zona receptora especifica
e induce a una variación de la configuración que abre el canal, o bien cuando
ocurren cambios en la polaridad de la membrana. El transporte de agua se
denomina osmosis y el soluto diálisis.
• Ósmosis: se define como el flujo de agua a través de membranas

semipermeables desde un compartimiento de baja concentración de
solutos hacia uno de concentración mayor. La osmosis se produce
porque la presencia de solutos reduce el potencial químico del agua
que tiende a fluir desde las zonas donde su potencial químico es mayor
hacia uno menor.
b) Difusión facilitada: Permite el transporte de pequeñas moléculas polares,

como los aminoácidos, monosacáridos, etc., que al no poder, que al no poder
atravesar la bicapa lipídica, requieren que proteínas trasmembranosas faciliten
su paso.
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Publicado: 2004
Estas proteínas reciben el nombre de proteínas transportadoras o permeasas

que, al unirse a la molécula a transportar sufren un cambio en su estructura que
arrastra a dicha molécula hacia el interior de la célula.
Facilitada: mecanismo pasivo a favor del gradiente de concentración que facilita el

transporte de determinadas sustancias que en general son insolubles en lípidos,
monosacáridos, ácidos grasos, aminoácidos. Requiere transportadores especiales
Esta difusión es mediada por un transportador. Depende de proteínas integrales

de la membrana, cada proteína transportadora es específica de una sola molécula
o de un grupo de moléculas de estructura relacionada.
La proteína transportadora expone los sitios de reconocimiento a una de las caras
de la membrana, cuando la molécula por transportar se une a ella cambia la
conformación y expone los sitios hacia el lado opuesto donde se libera la molécula.
c) Difusión simple a través de canales. Se realiza mediante las denominadas

proteínas de canal. Así entran iones como el Na+, K+, Ca2+, Cl-.
Las proteínas de canal son proteínas con un orificio o canal interno, cuya apertura
está regulada, por ejemplo por ligando, como ocurre con neurotransmisores u
hormonas, que se unen a una determinada región, el receptor de la proteína de
canal, que sufre una transformación estructural que induce la apertura del canal.
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Publicado: 2004
EL TRANSPORTE ACTIVO. En este proceso también actúan proteínas

de membrana, pero éstas requieren energía, en forma de ATP, para transportar las
moléculas al otro lado de la membrana.
Se produce cuando el transporte se realiza en contra del gradiente electroquímico.

Son ejemplos de transporte activo la bomba de Na/K, y la bomba de Ca.
Es un mecanismo para expulsar iones de sodio de la membrana celular y al mismo

tiempo introducir iones potasio a la célula. Esta bomba se encuentra en todas la
células del cuerpo y se encarga de mantener las diferencias de concentración sodio –
potasio a través de la membrana y establecer un potencial eléctrico negativo en el
interior de las células.
La proteína transportadora es un complejo de dos proteínas globulares separadas una

con mayor peso molecular y otra más pequeña.
La de mayor tamaño presenta tres características específicas para la función de

bomba:
• Cuenta con tres sitios receptores para unir iones sodio en su porción situada en
el interior de la célula.
• Tiene dos sitios receptores para iones potasio en su lado exterior
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Publicado: 2004
LA BOMBA DE NA+/K+ Requiere una proteína transmembranosa que bombea Na+

hacia el exterior de la membrana y K+ hacia el interior.
Esta proteína actúa contra el gradiente gracias a su actividad como ATP-asa, ya

que rompe el ATP para obtener la energía necesaria para el transporte.
La porción interna de esta proteína adyacente o cercana a los sitios de unión para
sodio, muestra actividad de ATPasa. La bomba ATPasaNa-K, la proteína
transportadora es una ATPasa que intercambia tres iones de sodio intercelulares
por 2 iones de potasio extracelulares mientras hidroliza ATP para obtener energía.
Por este mecanismo, se bombea 3 Na+ hacia el exterior y 2 K+ hacia el interior, con la
hidrólisis acoplada de ATP. El transporte activo de Na+ y K+ tiene una gran
importancia fisiológica.
BOMBA DE CALCIO En condiciones normales la concentración de calcio en el citosol

es baja esto se logra mediante dos bombas de calcio, una en la membrana celular,
que expulsa calcio hacia el exterior de la célula, la otra introduce iones calcio a uno o
mas orgánulos vesiculares internos de la célula.
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Publicado: 2004
La proteína acarreadora atraviesa la membrana de lado a lado y actúa como ATPasa

con capacidad para desdoblar ATP igual que ATPasa de sodio. Esta proteína tiene un
sitio de unión para calcio en lugar de potasio
De hecho todas las células animales gastan más del 30% del ATP que producen (y las
células nerviosas más del 70%) para bombear estos iones.
Los gradientes iónicos y los potenciales a través de membrana suministran la energía

para que se realice el transporte, cuando se debe eliminar o incorporar una molécula
muy grande o incluso un microorganismo entero, la membrana misma se compromete
en el pasaje de la partícula organizando una vacuola donde esta queda contenida y es
transportada.
B. TRANSPORTE DE MOLÉCULAS DE ELEVADA MASA MOLECULAR:

127
Publicado: 2004
Para el transporte de este tipo de moléculas existen tres mecanismos principales:

endocitosis, exocitosis y transcitosis. En cualquiera de ellos es fundamental el
papel que desempeñan las llamadas vesículas revestidas. Estas vesículas se
encuentran rodeadas de filamentos proteicos de clatrina.
ENDOCITOSIS: Es el proceso por el que la célula capta partículas del

medio externo mediante una invaginación de la membrana en la que se
engloba la partícula a ingerir. Se produce la estrangulación de la invaginación
originándose una vesícula que encierra el material ingerido.
Según la naturaleza de las partículas englobadas, se distinguen diversos tipos:
• FAGOCITOSIS. Se forman grandes vesículas revestidas o fagosomas que

ingieren microorganismos y restos celulares.
Cuando se trata de la incorporación de partículas grandes, partículas sólidas, consta

de dos pasos:
1. La membrana debe reconocer a la partícula a fagocitar y unirse a

ella, esta unión determina el siguiente paso
2. Consiste en una expansión de la membrana alrededor de la

partícula proceso por el cual participan microfilamentos y se gasta energía.
127
Publicado: 2004
3. Finalmente, la partícula queda englobada dentro de una vacuola y

puede ser digerida intracelularmente.
• PINOCITOSIS. Implica la ingestión de líquidos y partículas en

disolución por pequeñas vesículas revestidas de clatrina.
Cuando se trata de la incorporación de líquidos como el fluido extracelular. Es una

captación inespecífica del líquido extracelular que baña la célula. La membrana
plasmática rodea a una porción de este fluido y se invagina constituyendo una
pequeña vacuola.
• ENDOCITOSIS MEDIADA POR UN RECEPTOR. Es un mecanismo por el que

sólo entra la sustancia para la cual existe el correspondiente receptor en la
membrana.
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Publicado: 2004
La endocitosis mediada por receptor es muy discriminatoria y requiere el

reconocimiento específico de un determinado tipo de moléculas. Para ello la
membrana celular cuenta con proteínas receptoras capaces de identificarlas aun
cuando se hallen en muy baja proporción y en medio de muchas otras moléculas.
Una vez formados los complejos molécula-receptor, estos se invaginan en ciertas

zonas de la superficie celular, constituidas por ligeras depresiones recubiertas por una
gruesa capa de proteínas asociadas a la cara citoplasmática de la membrana.
Al invaginarse esta zona queda formada una vesícula revestida que inmediatamente
pierde su cubierta y se fusiona con otras similares. En el interior de esta vesícula, los
complejos molécula receptor se disocian y las moléculas transportadoras quedan
libres.
Los receptores vacíos se reagrupan en un sector de la vesícula, que se separa en

forma de una pequeña vacuola, con la cual retornan a la membrana plasmática para
volver a usarse. Las moléculas integradas mediante esta endocitosis y que han
quedado dentro de la vesícula pueden tener varios destinos por Ej.:
• Atravesar la membrana de la vesícula y quedar disponible para su uso en el

citoplasma, en el caso de iones y moléculas pequeñas.
• Ser sometidos a una digestión intracelular, en cuyo caso la vesícula se

fusiona con un lisosoma.
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Publicado: 2004
Características:
• Las partículas se fijan a receptores ubicados en fosas revestidas

• Por debajo de esta fosa se encuentra un enrejado de clatrina
• La fosa se invagina, la clatrina se libera
• La porción invaginada se libera formando una vesícula pinocítica.
Receptores: Macromoléculas complejas con propiedades fisicoquímicas mediables.
Son glucoproteinas que actúan como receptoras para hormonas y al unirse a ellas
activan una cascada de enzimas intracelulares.
El ejemplo muestra a una hormona unida a un receptor estimulador e inicia una

cadena de secuencias para activar la adenilato ciclasa y a la síntesis de cAMP. Si se
uniera a un receptor inhibidor, bloquearía la síntesis de cAMP por la adenilato ciclasa.
La hormona abandona el torrente circulatorio hacia la célula blanco La hormona se

une al receptor estimulador que se halla en la membrana de la célula. El receptor con
una conformación alterada interacciona con la proteína G1, teniendo lugar un proceso
de intercambio GTP---GDP.
El complejo activo G1-GTP interacciona con la adelinato ciclasa, una proteína situada
en la cara interna de la membrana plasmática. La AC así activada convierte el ATP en
cAMP. La biosíntesis del cAMP constituye el resultado de la transmisión de la señal
desde la hormona extracelular hasta el interior de la célula.
EXOCITOSIS. Es el mecanismo por el cual las macromoléculas contenidas

en vesículas citoplasmáticas son transportadas desde el interior celular hasta la
membrana plasmática, para ser vertidas al medio extracelular.
Esto requiere que la membrana de la vesícula y la membrana plasmática se fusionen

para que pueda ser vertido el contenido de la vesícula al medio. Mediante este
mecanismo, las células son capaces de eliminar sustancias sintetizadas por la célula,
o bien sustancias de desecho.
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Publicado: 2004
Las células pueden liberar moléculas mediante este proceso, la liberación de

neurotransmisores se produce por esto. También la exocitosis es responsable de la
liberación de proteínas de secreción, por ejemplo la secreción de proenzimas
pancreáticas por células acinares del páncreas.
La proteína que va a ser secretada se almacena en vesículas secretoras en el

citoplasma. Él estimulo secretor hace que dichas vesículas se fusionen con la
membrana plasmática, liberando su contenido por exocitosis
En toda célula existe un equilibrio entre la exocitosis y la endocitosis, para mantener la

membrana plasmática y que quede asegurado el mantenimiento del volumen celular.
TRANSCITOSIS. Es el conjunto de fenómenos que permiten a una

sustancia atravesar todo el citoplasma celular desde un polo al otro de la
célula. Implica el doble proceso endocitosis-exocitosis. Es propio de células
endoteliales que constituyen los capilares sanguíneos, transportándose así las
sustancias desde el medio sanguíneo hasta los tejidos que rodean los
capilares.
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Publicado: 2004
BIBLIOGRAFÍA
• Internet
o www.uam.es/angeluis.villalon/guiones/transporte.html - 29k
o www.aldeaeducativa.com/aldea/Tareas2.asp?which=226
o ciencia-cl.iespana.es/ciencia-cl/trans2
o www.lafacu.com/apuntes/quimica/ bioenerg/bioqui12/default
o www.biologia.edu.ar/celulamit/transpor.htm
• BIOQUÍMICA. (3º Ed.). C.K. Mathews, K.E. van Holde, K.G. Arhen. Prentice
Hall, Pearson Educacion, Madrid. (2002)
• Apuntes de COU

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Mecanismos moleculares.

Agua, sales minerales y oligoelementos Página 1 de 127

TEMA I: AGUA, SALES MINERALES Y OLIGOELEMENTOS

Todas las células están constituidas por complejos supramoleculares (conjunto de

Moléculas de grandes dimensiones

Electrones, protones y neutrones

- Un complejo supramolecular resultaría ser la membrana plasmática, la cual está

Nuestro organismo está compuesto por una serie de elementos

a) Bioelementos: se pueden clasificar atendiendo a la abundancia en que se

• Primarios: son los más abundantes y constituyen el 99,3% del total de

• Secundarios: son menos abundantes, constituyen el 0,7%. Fe, Mg, S,

• Oligoelementos o elementos traza: se encuentran en el organismo en

La variación de la composición de los primarios sería un factor que contribuiría a la

b) Biomoléculas: se clasifican e base a su naturaleza

• Inorgánicas: H2O, gases (CO2, O2), sales inorgánicas (sales de fosfato y

llamamos efecto tampón., iones inorgánicos como el catión de calcio o de

• Orgánicas. Hay macromoléculas y moléculas simples

B. ESTRCUTURA DEL AGUA

- Es una biomolécula inorgánica, la más importante de nuestro organismo

División del agua en nuestro organismo

AGUA INTRACELULAR AGUA EXTRACELULAR

agua plasmática agua intersticial agua libre agua asocia a

ESTRUCTURA MOLECULAR DEL AGUA

Las moléculas de agua no estás separadas se asocian por puentes de hidrógeno. Se

C. PROPIEDADES FISÍCO-QUÍMICAS DEL AGUA

1. Elevada temperatura de ebullición

2. Densidad máxima a 4ºC

El hielo flota, gracias a ello hay vida en lo casquetes polares.

3. Elevado calor específico (termorregulación)

1 cal eleva 1ºC en 1 gr. De agua líquida (1cal 1ºC = 4184 J)

Esa propiedad permite que el organismo pueda desarrollar mecanismos de

4. Elevado calor de vaporización (termorregulación)

posteriormente dotar a las moléculas de agua de la suficiente energía cinética para

Eliminación de calor con escasa pérdida de agua, por medio de la respiración y

5. Elevada conductividad calorífica (termorregulación)

Permite que el agua actúe como disolvente de compuestos iónicos y sales

7. Capacidad de hidratación o solvatación de iones

La capacidad disolvente es la responsable de dos funciones:

1. Medio donde ocurren las reacciones del metabolismo

8. Disolvente de moléculas antipáticas

9. Disolvente de compuestos polares de naturaleza no iónica

10. Elevada tensión superficial

• Sales biliares – actúan como sustancias tensiactivas favoreciendo la

Si no existiera se rompería la cadena trófica. Gracias a ella se puede dar lugar la

12. Electrolito débil (anfótero, anfolito)

EL AGUA EN PROCESOS BIOLÓGICOS

• Componente estructural de macromoléculas

ARMENHIUS (1880): ácidos y bases son respectivamente sustancias capaces de

K = (H20) (A) Ka = K (H2O) = (H+) (A)

Ka = ácida K>1 ácido débil

Keq = (H+) (OH -)

Keq = (H+) = (=H -) = 10 M

Si conocemos el pH de una disolución, podemos calcular el (ácido) o (base)

K = (H+) (A-) K (HA) Ecuación de Hederson-Hasselbach)

- log (H+) = log K - log (HA) / (A-)

• Tampón fosfato: tampón intracelular y líquidos tubulares del riñón

Hay una variación entre el pH de la sangre arterial y el de la sangre venosa:

pH sangre arterial 7,4

ALTERACIONES PATOLÓGICAS DEL PH DEL ORGANISMO

Cuando se produce una modificación del pH, el organismo:

• Actuación de las disoluciones con capacidad tamponadora

• Regulación de la ventilación pulmonar

Alcalosis: subidas de pH en el organismo. Pueden darse por separado o por