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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERU FACULTAD DE INGENIERA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

DEPARTAMENTO ACADMICO DE CIENCIA E INGENIERA DE ALIMENTOS

ASIGNATURA CDIGO

: BIOQUMICA GENERAL : 035A

DOCENTE
Ing. M.Sc. EMILIO FREDY YBAR VILLANUEVA

TEMA
METABOLISMO DE LAS PROTENAS MECANISMOS DE DESAMINACIN

HUANCAYO-2011

METABOLISMO DE LAS PROTEINAS 1. DIGESTIN DE LAS PROTEINAS La digestin de las protenas se lleva a cabo en el tubo digestivo, mediante la accin de varias enzimas proteolticas (proteasas), que hidrolizan las uniones peptdicas. En general se pueden distinguir las endopeptidasas y las exopeptidasas. Las primeras se caracterizan porque hidrolizan uniones peptdicas del interior de la cadena polipeptdica (es decir, no liberan los aminocidos terminales). En cambio, las exopeptidasas son enzimas que hidrolizan especficamente las uniones peptdicas en que participan los aminocidos terminales de las cadenas polipeptdicas. Entre las exopeptidasas se distinguen las carboxipeptidasas, que liberan el aminocido que se encuentra en el extremo carboxlico terminal (preferentemente amino terminal Las endopeptidasas ms importantes son la pepsina, la tripsina y la quimotripsina. Las tres enzimas son sintetizadas en forma de precursores inactivos (zimogenos); por ejemplo el pepsingeno se convierte en pepsina por accin de la extrema acidez del jugo gstrico, y por un proceso autocataltico en el que la propia molcula de pepsina cataliza la conversin del zimgeno en la enzima activa. Las tres endopeptidasas mencionadas tienen especificidad para hidrolizar preferentemente las uniones peptdicas en que participan ciertos aminocidos. La pepsina tiene especificidad por uniones en que participan aminocidos aromticos o hidrofbicos(no polares), como la fenilalanina o la leucina. La tripsina tiene preferencia por las uniones en que el grupo carboxilo es aportado por los aminocidos bsicos arginina y lisina. La quimotripsina hidroliza preferentemente uniones peptdicas en las que el grupo carboxilo participante es el de un aminocido aromtico, como el triptofano, la fenilalanina o la tirosina. Para completar la batera de enzimas digestivas proteolticas que eventualmente hidrolizan las protenas hasta aminocidos libres, estn las dipeptidasas y las tripeptidasas, que actan sobre los dipptidos y tripptidos que se forman por la accin de las enzimas mencionadas arriba. Los sitios del aparato digestivo de produccin y de accin de las enzimas que participan en la digestin de las protenas se muestran en la tabla 1. La accin concertada de todas las enzimas y si este es un aminocido aromtico o apolar), y las aminopeptidasas, que actan sobre la primera unin peptdica a partir del extremo

mecanismos sealados en esta tabla resulta en la produccin de los aminocidos libres a partir de las protenas de los alimentos. Los aminocidos son absorbidos a travs de la pared del intestino delgado. La figura 1, muestra las rutas metablicas generales del catabolismo de los aminocidos. Tabla N1.- Digestin de las protenas SITIO DE EFECTO PRODUCCIN HCl Estmago Baja el pH a cerca de 2, lo que desnaturaliza las protenas, convierte al pepsingeno en pepsina y permite la accin de sta, que tiene un pH ptimo muy bajo Pepsina Estmago Endopeptidasa autocataltica, Conversin del pepsingeno en pepsina Enterocinasa Intestino Convierte al tripsingeno en tripsina Tripsina Pncreas Endopeptidasa; adems convierte al quimotripsingeno en quimotripsina Quimotripsina Pncreas Endopeptidasa Carboxipeptidasa Pncreas Exopeptidasa Aminopeptidasa Intestino Exopeptidasa Dipeptidasa Intestino Hidroliza dipptidos Tripeptidasa Intestino Hidroliza dipptidos FUENTE: Pea, A. (2008) FACTOR

Figura 1.

Rutas metablicas del catabolismo de los aminocidos

2.

CATABOLISMO DE LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos para producir energa tienen que convertirse en intermediarios del ciclo de Krebs o en AcetilCoA para poder ser oxidados y producir energa. Por lo tanto y como un paso previo, deben perder el nitrgeno. Como el nitrgeno est presente en los aminocidos en forma del grupo amino, este paso se llama DESAMINACIN. Sus productos son el NH3 (amoniaco) y el esqueleto e carbonos, que ser diferente para cada aminocido, de acuerdo con la estructura de cada uno de ellos. La figura 2, muestra la relacin de la gluclisis, gluconeognesis con el catabolismo de los aminocidos.

Figura 2.- Relacin de la gluclisis, gluconeognesis y catabolismo de aminocidos

3. 1. 2. 3.

MECANISMOS DE LA DESAMINACIN Desaminacin oxidativa Transaminacin Transdesaminacin 4. Deshitratacin y desulfhidracin

3.1.

DESAMINACIN OXIDATIVA por la glutamato deshidrogenasa. Esta enzima cataliza la

Catalizada

desaminacin oxidativa reversible del L-glutamato para formar cido cetoglutrico y NH3. Ver figuras 3 y 4.

Figura 3.- Desaminacin oxidativa del glutamato

Figura 4.- Desaminacin oxidativa del glutamato detallado

3.2.

TRANSAMINACION

El grupo amino de un aminocido es transferido a un cetocido, el cual se convierte en aminocido, mientras que el aminocido donador del grupo amino se transforma en un cetocido. En la reaccin no se forma amoniaco libre. Ver figura 5.

Figura 5.- Transaminacin de un cetocido con un aminocido 3.3. TRANSDESAMINACIN

Un aminocido cede, por transaminacion, su grupo amino al cido - cetoglutarico; el aminocido original queda convertido en un cetocido, y el cetoglutarato en cido glutmico. A continuacin, la accin de la glutamato deshidrogenasa libera, de acuerdo con el mecanismo descrito, el grupo amino en forma de NH3. Ver figura 6.

Figura 6.- Transdesaminacin de un cetocido con un aminocido 3.4. DESHIDRATACIN Y DESULFHIDRACIN

Aminocidos con grupos hidroxilo o sulfhidrilo, como la serina y la cistena , pueden desaminarse mediante reacciones de deshidratacin. El producto de la reaccin es tambin un cetoacido, y amoniaco. En el caso de la cistena el mecanismo es idntico, y el producto de la primera parte de la reaccin es H 2S. Las enzimas que catalizan estas reacciones son las deshidrasas y las desulfhidrasas. Ver figura 7.

Figura 7.- Deshidratacin de la serina 4. DESTINO DE LA FRACCIN CARBONADA El esqueleto de carbonos que resulta de la desaminacin de los aminocidos debe por lo tanto convertirse en intermediario del ciclo de Krebs, de la gluclisis, o de la -oxidacin de los cidos grasos. Los aminocidos cuyos carbonos entran al ciclo de Krebs o a la gluclisis reciben el nombre de GLUCOGNICOS (pueden convertirse en glucosa), mientras aquellos que se comportan como derivados de los cidos

grasos y eventualmente producen, como estos, cuerpos cetnicos, se llaman CETOGNICOS. Ver figura 8 y 9.

Figura 8.- Destino de la fraccin carbonada del catabolismo de aminocidos

Figura 9.- Tipos de aminocidos segn destino metablico

Tabla N2.- Productos terminales del metabolismo de aminocidos Aminocidos a Alanina, serina, cistena (cistina), glicina y treocina (2) Leucina (2) Fenilalanina (4), tirosina (4), leucina (4), lisina (4) y triptofano (4) Arginina (5), prolina, histidina (5), glutamina y cido glutmico Metionina, isoleucina (4) y valina (4) Fenilalanina (4) y tirosina (4) Asparagina y cido asprtico Producto terminal cido pirvico Acetil CoA cido acetoactico (o su ster de CoA) cido -cetoglutrico Succinil CoA Fumarato cido oxalactico

FUENTE: Boyer, R. (2 000)


a

los nmeros entre parntesis especifican el nmero de tomos de carbono del aminocido que se convierten realmente en el producto terminal indicado. 5. DESTINO DE LA FRACCIN NITROGENADA La razn de que existan mecanismos eficientes para capturar el amoniaco es que ste es un compuesto txico para el organismo, especialmente por sus efectos sobre el sistema nervioso central. El rgano que ms eficientemente captura amoniaco, para su sntesis en forma de urea, es el hgado; sin embargo, no es el nico; la fijacin del amoniaco en la molcula de cido glutmico, producindose glutamina, es otra reaccin eficiente de captura del amoniaco libre, especialmente en el cerebro, que carece de las enzimas de la sntesis de urea y que como ya se mencion es muy sensible a los efectos txicos del amoniaco. Ver figura 10.

Figura 10.- Destino de la fraccin nitrogenada 5.1. CICLO DE LA UREA Sus principales caractersticas son: 1. 2. 3. Participan como intermediarios la ornitina y la citrulina, dos aminocidos que no forman parte de las protenas. Por cada molcula de urea se eliminan dos molculas de amoniaco, la cual es excretada por la orina en los animales ureotlicos, como el hombre. Requiere tres molculas de ATP, dos en la sntesis de carbamil fosfato por la carbamil fosfato sintetasa y otra en la sntesis de cido argininosuccnico. Las figuras 11, 12,13 y 14, constituyen el ciclo de la urea y sus relaciones bioqumicas con otras rutas y ciclos bioqumicos.

Figura 11.- Ciclo de la urea

Figura 12.- Reacciones del ciclo de la urea y sitios de ocurrencia

Figura 13.- Reacciones del ciclo de la urea

Figura 14.- Ciclo de la urea y ciclo de Krebs

5.2. SNTESIS DE LA GLUTAMINA Ocurre en el cerebro, el amoniaco libre se atrapa en forma de glutamina, en una reaccin que utiliza cido glutmico, es catalizada por la glutamina sintetasa, y que adems gasta una molcula de ATP. La reaccin no es reversible, ya que es endergnica, por eso requiere ATP, pero existe otra enzima la glutaminasa que cataliza la hidrlisis de la glutamina a cido glutmico y NH3. Esta ltima enzima resulta importante para el rin, ya que mediante su accin se libera NH 3 en las clulas de la pared de los tbulos renales (en realidad cuando el amoniaco esta libre se encuentra como ion amonio, NH4+). As se puede tambin excretar directamente el amoniaco por la orina. Ver figura 15.

Figura 15.- Sntesis de glutamina Todas las especies animales que eliminan su nitrgeno fundamentalmente en forma de urea se llaman ureotlicas . Si la mayor parte del nitrgeno se excreta como amoniaco se llaman amonotlicas (la mayora de los peces son amonotlicos). Finalmente, si al cido rico es la principal forma de eliminacin del nitrgeno, las especies se llaman uricotlicas.

6. BIBLIOGRAFA BASICA 1. 2. 3. 4. Boyer, R. 2000 Conceptos de Bioqumica. Edit. International Thomson Editores. Mxico. Conn, E., Stumpf, P., Bruening, P. y Doi, R. 1996 Bioqumica Fundamental. Edit. LIMUSA Mxico. Horton, H. 1995 Bioqumica. Edit. Prentice Hall Hispanoamericana S.A. Mxico. Pea, A., Arroyo, A., Gmez, A. Y Tapia, R. 2008 Bioqumica Edit. LIMUSA. Mxico.

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