TEMA 3

Aminoácidos: estructura y clasificación.

Enlace peptídico: estructura y propiedades
de los péptidos.
Péptidos de interés biológico
Niveles de organización de proteínas
AMINOACIDOS Y
PROTEINAS
 PROTEINAS

Macromoléculas que
contienen siempre
C,H,O y N, y están
constituídas por la
unión de
aminoácidos. Aminoácido: unidad básica
que químicamente contiene
una función amina y otra
ácido
 Grupo carboxilo
Aminoácidos (disociado)

Grupo amino
(protonado)
-
COO
+
H 3N C H
Carbono α
R
Cadena
lateral
 DENOMINACION DE
LOS ATOMOS DE
CARBONO
Alfa
aminoácido
Aminoácidos: estereoisomería
Aminoácidos: estereoisomería

L-Alanina D-Alanina
Los aminoácidos en solución:
A pH neutro: son predominantemente iones dipolares
(ZWITERION), en vez de no iónico
El grupo amino está protonizado (-NH3 )
El grupo carboxilo está disociado (-COO¯ )
 AMINOACIDOS

Los Aminoácidos como tienen carbonos asimétricos,

también tienen estereoisomería (en la naturaleza, la mayor
parte son formas L), y actividad óptica dextro (+) ó
levo (-).
CURVA DE TITULACION DE LA GLICINA (alfa
aminoácido)

Es considerado como
ACIDO DIBASICO en su
forma totalmente
protonada ya que puede
donar 2 H+ en su
titulación.
Esta titulación con NaOH
comprende 2 fases
CURVA DE TITULACION DE GLICINA 0.1 M A 25º C

Las especies iónicas que

predominan en puntos clave
de la titulación, se señalan
encima de la gráfica.

Las regiones de máximo nivel

“tampón”corresponden a los
recuadros centrados alrededor
de pK1 = 2,34 y pK2 = 9,60
 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS:

EN FUNCION DE
LA POLARIDAD
DE SUS
GRUPOS R
GRUPOS R APOLARES, ALIFATICOS

Glicina Gly G
Alanina Ala A
Valina Val V
Leucina Leu L
Isoleucina Ile I
Prolina Pro P
CLASIFICACION
DE LOS
AMINOACIDOS:
EN FUNCION DE LA
POLARIDAD
DE SUS
GRUPOS R
 GRUPOS R POLARES SIN CARGA

Serina Ser S
Treonina Thr T
Cisteína Cys C
Metionina Met M
Asparagina Asn N
Glutamina Gln Q
 CLASIFICACION DE LOS AMINOACIDOS:
EN FUNCION DE POLARIDAD DE SUS GRUPOS R

GRUPOS R AROMATICOS

Fenilalanina Phe F
Tirosina Tyr Y
Triptofano Trp W
CLASIFICACION
DE LOS
AMINOACIDOS:
EN FUNCION DE LA
POLARIDAD
DE SUS
GRUPOS R
 GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE

Lisina Lys K
Arginina Arg R
Histidina His H
GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE

Aspartato Asp D
Glutamato Glu E
FORMACION DE CISTINA
 Modificaciones postraduccionales,

4-hidroxiprolina

5-hidroxilisina
 AMINOACIDOS. ENLACE PEPTIDICO.

Los aminoácidos, químicamente tienen carácter anfótero por

presentar doble ionización, y se comportan como ácidos ó bases
dependiendo del medio en que se encuentren.
Los a'as que se unen entre sí para formar proteínas se llaman
proteinógenos (unos 20), y lo hacen estableciendo un enlace
característico de tipo amida: el enlace peptídico , que puede romperse
mediante hidrólisis.

Cuando la cantidad de a'as que se unen es pequeña, se forma un

polipéptido, p. ej. la insulina.
 Proteínas

Enlaces peptídicos:
FORMACION DE ENLACE PEPTIDICO**
ESTRUCTURA DE UN PENTAPEPTIDO
 FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS

Los péptidos se producen generalmente mediante la

hidrólisis de proteínas precursoras, aunque en hongos y
bacterias existen sistemas de síntesis peptídica no
ribosómica.

Presentan a menudo ciertas peculiaridades estructurales que

no aparecen en las proteínas. Los grupos NH2 y COOH
terminales pueden encontrarse bloqueados.
Así, es frecuente encontrar, por ejemplo:
grupos amino terminales que están acetilados
y, grupos carboxilo terminales en forma de amidas.
 FUNCIONES DE LOS PÉPTIDOS

Este bloqueo de los grupos terminales confiere al

péptido resistencia frente a exopeptidasas. Un ejemplo
de péptido que presenta estas modificaciones es la
hormona liberadora de tirotropina

En los animales superiores llama la atención el hecho

de cómo unos pocos AA, que no presentan actividad
alguna en forma aislada, son capaces de desencadenar
respuestas biológicas intensas.
 PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO

Hormonas:
Oxitocina (nonapéptido),
Vasopresina (nonapéptido),
Somatostatina (tetradecapéptido)
Antibióticos:
Valinomicina (decapéptido)
Gramicidina (decapéptido)
Ambos son péptidos cíclicos, que contienen aminoácidos de
la serie D, además de otros aminoácidos no proteicos.
 PÉPTIDOS DE INTERES BIOLOGICO ( Cont.)

Neurotrasmisores:
Encefalinas (pentapéptido),
Endorfinas (pentapéptidos).
Sustancia P (undecapéptido).

Agentes vasoactivos:
Angiotensina II ( octapéptido).
Bradiquinina (nonapéptido).

Cofactores enzimáticos
Glutation: tripéptido que actúa como cofactor en algunas
reacciones redox.
Proteínas
 Proteínas
Biomoléculas que poseen C, H, O, N, a veces S

Funciones:

a. Componentes estructurales
g. Crecimiento
h. Reparación
i. Reguladores
j. Enzimas – aceleran reacción pero no forman parte
de los productos
k. Amortiguadores biológicos
 Aminoácidos

(Plantas y bacterias pueden sintetizar sus amino

ácidos)

Esenciales para el ser humano:

1. Isoleucina 4. Leucina 7. lisina
2. Metionina 5. Fenilalanina 8. triptófano
3. Valina 6. Histidina 9. treonina
 NIVELES DE ORGANIZACIÓN DE PROTEÍNAS

1. Estructura Primaria
2. E. Secundaria
3. E. Terciaria
4. E. Cuaternaria

8. E.Primaria:
Se refiere a la secuencia de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos e incluye los enlaces disulfuro

Ser-Ala-Met-Cys-Pro-Leu-Lys-His-Val-Ala-Ala-Ala
2.-E. Secundaria:
Se refiere a las disposiciones regulares y repetitivas en el
espacio, de residuos de aminoácidos adyacentes en una
cadena polipeptídica.

Existen unas pocas clases básicas de estructura secundaria,

siendo las más importantes la hélice α y la conformación
β
 Proteínas
2. Secundaria:
a. hélice alfa –
1. es elástica
2. presente en proteínas
fibrosas como pelo,
piel, uñas
3. Puentes de hidrógeno a
lo largo de la hélice
Las hélices generalmente están formadas por
aminoácidos hidrófobos. Las hélices se observan, en
diversa, prácticamente en todas las proteínas.
 Proteínas
2. Secundaria:
a. lámina plegada beta –
1. No es elástica
2. presente en proteínas
como seda, fibroína
3. Puentes de
hidrógeno a lo largo de la
lámina o entre láminas.
 Proteínas

3. E. Terciaria:
Forma general que toma toda la cadena polipetídica.Es la
estructura tridimensional completa.

Cuatro factores determinan eso:

a. puentes de hidrógeno
b. enlaces iónicos
c. interacciones hidrofóbicas
d. puentes disulfuro

La conformación es filamentosa, formándose proteínas insolubles

de función estructural, p.ej. la queratina, o conformación globular,
apareciendo proteínas solubles con función dinámica, p.ej los
enzimas.
 MODELO DE UN ENLACE DISULFURO
Entre grupos Tioles
Estructuras Terciarias
 Estructura terciaria
Motivos estructurales

En proteínas con estructura terciaria globular es

frecuente encontrar combinaciones de estructuras al
azar, α y β, con una disposición característica que se
repite en distintos tipos de proteínas. Son los
llamados motivos estructurales .

Algunos están formados por α -hélices, otros por

estructuras β , y otros por combinaciones de las dos.
 Estructura terciaria
Motivos estructurales

β−α−β
Motivo estructural mediante el cual dos
estructuras β se orientan de forma paralela
(en rojo en la figura) mediante un segmento que
contiene una hélice a (en color verde) y dos
segmentos con estructura al azar (de color blanco).

Hélice-giro-Hélice
Formada por dos α-hélices cortas,
conectadas entre sí mediante un tramo sin
estructura secundaria (o a veces un giro β). Es
característico de proteínas que interaccionan con
el DNA.
 Estructura terciaria
Motivos estructurales
Horquilla β:

Es un motivo estructural muy sencillo en el cual dos

estructuras β adyacentes se orientan de forma
antiparalela (en color rojo en la Figura), y están
conectadas por medio de un segmento con estructura al
azar (en color blanco).

Barril β:

Numerosas estructuras β, orientadas de forma

antiparalela, se entrecruzan entre sí dando lugar a una
especie de canasta o barril, donde los residuos
hidrofóbicos se acumulan en el interior.
PROTEINAS. ESTRUCTURA
 Proteínas

4. E. Cuaternaria:
Interacción entre
dos o más cadenas
polipeptídicas.

Ocurren las mismas

interacciones descritas
anteriormente
Las proteínas pueden inactivarse mediante calor,
cambios de pH, agitación, perdiendo su estructura 2ª, 3ª
ó 4ª

Desnaturalización: Ruptura de los enlaces peptídicos

mediante hidrólisis. Puede ser reversible e irreversible.

Quizá su propiedad más característica es su

especificidad, lo que quiere decir que cada especie,
incluso los individuos de la misma especie, tienen
proteínas distintas que realizan la misma función. Ello es
debido a que se forman a través del mensaje genético:
DNA —› RNA —› Proteína.
 Proteínas

2. Cambios en estructura terciaria altera actividad biológica

a. pH
b. calor
c. uso de substancias químicas

todas éstas causan desnaturalización: usualmente irreversible

ejemplo: albúmina

2. Anemia falciforme: valina substituye ácido glutámico

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

FUNCION EJEMPLOS
Transporte: Hemoglobina, Lipoproteína
Movimiento: Actina, Miosina
Defensa: Anticuerpos
Estructural: Queratina, Colágeno
Reserva: Ovoalbúmina
Hormonas: Insulina, H. de Crecimiento
Enzimas: Hexoquinasa, DHL
Insulina: Rol hormonal
Hemoglobina: Transporte de oxígeno
Cristalografía
de Rayos X