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ENZIMAS

Son protenas especializadas que tienen la funcin de acelerar reacciones qumicas, llamadas tambin catalizadores biolgicos, o sea incrementa la velocidad de reaccin. Velocidad: se define como el cambio en la cantidad (moles, o gramos) de cantidades iniciales o de productos por unidad de tiempo.

CARACTERISTICA EN UNA CATLISIS ENZIMTICA La enzima no se modifica en la reaccin No modifica la constante de equilibrio de la reaccin, sino que incrementa la velocidad a la que la reaccin se aproxima al equilibrio, es decir la enzima no cambia las propiedades termodinmicas del sistema con la que se esta interactuando Las enzimas son especficas, ej. La glucosa oxidasa oxida glucosa y no galactosa

ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR


APOENZIMA: Es la parte proteica de la enzima desprovistos de cofactores o de grupo prostticos. COFACTOR: Son molculas pequeas organicas o inorgnicas que requiere la apoenzima para su actividad, ejemplo el cobre lo requiere la lisina oxidadasa. GRUPO PROSTTICOS: Es similar al cofactor pero esta firmemente unido a la apoenzima. El grupo hemo presente en los citocromos,

ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR


HOLOENZIMA: Es la enzima activa, la unin de cofactores o grupos prostticos a la apoenzima. SUSTRATO: Es la molcula sobre la que acta la enzima para formar un producto. CENTRO DE FIJACIN AL SUSTRATO: Es el ordenamiento determinado de cadenas laterales de aminocidos del polipptido dispuesto especficamente para fijar al sustrato.

ALGUNOS TERMINOS A DISTINGUIR


CENTRO ACTIVO: Es el lugar de la enzima que contiene la maquinaria destinada a catalizar la reaccin. ISOENZIMAS: Son enzimas similares estructuralmente que catalizan la misma reaccin quimica . CENTRO ALOSTRICO: Sitio de la enzima en donde se une molculas pequeas dando lugar un cambio en el centro de fijacin al sustrato o a la actividad que se produce en el centro activo, provocando aumento o disminucin de la actividad de la enzima

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS


La International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) ha establecido un sistema en las que todas las enzimas se incluyen en seis clases principales, cada clase se subdivide en Varias subclases que a su vez tienen otras subdivisiones.
Al nombrar una enzima se seala primero el sustrato, despus el tipo de reaccin y, finalmente el sufijo asa. Ej. Alcohol deshidrogenasa.

Tambin hay algunas que utiliza el nombre comunes, Ej aldolasa.

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS


1- OXIDORREDUCTASAS

Deshidrogenasas Oxidasas Reductasas Peroxidasas Catalasas Oxigenasas Hidroxidasas

2. TRANSFERASAS Transaldolasa y transcetolasa Acil, metil, glucosil y fosforriltranferasas Quinasas Fosfomutasas Transaminasas

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS


3. HIDROLASAS Esterasas Glucosidasas Peptidasas Fosfatasas Tiolasas Fosfolipasas Amidasas Desaminasas Ribonucleasas 4. LIASAS Descarboxilasas Aldolasas Hidratasas Sintasas Liasas

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS


5. ISOMERASAS Racemasas Epimerasas Isomerasas Mutasas (no todas) 6. LIGASAS Sintetasas Carboxilasas

1. OXIDORREDUCTASAS
1.1 DESHIDROGENASAS: ej la alcohol deshidrogenasa, cataliza la oxidacin de un alcohol a aldehdo. Esta enzima elimina dos electrones y dos tomos de hidrgeno del alcohol para producir un aldehdo . Los dos electrones que originariamente estaban en el enlace C-H del alcohol se transfieren al NAD+, el cual queda reducido.

http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/perinatal/alcoholed.html

1. OXIDORREDUCTASAS
1.2. OXIDASAS: Transfieren dos electrones desde el dador al oxigeno formndose habitualmente H2O2, ej. La glucosa oxidasa

Glucosa

Gluconolactona

1. OXIDORREDUCTASAS
1.3. OXIGENASAS: catalizan la incorporacin de oxigeno al sustrato, Ej. Catecol oxigenasa

02 +
Catecol

Catecol oxigenasa

cido Mucnico

http://www.google.com.co/imgres?q=catecol&hl=es&biw

1. OXIDORREDUCTASAS
1.4. PEROXIDASAS: Utilizan el H2O2 en lugar del oxigeno como oxidante. Ej. La NADH peroxidasa NADH + H+ + H2O2 NADH
+

2H2O

1.5. CATALASA: Es nica en el sentido de que el H2O2 sirve tando de dador como de aceptor. H2O2

H2O2

O2 + 2H2O

2. Transferasas
Estas enzimas transfieren grupos funcionales entre dadores y aceptores. Grupos como amino, acilo. Fosfatos, glucosilo y otros grupos Monocarbonados. Ej. Las aminotransferasas transfiere un grupo amino de un aminocido a un -cetoacido aceptor dando lugar a la formacin de un nuevo aminoacido y un nuevo cetcido

2. Transferasas
Ej. De la Alanina aminotransferasa (ALT, GPT)

Ej. De la aspartato aminotransferasa (AST, GOT)

http://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acid-metabolism-sp.php

2. Transferasas
Las quinasas son enzimas fosforilantes que catalizan la transferencia del grupo y fosforilo desde el ATP u otro nuclesido trifosfato a grupos aceptores alcohol o amino

Adenosina difosfato http://www.people.virginia.edu/~rjh9u/atpstruc.html; virtual.unal.edu.co

3. HIDROLASAS
Son enzimas que rompe hidrolticamente enlaces C-O; C-N, O-P; C-S; Ej Peptidasas

oocities.org

Triacilgliceroles

Acilgliceroles y cidos grasos

3. HIDROLASAS
Ej. Glucosidasas (Lactasa, sacarasa)

sacarasa

diabetespolarizada.wordpress.com

4. LIASAS
Son enzimas que aadan o eliminan unidades de agua, amoniaco o dixido de carbono. Ej. Descarboxilasas, que eliminan unidades de C02 de y cetoacidos y aminocidos,

Ej. Las deshidratasas eliminan agua en una reaccin de deshidratacin

www2.uah.es; html.rincondelvago.com Fumarato L. Malato

5. ISOMERASAS
Esta es un grupo de enzimas que catalizan isomerizaciones de diversos tipos. Entre ellas se encuentran interconversiones cistrans, ceto-enol y aldosa-cetosas. Las isomerasas que catalizan la inversin en carbonos asimtricos son epimerasas o racemasas. Las mutasas catalizan transferencia intramolecular de un grupo como el fosforilo.

oocities.org

5. ISOMERASAS

Racemasa

http://kimica2.blogspot.com/2010/06/titulacion-de-roductosde-uso.html

6. LIGASAS
Estas enzimas participan en reacciones sintticas en las que se unen dos molculas a expensa de un enlace de alta energa del ATP.

oocities.org

CINTICA ENZIMATICA
La cintica es el estudio de la velocidad de cambio de reactivos a productos en una reaccin qumica.
La velocidad se expresa en trmino del cambio en la concentracin del sustrato o producto por unidad de tiempo. La tasa se refiere a cambios en la cantidad total (moles, gramos) por unidad de tiempo.
La actividad enzimtica se expresa habitualmente en micromoles (mol) de sustrato convertidos en producto por minuto, en determinadas condiciones de ensayo. La actividad especfica de una preparacin enzimtica se define como el nmero de unidades de enzima por miligramo de protena (mol/min*mg proteina o U/mg protena. Pero la Comision internacional de nomenclatura sugiere que esta debe expresarse en U mol/segundo. La velocidad mxima, Vmax, es la velocidad obtenida en condiciones de saturacin de la enzima por sustrato en unas condiciones determinadas de pH, temperatura y fuerza inica

CINETICA ENZIMTICA

docencia.izt.uam.mx

CINETICA ENZIMTICA
Los reactivos interacciona con la enzima

La configuracin de la enzima cambia

docencia.izt.uam.mx

CINETICA ENZIMTICA

Hay un cambio conformacional en la enzima hexoquinasa

docencia.izt.uam.mx

CINETICA ENZIMTICA

E+S

K1
K-1

K2

ES

E+P Km = K2+K-1 K1

CINETICA ENZIMTICA

Cuando [S]0 es pequea, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentracin de sustrato, y por tanto, la reaccin es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reaccin es de orden cero y la velocidad es mxima (Vmax).
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e

CINETICA ENZIMTICA

Ecuacin de Michaelis-Menten
Vo = V
max

[S]

Km + [S]

CINETICA ENZIMTICA

La concentracin de sustrato que produce una Vi que sea igual a la mitad de la Vmax, se define como la Km (constante de Michaelis Menten)

CINETICA ENZIMTICA
1VMAX = V
2
max

[S]

Km + [S]

Km + [S] = 2 V max *[S]

Vmax

Km = [S]

LA EXPRESIN QUE PERMITE ESCRIBIR SOBRE LA FORMACIN Y DESCOMPOSICIN DEL COMPLEJO [ES] ES EL Km, ENTONCES:

Km = K2+K-1 K1
Devlim T. Bioquimica, Tercera edicin Editorial Revert

CINETICA ENZIMTICA
Km es la constante de Michaelis que mide el grado de afinidad que la enzima tiene por su sustrato. El Km es la concentracin de sustrato [s] que permite alcanzar la mitad de la velocidad mxima

Porque

Devlim T. Bioquimica, Tercera edicin Editorial Revert

Mtodos de linearizacin DE LA ECUACIN DE MICHAELIS


PARA AJUSTARLA A LA ECUACIN DE LNEA RECTA ENTONCES TENIENDO EN CUENTA EL MTODO DE LINEWEAVER-BURK O ECUACIN DE LOS DOBLE RECPROCO, PERMITIENDO INVERTIR LA ECUACIN DE MICHAELIS, ENTONCES:

Devlim T. Bioquimica, Tercera edicin Editorial Revert

Importancia del Km Vmax


CUANDO LA GLUCOSA DIFUNDE EN UN TEJIDO:

HEXOQUINASA ES INHIBIDA POR SU PRODUCTO Y ES UNA ENZIMA DE AMPLIA DISTRIBUCIN EN TODAS LAS CLULAS DEL CUERPO. MIENTRAS QUE LA GLUCOQUINASA NO ES INHIBIDA POR PRODUCTO Y SLO ESTA PRESENTE EN EL HGADO Y EN EL PNCREAS.

J. David Rawn. Bioqumica de Rawn. McGraw Hill Interamericana de Espaa. Volumen 1. Madrid.

INHIBICIN ENZIMTICA
INHIBIDORES ENZIMTICOS
Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente. La unin del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura qumica a nivel de residuos esenciales de los aminocidos necesarios para la actividad enzimtica. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de la manera como el inhibidor se une a la enzima o al complejo enzima-sustrato. Inhibicin competitiva Inhibicin no competitiva Inhibicin acompetitiva

INHIBICIN ENZIMTICA
acetilcolinestearasa Acetilcolina + H2O colina + acetato

INHIBICIN ENZIMTICA

1,3 Difosfoglicerato

INHIBICIN ENZIMTICA Inhibicin competitiva


La succinato deshidrogenasa es inhibida competitivamente por el malonato ya que es estructuralmente similar al succinato

cido mlico

INHIBICIN ENZIMTICA Inhibicin No Competitiva


El inhibidor NO se une al sitio activo

NO se puede revertir con un exceso de sustrato

INHIBICIN ENZIMTICA
Inhibicin Alostrico (acompetitivo)
El inhibidor se une a una SUBUNIDAD reguladora

Factores que afectan la actividad de una enzima


Pepsina

Tripsina

Fosfatasa alcalina

Enzima Pepsina

pH ptimo 1.5 7.7 7.6

Vo

Tripsina Catalasa

Arginasa
Fumarasa 1 3 pH 7 11 14 Ribonucleasa

9.7
7.8 7.8

La concentracin del sustrato La concentracin de la enzima


Vo

37 85 Temperatura oC)

USO DE ALGUNOS FARMACOS INHIBIENDO LA ACCION DE ALGUNAS ENZIMAS

dihidroteroato sintetasa

dihidrofolato reductasa

http://med.javeriana.edu.co/fisiologia/fw/c76.htm

Mecanismo de accin:

La Atorvastatina tiene una potente actividad para inhibir la HMG-CoA reductasa (3 hidroxi - 3 metilglutaril CoA reductasa). Esta enzima cataliza la conversin de la HMG-CoA a mevalonato, un paso inicial y limitante de la velocidad en la biosntesis heptica del colesterol; reduce las concentraciones sricas de colesterol total, colesterol LDL y colesterol VLDL, protena apo B y triglicridos.

Mademecum MK

Investigar otros medicamentos inhibiendo la actividad de enzima

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