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Son protenas especializadas que tienen la funcin de acelerar reacciones qumicas, llamadas tambin catalizadores biolgicos, o sea incrementa la velocidad de reaccin. Velocidad: se define como el cambio en la cantidad (moles, o gramos) de cantidades iniciales o de productos por unidad de tiempo.
CARACTERISTICA EN UNA CATLISIS ENZIMTICA La enzima no se modifica en la reaccin No modifica la constante de equilibrio de la reaccin, sino que incrementa la velocidad a la que la reaccin se aproxima al equilibrio, es decir la enzima no cambia las propiedades termodinmicas del sistema con la que se esta interactuando Las enzimas son especficas, ej. La glucosa oxidasa oxida glucosa y no galactosa
2. TRANSFERASAS Transaldolasa y transcetolasa Acil, metil, glucosil y fosforriltranferasas Quinasas Fosfomutasas Transaminasas
1. OXIDORREDUCTASAS
1.1 DESHIDROGENASAS: ej la alcohol deshidrogenasa, cataliza la oxidacin de un alcohol a aldehdo. Esta enzima elimina dos electrones y dos tomos de hidrgeno del alcohol para producir un aldehdo . Los dos electrones que originariamente estaban en el enlace C-H del alcohol se transfieren al NAD+, el cual queda reducido.
http://www.javeriana.edu.co/Facultades/Ciencias/neurobioquimica/libros/perinatal/alcoholed.html
1. OXIDORREDUCTASAS
1.2. OXIDASAS: Transfieren dos electrones desde el dador al oxigeno formndose habitualmente H2O2, ej. La glucosa oxidasa
Glucosa
Gluconolactona
1. OXIDORREDUCTASAS
1.3. OXIGENASAS: catalizan la incorporacin de oxigeno al sustrato, Ej. Catecol oxigenasa
02 +
Catecol
Catecol oxigenasa
cido Mucnico
http://www.google.com.co/imgres?q=catecol&hl=es&biw
1. OXIDORREDUCTASAS
1.4. PEROXIDASAS: Utilizan el H2O2 en lugar del oxigeno como oxidante. Ej. La NADH peroxidasa NADH + H+ + H2O2 NADH
+
2H2O
1.5. CATALASA: Es nica en el sentido de que el H2O2 sirve tando de dador como de aceptor. H2O2
H2O2
O2 + 2H2O
2. Transferasas
Estas enzimas transfieren grupos funcionales entre dadores y aceptores. Grupos como amino, acilo. Fosfatos, glucosilo y otros grupos Monocarbonados. Ej. Las aminotransferasas transfiere un grupo amino de un aminocido a un -cetoacido aceptor dando lugar a la formacin de un nuevo aminoacido y un nuevo cetcido
2. Transferasas
Ej. De la Alanina aminotransferasa (ALT, GPT)
http://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acid-metabolism-sp.php
2. Transferasas
Las quinasas son enzimas fosforilantes que catalizan la transferencia del grupo y fosforilo desde el ATP u otro nuclesido trifosfato a grupos aceptores alcohol o amino
3. HIDROLASAS
Son enzimas que rompe hidrolticamente enlaces C-O; C-N, O-P; C-S; Ej Peptidasas
oocities.org
Triacilgliceroles
3. HIDROLASAS
Ej. Glucosidasas (Lactasa, sacarasa)
sacarasa
diabetespolarizada.wordpress.com
4. LIASAS
Son enzimas que aadan o eliminan unidades de agua, amoniaco o dixido de carbono. Ej. Descarboxilasas, que eliminan unidades de C02 de y cetoacidos y aminocidos,
5. ISOMERASAS
Esta es un grupo de enzimas que catalizan isomerizaciones de diversos tipos. Entre ellas se encuentran interconversiones cistrans, ceto-enol y aldosa-cetosas. Las isomerasas que catalizan la inversin en carbonos asimtricos son epimerasas o racemasas. Las mutasas catalizan transferencia intramolecular de un grupo como el fosforilo.
oocities.org
5. ISOMERASAS
Racemasa
http://kimica2.blogspot.com/2010/06/titulacion-de-roductosde-uso.html
6. LIGASAS
Estas enzimas participan en reacciones sintticas en las que se unen dos molculas a expensa de un enlace de alta energa del ATP.
oocities.org
CINTICA ENZIMATICA
La cintica es el estudio de la velocidad de cambio de reactivos a productos en una reaccin qumica.
La velocidad se expresa en trmino del cambio en la concentracin del sustrato o producto por unidad de tiempo. La tasa se refiere a cambios en la cantidad total (moles, gramos) por unidad de tiempo.
La actividad enzimtica se expresa habitualmente en micromoles (mol) de sustrato convertidos en producto por minuto, en determinadas condiciones de ensayo. La actividad especfica de una preparacin enzimtica se define como el nmero de unidades de enzima por miligramo de protena (mol/min*mg proteina o U/mg protena. Pero la Comision internacional de nomenclatura sugiere que esta debe expresarse en U mol/segundo. La velocidad mxima, Vmax, es la velocidad obtenida en condiciones de saturacin de la enzima por sustrato en unas condiciones determinadas de pH, temperatura y fuerza inica
CINETICA ENZIMTICA
docencia.izt.uam.mx
CINETICA ENZIMTICA
Los reactivos interacciona con la enzima
docencia.izt.uam.mx
CINETICA ENZIMTICA
docencia.izt.uam.mx
CINETICA ENZIMTICA
E+S
K1
K-1
K2
ES
E+P Km = K2+K-1 K1
CINETICA ENZIMTICA
Cuando [S]0 es pequea, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentracin de sustrato, y por tanto, la reaccin es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reaccin es de orden cero y la velocidad es mxima (Vmax).
http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e
CINETICA ENZIMTICA
Ecuacin de Michaelis-Menten
Vo = V
max
[S]
Km + [S]
CINETICA ENZIMTICA
La concentracin de sustrato que produce una Vi que sea igual a la mitad de la Vmax, se define como la Km (constante de Michaelis Menten)
CINETICA ENZIMTICA
1VMAX = V
2
max
[S]
Km + [S]
Vmax
Km = [S]
LA EXPRESIN QUE PERMITE ESCRIBIR SOBRE LA FORMACIN Y DESCOMPOSICIN DEL COMPLEJO [ES] ES EL Km, ENTONCES:
Km = K2+K-1 K1
Devlim T. Bioquimica, Tercera edicin Editorial Revert
CINETICA ENZIMTICA
Km es la constante de Michaelis que mide el grado de afinidad que la enzima tiene por su sustrato. El Km es la concentracin de sustrato [s] que permite alcanzar la mitad de la velocidad mxima
Porque
HEXOQUINASA ES INHIBIDA POR SU PRODUCTO Y ES UNA ENZIMA DE AMPLIA DISTRIBUCIN EN TODAS LAS CLULAS DEL CUERPO. MIENTRAS QUE LA GLUCOQUINASA NO ES INHIBIDA POR PRODUCTO Y SLO ESTA PRESENTE EN EL HGADO Y EN EL PNCREAS.
J. David Rawn. Bioqumica de Rawn. McGraw Hill Interamericana de Espaa. Volumen 1. Madrid.
INHIBICIN ENZIMTICA
INHIBIDORES ENZIMTICOS
Los inhibidores enzimticos son molculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. La unin de un inhibidor puede impedir la entrada del sustrato al sitio activo de la enzima y obstaculizar que la enzima catalice su reaccin correspondiente. La unin del inhibidor puede ser reversible o irreversible. Normalmente, los inhibidores irreversibles reaccionan con la enzima de forma covalente y modifican su estructura qumica a nivel de residuos esenciales de los aminocidos necesarios para la actividad enzimtica. En cambio, los inhibidores reversibles se unen a la enzima de forma no covalente, dando lugar a diferentes tipos de inhibiciones, dependiendo de la manera como el inhibidor se une a la enzima o al complejo enzima-sustrato. Inhibicin competitiva Inhibicin no competitiva Inhibicin acompetitiva
INHIBICIN ENZIMTICA
acetilcolinestearasa Acetilcolina + H2O colina + acetato
INHIBICIN ENZIMTICA
1,3 Difosfoglicerato
cido mlico
INHIBICIN ENZIMTICA
Inhibicin Alostrico (acompetitivo)
El inhibidor se une a una SUBUNIDAD reguladora
Tripsina
Fosfatasa alcalina
Enzima Pepsina
Vo
Tripsina Catalasa
Arginasa
Fumarasa 1 3 pH 7 11 14 Ribonucleasa
9.7
7.8 7.8
37 85 Temperatura oC)
dihidroteroato sintetasa
dihidrofolato reductasa
http://med.javeriana.edu.co/fisiologia/fw/c76.htm
Mecanismo de accin:
La Atorvastatina tiene una potente actividad para inhibir la HMG-CoA reductasa (3 hidroxi - 3 metilglutaril CoA reductasa). Esta enzima cataliza la conversin de la HMG-CoA a mevalonato, un paso inicial y limitante de la velocidad en la biosntesis heptica del colesterol; reduce las concentraciones sricas de colesterol total, colesterol LDL y colesterol VLDL, protena apo B y triglicridos.
Mademecum MK