APUNTES Protenas, Aminocidos, Pptidos, y Polipptidos. Las protenas consisten de cadenas lineales de aminocidos caracterizadas por la subestructura -CH(NH2)COOH.

Un tomo de nitrgeno y dos de hidrgenos forman el grupo amino (-NH2) y el cido es un grupo carboxilo (-COOH). Los aminocidos se unen a otros cuando el grupo carboxilo de una molcula reacciona con el grupo amino de otra molcula formando un enlace peptdico -C(=O)NH- y liberando una molcula de agua (H2O). Los aminocidos son los constituyentes basicos de las enzimas, hormonas, protenas, y tejidos del cuerpo. Un pptido es un compuesto de dos o ms aminocidos. Los oligopptidos tienen diez o menos aminocidos. Los polipptidos y las protenas son cadenas de ms de diez aminocidos, pero los pptidos que contienen ms de 50 aminocidos se clasifican como protenas. En el reino animal, los pptidos y las protenas regulan el metabolismo y proporcionan apoyo estructural. Las clulas y los rganos del cuerpo son controlados por hormonas peptdicas. La deficiencia de protena de buena calidad en la dieta puede contribuir a sntomas aparentemente no relacionados como la disfuncin sexual, problemas con la presin sangunea, fatiga, obesidad, diabetes, infecciones frecuentes, problemas digestivos, y la prdida de masa sea que resulta en la osteoporosis. La restriccin severa de protena en la dieta causa kwashiorkor que es una forma de desnutricin caracterizada por la prdida de masa muscular, inhabilidad de crecer, e inmunidad disminuida. Las alergias son causadas generalmente por el efecto de las protenas extraas en nuestro cuerpo. Las protenas que se ingieren se descomponen por enzimas digestivas llamadas "proteasas" en pptidos ms pequeos y en aminocidos. Las alergias a los alimentos pueden ser causadas por la incapacidad para digerir ciertos tipos de protenas. El cocinar las comidas desnaturaliza (inactiva) las protenas dietticas y facilita su digestin. Las alergias o los envenenamientos tambin puede ser causados por la exposicin a las protenas que circunvienen el sistema digestivo al ser inhalados, absorbidos a travs de los tejidos mucosos, o al ser inyectados por mordeduras o picaduras. Los venenos de las araas y de las serpientes contienen protenas con una gran variedad de efectos neurotxicos, proteolticos, y hemolticos. Muchas estructuras del cuerpo estn formadas de protenas. El cabello y las uas consisten de queratinas o keratinas que son cadenas largas de protenas con un alto porcentaje (15% -17%) del aminocido cistena. Las queratinas son tambin componentes de las garras, cuernos, plumas, escamas, y pezuas de los animales. El colgeno es la protena ms comn en el cuerpo y comprende aproximadamente el 20-30% de todas las protenas del organismo. Se encuentra en tendones, ligamentos, y muchos tejidos que tienen funciones estructurales o mecnicos. El colgeno consiste de residuos de aminocidos que se enrollan en

una triple hlice para formar fibras muy fuertes. Los residuos de glicina y prolina representan aproximadamente el 50% de los aminocidos del colgeno. La gelatina se produce hirviendo colgeno durante un largo tiempo hasta que se hace pegajoso y soluble en agua. El esmalte dental y los huesos estn compuestos de una matriz proteica (principalmente de colgeno) con dispersin de cristales minerales como la apatita, que es un fosfato de calcio. El tejido seo tiene un 70% de contenido mineral, 8% de agua y 22% de protena, por peso. Los msculos se componen aproximadamente de 65% de actina y miosina, que son las protenas contrctiles que permiten el movimiento muscular. La casena es una protena nutritiva presente en la leche. Aproximadamente el 80% de la protena en la leche es casena y contiene todos los aminocidos comunes. Aminocidos Aminocidos naturales, sus abreviaturas y frmulas estructurales * Aminocidos esenciales Ala = alanina CH3CH(NH2)COOH Asn = asparagina H2NC(=O)CH2CH(NH2)COOH Cys = cysteina HS-CH2CH(NH2)COOH Glu = cido glutmico HOOCCH2CH2CH(NH2)COOH His = histidina * Ile = isoleucina * CH3CH2CH(CH3)CH(NH2)COOH Leu = leucina * CH3CH(CH3)CH2CH(NH2)CO OH Met = metionina * CH3-SCH2CH2CH(NH2)COOH Pro = prolina Arg = arginina H2NC(=NH)NHCH2CH2CH2CH(NH2)COOH Asp = cido asprtico HOOC-CH2CH(NH2)COOH Gln = glutamina H2N-C(=O)CH2CH2CH(NH2)COOH Gly = glicina H2N-CH2COOH

Lys = lisina * H2N-CH2CH2CH2CH2CH(NH2)COOH Phe = fenilalanina *

Ser = serina HOCH2CH(NH2)COOH

Trp = triptfano * Thr = treonina * CH3CH(OH)CH(NH2)COOH Tyr = tirosina Val = valina * CH3CH(CH3)CH(NH2)COOH

Los "aminocidos esenciales" son los que se requieren para satisfacer las necesidades fisiolgicas y deben incluirse en la dieta. La fenilalanina puede convertirse en tirosina, pero se requiere en grandes cantidades cuando la alimentacin es deficiente en tirosina. La tirosina es esencial para las personas con la enfermedad fenilcetonuria (PKU), cuyo metabolismo no puede convertir la fenilalanina a tirosina. Los aminocidos isoleucina, leucina, y valina se llaman "aminocidos de cadena ramificada" (AACR) debido a que sus cadenas de carbono son ramificadas. Estereoqumica Todos los veinte aminocidos, excepto la glicina, tienen un tomo de carbono adjunto al grupo amino que tiene cuatro sustituyentes diferentes. La ngulos tetraedrales del carbono y la asimetra de los enlaces permiten que cada aminocido forme dos estructuras no superponibles, la forma L y la forma R que son formas especulares, como reflejos en un espejo. Solamente los aminocidos L se encuentran en las protenas. Los aminocidos L tienen el grupo amino a la izquierda cuando el grupo carboxilo esta arriba, como se ilustra aqu. Los tomos con enlaces en forma de cua denotan tomos o grupos que estn por delante del plano de visualizacin y los enlaces con trazos discontinuos indican grupos que estn debajo del plano. El modelo molecular rotante de la forma inica dipolar de L-alanina (CH3CH(NH3+)COO-) representa el tomo de oxgeno de color rojo, el nitrgeno en azul, el carbono en negro, y el hidrgeno de color blanco.

LAlanina

Formacin de un pptido de dos aminocidos

Esta ilustracin muestra la reaccin de dos aminocidos. La R y R' representan los grupos funcionales de aminocidos de la tabla anterior. El crculo azul muestra el agua (H2O) que se libera, y el crculo rojo muestra el resultante enlace peptdico (C(=O)NH-). La reaccin inversa es la hidrlisis de los enlaces peptdicos para producir aminocidos. Muchos productos alimenticios comerciales usan protenas vegetales hidrolizadas como agentes saborizantes. La salsa de soja se produce hidrolizando la protena de soja y trigo por fermentacin de hongos o por ebullicin con soluciones cidas. El glutamato monosdico (MSG), un potenciador de sabor, es la sal de sodio del cido glutmico que ocurre naturalmente en las algas marinas y productos de soja fermentados. Los pptidos consisten de dos o ms aminocidos. Los polipptidos y las protenas son cadenas de ms de diez aminocidos, pero los pptidos que contienen ms de cincuenta aminocidos se clasifican como protenas. Algunas Hormonas Peptdicas Importantes Hormona Nmero de aminocid Funcin os 51 29 28 167 191 Reduce el nivel de glucosa en la sangre, promueve el almacenamiento de glucosa como glucgeno y grasa. El ayuno disminuye la produccin de insulina. Aumenta el nivel de glucosa en la sangre. El ayuno aumenta la produccin de glucagn. Estimula la liberacin de la hormona del crecimiento, aumenta la sensacin de hambre. Su presencia suprime la sensacin de hambre. El ayuno disminuye los niveles de leptina La Hormona de Crecimiento Humano (HGH), tambin llamada somatotropina, promueve la absorcin de

Insulina Glucagn Ghrelin Leptina Hormona del crecimiento

aminocidos por las clulas y regula el desarrollo del cuerpo. Los niveles de la hormona de crecimiento aumentan durante el ayuno. Prolactina Lactgeno placental humano (HPL) Hormona luteinizante 198 191 204 Inicia y mantiene la lactancia en los mamferos Producido por la placenta en las etapas finales de la gestacin Induce la secrecin de testosterona

Vasopresina

Aumenta la reabsorcin de agua en las clulas de los tbulos renales (hormona antidiurtica) Cys-Tyr-Phe-Gln-Asn-Cys-Pro-Arg-Gly Provoca la contraccin de las clulas en las glndulas mamarias para producir leche y estimula los msculos uterinos durante el parto Cys-Tyr-Ile-Gln-Asn-Cys-Pro-Leu-Gly Regula la presin arterial a travs de la vasoconstriccin Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe Aumenta los niveles de iones de calcio en los fluidos extracelulares Regula la secrecin de cido gstrico y pepsina, una enzima digestiva que consta de 326 aminocidos

Oxitocina

Angiotensina II Hormona paratiroidea Gastrina

8 84 14

Las hormonas peptdicas se producen por las glndulas endocrinas (hipfisis, tiroides, pineal, suprarrenales, pncreas) o por varios rganos como el rin, estmago, intestino, placenta, o el hgado. Las hormonas peptdicas pueden tener estructuras complejas y retorcidas conteniendo cientos de aminocidos. Los siguientes grficos ilustran la estructura qumica de la insulina humana y su forma tridimensional. La insulina est hecha de dos secuencias de aminocidos. La Cadena A tiene 21 aminocidos, y la Cadena B tiene 30 aminocidos. Las cadenas estn unidas entre s a travs de los tomos de azufre de la cistena (Cys). Las hormonas peptdicas por lo general son diferentes para cada especie, pero pueden tener similitudes. La insulina humana es idntica a la insulina de cerdo, excepto

que el ltimo aminocido de la cadena B del cerdo es alanina (Ala) en vz de treonina (Thr). COMPOSICIN QUMICA Y CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS. Las protenas son los materiales que desempean un mayor numero de funciones en las clulas de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura bsica de los tejidos (msculos, tendones, piel, uas, etc.) y, por otro, desempean funciones metablicas y reguladoras (asimilacin de nutrientes, transporte de oxgeno y de grasas en la sangre, inactivacin de materiales txicos o peligrosos, etc.). Tambin son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del cdigo gentico (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraos en el sistema inmunitario. Son macromolculas orgnicas, constituidas bsicamente por carbono (C), hidrgeno (H), oxgeno (O) y nitrgeno (N); aunque pueden contener tambin azufre (S) y fsforo (P) y, en menor proporcin, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc... Estos elementos qumicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados AMINOCIDOS, a los cuales podramos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares proteicos". Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas y Heteroproteinas segn estn formadas respectivamente slo por aminocidos o bien por aminocidos ms otras molculas o elementos adicionales no aminoacdicos. QUE SON LOS AMINOCIDOS? Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce. Los aminocidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminocidos son las unidades elementales constitutivas de las molculas denominadas Protenas. Son pues, y en un muy elemental smil, los "ladrillos" con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus protenas especficas

consumidas por la sola accin de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen protenas. Pero tales protenas no se absorben normalmente en tal constitucin sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrlisis" o rotura), causado por el proceso de digestin, atraviesan la pared intestinal en forma de aminocidos y cadenas cortas de pptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguneo y, desde all, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las protenas, consumidas durante el ciclo vital. Se sabe que de los 20 aminocidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10 aminocidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentacin y, con ms razn, en los momentos en que el organismo ms los necesita: en la disfuncin o enfermedad. Los aminocidos esenciales ms problemticos son el triptfano, la lisina y la metionina. Es tpica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubrculos constituyen la base de la alimentacin. Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos. Hay que destacar que, si falta uno solo de ellos (aminocido esenciales) no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual sea el aminocido limitante. Pulsando aqu puedes ver una detallada lista de Aminocidos (esenciales y no esenciales) y funcin de cada una de ellos: En esta imagen puede verse la frmula de los 20 aminocidos ms importantes , en color negro la parte comn, mientras que en color azul puede verse la parte variable, que da a los aminocidos distinto comportamiento. LOS PPTIDOS Y EL ENLACE PEPTDICO. Los pptidos estn formados por la unin de aminocidos mediante un enlace peptdico. Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molcula de agua.

As pues, para formar pptidos los aminocidos se van enlazando entre s formando cadenas de

longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como: Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10. Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2. Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3. Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.

etc...

Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10.

Si la hidrlisis de una protena produce nicamente aminocidos, la protena se denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgnicos o inorgnicos, denominados grupo prosttico, la protena se llama conjugada. ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS La organizacin de una protena viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposicin de la anterior en el espacio. Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena polipeptdica y el orden en que dichos aminocidos se encuentran. La funcin de una protena depende de su secuencia y de la forma que sta adopte. Estructura Secundaria. La estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio. Los aminocidos, a medida que van siendo enlazados durante la sntesis de protenas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposicin espacial estable, la estructura secundaria. Existen dos tipos de estructura secundaria:

1. La a(alfa)-hlice 2. La conformacin beta

esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria. Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto aminocido que le sigue. Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposicin de la estructura secundaria de un polipptido al plegarse sobre s misma originando una conformacin globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cul ser la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformacin globular facilita la solubilidad en agua y as realizar funciones de transporte , enzimticas , hormonales, etc. Esta conformacin globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminocidos que tiene azufre. los puentes de hidrgeno. los puentes elctricos. las interacciones hifrfobas.

Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unin , mediante enlaces dbiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas recibe el nombre de protmero.

PROPIEDADES DE PROTENAS Desnaturalizacin. Consiste en la prdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las protenas desnaturalizadas tienen la misma conformacin, muy abierta y con una interaccin mxima con el disolvente, por lo que una protena soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalizacin se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una protena desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformacin, proceso que se denomina renaturalizacin. VALOR BIOLGICO DE LAS PROTENAS El conjunto de los aminocidos esenciales slo est presente en las protenas de origen animal. En la mayora de los vegetales siempre hay alguno que no est presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biolgica de una determinada protena por su capacidad de aportar todos los aminocidos necesarios para los seres humanos. La calidad biolgica de una protena ser mayor cuanto ms similar sea su composicin a la de las protenas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrn con el que se compara el valor biolgico de las dems protenas de la dieta. Por otro lado, no todas las protenas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilizacin neta de una determinada protena, o aporte proteico neto, es la relacin entre el nitrgeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay protenas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biolgico que otras protenas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo.

NECESIDADES DIARIAS DE PROTENAS La cantidad de protenas que se requieren cada da es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el perodo de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riones, que pueden hacer variar el grado de asimilacin o las prdidas de nitrgeno por las heces y la orina. Tambin depende del valor biolgico de las protenas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a protenas de alto valor biolgico. Si no lo son, las necesidades sern an mayores.

En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de protenas al da para un adulto sano. La Organizacin Mundial de la Salud y las RDA (Recommended Dietary Allowences publicadas en EE.UU. por la National Academic Science) recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y da. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan. El mximo de protenas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema an ms delicado. Las protenas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las clulas para producir energa. A pesar de que tienen un rendimiento energtico igual al de los glcidos, (unas 4 Kilocaloras por gramo) su combustin es ms compleja y dejan residuos metablicos, como el amoniaco, que son txicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminacin, pero todo exceso de protenas supone cierto grado de intoxicacin que provoca la destruccin de tejidos y, en ltima instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer ms protenas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades. Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los ltimos aos por el doctor alemn Lothar Wendt, han demostrado que los aminocidos se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguneos para ser utilizados rpidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de protenas en la dieta, los aminocidos resultantes siguen acumulndose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las clulas (microangiopata). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a travs de la alimentacin de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente desde que se generaliz el consumo indiscriminado de carne. PROTENAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL? Puesto que slo asimilamos aminocidos y no protenas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminocidos provienen de protenas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de protenas podemos sealar: Las protenas de origen animal son molculas mucho ms grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminocidos. En general, su valor biolgico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son ms difciles de digerir, puesto que hay mayor nmero de enlaces entre aminocidos por romper. Combinando adecuadamente las protenas vegetales (legumbres con

cereales o lcteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminocidos equilibrado. Por ejemplo, las protenas del arroz contienen todos los aminocidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biolgica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayora de los productos de origen animal. Al tomar protenas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos tambin todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, cido rico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actan como txicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no estn presentes estos derivados nitrogenados. Los txicos de la carne se pueden evitar consumiendo las protenas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre sern preferibles los huevos y los lcteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, tambin preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo. La protena animal suele ir acompaada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de cidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. En general, se recomienda que una tercera parte de las protenas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido slo con protenas vegetales. Eso s, teniendo la precaucin de combinar estos alimentos en funcin de sus aminocidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar ms bien en el dficit de algunas vitaminas, como la B12, o de minerales, como el hierro. FUNCIONES Las protenas desempean distintas funciones en los seres vivos, como se observa en la tabla siguiente: Tipos Enzimas Reserva Transportadoras Protectoras en la Ejemplos cido-grasosintetosa Ovoalbmina Hemoglobina Anticuerpos Localizacin o funcin Cataliza la sntesis de cidos grasos. Clara de huevo. Transporta el oxgeno en la sangre. Bloquean a sustancias extraas.

sangre Hormonas Estructurales Contrctiles Insulina Colgeno Miosina Regula el metabolismo de la glucosa. Tendones, cartlagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares

El mayor grupo lo constituyen las enzimas, que son los biocatalizadores de todos los procesos qumicos que tienen lugar en los seres vivos. Las enzimas, en su gran mayora, son especficas para cada reaccin, de ah su gran nmero. Como son catalizadores, actan disminuyendo la energa de activacin, combinndose con los reaccionantes para producir un estado intermedio con menor energa de activacin que el estado de transicin de la reaccin no catalizada. Una vez formados los productos de la reaccin, la enzima se recupera. Ampliemos que son las enzimas y como actan: LAS ENZIMAS En todos los organismos es preciso sintetizar macromolculas a partir de molculas sencillas, y para establecer los enlaces entre stas se necesita energa. Esta energa se consigue rompiendo los enlaces qumicos internos de otras macromolculas, sustancias de reserva o alimentos. Todo ello comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se denomina metabolismo. Dado que las sustancias que intervienen en estas reacciones son, generalmente, muy estables, se requerira una gran cantidad de energa para que reaccionaran entre s, ya que, si no, la velocidad de reaccin sera nula o demasiado lenta. Para acelerar la reaccin en un laboratorio bastara con aumentar la temperatura o bien con aadir un catalizador, es decir, una sustancia que aumente la velocidad de la reaccin. En los seres vivos, un aumento de temperatura puede provocar la muerte, por lo que se opta por la otra posibilidad, es decir, el concurso de catalizadores biolgicos o biocatalizadores. Las molculas que desempean esta funcin son las enzimas. Las enzimas son, protenas globulares capaces de catalizar las reacciones metablicas. Son solubles en agua y se difunden bien en los lquidos orgnicos. Pueden actuar a nivel intracelular, es decir, en el interior de la clula donde se han formado, o a nivel extracelular, en la zona donde se segregan. Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores: la primera es que durante la reaccin no se alteran, y la segunda es que no desplazan la

constante de equilibrio para que se obtenga ms producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo. Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biolgicos, presentan una gran especificidad, actan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de reaccin de un milln a un trilln de veces.