Ligao peptdica: ligao do grupo carbonila com o grupo amino de outro AA.

uma ligao simples,mas se comporta parcialmente como ligao dupla, e isso faz com que no haja possibilidade de rotao em torno da ligao, sendo assim os quatro tomos no trocam de lugar, ficando dispostos em um plano rgido. Configurao trans. Rompimento pode ser feito por cidos, bases , enzimas proteolticas Classificao das prot: Funo: cataltica-enzima, contrao-actina e miosina, regulao gnicahistona, hormnio-insulina, estrutural-colgeno, transporte-hemoglobina, proteoimunoglobulina. Solubilidade: albumina-em gua e sol salina, globulina-pouco em gua, mas solvel em sol salina, prolamina-em etanol, histona-soluvel em sol salina, escleroprotenainsolvel. Composio: simples-L alfa AA, conjugada: L alfa AA + grupo prosttico (essenciais para o desempenho das atividades biolgicas das prot). Forma tridimensional: Fibrosas- forma alongada, predomnio de um eixo que se sobrepe sobre outro, cadeia em forma de espiral, INSOLVEIS com grupos apolares na superfcie, ex queratina e colgeno. Globulares- cadeia enovelada, compactas, aspecto esfrico ou globular, SOLVEIS com AA polares na superfcie, nvel tercerio, ex enzimas e insulina. Mtodos de separao: Dilise: leva em conta o tamanho, separa molculas de baixo peso molecular, usada para purificao de protenas. Eletroforese: separa por cargas, mas tbm influenciada por tamanho e forma. molc vo para os plos contrrios de suas cargas. tam = cargas dif maior carga chega primeiro. tam dif e cargas = menor tam chega primeiro. forma dif e cargas = arredondada chega primeiro. Cromotografia: vel depende do grau de interao com a matriz. De excluso: por tamanho, prot maiores chegam primeiro. De incluso: para molculas especficas, utiliza ligantes que reconhece quimicamente a protena, tendo afinidade com esta. PEPTDEOS: seq de AA cm baixo peso molecular(menos de 50 resduos). com nh2 livre (n terminal) e cooh livre (c terminal). comea a contar no n para o c. Classificao: Natural: produzidos genticamente por uma clula, com funo biolgica especfica, tamanho diversificado. De origem protica: produzido por hidrlise parcial de prot maiores, sem funo biol especfica, com funo nitricional. para exercerem suas funes os peptdeos e as protenas devem estar corretamente codificados,se apenas um aa estiver diferente caracterizar uma protogenia. Nomenclatura: a partir do n terminal coloca-se IL, mantendo o c terminal inalterado. PROTENAS: Estrutura primria: composio e seq de AA que compe a protena, sendo especfica para cada uma. como se fosse a carteira de id. identifica o numero de AA, quais, a sequencia, o peso molecular, e as lig covalentes. a forma determina a funo, se ocorre alterao de um AA altera junto com a forma a funo da prot. Estrutura secundria: relao entre AA que esto rpoximos na seq da cadeia. cadeia principal enrrolada em um eixo secundrio. formas de se determinar uma estrut secundria: ALFA hlice: cadeia enrolada em torno de um eixo imaginrio assumindo forma de um espiral. PASSO DE HLICE: 3,6 resduos de AA, distancia entre o andar de cima e o de baixo da mola. ocorrncia de pontes de hidrognio soa estabilidade para a cadeia. fatores impeditivos de alfa hlice: ocorrncia de AA com radicais volumosos, com mesma carga na sequencia, e ocorrncia de prolina, que um iminocido, no tendo amina livre, e no faz pontes de h, mudando o sentido da estrutura dando origem a globulares. BETA estrutura: fatores de manut entre as cadeias dispostas em beta estrutura so as pontes de h entre cadeias vizinhas. paralela: cadeia orientadas para o mesmo sentido com p de h inclinadas. anti-paralela: cadeias com orientao alteradas, com p de h perpendiculares. mista: duas coisas juntas. P de H entre as cadeias-BETA. P de H dentro da cadeia-ALFA. Estrutura terceria: PROTMERO: relaes entre AA distantes na sequencia, mas prximos pelo enovelado da cadeia. cadeia em forma de novelo de l, extremamente compacta, onde a cadeia dobra onde tem prolina. mioglobina: to compacta que s cabe 4 molc de gua dentro, rad polares para fora e apolares para dentro solvel. ligaes trans. Fatores de manuteno,que estabilizam a estrutura 3aria: pontes de h(R de AA polares), pontes salinas ou atrao inica (aprox de cargas dif), interaes idorfbicas (aprox de apolares) e pontes SS (aprox de 2 cistenas, limitam o sobramento da cadeia, e ocorre por oxid, a nica covalente forte). Estrutura Quaternria: Olgomrica. multiplicao de cadeias tercerias em uma nica estrutura. sempre numero par de cadeias. ligaes no covalentes (pontes de h, interaes hidrofbicas e pontes salinas) flexibilidade do movimento entre protomeros ocorre porque no tem ligaes covalentes fortes(pontes SS) Desnaturao: modificao da forma nativa de uma prot sem rompimento de ligaes. So rompidos os fatores de manut. agentes: calor, as e bases fortes, produtos quim, mov bruscos das solues. Renaturao: s ocorre quando o agente desnaturante for fraco. volta ao estado nativo de uma protena desnaturada, quando removido do meio o agente desnaturante. Se romper a cadeia no desnat, hidrlise.

ENZIMAS: catalizador de origem protica (biocatalizador), alto peso molecular, prooduzido por cl vivas, responsavel pela reaes que ocorrem nos seres vivos, princ metab celular. CGerais: macromolculas, nvel tercerio(globulares) termolbeis(calor desnatura) e no dializveis (n passam pela Membrana). Catlise: catalizador participa da reao mas no faz parte do produto. acelera o processo da reao, mas no final permanece inalterado.QUMICA: metais e ons, pouco existentes e inespecficas. BIOLGICA: enzimas muito existentes e especificas(por isso temos tantas enzimas atuando no organismo, praticamente uma enzima para cada reao/substrato. Componentes: enzima, substrato, tampo, cofator tempo e temperatura. uma enzima age sobre um sobstrato, e atravs de um contato fsico forma um complexo enzima/substrato, que libera o substrato tranformado em produto mais enzima livre.

Centro ativo: local da superfcie da enzima que se liga transitoriamente ao substrato a ser tranformado. normalmente se apresenta como uma fenda na superfcie da enzima. pequeno numero de radicais de AA localizados distantes na cadeia, porem prximo pelo enovelado dela. o centro ativo tridimensional, o que justifica a alta especificidade das enzimas, o encaixe deve ter perfeito, por isso temos um numero mto grande de enzimas. Tipos de ligao: (ocorrem no momento da formao do complexo ES): atrao inica ou pontes salinas, pontes de h, e van der walles. as ligaes no so fortes porque se fossem no liberaria o produto. por isso no inclui pontes SS . Ea: as enzimas dispensam em parte ou como um todo a necessidade da energia de ativao (energia fornecida ao sistema nec para que a reao comece). reaes catalizadas por enzimas, baixa Ea Co-fator enzimtico: complementa o centro ativo, e se localizam junto a ele. Nec para atuao da enzima. ORGANICOS (COENZIMAS): grupo prosttico (fad)-sempre ligado ao centro ativo. cosusbtrato (nad) se liberta da enzima , atuando em mais de uma. INORGANICOS: metais, Ca, P, Mg. a diferente entre grupo prosttico e cosubstrato o grau de dependncia com a enzima. coenzima quem realmente executa o trabalho, a parte efetiva da enzima. Enzimas Alostricas: centro regulador do centro ativo, regulam as rotas metablicas. enzimas que possuem distante do centro ativo um centro regulador, sobre o qual atuam ativadores e inibudores enzimticos, esse centro regualador oo centro alostrico. o centro alostrico muda a estrutura do centro ativo de modo a facilitar (modulador +) ou dificultar (modulador -) a reao enzima substrato. ROTAS METABLICAS: feedback. citrato leva o a, faz a enzima trabalhar, em decorrncia disso tudo trabalha, ate que o ac palmtico formado, e faz a enzima a parar de trabalhar. (esquema). Enzimas rgidas: modelo chave fechadura de Fisher. Enzimas Flexveis: encaixe induzido de Koshland. Vel e temperatura: temp tima para enzima trabalhar 37, Max de rendimento com o min de desnaturao. a 50 gaus a temp Max, depois comea a desnaturar. Isoenzimas: enzimas prod em locais dif, com estruturas dif, mas que catalizam a mesma reao. ex: alfa amilase salivar e alfa amilase pancretica catalizam a hidrolise do amido. Classificao: HIDROLASES: hidrolizam subastrato desdobrando em no min duas molec. com participao de gua. imp na digesto. TRANFERASES: tranferencia de radicais de um doador p um aceptor. LIASES: fragmentam substrato sem hidrlise, sem part da gua. LIGASES: juntam molc sempre as custas de uma molc de energia (ATP). OXIRREDUTASES: tranferem H ou eltron de um doador p um receptor. imp no mtabolismo, pois retira, energia dos alimentos. ISOMERASE: transfornam um substrato em um isomero ptico ou geomtrico. Km(cte de Michaelis): cada enzima em relao ao seu substrato tem seu Km. a [ ] de substrato capaz de fazer a enzima trabalhar com a metade da sua velocidade mxima. valor do km expressa a afinidade da enzima cm o substrato. quanto maior o km menos a afinidade. enzima reage primeiro cm qm tem mais afinidade, menor km. Enzimas constitutivas: concentrao no depende de nenhum fator. mantm a nvel celular uma concentrao constante (ind se vai frealizar algum trabalho ou no o seu num o mesmo) Enzimas indutivas: s apresentam concentrao aprecivel quando esta presente seu indutor, que o substrato ou um hormnio (s est presente na cl qnd tem o que fazer). ex insulina. Zimognios (proenzimas): formas inativas de enzimas para impedir a ao em locais indesejados. Garantem a integridade do local onde so produzodas,pois essas enzimas degradariam a parece celular se estivessem na forma ativa, sendo assim o zimognio a forma inativa da enzima. ex tripsinognio( inerte, no faz nada ate chegar na luz do intestino, onde vai ter uma enzima que vai tirar 6 residuos a partir no n terminal, dando origem a tripsina, que a forma ativa da protena). Inibio enzimtica: REVERSVEL: envolve uma ligao N covalente entre inibidor e enzima. Competitiva: inibidor tem semelhana estrutural com o substrato da enzima. local de inibio o centro ativo. reverso se da pelo aumento da [ ] do substrato. No competitiva: enzimas halostricas, local de inibio distante do centro ativo, sem semelhana estrutural com o substrato. inibidor age como modulador -, no deixando acontecer a catalise. reverso se da pelo modulador +, que remove o inibidor por afinidade. til para o controle de rotas metablicas, qnd j se produziu mto um substrato x. NO REVERSVEL: envolve uma ligao covalente entro o inibidor e a cadeia lateral do sitio ativo.