You are on page 1of 4

GUA X - SESIN 11 INMUNOLOGA BSICA TME-066 UNIDAD II: RESPUESTA INMUNITARIA TEMA: INMUNOGLOBULINAS I OBJETIVO DE LA SESIN Explicar estructura

inmunoglobulinas. y funcin de las distintas clases y subclases de

II TEMA Las inmunoglobulinas (Ig) son protenas con actividad de anticuerpo, es decir, son productos de respuestas inducidas. Sus dos principales caractersticas son su especificidad y su diversidad como grupo. Adems de unirse especficamente a los antgenos que las inducen, presentan otras actividades secundarias importantes: fijacin del complemento, formacin de complejos y facilitacin de la fagocitosis. Estas glucoprotenas estn compuestas de 82 a 96% de polipptidos y 4 a 18% de carbohidratos. Dentro de las propiedades de las inmunoglobulinas importantes en el reconocimiento antignico destacan, diversidad, heterogenicidad y procedencia a partir de reordenaciones de genes. Los puntos de unin al antigeno de las molculas de anticuerpos son muy variables y cada sujeto sintetiza hasta 109 anticuerpos diferentes, cada uno con especificidad antignica diferente. La estructura bsica de los anticuerpos corresponde a dos cadenas ligeras(L) idnticas unidas covalentemente cada una a una cadena pesada(H) por puentes disulfuro y las dos cadenas pesadas unidas entre s por puentes disulfuro. Cada cadena posee una serie de unidades homologas de 110 residuos de aa denominados dominios de Inmunoglobulinas: Cadenas pesadas y ligeras poseen regiones variables aminoterminales V que participan en el reconocimiento y regiones constantes carboxiterminales C. Las regiones C de cadenas pesadas median la fase efectora y anclan los anticuerpos a la membrana de clulas a la membrana del Linfocito B.

Los anticuerpos se clasifican en diferentes isotipos y subtipos que van a depender de las diferencias en las regiones constantes(C) de las cadenas pesada las que poseen entre 3 4 dominios de inmunoglobulinas .Estas clases y subclases poseen diferentes propiedades funcionales. Las clases de anticuerpos
El usuario solo podr utilizar la informacin entregada para su uso personal y no comercial y, en consecuencia, le queda prohibido ceder, comercializar y/o utilizar la informacin para fines NO acadmicos. La Universidad conservar en el ms amplio sentido la propiedad de la informacin contenida. Cualquier reproduccin de parte o totalidad de la informacin, por cualquier medio, existir la obligacin de citar que su fuente es "Universidad Santo Toms" con indicacin La Universidad se reserva el derecho a cambiar estos trminos y condiciones de la informacin en cualquier momento.

GUA X - SESIN 11 INMUNOLOGA BSICA TME-066 se denominan IgA, IgG, IgM, IgD e IgE. En tanto ambas cadenas ligeras o livianas son del mismo isotipo, pudiendo ser kappa o lambda.

El siguiente grafico muestra a las cadenas H en azul, a las cadenas L en verde y a los enlaces disulfuro entre las cadenas como lneas rojas (no se representan en el grafico otros enlaces disulfuro intracatenarios)

Observe tambin en el grafico que pueden distinguirse dos regiones o dominios diferentes en las cadenas L: VL y CL, mientras en las cadenas H pueden encontrarse 4 regiones: VH, CH1, CH2 y CH3. Cada una de esas regiones est compuesta por 70 a 110 aminocidos.

Las regiones o dominios V se denominan Variables: la secuencia de aminocidos en esas regiones (las porciones amino terminales de las cadenas L y H) es altamente variable, y dentro de ellas, tanto en la cadena L como en la H, hay regiones hipervariables, los CDRs o regiones determinantes de complementareidad (Complementarity-determining regions) que forman los sitios de enlace con el antgeno que son complementarios a la topologa del antgeno especifico.

El usuario solo podr utilizar la informacin entregada para su uso personal y no comercial y, en consecuencia, le queda prohibido ceder, comercializar y/o utilizar la informacin para fines NO acadmicos. La Universidad conservar en el ms amplio sentido la propiedad de la informacin contenida. Cualquier reproduccin de parte o totalidad de la informacin, por cualquier medio, existir la obligacin de citar que su fuente es "Universidad Santo Toms" con indicacin La Universidad se reserva el derecho a cambiar estos trminos y condiciones de la informacin en cualquier momento.

GUA X - SESIN 11 INMUNOLOGA BSICA TME-066

Como pueden observar, hay dos sitios de enlace para antigenos en cada unidad (LH)2. Cuando una unidad (LH)2 es hidrolizada con papaina, se liberan tres fragmentos: dos denominados Fab y uno llamado Fc.

Los fragmentos Fab contienen la estructura que es capaz de enlazarse al antigeno (Fab = Fragment antigen-binding), mientras el fragmento Fc (c significa cristalizable) no puede unirse al antgeno, pero contiene un sitio (o sitios) que se enlaza(n) a protenas del complemento y que es expuesto cuando ocurre la interaccin entre el anticuerpo y el antgeno. La unin antgeno-anticuerpo se realiza a travs de interacciones no covalentes (fuerzas de van der waals, puentes de hidrogeno, interacciones hidrofobicas) y produce cambios conformacionales similares a los observados en el mecanismo de ajuste inducido
El usuario solo podr utilizar la informacin entregada para su uso personal y no comercial y, en consecuencia, le queda prohibido ceder, comercializar y/o utilizar la informacin para fines NO acadmicos. La Universidad conservar en el ms amplio sentido la propiedad de la informacin contenida. Cualquier reproduccin de parte o totalidad de la informacin, por cualquier medio, existir la obligacin de citar que su fuente es "Universidad Santo Toms" con indicacin La Universidad se reserva el derecho a cambiar estos trminos y condiciones de la informacin en cualquier momento.

GUA X - SESIN 11 INMUNOLOGA BSICA TME-066 en la interaccin enzima-substrato. Ese efecto alostrico expone, en las regiones constantes de la cadena pesadas, sitios relacionados con la unin y activacin de protenas del sistema del complemento.

El usuario solo podr utilizar la informacin entregada para su uso personal y no comercial y, en consecuencia, le queda prohibido ceder, comercializar y/o utilizar la informacin para fines NO acadmicos. La Universidad conservar en el ms amplio sentido la propiedad de la informacin contenida. Cualquier reproduccin de parte o totalidad de la informacin, por cualquier medio, existir la obligacin de citar que su fuente es "Universidad Santo Toms" con indicacin La Universidad se reserva el derecho a cambiar estos trminos y condiciones de la informacin en cualquier momento.

You might also like