REGULACIN DE LAS ENZIMAS

Son catalizadores biolgicos,

que
adems
de
las
propiedades que caracterizan
a las enzimas, presentan
caractersticas
que
le
confieren
papeles
reguladores del metabolismo

ENZIMAS ALOSTRICAS

 Compuestas de varas cadenas polipeptdicas, cada

una con una casa de campo activa.
La conexin del substrato a la zona activa de una de
las subunidades afecta la conformacin de las
dems, facilitando la conexin de los dems
substratos a zonas activas.
Las enzimas alostricas son sensibles reguladores
del metabolismo.
La
mayora
de
las
enzimas
alostricas
son protenas con varias subunidades.

ESTRUCTURA

 Son enzimas que presentan dos conformaciones diferentes, estables e

interconvertibles: una es la forma activa R, y la otra es la forma inactiva
T.

Estas enzimas poseen adems del centro activo, otro centro regulador o
alostrico donde se puede unir un modulador o regulador alostrico,
que puede ser un activador o un inhibidor de la enzima.

CARACTERISTICAS

Mayor peso molecular

y mas complejas.

Tienen propiedades
anmalas
Oligomricas.

MODULADORES
POSITIVO

NEGATIVO

(activadores)

(inhibidores)

Producir
un descenso
de Km.

Producir
un
incremento
en la
Velocidad
de reaccin.

Baja la
Velocidad
de reaccin.

Producir
un
incremento
en la Km
aparente.

Son enzimas que difieren en la secuencia de

aminocidos, pero que catalizan la misma reaccin
qumica.
Suelen mostrar diferentes parmetros cinticos o
propiedades de regulacin diferentes.
La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del
metabolismo de un determinado tejido o etapa del
desarrollo.
Representan enzimas de diferentes genes cuyos
productos catalizan la misma reaccin

DEFINICIN

 Isozimas o Isoenzimas son protenas

con diferente estructura pero que
catalizan la misma reaccin.
Desde el punto de vista fisiolgico,
la existencia de isoenzimas permite
que haya enzimas personalizadas

DEFINICIN

Estructura y Tipos
La estructura cuaternaria de las isoenzimas puede ser
Fundamentalmente de tres tipos:
Monmeros: poseen una sola cadena polipeptdica como estructura
cuaternaria activa.
Dmeros: consiste en la unin de dos polipptidos.
Tetrmeros: Estas isoenzimas consta de cuatro polipptidos.

 Glucoquinasa y Hexokinasa son ejemplos

tpicos de isoenzimas.
Las diferentes funciones de las glucoquinasa
como: regulacin y su menor afinidad por
la glucosa le permiten tener diferentes
funciones en las clulas de determinados
rganos.

EJEMPLO

Hexokinasa I esta presente en todos los

tejidos, tiene un bajo Km y es inhibida por
Glucosa 6 (P).

Hexoquinasa IV, tambin conocida como

Glucoquinasa, esta presente principalmente en
el hgado, el pncreas y el cerebro; no es
inhibida por Glucosa 6 (P) y tiene un alto Km.
Ambas enzimas catalizan la fosforilacion de la
glucosa:
Glucosa + ATP Glucosa 6 (P) + ADP

EJEMPLO

 Estos dos hechos indican que la

actividad de Glucoquinasa depende
de la disponibilidad de substrato y no
de la demanda del producto.
Debido a que la Glucoquinasa no es
inhibida por Glucosa 6 (P). en
condiciones en que la concentracin
de glucosa es alta, esta enzima
continua fosforilando glucosa, la cual
puede ser usada para la sntesis de
glucgeno en el hgado .

EJEMPLO

Las isoenzimas dimtricas y tetramtricas pueden estar

formadas por subunidades iguales o diferentes
Homodmeros: formada por dos polipptidos idnticos.
Homotetrmero: cuatro cadenas polipeptdicas iguales.
Homopolmeros: mltiples cadenas polipeptdicas idnticas.
Heterodmero: dos polipptidos diferentes.

Heterotetrmero: tetrmero constituido por la unin de cuatro

polipptidos diferentes, pudiendo ser los cuatro distintos o tener
dos tipos distintos.

PRO - ENZIMAS.
Es un precursor enzimtico inactivo.
Un zimgeno requiere un cambio bioqumico (como una reaccin
de hidrlisis que revele el sitio activo, o que cambie la
configuracin para revelar el sitio activo) para convertirse en un
enzima activo.
El cambio bioqumico suele ocurrir en un lisosoma, donde una
parte especfica de la enzima precursora se parte para activarla.
La cadena aminocido que se libera por la activacin se llama el
pptido
de
activacin.

Funciones
Son un brillante ejemplo de regulacin endgena de las enzimas,
de cmo controlar su funcin.
Utilizados en muchas reacciones biolgicas,
la digestin o en la coagulacin sangunea.

como

en

Las modificaciones que sufren los zimgenos son irreversibles, por

lo que para poder detener las reacciones que llevan a cabo es
necesario un inhibidor de la enzima a la que dan lugar.

Ejemplos:

Angiotensingeno.
Tripsingeno.
Quimotripsingeno.
Pepsingeno.
La mayor parte de las protenas del sistema
de coagulacin.
Algunas de las protenas del sistema del complemento.
Procaspasas.
Proelastasa.
Prolipasa.
Procarboxipolipeptidasas.

Representacin de un zimgeno:
Quimotripsingeno

ENZIMAS
REGULADAS
COVALENTEMENTE

La modificacin
covalentemente de una
enzima es equivalente a la
introduccin de un nuevo
aminocido con propiedades
alteradas dentro de la enzima

METILACION

ADP-RIBOSILACION

UBIQUITINACION

FOSFORILACION

ACETILACION

IV. ENZIMAS REGULADORAS:

MODIFICACIN COVALENTE
(supracelular)

 Algunos grupos qumicos se unen por enlace covalente a

aa especficos y modulan su actividad.
Las dos formas ms frecuentes de modificacin covalente
reguladora son protelisis parcial y fosforilacin.
SE CLASIFICAN
- Reversibles:
Fosfato
Adenosina monofosfato (AMP)
Uridina monofosfato (UMP)
Adenosina difosfato ribosa (ADP-ribosa)
Grupo metilo
- Irreversible: activacin proteoltica

MODIFICACIN POR GRUPO FOSFATO

E + ATP
E-P + ADP
La fosforilacin de protenas en residuos serilo, treonilo o
tirosilo, catalizada por protena cinasa es favorecida
termodinmicamente.
Los aa implicados en este tipo de modificacin son: Ser,
Tyr, Thr, His.
Ejemplo: GLUCGENO FOSFORILASA (degradacin de
glucgeno en msculo e hgado)

MODIFICACIN POR adenosina

monofosfato
ADENILACIN

Aminocido implicado: Tyr

MODIFICACIN POR uridina

monofosfato
URIDILACIN

Aminocido implicado: Tyr

MODIFICACIN POR adenosina

difosfato ribosa
ADP RIBOSILACIN

Aminocidos implicados: Arg, Gln, Cys, His modificada

MODIFICACIN POR metilacin

Aminocido implicado: Glu

PROTELISIS
PARCIAL
Dado que los organismos
carecen de la capacidad para
volver a unir las dos porciones
de una protena producidas por
hidrlisis de un enlace peptdico,
la protelisis constituye una
modificacin irreversible.

ACTIVACIN DE ZIMGENOS POR

PROTELISIS

COAGULACIN SANGUNEA
Los factores de la coagulacin se encuentran en forma de
precursores inactivos ( proenzimas o zimgenos)

 http://www.monografias.com/trabajo
s85/enzimas-reguladoras-o-enzimasalostericas/enzimas-reguladoras-oenzimasalostericas.shtml#mecanismoa
http://es.wikipedia.org/wiki/Isoenzim
a#Ejemplo_de_isoenzima
http://temasdebioquimica.wordpress.
com/2008/07/09/hello-world/

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