Los polmeros: Naturales y sintticos.

Profesora Marisel Maureira

Carbohidratos
Se denominan tambin hidratos de carbono o glcidos. Formados por C, H y O. Comprenden una categora amplia de compuestos que incluyen monosacridos, oligosacridos y polisacridos. Los polisacridos son unas macromolculas o polmeros constituidos por una serie de unidades monmeras, llamadas monosacridos o azcares. Pueden tener entre 100 y 90.000 unidades de monosacridos.

Clasificacin segn el n de monmeros:

Monosacridos: Posee una unidad monomrica.

Disacridos: tienen dos unidades, como la maltosa.

Polisacridos: tienen cientos y miles de unidades, como el almidn, el glucgeno y la celulosa.

Monosacridos y oligosacridos
Un monosacrido, tambin llamado azcar, es una molcula de frmula (CH2O) n, siendo n 3. En ella todos los tomos poseen un grupo OH y un grupo (-C=O). Este ltimo puede estar en forma de aldehdo (-CHO) o de cetona (-CO-), existiendo las aldosas y cetosas, respectivamente.

 De acuerdo con el nmero de carbonos, los monosacridos pueden clasificarse en: - Triosas: 3 - Tetrosas: 4 - Pentosas: 5 - Hexosas: 6 Realice actividad pgina 57.

 Las molculas de monosacridos pueden tener estructuras abiertas o cerradas. Estas ltimas se forman por una reaccin entre el grupo carbonilo y un grupo hidroxilo, llamada unin hemiacetlica. Las uniones ms frecuentes son las pentagonales, ya que son las ms estables. Por ejemplo, la forma cclica de la glucosa.

Notacin abreviada

- Qu observa en la primera figura? -Cuntos carbonos (C) presenta cada imagen? -- Cmo se form el grupo hidroxilo (OH)?

Los oligosacridos
Son molculas formadas por varios monosacridos, entre 2 y 10 unidades. Los monosacridos pueden unirse entre s mediante una reaccin de condensacin y formar un enlace covalente llamado enlace glucosdico. Por ejemplo, el enlace glucosdico entre una molcula de glucosa y fructosa para formar sacarosa es:

+
-glucosa

H2O

Lea atentamente la pgina 58 y explique la diferencia entre alfa y beta, como funcin y estructura.

Lpidos
Formados por C, H y O (en bajo porcentaje y, a veces por P, N y S). Son insolubles en agua pero solubles en solventes orgnicos como el cloroformo o benceno. Segn tengan cidos grasos o no en composicin, se dividen en: lpidos saponificables (con cidos grasos en su estructura) y lpidos insaponificables (sin cidos grasos).

Lpidos saponificables
Existen lpidos simples como las ceras y los glicridos que poseen solo C, H y O. segn el nmero de cidos grasos, los glicridos se clasifican en monoglicridos, diglicridos y triglicridos, los que se unen por esterificacin a una molcula de glicerina. Los lpidos complejos como los fosfolpidos y glucolpidos forman parte de las membranas.

Estructura de un fosfolpido

Lpidos insaponificables
Son lpidos sin cidos grasos, como por ejemplo los esteroides que derivan de un compuesto tetracclico, esterano; sus diferencias se dan por el nmero de sustituyentes. Ejemplos: el colesterol, la vitamina D, algunas hormonas como el cortisol, la aldosterona, la testosterona, estradiol y progesterona.
Qu Qu Qu Qu son los lpidos? diferencia existe entre saponificables e insaponificables? significa esterificacin? semejanza presentan los lpidos con los carbohidratos?

cidos nucleicos
Son macromolculas de gran complejidad, estos son: el cido desoxirribonucleico (ADN) y el cido ribonucleico (ARN). Poseen diversas funciones, entre ellas almacenar informacin gentica y transmitirla a sus descendientes, as como la sntesis de protenas. Un cido nucleico est formado por unidades monomricas llamadas nucletidos.

Nucletidos
Estn formados por: Una base nitrogenada heterocclica: En el ADN se encuentran las bases nitrogenadas adenina (A), guanina (G), citosina (C) y timina (T). En el ARN la timina se sustituye por uracilo (U).

Cules son las diferencias?

 Una pentosa: En el ADN es la desoxirribosa . En el ARN , la ribosa.

 Un grupo fosfato: Una molculas de cido fosfrico se une a una pentosa. El producto de esta unin se denomina nuclesido. Si el nuclesido reacciona con el cido fosfrico, se origina un nucletido.

Qu otras estructuras se distinguen adems de las vistas? Por qu la hebra es antiparalela? Por qu las doble hebra gira hacia la derecha? Realice actividad pgina 61.

Funciones de los nucletidos.

Algunas de las funciones que cumplen los nucletidos son: Transportadores de energa, el ATP (adenosn trifosfato). Mensajeros intracelulares, AMPc, que se forma en el lado intracelular de la membrana plasmtica. Coenzimas, las derivadas del dinucletido de nicotinamida y adenina, como el NAD y NADP, los derivados de la flavina (FMN y FAD) y la coenzima A.

Polinucletidos: modelo de la doble hlice

La estructura del cido desoxirribonucleico (ADN) est constituida por dos cadenas polinucletidas enrolladas alrededor del mismo eje, formando una doble hlice dextrgira, las cuales no se pueden separar sin desenrollarse previamente. Caractersticas de la estructura son: Las dos cadenas son antiparalelas, es decir, se enfrenta el carbono 3de una con el carbono 5de la otra. El esqueleto se sita en el exterior de la hlice, con los grupos fosfato, dispuestos hacia afuera. Las bases nitrogenadas se proyectan hacia el interior de la doble hlice. Las bases nitrogenadas de ambas hebras estn enfrentadas formando puentes de hidrgeno entre ellas: dos entre adenina y timina (A=T) y tres entre la guanina y la citosina (G = C).

Estructura de los cidos nucleicos

Presentan diferentes niveles de organizacin, cuyas estructuras son: primaria, secundaria y terciaria. Estructura primaria: es la secuencia de nucletidos de una sola cadena o hebra. Puede presentarse como filamento extendido o doblado sobre s mismo. Estructura secundaria: en el ADN existe una disposicin espacial de dos hebras de polinucletidos antiparalelas , complementarias y enrolladas una sobre otra, formando una doble hlice. Estructura terciaria: corresponde a los diferentes niveles de empaquetamiento de la doble hlice del ADN para formar los cromosomas. El ARN tambin posee estructura terciaria.

Transferencia de la informacin gentica

Para que la informacin gentica pase desde la clula madre a cada clula hija, debe pasar por una serie de etapas, estas son: Replicacin: proceso de duplicacin del ADN antes de cada divisin celular. Es semiconservativo, es decir, requiere de una hebra antigua, llamada hebra molde, para la sntesis de la hebra nueva, asegurando que el ADN resultante es exactamente igual a la original.

 Transcripcin: a travs de este proceso se sintetiza una cadena de ARN a partir de la secuencia nucleotdica de un gen. Traduccin: lectura del ARN formando en la transcripcin, para generar una protena.

Tarea: Averige la funcin de: Helicasa, ADN polimerasa, topoisomerasa y ligasa.

Cdigo gentico
Seale la secuencia de Aminocidos del segmento de ARNm: a) AUG UGU CAU AAA CCU UAG b) AUG GGU AUU CCA UAC ACU CAG UGA

Realice actividad pgina 64 Y 65.

Protenas
Son macromolculas fundamentales en la estructura y el funcionamiento celular. Estn formadas por unidades monomricas llamadas aminocidos. Los aminocidos contienen en su estructura un grupo carbonilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y un radical orgnico (R), todos unidos a un grupo amino asimtrico (quiral), llamado carbono , excepto la glicina.

 La presencia del carbono permite dos posibles ismeros pticos, L y D. Los ismeros pticos poseen la estructura (a) NH2 hacia la izquierda, llamada configuracin L. La estructura (b) presenta el grupo a la derecha , llamada configuracin D. En las protenas de los seres vivos solo se encuentra el ismero L.

(a)

(b)

Estructura general de los aminocidos:

La zona verde, central (H) y roja es fija en todos los aminocidos (aa), R es variable.

 Existen 20 aa diferenciados solo en el grupo R. De estos 20 aa, ocho son llamados aa esenciales porque el organismo humano no los puede sintetizar. La propiedad de los aa depende de los radicales. A T ambiente los aa son solubles agua y poco solubles en solventes orgnicos, la solubilidad aumenta si el radical es polar.
Como los aa estn en medio acuoso se establece un equilibrio en su forma inica. Este equilibrio explica por qu los aa tienen un comportamiento anftero, es decir pueden actuar como cidos o como bases, dependiendo del medio.

Dependiendo de la naturaleza del radical , su polaridad y carga, los aa se pueden clasificar en: aa con R no polar, aa con R polar sin carga y aa con R polar con carga positiva

pH cido

pH neutro

pH bsico

Por convencin, los aa se nombran indicando las tres primeras letras de su nombre, por ej.: Alanina ala
Realice actividad pgina 69.

El pH en el cual el aminocido presenta una carga neta cero se denomina PUNTO ISOELCTRICO. Todos los aa se comportan como base en un medio cido y como cido en medio bsico; por eso es que se dice que los aa son ANFTEROS.

Enlace peptdico
Observe la siguiente imagen y realice actividad pgina 70.

Funciones
Las protenas ocupan un lugar de mxima importancia entre las molculas constituyentes de los seres vivos (biomolculas). Prcticamente todos los procesos biolgicos dependen de la presencia o la actividad de este tipo de molculas. Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempean. Son protenas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre; los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraos; los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin; el colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.

Estructura
Es la manera como se organiza una protena para adquirir cierta forma. Presentan una disposicin caracterstica en condiciones fisiolgicas, pero si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformacin y su funcin, proceso denominado desnaturalizacin. La funcin depende de la conformacin y sta viene determinada por la secuencia de aminocidos. Para el estudio de la estructura es frecuente considerar una divisin en cuatro niveles de organizacin, aunque el cuarto no siempre est presente.

Realice actividad Pgina 73.

Propiedades
Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y dbiles estn presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electroltica: Se determina a travs de la electroforesis, tcnica analtica en la cual si las protenas se trasladan al polo positivo es porque su molcula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada protena tiene una funcin especfica que est determinada por su estructura primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampn): Actan como amortiguadores de pH debido a su carcter anftero, es decir, pueden comportarse como cidos (aceptando electrones) o como bases (donando electrones).

Estabilidad de las protenas

Los niveles estructurales de las protenas se mantienen estables gracias a los enlaces entre los radicales R de los aminocidos. Estos pueden ser de dos tipos: uno formado por enlaces covalentes fuertes, llamados puente disulfuro, y el otro, constituido por enlaces intermoleculares dbiles, denominados: puentes de hidrgeno, fuerzas de Van der Waals y atraccin in dipolo y dipolo- dipolo.

 Las uniones intermoleculares cumplen una doble funcin. Por una parte, confieren a las molculas la flexibilidad necesaria para romper estos enlaces dbiles mediante las enzimas y, por otra un gran nmero de estas interacciones, actuando simultneamente, impiden que dicha estructura colapse, proporcionndole as una gran estabilidad en el tiempo. Una protena en su conformacin normal se dice que est en el estado nativo. Si cambian las condiciones fsicas del medio en que se encuentra, por ejemplo: cambio en el pH, presencia de radiacin o cambio en la temperatura, la conformacin de las protenas se altera; este proceso se llama desnaturalizacin; la conformacin de una protena desnaturalizada est drsticamente alterada y pierde su actividad biolgica. Realice actividad pgina 76 y 77.

Funciones biolgicas
Funcin estructural: Las membranas plasmticas y muchos de los tejidos estn formados por protenas que actan como filamentos de soporte, confirindoles fuerza y protegiendo las clulas y los tejidos. Ej.: la queratina que forma el pelo y las uas.

 Funcin de transporte: Algunas protenas transportan sustancias en los lquidos extracelulares y otras por las membranas plasmticas. Por ejemplo, en los glbulos rojos, la hemoglobina transporta oxgeno a los tejidos para que se produzca la oxidacin de los nutrientes.

 Funcin de defensa: Algunas protenas defienden al organismo ante una agresin o invasin externa. Por ejemplo, los anticuerpos que son protenas producidas en los glbulos blancos que permiten reconocer y neutralizar bacterias y virus.

 Funcin contrctil: Algunas protenas permiten que las clulas o determinados organelos se muevan o cambien de forma. Por ejemplo, la contraccin de los msculos se produce por la interaccin de las fibras miosina y actina.

 Funcin hormonal: Hay protenas que permiten regular la actividad fisiolgica y metablica de las clulas. Por ejemplo, la hormona tiroxina que regula los procesos metablicos en las clulas. La disminucin de esta hormona provoca el bocio, que es el aumento de la tiroide para compensar la demanda corporal de la hormona.

 Funcin enzimtica: Muchas protenas globulares permiten acelerar la velocidad de las reacciones qumicas, actuando como catalizadores biolgicos. Por ejemplo, la pepsina que rompe las protenas en pptidos pequeos o la renina que separa la leche en fracciones lquidas y slidas.

Las enzimas
Las enzimas son protenas que actan como catalizadores biolgicos acelerando las reacciones qumicas dentro de las clulas, sin que se produzcan cambios en ellas. Esto ocurre por la disminucin de la energa de activacin.

Propiedades
Ser altamente especficas, (naturaleza proteica) ya que se unen a un sustrato propio. Actan en bajas concentraciones. Se sintetizan en el RER No se consumen en la reaccin, por lo que se pueden reutilizar. No alteran el equilibrio de la reaccin. Aceleran las reacciones que pueden ocurrir espontneamente. Suelen recibir el nombre del sustrato sobre el cual actan (ms el sufijo asa) o tambin puede llevar el nombre de la funcin que desempean (ms el sufijo asa) Ejemplo: Proteinasas: enzimas que actan sobre las protenas.

Clasificacin
1. xido- reductasas: Son enzimas que participan en las reacciones donde ocurra transferencia de electrones. 2. Transferasas: Hay transferencia de un grupo qumico completo. 3. Hidrolasas: El agua hace de la reaccin. 4. Liasas: Cuando se constituyen enlaces dobles. 5. Isomerasas: Convierte un compuesto en un ismero. 6. Ligasas: Enzimas que unen dos molculas entre s pero gastando energa. (ATP)

Estructura de las enzimas

Las enzimas estn formadas por aminocidos, tienen una organizacin terciaria y poseen un sitio activo donde se une el sustrato. Este sitio activo contiene los grupos funcionales a los cuales se une el sustrato, por medio de uniones intermoleculares, efectundose la catlisis. Su conformacin espacial y su carga elctrica se complementan con la forma del sustrato, lo que asegura la formacin del complejo enzima- sustrato. Tarea: busque el significado de los siguientes conceptos: aminocido, concentracin, espontaneo, intermolecular, sustrato.

Algunas enzimas son protenas simples y otras conjugadas; estas ltimas tienen un grupo prosttico al que se le llama coenzima o cofactor y una parte no proteica llamada apoenzima, la cual es inactiva si no est asociada a su grupo prosttico. Al complejo formado por ambas subunidades se le denomina holoenzima.

Realice actividad pgina 78

Cintica de la reaccin
La velocidad de la reaccin se incrementa rpidamente a medida que aumenta la disponibilidad del sustrato, esto se produce hasta que todos los sitios activos estn ocupados. Por encima de este punto, un aumento en la cantidad de sustrato no afectar la velocidad de reaccin, esta depender de la rapidez con que se destruye el intermediario.

Factores que afectan la actividad enzimtica

Temperatura: las enzimas son sensibles a la temperatura pudiendo verse modificada su actividad por este factor. Los rangos de temperaturas ptimos pueden llegar a variar sustancialmente de unas enzimas a otras. Normalmente, a medida que aumente la temperatura, una enzima ver incrementada su actividad hasta el momento en que comience la desnaturalizacin de la misma, que dar lugar a una reduccin progresiva de dicha actividad. Normalmente este proceso ocurre entre 45 C a 55C.

 pH: el rango de pH ptimo tambin es muy variable entre diferentes enzimas. Si el pH del medio se aleja del ptimo de la enzima, esta ver modificada su carga elctrica al aceptar o donar protones, lo que modificar la estructura de los aminocidos y por tanto la actividad enzimtica. Por ejemplo las enzimas gstricas actan entre un pH de 1,5 a 2, cuando sale de ese rango se desnaturaliza.

Qu efecto produce la temperatura en las enzimas? Qu es la temperatura ptima? Qu relacin tiene la temperatura y la velocidad de reaccin?

Entre qu pH acta la enzima? Qu sucede si no realiza actividad la enzima? Qu sucede entre el pH 0 y 4?

Inhibidores enzimticos
Los inhibidores son componentes celulares (pueden ser sustancias externas como venenos o metales pesados, que interfieren el contacto entre la enzima y el sustrato), que permiten controlar las reacciones disminuyendo o eliminando la actividad enzimtica. Entre los tipos de inhibicin estn las competitivas y no competitivas: Competitivas: el inhibidor y el sustrato compiten por la unin con el sitio activo de la enzima. No competitiva: el inhibidor con las enzimas forman una interaccin cercana al sitio activo, sin modificarla irreversiblemente.

Inhibidor no competitivo

Inhibidor competitivo

Realice actividad pginas 80, 81, 86, y 87.