La carne tanto de animales domsticos como de salvajes ha tenido desde tiempos remotos una gran trascendencia en la alimentacin de los

humanos. Con el paso de los aos se ha aadido la facilidad que supone la domesticacin de algunos animales , como la oveja que se inici 7.000 aos a.C. y posteriormente, unos 5.000 a.C., la del cerdo y la de la vaca. En los animales de sangre caliente, adems de la musculatura esqueltica, que se conoce como carne en sentido habitual, se utiliza tambin como alimento otras partes acompaantes, como la grasa, las vsceras o la sangre. Las diversas definiciones de carne difieren de su dependencia en cuanto a su uso. As por ejemplo, desde el punto de vista legal el concepto de carne incluye todas las partes de los animales de sangre caliente que el hombre emplea para su alimentacin, mientras que en el lenguaje corriente carne es nicamente el tejido muscular esqueltico acompaado de mayor o menor cantidad de grasa. Estructura del tejido muscular Un msculo esqueltico est formado por clulas largas y estrechas o fibras, ordenadas de forma paralela y rodeadas de una gruesa envoltura de tejido conjuntivo. Capas ms finas de este mismo tejido separan grupos de fibras para formar haces y cada una de las fibras se encuentran a su vez separada de las dems de un mismo haz por otra envoltura ms fina. La superficie externa de la fibra muscular recibe el nombre de sarcolema. El interior de la fibra contiene las miofibrillas que conforman el aparato contrctil, ordenadas longitudinalmente, y rodeando a stas, el sarcoplasma y el resto de los elementos celulares (ncleo, mitocondrias, retculo sarcoplasmtico). Segn la relacin miofibrillar / sarcoplasma se diferencian dos tipos de fibras: las blancas, ricas en miofibrillas, pobres en sarcoplasma, de contraccin intensa y rpida y agotamiento rpido, y las rojas, pobres en miofibrillas, ricas en sarcoplasma, de contracccin lenta y sostenida y agotamiento lento. La clula de la musculatura lisa es especial porque posee un ncleo en posicin central y miofibrillas pticamente homogneas, de modo que no presentan estriacin transversal. Este tipo de clulas se presenta en los msculos de contraccin involuntaria, tales como los de intestino, mucosas, bazo, ndulos linfticos y epidermis. Composicin y funcin del tejido muscular La musculatura, una vez liberada de la grasa que normalmente la acompaa, contiene como promedio 76% de agua, 21,5% de sustancias nitrogenadas, 1,5% de grasa y 1% de minerales. Contiene, adems, pequeas cantidades de carbohidratos (0,05-0,2%).

ver anexo 1 Protenas Las protenas del msculo se dividen en tres grupos: a) del aparato contrctil o protenas miofibrilares, extrables en su mayor parle con disoluciones salinas concentradas y son : miosina, actina, tropomiosina, troponina, etc., b) solubles o protenas sarcoplasmticas, extraibles con agua o disoluciones salinas diluidas y son : mioglobina, enzimas, c) insolubles o protenas del tejido conjuntivo y de los orgnulos. Protenas del aparato contrctil Se conocen unas 20 protenas miofibrilares diferentes. Las ms abundantes son miosina y actina, que suponen el 65-70% del total. El resto son las protenas tropomiosina y troponina, importantes para la contraccin, y distintas protenas del citoesqueleto, que contribuyen a la estabilizacin del sarcmero. Miosina La miosina contribuye con un 50-60%, como componente fundamental de los filamentos gruesos, al total de protenas del aparato contrctil. Presenta un peso molecular de 500.000 aproximadamente, y est compuesta por dos cadenas peptdicas. La enzima tripsina rompe la molcula de miosina en dos porciones, conocidas como meromiosinas L y H (slight, y heavy), con pesos moleculares de 150.000 y 340.000. Las molculas de miosina se ordenan en filamentos gruesos (1- 1.500 nm, d - 12 nm). Por contacto entre las colas peptdicas se forma el filamento principal, alrededor del cual se ordenan las cabezas en forma espiral.

Actina La actina constituye por s sola, como componente fundamental de los filamentos delgados, un 15-30% del total de protenas contrctiles. Es mucho ms difcil extraerla del tejido muscular que la miosina. El monmero actina G (actina globular) posee un peso molecular de 46.000 aproximadamente y la propiedad de ligar ATP. En presencia de sales o de ATP y Mg2+ el monmero sufre polimerizacin a actina F (actina fibrilar). La actina F se encuentra en los filamentos delgados (1- 1.000 nm, d- 8 nm) formando una doble cadena enrollada helicoidalmente, que est estabilizada por la presencia de dos fibrillas de tropomiosina .Se trata por tanto de un filamento de cuatro hebras.

Tropomiosina y troponina La tropomiosina es una molcula estirada (45 x 2 nm), con un peso molecular de 70.000 aproximadamente, formada por dos cadenas peptdicas enrolladas entre s de forma helicoidal. La troponina se asienta sobre los filamentos de actina y regula el contacto entre los filamentos de miosina y actina . Est formada por tres componentes: T, I y C. La troponina T consta de una cadena peptdica con 259 restos aminoacdicos y se une a la tropomiosina. La troponina I , con 179 restos aminoacidicos, se une a la actina e inhibe diversas actividades enzimticas (ATPasa). La troponina C, con 158 restos aminoacdicos , une iones Ca2+ de modo reversible mediante cambios conformacionales. Otras protenas miofibrilares Adems de los componentes principales del sarcmero, miosina y actina, se conoce una serie de protenas citoesquelticas responsables de la estabilizacin de la estructura del sarcmero. El componente ms importante es la conectina, una protena insoluble (Mr = 700.0001.000.000), capaz de formar filamentos finos (filamentos g, d = 2 nm) que parten de la lnea Z y que discurren entre los filamentos gruesos de sarcmeros vecinos. Estos filamentos g contribuyen decisivamente a la firmeza de la carne. Otra protena del esqueleto celular es la miomesina. Como quiera que la miomesina se une fuertemente a la miosina, probablemente intervenga tarmbin en el empaquetamiento y coherencia de la molcula de miosina en los filamentos gruesos. En las lneas Z se localizan entre otras las protenas a-actinina (M, = 200.000), desmina (Mr = 55.000), vimentina (Mr = 58.000) y sinemina (Mr = 23.000). La desmina parece unir miofibrillas vecinas. Actomiosina Las soluciones de actina F y miosina forman in vitro con altas fuerzas inicas el complejo denominado actomiosina. La formacin de dicho complejo est ligada a un incremento de la viscosidad y se verifica de acuerdo con una determinada relacin molar : una molcula de miosina interacciona con dos de actina G. La formacin de fibrillas a partir de una solucin de actomiosina es posible por hilado, en agua corriente, las cuales se contraen como las miofibrillas musculares por adicin de ATP. Por otro lado, la extraccin de los haces de fibras musculares con

glicerol posibilita la separacin de todos los componentes solubles del msculo y la eliminacin de la semipermeabilidad de las membranas.

Protenas solubles Las protenas solubles constituyen el 25-30% de la protena total del tejido muscular. Se trata de unos 50 componentes, esencialmente enzimas y mioglobina. La alta viscosidad del sarcoplasma se debe a la gran concentracin de protenas disueltas, que llega a ser del 20-30%.

Enzimas El sarcoplasma contiene ante todo las enzimas necesarias para la gliclisis y el ciclo de las pentosas-fosfato. Destaca la proporcin de gliceraldehdo-3-fosfatodeshidrogenasa, que alcanza hasta un 20% del total. Existe adems toda una serie de enzimas relacionadas especialmente con el metabolismo del ATP como son la creatinquinasa y la ADP- desaminasa.

Mioglobina El tejido muscular contiene como promedio un 1% de mioglobina de intenso color rojo. Este contenido es, sin embargo, muy variable dependiendo del tipo de fibra muscular. La mioglobina consta de una cadena peptdica de peso molecular 16.800, cuyas estructuras primaria y terciaria son bien conocidas y un componente que posee color, localizado en una oquedad hidrfoba unido a His93,que al igual que en la hemoglobina, se trata de una Fe2+-protoporfirina (hemo) .La mioglobina tiene, debido a su capacidad de unin reversible al oxgeno, la funcin de actuar como reserva del mismo. Mientras que en los animales vivos slo un 10% del hierro corporal se encuentra unido a mioglobina, en msculo de vacuno bien desangrado este mismo porcentaje se incrementa hasta valores del 90%. La hemoglobina por tanto contribuye slo con una pequea proporcin al color de la carne, y, en cuanto a otros pigmentos, como por ejemplo los citocromos, se considera despreciable. La mioglobina (Mb) posee un color rojo prpura , el producto unido con el oxigeno oximioglobina (MbO2) es rojo brillante y el producto de oxidacin, metamioglobina (MMb+) pardo claro . El color de la carne fresca viene determinado por la proporcin relativa de mioglobina (Mb), oximioglobina (MbO2) y metamioglobina (MMb+). La transformacin Fe2+ Fe3+ va unida a un cambio de coloracin, de rojo a pardo.La estabilidad de la MbO2 es

muy dependiente de la temperatura. La carne fresca posee un sistema capaz de volver a reducir la MMb+ a Mb, que probablemente es similar al sistema de reduccin de la metahemoglobina en los eritrocitos.

Protenas insolubles La mayor parte del material proteico insoluble tanto en agua como en disoluciones salinas es constituyente del tejido conjuntivo. A l hay que sumar el componente de membranas y la porcin insoluble del aparato contrctil. El tejido conjuntivo contiene diversos tipos de clulas. Tambin es caracterstico de este tejido la gran cantidad de sustancia intercelular, producida por esas mismas clulas, compuesta por material amorfo (carbohidratos, lpidos, protenas) y fibras de colgeno incluidas en l. En cuanto a los componentes de membrana, se trata sobre todo de lipoprotenas. La proporcin lipdica del tejido muscular es de un 3-4%, de la cual la mayor parte se encuentra en las membranas, y est formada por fosfolpidos, triglicridos y colesterol. La proporcin de fosfolpidos en la fraccin lipdica es variable, pero alta, en las membranas celulares es del orden del 50%, mientras en las mitocondriales supone aproximadamente el 90%.

Colgeno El colgeno constituye en los mamferos entre el 20 y el 25% del contenido proteico total. Son caractersticas la alta proporcin de glicina y prolina y la presencia de 4hidroxiprolina y 5-hidroxilisina. El colgeno contiene tambin carbohidratos, como glucosa y galactosa.

El colgeno est formado por tres cadenas peptdicas, que pueden ser iguales o distintas y cada una de ella , con estructura helicoidal, forman una triple hlice. La molcula resultante, el tropocolgeno, posee un peso molecular de 30.000 aproximadamente y una longitud de unos 280 nm con un grosor de 1,4-1,5 nm. La colocacin conjunta de las molculas de tropocolgeno, lleva a la formacin de las fibras de colgeno, cuyo aspecto estriado transversalmente resulta del especial modo de solapamiento de las cadenas.

El colgeno es capaz de embeber agua, pero no es soluble. Es hidrolizado enzimticamente por una serie de colagenasas de diversa procedencia y grado de especificidad.

La transicin colgeno - gelatina se produce en la carne con el cocinado. La gelatina tiene cierta importancia como agente gelificante. Se obtiene tecnolgicamente a partir de huesos y pieles por tratamiento con cidos y/o lcalis y posterior extraccin con agua. Segn el proceso de extraccin se obtienen productos con diferentes pesos moleculares y, dependiendo de ello, con diversas propiedades de gelificacin, de uso en varios tipos de industrias, entre las que se encuentran la alimentaria. Elastina La elastina se presenta asociada con el colgeno en pequeas cantidades en el tejido conjuntivo. Se trata de una protena muy resistente, incapaz de embeber agua y con propiedades similares al caucho. Los aminocidos bsicos son escasos, mientras que aquellos con cadenas laterales apolares , se encuentran en mucha mayor proporcin, lo cual explica el comportamiento contrario al colgeno en cuanto a la imbibicin de agua por calentamiento.

Aminocidos libres El msculo fresco de vacuno contiene aminocidos libres en una concentracin de 0,1 0,3%. Todos los que forman parte de protenas se encuentran en pequeas cantidades.