PROTEÍNAS

ESTRUCTURA, CLASIFICACIÓN
Y FUNCIONES
 Aminoácidos y proteínas

Polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades

de menor masa molecular llamadas aminoácidos.

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce

Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por
molécula, 20 aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las
proteínas.
Carbono α
(alfa)

Grupo Grupo
amino carboxilo

Cadena
lateral
 Estereoisomería

Como en los aminoácidos existen cuatro grupos diferentes unidos al átomo de

carbono α, los α –aminoácidos son quirales (una molécula es imagen de la otra,
como si estuvieran viéndose reflejadas en un espejo).
Los aminoácidos son grupos susceptibles a los cambios de pH, por eso, en el
pH de la célula, prácticamente ningún aminoácido se encuentra en forma
cristalina, sino que se encuentra ionizado. Los aminoácidos a pH bajo (ácido)
se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y
a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa), y
el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro.

Debido a esta característica, se dice que los aminoácidos son sustancias

anfóteras.
 Clasificación de los aminoácidos según las
necesidades en la alimentación humana

AMINOÁCIDOS ESENCIALES. Son los aminoácidos que deben ser ingeridos en la dieta.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES (ADULTOS)
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Fenilalanina (Phe)
Metionina (Met)
Isoleucina (Ile)
AMINOÁCIDOS ESENCIALES (NIÑOS)
Histidina (His)
Arginina (Arg)
AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES. Pueden ser sintetizados en el cuerpo por los aminoácidos
esenciales
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
 Péptido

• Son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios aminoácidos

mediante enlaces peptídicos.

Grupo Grupo
carboxilo amino

Enlace peptídico

Agua

Dipéptido
 Clasificación de los péptidos

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido

• Oligopéptido : Número de aminoácidos

menor de 10.
• Polipéptido : Número de aminoácidos
mayor de 10.
• Proteína : Número de aminoácidos
más de 100.
 Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos convencionales como:

• Oligopéptidos.- si el número de aminoácidos es menor de 10.

• Dipéptidos.- si el número de aminoácidos es 2.
• Tripéptidos.- si el número de aminoácidos es 3.
• Tetrapéptidos.- si el número de aminoácidos es 4.
• Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el número de aminoácidos es
mayor de 10.
• Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de
izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un
grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o esqueleto del
péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico
a todos ellos.
• Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a
otras, es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus
aminoácidos.

Tripéptido

Extremo amino terminal Extremo carboxilo terminal

 Glucosa
¿Cómo se producen
los aminoácidos?
3-Fosfoglicerato Familia de la serina

Aminoácidos
Fosfoenolpiruvato
aromáticos

Alanina y aminoácidos
Piruvato relacionados

GLICOLISIS
Familia del CICLO DE KREBS Acetil-CoA Ácidos grasos y
Aspartato isoprenos derivados

Oxaloacetato Citrato
Aspartato

Ácidos Malato CICLO Isocitrato

nucléicos DE
Fumarato KREBS
α -cetoglutarato
Glutamato
Succinato

Familia del
Succinil-CoA Glutamato

Ácidos nucléicos
Porfirinas
 Proteínas

• Las proteínas son sustancias

macromoleculares presentes en todas las
células vivientes. Alrededor del 50 % del
peso seco del cuerpo humano se
compone de proteínas.

• Se encuentran como los componentes

estructurales principales de los tejidos
animales; son parte fundamental de la
piel, uñas, cartílagos y músculos.

• Otras proteínas catalizan reacciones

(enzimas), transportan oxigeno, sirven
como hormonas para regular procesos
corporales específicos y llevan a cabo
otras tareas. Las proteínas son similares
en su estructura química pues se
componen de los mismos bloques
básicos de construcción, llamados
aminoácidos.
Dogma central de la biología molecular
Clasificación de las proteínas por su
estructura
 Hélice alfa (α)

Se trata de la forma más simple y común.

En este tipo de estructura la molécula
adopta una disposición helicoidal, los
restos (R) de los aminoácidos se sitúan
hacia el exterior de la hélice y cada 3,6
aminoácidos ésta da una vuelta completa.

Este tipo de organización es muy estable,

porque permite la formación de puentes de
hidrógeno entre el grupo C=O de un
aminoácido y el grupo N-H del cuarto
aminoácido situado por debajo de él en la
hélice.
 Hoja beta (β)

Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una

disposición en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en
paralelo de varias cadenas con esta conformación, cadenas que pueden
pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula.
1) Hélices alfa; 2) conformaciones beta; 3) enlaces de hidrógeno; 4)
puentes disulfuro; 5) zonas irregulares.
Estructura terciaria de la lisozima, enzima descubierta por Alexander
Fleming en 1922 cuando estudiaba las claras del huevo. Efectivo
antibacteriano, pero no tan potente como la penicilina.
El grupo heme esta presente en la
mioglobina, hemoglobina y algunas
otras proteínas, llamadas proteínas
heme.

El heme consiste en una compleja

estructura de protoporfirina IX, el
cual esta unido a un átomo de hierro
en su estado ferroso (Fe2+ ). La
protoporfirina es solo un ejemplo de
los complejos unidos al grupo. En el
caso de hemoglobina el hierro esta
unido a cuatro anillos de pirrol.
Estructura primaria y terciaria de la insulina humana. Esta proteína esta
compuesta por dos subunidades (una de 30 y 21 aminoácidos, respectivamente).
La forma que toma la insulina es de una hélice alfa. Esta hormona es producida
por los islotes de Langerhans, en el páncreas.
 Proteínas fibrosas y globulares

Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las proteínas

fibrosas y las proteínas globulares.

Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función

principal es la de proporcionar soporte mecánico a las células y los
organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva
simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas
podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas;
el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.
 Alfa-queratinas
Las queratinas son las proteínas más
abundantes del pelo y las uñas y
forman parte de la piel de los
animales. Las alfa-queratinas son
miembros de las proteínas
filalmentosas intermedias, que
realizan un función estructural muy
importante en el núcleo, citoplasma y
superficie de muchos tipos celulares.
La estructura típica de las queratinas
es la siguiente: las moléculas
individuales poseen largos
fragmentos (aprox. 300 residuos)
estructurados en forma de alfa-hélice.
Un par de hélices se enrollan entre si
para formar la estructura de ovillo
enrollado a izquierdas; dos ovillos
enrollados vuelven a unirse para
formar una protofibrilla de cuatro
moléculas; finalmente, ocho
protofibrillas se unen para formar una
microfibrilla, que es la base de la
estructura del pelo. Las microfibrillas
son elásticas y flexibles.
Las alfa-queratinas presentan un mayor porcentaje de cisteínas que otras proteínas, con lo
que se pueden establecer puentes disulfuros entre las distintas estructuras helicoidales, lo
que da mayor rigidez a las microfibrillas.

Mediante la aplicación de agentes reductores y de calor húmedo se puede cambiar el

patrón de enlaces disulfuro entre las distitas cadenas polipeptídicas. Aplicando agentes
oxidantes, una vez que el cabello se ha moldeado según la forma deseada, se consigue
que se estableza un patrón de puentes disulfuro diferente y el cabello queda ondulado de
modo "permanente".
 La fibroína de la seda
Pauling y Corey postularon su modelo de hoja beta tras analizar los datos de difracción de
rayos X de la fibroína de la seda, proteína formada por hojas beta antiparalelas ordenadas.
La mayoría de estas proteínas están formadas por repeticiones de la secuencia:

-[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)8]n-

Dado que los residuos de las cadena laterales se disponen alternativamente a uno y otro
lado de la cadena polipeptídica, los hidrógenos de la glicina se situarían a un lado de la
cadena y los grupos metilo e hidroximetilo, de la alanina y serina, se situarían al otro lado
de la cadena permitiendo un estrecho empaquetamiento de las cadenas. La flexibilidad de
la fibroína de la seda se debe a que las cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas de
van der Waals entre las cadenas laterales.
 Proteínas globulares

Las proteínas fibrosas tienen misiones estructurales en los organismos y por tanto son
muy abundantes y esenciales para el mismo. Sin embargo, la gran mayoría de las
funciones celulares las llevan a cabo proteínas globulares. Su nombre se debe a que sus
cadenas polipéptídicas se pliegan sobre si misma de manera compacta. La gran variedad
de plegamientos diferentes que encontramos en las proteínas globulares refleja la
variedad de funciones que realizan estas proteínas. A pesar de esta enorme variedad de
plegamientos podemos encontrar una serie de motivos y principios comunes.

La estructura terciaria de una proteína es el modo en el cual se pliega la cadena

polipetídica. La complejidad que presenta la estructura terciaria de las proteínas hace que
se distingan subestructuras dentro de ésta. En la imagen vemos diferentes
representaciones de la estructura terciaria de la mioglobina.
También se llaman motivos o plegamientos. Podemos definir la estructura
supersecundaria como una determinada combinación de estructuras secundarías que
aparecen en diferentes proteínas. La estructura supersecundaría puede tener una
determinada función o simplemente pertenecer a una unidad funcional mayor
denominada dominio. Por otro lado, el mismo tipo de estructura supersecundaría puede
tener diferente función en proteínas diferentes.

Existen varios ejemplos de este tipo de estructura el tipo beta-alfa-beta consta de dos
hojas beta paralelas unidas mediante una hélice alfa. Los meandros constan de hojas
betas antiparalelas conectadas por giros beta, cuando solo hay dos hojas beta se habla
de horquilla beta. La guardas griegas o grecas se forman cuando porciones de hojas
betas no son secuenciales. Otro motivo común es la hélice-bucle-hélice
Los anticuerpos tienen estructura cuaternaria pues están formados por la
unión, mediante puentes disulfuro, de cuatro protómeros o dominios; dos de
cadena larga y dos de cadena corta.
 “Para la historia que necesito y proyecto, debo poner especial
cuidado en que sea muy amplia y hecha a la medida del universo.
Puesto que el mundo no debe ser estrechado hasta caber en el
entendimiento [como se ha hecho hasta ahora] sino que el
entendimiento debe ensancharse y abrirse hasta poder englobar la
imagen del mundo”.

Francis Bacon, barón de Verulam (1561-1626).

Filósofo y estadista inglés.