PRINCIPIOS BSICOS DE LA VIDA HUMANA

a) Aminocidos
b) Enlace peptdico y pptidos
c) Protenas, estructura y funcin general

Universidad Autnoma de Yucatn

Facultad de Medicina
Ciencias Fisiolgicas

Objetivo de aprendizaje

9.1 Conocer la estructura y propiedades de los

aminocidos formadores de protenas
9.2 Conocer los niveles estructurales de las
protenas, sus fundamentos bioqumicos y su
significado fisiolgico.

Si hay 20 aminocidos estndar cuntos

tetrapptidos son posibles?

Si hay 20 aminocidos estndar cuntos

tetrapptidos son posibles?

204 = 160,000

Clasifique los siguientes aminocidos en:

a) apolares neutros, b) polares neutros,
c) cidos d) bsicos

( )

( )

( )

( )

Clasifique los siguientes aminocidos en:

a) apolares neutros, b) polares neutros,
c) cidos d) bsicos

( a )

(a )

( d )

(c )

Deficiencia de la glucosa 6 fosfato deshidrogenasa , herencia ligada a

X, la enzima es defectuosa no puede proporcionar a los eritrocitos
un antioxidante, se presenta una mutacin en el aminocido 188,
con sustitucin de fenilalanina (Phe) por serina (Ser).
Dnde se encuentra la alteracin?

en la estructura:
a)

Primaria

b) Secundaria
c)

Terciaria

d) Cuaternaria

Deficiencia de la glucosa 6 fosfato deshidrogenasa , herencia ligada a

X, la enzima es defectuosa no puede proporcionar a los eritrocitos
un antioxidante, se presenta una mutacin en el aminocido 188,
con sustitucin de fenilalanina (Phe) por serina (Ser).
Dnde se encuentra la alteracin?

en la estructura:
a)

Primaria

b) Secundaria
c)

Terciaria

d) Cuaternaria

Las personas que poseen el gen de la

Hemoglobina drepanoctica,
homocigotas, producen cadenas
Qu tipo de aminocido es sustitudo?

Por que sobreviven al paludismo (mosquito Anopheles/Plasmodium vivax)?

Determinadas especies bacterianas poseen capas externas formadas

por polmeros de aminocidos D. Las clulas del sistema
inmunitario, cuya tarea es atacar y destruir a las clulas ajenas, no
pueden destruir estas bacterias.
Sugiera una razn para este fenmeno

La accin patgena del Bacillus anthracis (carbunco) est

mediada principalmente por dos factores de virulencia:
Sustancia P: un polipptido cpsular, compuesto por polmeros
de cido D-glutmico. Tiene propiedades antifagocitarias, lo que
promueve la invasin bacteriana. De hecho las cepas
acapsuladas no son virulentas.
Factor B: una exotoxina de naturaleza proteica, responsable de
los sntomas clnicos. Son tres constituyentes proticos en la
toxina del bacilo, una llamado el antgeno protector, otra el
factor edematoso y el factor letal. La deficiencia de estos
elementos proticos reduce la virulencia del organismo en un
factor de 1000.

Determinadas especies bacterianas poseen capas externas formadas

por polmeros de aminocidos D. Las clulas del sistema
inmunitario, cuya tarea es atacar y destruir a las clulas ajenas, no
pueden destruir estas bacterias.
Sugiera una razn para este fenmeno

La pared bacteriana

Determinadas especies bacterianas poseen

capas externas formadas por polmeros de
aminocidos D. Las clulas del sistema
inmunitario, cuya tarea es atacar y destruir a
las clulas ajenas, no pueden destruir estas
bacterias.
Sugiera una razn para este fenmeno

Las formas D de la
Alanina y del cido
glutmico no se
presentan en las
protenas de los
eucariotas.

Las proteasas, las enzimas que utilizan las

clulas del sistema inmune para degradar las
protenas de las clulas ajenas, solo pueden
catalizar la hidrlisis de enlaces peptdicos
entre aminocidos L

Observa la estructura de la pared celular bacteriana, el sitio de accin

de las penicilinas.Por qu las penicilinas no tienen efectos
devastadores en el ser humano?
Sugiera una razn para este fenmeno

La pared bacteriana

Observa la estructura de la pared celular bacteriana, el sitio de accin

de las penicilinas.Por qu las penicilinas no tienen efectos
devastadores en el ser humano?
Sugiera una razn para este fenmeno

Cada unidad de cido murmico,

est unida a una pequea cadena pentapeptdica,
cuyo tercer aminocido, es L-lisina en la
mayora de los cocos grampositivos y cido Mdiaminopimlico en los bacilos ramnegativos.
La pared celular debe su rigidez y estabilidad a
los enlaces cruzados entre este aminocido
y el penltimo aminocido de las cadenas
adyacentes (el cual es siempre D-alanina).
La pared bacteriana

AMINOCIDOS, PPTIDOS Y
PROTENAS
AMINOCIDOS
Clases de aminocidos
Aminocidos con actividad biolgica
Aminocidos modificados de las protenas

Estereoismeros de los aminocidos

Titulacin de los aminocidos
Reacciones de los aminocidos

DIVERSIDAD PROTEICA
Las protenas se presentan
en una diversidad enorme
de formas y tamaos

La diversidad funcional esta

relacionada directamente con
las posibilidades de
combinacin de las unidades
monomricas, los 20
aminocidos

COMPLEJIDAD ORGANIZADA
DE LA VIDA
1.- Flujo ininterrumpido de energa
2.- Flujo contnuo de cantidades asombrosas de
informacin oportuna de los genes, protenas o entropa
negativa (i.e., maquinaria, estructura, interaccin)
Entropa negativa: la entropa negativa es un proceso por el cual todas las formas
organizadas tienden a la extincin, a la desorganizacin, a la desintegracin, y al
final a la muerte.
Para sobrevivir, los sistemas abiertos necesitan moverse para detener el proceso
entrpico y reabastecerse de energa manteniendo indefinidamente su estructura
organizacional. A ese proceso reactivo de obtencin de reservas de energa se da
el nombre de entropa negativa o negentropa.

LAS PROTENAS PUEDEN

ESTAR FORMADAS HASTA POR
20 AMINOCIDOS
Secuencia de bases del
mRNA generado por el
DNA para esa protena

LA MOLCULA POLIPEPTDICA
SE DOBLA EN EL ESPACIO
TRIDIMENSIONAL
Cuando estn en la
superficie, los grupos
hidrofbicos, en cadenas
laterales apolares, est en
relacin a su funcin
(fijacin de sustrato
mediante interacciones
hidrofbicas)

Interacciones que mantienen la estructura terciaria, dado por las estructuras de

sus aminocidos ES DECIR LA INTERACCION DE LOS RESIDUOS

LA MOLCULA POLIPEPTDICA
SE DOBLA EN EL ESPACIO
TRIDIMENSIONAL
Las cadenas laterales
cargadas estan en su mayor
parte en la superficie,
estabilizadas con el agua.
Si estn en el interior implica
estabilizacin o mecanismo
cataltico

Interacciones que mantienen la estructura terciaria, dado por las estructuras de

sus aminocidos ES DECIR LA INTERACCION DE LOS RESIDUOS

LOS POLMEROS DE AMINOCIDOS

SE DIFERENCIAN POR SU NMERO
DE RESIDUOS
Menos de 50 residuos = pptidos
Mas de 50 residuos = protena o ms de 10 000 Daltons
De dos a 10 aminocidos = oligopptidos

Ms de 10 residuos = polipptidos

LOS AMINOCIDOS SON

ANFTEROS
Los aminocidos se caracterizan por poseer: a pH de 7 el carboxilo esta
en forma de base conjugada
1.un grupo carboxilo (-COOH) y
y el grupo amino en forma
2.un grupo amino (-NH2).
de cido conjugado

Las otras dos valencias del carbono se

saturan con un tomo de H y con un
grupo variable denominado radical R
el cual determina cul aminocido es
Segn ste se distinguen 300 tipos de aminocidos.

ZWITTERIONES
Del alemn "zwitter" "hbrido", "hermafrodita")
Es un compuesto qumico que es elctricamente
neutro pero que tiene igual nmero de cargas
formales positivas y negativas de forma simultnea
Pj., Glicina, Alanina, Drogas tales como la Fexofenadina (Allegra).

Base COO-/Acido COOH=0

ZWITTERIONES
A pH 7 los
aminocidos sin
cadena lateral
cargada son
zwitteriones
presentan
simultneamente
una carga
positiva y una
negativa

AMINAS
.

Amoniaco Amina primaria Amina secundaria Amina terciaria

Las aminas son compuestos qumicos orgnicos que se consideran como

derivados del amoniaco y resultan de la sustitucin de los hidrgenos de la
molcula por los radicales alquilo. Segn se sustituyan uno, dos o tres
hidrgenos, las aminas sern primarias, secundarias o terciarias,
respectivamente.

AMINOCIDOS ESTNDAR
De los 300aas que existen en el planeta, el organismo humano solo
utiliza 20 para la estructura de sus pptidos y protenas (i.e.,
aminocidos estndar)
Existen otros aas en el organismo que tiene papeles diferentes a las
proteicas como es la Tirosina (i.e., sntesis de hormonas)
Los aminocidos derivados se forman a partir de un aminocido comn,
mediante una enzima, ya en la estructura protica Pj la cistina en el cabello,
conjuntiva, crnea; desmosina en la elastina; la hidroxiprolina en el
colgeno o el alfacarboxiglutamato en la protrombina

AMINOCIDOS ESENCIALES
De los 20 aas todos son obtenibles de las dietas, sin
embargo el organismo puede intercambiar radicales
entre algunos para suplir requerimientos de otros, a
excepcin de 10 que no se pueden generar de esta
manera por el organismo humano y que
irremediablemente tienen que incluirse en la dieta, a
estos se les denomina aas esenciales

AMINOCIDOS ESENCIALES
En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:
fenilalanina
isoleucina
leucina
lisina
metionina /cistena
treonina
triptfano
valina

Y, slo en nios:
arginina
histidina

Los aminocidos que contienen azufre, metionina

y cistena, se pueden convertir uno en el otro, por
lo que por conveniencia se consideran una nica
fuente.

RUTA DE TRANSULFURACIN

El tomo de azufre de la
metionina se transforma
en el tomo de azufre
de la cistena

PROLINA, ESTRUCTURA Y
FUNCION
La prolina (Pro, P) es uno de los
aminocidos que forman las protenas de
los seres vivos. ES HIDRFOBO, confiere
rigidez a la cadena peptdica
En el ARN mensajero est codificada
como CCU, CCC, CCA o CCG.
Se trata del nico alfa-iminocido (su
amina en alfa es una amina secundaria en
lugar de una amina primaria).
Este aminocido no esencial se forma
directamente a partir de la cadena
pentacarbonada del glutamato.

AMINOCIDOS NEUTROS
APOLARES

GLICINA

Todos los aminocidos, con la excepcin de la glicina tienen un carbono

asimtrico. Consecuentemente, pueden existir en principio en dos formas,
la L y la D.

CMO INTERACCIONAN CON

EL AGUA?
Aminocidos apolares neutros
1.- Cmo es la cadena R?Pj. La Gly
2.- La cadena R tiene cargas positivas o
negativas?
POR QUE MANTIENEN LA
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
DE LAS PROTENAS?

3.- Las cadenas R Tienen estructura

molecular aliftica-abierta o cclica?
4. Tienen azufre? pueden formar
enlaces de hidrgeno con el N y el O?

TIOAMINOCIDOS:
Contienen azufre. Son Cys y Met.

La cistena (Cys) tiene gran importancia

estructural en las protenas porque puede
reaccionar con el grupo SH de otra Cys
para formar un puente disulfuro (-S-S-),
permitiendo el plegamiento de la protena.
Por este motivo, en algunos hidrolizados
proteicos se obtiene el AA cistina, que
est formado por dos cistenas unidas por
un puente disulfuro.
La cistina interviene en la desintoxicacin de hgado junto con la citrulina (i.e., elimina el amoniaco) y
el cido asprtico. Este aminocido tambin interviene en la sntesis de insulina y en las reacciones de
ciertos compuestos a sta.

PUENTE DISULFURO

ESTRUCTURA TERCIARIA

LA CADENA LATERAL CON

GRUPO AROMTICO
Trp = R es indol
Phe = R es Benceno
Estos AA, adems de formar parte de las protenas son precursores de otras
biomolculas de inters: hormonas tiroideas, pigmentos o neurotransmisores.
L - Fenilalanina: Funcin: Interviene en la produccin del Colgeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el
tejido conectivo, y tambin en la formacin de diversas neurohormonas.
L - Triptfano: Funcin: Est implicado en el crecimiento y en la produccin hormonal, especialmente en la funcin de las
glndulas de secrecin adrenal. Tambin interviene en la sntesis de la serotonina, neurohormona involucrada en la
relajacin y el sueo.

AMINOCIDOS POLARES
NEUTROS

Qu tipos de enlaces forman las R?

Qu tienen en comn serina, threonina y tyrosina en sus cadenas laterales?
Y la asparagina y la glutamina?
Tyr = R es CADENA AROMTICA Fenol y forma ster fosfato como regulador

L - Treonina: Funcin: Junto con la con la L-Metionina y el cido L- Asprtico ayuda al hgado en sus
funciones generales de desintoxicacin.

AMINOCIDOS CIDOS

Las cadenas laterales estn cargadas

negativamente a pH fisiolgico (i.e.,
carboxilato) por ello se les denomina
aspartato y glutamato

El cido asprtico y el cido glutmico tienen un grupo carboxilo en la

cadena lateral, adems del que forma el enlace peptdico. Este grupo
carboxilo puede estar o no ionizado en funcin del pH del medio. Son
aminocidos hidrfilos y los responsables de las cargas - de la protena.

AMINOCIDOS BSICOS
La lisina es esencial, y adems el
aminocido limitante en las dietas
basadas en cereales, muy extendidas
entre la poblacin mundial.

La arginina y la histidina son

esenciales para los nios.
Estos aminocidos son hidroflicos,
teniendo o no carga + en funcin del
pH del medio. Son relativamente
inestables, especialmente la lisina,
pudiendo reaccionar con los
carbohidratos a temperaturas
elevadas.

AMINOCIDOS BSICOS
A pH fisiolgico llevan carga positiva, la lisina acepta un
protn del agua y forma el cido conjugado -NH3+ (su
segundo grupo amino)
Cuando se oxida, forma enlaces cruzados cuando se oxida su
cadena lateral pj en el colgeno

La secuencia de aminocidos del colgeno

es el triplete Gly-Pro-Lys.
Para la maduracin de la protena es
necesaria la vitamina C (pj., escorbuto)

AMINOCIDOS BSICOS

El grupo guanidino de la arginina tiene un

pK en las protenas de 11.5 y 12.5, por lo
que a pH fisiolgico est protonado

La produccin de xido ntrico fue asociada

originalmente a la oxidacin del grupo guanidino
del L-arginina.
Es importante para la obtencin de creatina en
hgado, es uno de los componentes de la queratina
del cabello

AMINOCIDOS BSICOS

El grupo imidazol de la histidina

La histidina es una base dbil, ya que solo esta
ionizada parcialmente a pH 7
La histidina es el nico a.a. estandar que tiene una
cadena lateral con un pKa prximo a la
neutralidad. Por ello los residuos de histidina
actan como amortiguadores
Desempean un papel importante en la actividad
cataltica de las enzimas,

MENSAJERO QUMICO
Un mensajero qumico es una
sustancia qumica que sirve para
que las clulas se comuniquen entre
s, generando una respuesta de la
clula receptora, dando lugar a
cambios en la funcin de esta
ltima.

AMINOCIDOS CON ACTIVIDAD

BIOLGICA
1. Mensajeros qumicos
a) Neurotransmisores
cido gamma-aminobutrico (GABA) derivado
de glutamina
Glicina (Gly)
Taurina
cido glutmico (Glu)
cido asprtico
Serotonina, (derivados del triptfano)
Melatonina (derivados del triptfano)

AMINOCIDOS CON ACTIVIDAD

BIOLGICA
1. Mensajeros qumicos
b) Hormonas
Tiroxina (derivado de la tirosina)
cido indol actico (IAA-derivado del
triptfano, una fitohormona)

Hormonas: molculas sealizadoras producidas en una clula que regula la

funcin de otras clulas

AMINOCIDOS CON ACTIVIDAD

BIOLGICA
2. Precursores de molculas
Bases nitrogenadas ( componentes de los nucletidos y
cidos nucleicos)
Hemo (grupo orgnico que contiene el hierro necesario
para la actividad biolgica de protenas)
Clorofila (pigmento crucial en la fotosntesis)

AMINOCIDOS CON ACTIVIDAD

BIOLGICA
3. Intermediarios metablicos
Arginina
Citrulina Componentes del ciclo de la urea
Ornitina

Urea, formada en el hgado, principal mecanismo para eliminar los desechos

nitrogenados

AMINOCIDOS CON ACTIVIDAD

BIOLGICA
3. Intermediarios metablicos
Arginina
Citrulina Componentes del ciclo de la urea
Ornitina

Urea, formada en el hgado, principal mecanismo para eliminar los desechos

nitrogenados

AMINOCIDOS MODIFICADOS
DE LAS PROTENAS

Gamma-carboxiglutamato, un residuo que une calcio a la protrombina

4 y 5 Hidroxiprolina son componentes estructurales del colgeno
La fosforilacin de aminocidos que contienen hidroxilo (i.e., serina, treonina,
tirosina) es usada para regular actividad proteica, con la fosforilacin de enzimas

ESTEREOISOMEROS DE LOS
AMINOCIDOS
Las molculas con carbonos quirales asimtricos pueden existir como
estereoismeros, forma L y D, solo se diferencias por la posicin espacial de
sus tomos

ESTEREOISOMEROS DE LOS
AMINOCIDOS
Las molculas con carbonos
quirales asimtricos pueden
existir como estereoismeros,
forma L y D, solo se
diferencias por la posicin
espacial de sus tomos
Solo la forma L se
encuentra en las
protenas
Los enantimeros no pueden
superponerse. Desvan la luz
polarizada en direcciones opuestas.
Son ismeros pticos

ESTEREOISOMEROS DE LOS
AMINOCIDOS
La quiralidad tiene efectos
importantes en las enzimas,en
la hidrlisis de enlaces
peptdicos; en la estructura
secundaria de las proteinas pj
Hlices alfa derechas con
aminocidos L,

CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS

EN FUNCIN DE LA POLARIDAD DE SU
CADENA LATERAL
Segn este criterio se distinguen cuatro grupos de aminocidos:

APOLARES
POLARES SIN CARGA
CATINICOS

ANINICOS

A
G
K
D

V
Y
R
E

L
S
H
-

I
T
-

F
C
-

W
N
-

M
Q
-

P
-

PROPIEDADES IONICAS DE LOS

AMINOCIDOS
El grupo carboxilo pierde un protn, formando un ion carboxilato y el grupo amino
se protona para dar un ion amonio. A esta estructura se le llama ion dipolar o
zwiterin. (Wade 1993)

La forma predominante del aminocido depende del pH de la solucin.

En una solucin bsica, el grupo NH3+ se desprotona para formar un grupo
amino libre y la molcula tienen una carga negativa general.
En soluciones cidas, el grupo COO- se protona para formar un grupo COOH
libre y la molcula tiene una carga positiva completa. (Wade 1993)

TITULACIN DE LOS
AMINOCIDOS
Frmula
general de los
aminocidos

Funcin
cido (AH)

La funcin (a) que se llama

grupo carboxilo se encuentra
protonada a pH cido

Base
conjugada
(A-) + H+

La funcin (a) llamada carboxilo pierde un protn a pH neutro, con la

aparicin de una carga negativa

TITULACION DE AMINOCIDOS
Esta funcin qumica est caracterizada
por su constante de ionizacin (Ka), es
decir, la constante de equilibrio de la
reaccin de ionizacin

En la prctica una ionizacin se define

por el valor de pKa, que corresponda al
valor de pH en el cual hay igual
concentracin de (A-) y de (AH), o sea
50% de cada uno. El pKa de una
funcin carboxilo tiene en general un
valor entre 2 y 4.5.

TITULACIN DE AMINOCIDOS

- N+H3

-NH2 + H+

La funcin (b) se llama amina. Se presenta

en forma protonada (con carga positiva) a
pH neutro y cido, pierde un protn a pH
muy bsico (sin mostrar carga).

El pKa de una funcin amina se encuentra generalmente entre 8 y 11.

TITULACION DE LOS
AMINOCIDOS
1.

Primero es necesario llevar el

pH alrededor de 1.5-1.8 luego
se agrega lentamente cantidades
conocidas de NaOH y se mide
despus de cada adicin el pH
obtenido

Curva de titulacin
de cido actico

TITULACIN DE AMINOCIDOS
En esa curva se puede observar
que al agregar NaOH el pH
cambia rpidamente al
principio y luego se estabiliza
de tal manera que casi no
vara al agregar ms NaOH
(zona plana).
Despus de esta regin de
estabilizacin ocurre un
cambio brusco de pH por
adicin de ms NaOH.
La regin "estable" es una
sigmoide, cuyo centro se
encuentra a un pH
correspondiente al valor de

TITULACIN DE AMINOCIDOS

En resumen, por debajo del valor de

su pKa (por lo menos de 2 unidades
de pH) una molcula ionizable se
encuentra casi todo en forma
protonada,
mientras que por encima de ese
valor, se encuentra en su forma no
protonada.

CURVA DE TITULACIN DE LA
ALANINA
El
caso
de
los
aminocidos (AA) es algo
ms complicado, puesto
que hay 2 funciones
ionizables. Eso se va a
traducir en curvas de
titulacin multifsicas.

CURVA DE TITULACIN DE LA
ALANINA
La Alanina tiene un pK1 de
2.34 y pK2 9.69
1.

Durante la titulacin con

una base fuerte (Na OH) la
alanina pierde 2 protones
de forma escalonada.

2.

A pH cido (pH 0) la
alanina se encuentra sin
carga en el grupo
carboxilo, es decir la carga
neta es +1 (dado que el
grupo amonio aun esta
protonado y el grupo
carboxilo desprotonado

CURVA DE TITULACIN DE LA
ALANINA
La Alanina tiene un pK1 de
2.34 y pK2 9.69

3. Conforme desciende la
concentraciones de H+
hace que el grupo
carboxilo pierde su protn
y se transforme en rupo
carboxilato con carga
negativa

CURVA DE TITULACIN DE LA
ALANINA
La Alanina tiene un pK1 de
2.34 y pK2 9.69

En un cido poliprtico, los

primeros protones que se
pierden son los del grupo
con pK menor
En este punto la alanina no
tiene carga neta y es
elctricamente neutra
(+1)este punto se
denomina punto
isoelctrico (PI)

CURVA DE TITULACIN DE LA
ALANINA
La Alanina tiene un pK1 de
2.34 y pK2 9.69
Debido a que no hay carga neta
en el punto isoelctrico, a
ese pH LOS
AMINOACIDOS SON
MENOS SOLUBLES

(Los switteriones cristalizan

con facilidad)
Al continuar la titulacin el grupo amonio
pierde su protn dejando al grupo amino
sin carga. La molcula tiene una carga
neta negativa, debida al grupo carboxilato

CURVA DE TITULACIN DE LA
ALANINA
La Alanina tiene un pK1 de
2.34 y pK2 9.69

El PI de la alanina es
2.34 + 9.69/2 =6.0

TITULACIN DE HISTIDINA

Pk1 = 1.82
Pk2= 9.17; Pk3= 6.0

El punto isoelctrico de la histidina

es el valor de pH a mitad del
camino entre el valor de pK de los
dos grupos que contienen nitrgeno

6.0 + 9.17)/2 = 7.585.

TITULACIN DEL CIDO

GLUTMICO
Pk1 2.19
Pk2= 9.67; Pk3 4.25

PI=2.19+4.25/2= 3.22

REACCIONES DE AMINOCIDOS
Enlace peptdico y Puentes disulfuro

REACCIONES DE LOS
AMINOCIDOS

REACCIONES DE LOS
AMINOCIDOS

Los enlaces peptdicos son enlaces amida que se forman cuando el par de
electrones sin compartir del tomo de nitrgeno -amino de un aminocido
ataca al carbono -carboxilo de otro en una reaccin de sustitucin
nuclefila
La especie atacante es el nuclefilo o tomos con carga negativa (aniones) o especies neutras que
poseen pares electronicos no enlazantes. El nuclefilo que sale es el grupo de salida

ENLACE PEPTDICO-ENLACE AMIDA

ENLACE PEPTDICO-REACCIN
DE DESHIDRATACIN
Los aminocidos unidos se
denominan residuos de
aminocidos (i.e.,
dipptido, tri,
tetrapptido)

ENLACE PEPTDICO

El residuo N-terminal se escribe a la izquierda

El grupo carboxilo libre en el residuo C-terminal a la derecha

Los pptidos se nombran utilizando su secuencia de aminocidos, enpezando

por el residuo N-terminal (pj., tirosilalanilcisteinilglicina)

204 = 160 000 tetrapptidos son posibles

RIGIDEZ DE LOS ENLACES

PEPTDICOS
Tienen un carcter parcial de
doble enlace
Un tercio de los enlaces no
puede girar

Los grupos R aparecen en lados

opuestos
Los giros son alrededor del CC y C-N

REACCIONES DE AMINOCIDOS
Un puente disulfuro es un fuerte
enlace covalente entre grupos tiol;
formado por dos grupos sulfidrilo (SH), cada uno de ellos perteneciente a
un residuo de cistena, se unen de
manera covalente para formar un
residuo de cistna.Es una oxidacin
reversible. Se puede formar un anillo o
un puente intermolar
La formacin de este enlace estabiliza
la estructura tridimensional de la
protena:
Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA
enlazadas por puentes disulfuro entre las cistenas

Buscar ejemplos de patrones de movilidad electrofortica

Objetivo de aprendizaje

9.1 Conocer la estructura y propiedades de los

aminocidos formadores de protenas
9.2 Conocer los niveles estructurales de las
protenas, sus fundamentos bioqumicos y su
significado fisiolgico.

Revise las ilustraciones siguientes e

identifique ejemplos de estructuras
supersecundarias

Revise las ilustraciones siguientes e

identifique ejemplos de estructuras
supersecundarias

Tiene la mioglobina una estructura

cuaternaria? Por qu?

a) Tiene una cadena

polipeptdica
b) Esta unida en forma
no-covalente

AMINOCIDOS, PPTIDOS Y
PROTENAS
PPTIDOS
PROTEINAS
Catlisis
Estructura
Movimiento
Defensa
Regulacin
Transporte
Almacenamiento

Respuesta a las agresiones

ESTRUCTURA PROTEICA

PPTIDOS
El glutatin (GSH) es una protena pequea, intracelular, formada por tres
aminocidos: cido glutmico, cistena y glicina.
Es un antioxidante intracelular para lo cual usa el grupo tiol de la cistena
como agente reductor.
Actua reduciendo especies reactivas del oxgeno como H2O2 (perxido de H)
gracias a la enzima glutatin peroxidasa
Contiene un enlace amida POCO HABITUAL

PPTIDOS
1.

Sustancias sealizadoras,
reguladoras de procesos
bioqumicos, que permiten la
estabilidad y homeostasis o
interrelacin de procesos opuestos
pj. Comportamiento alimentario
(i.e., galanina, NPY,
colecistoquinina, -MSH, leptina)),
presin sangunea (i.e. ADH y
FNA), receptores de dolor (i.e.,
sustancia P, bradicina, metencefalina y leu-encefalina), etc

PPTIDOS

PROTENAS
ACCIONES

ESTRUCTURAL, FUNCIONAL Y
ENERGTICO

ACCION Estructural
DE PROTENAS
Como las glucoprotenas que forman parte de las membranas.
Las histonas que forman parte de los cromosomas
El colgeno, del tejido conjuntivo fibroso.
La elastina, del tejido conjuntivo elstico.
La queratina de la epidermis.

ACCION FUNCIONAL DE
PROTENAS
(pj., enzimtico, hormonal, defensivas, transportadoras, de reserva,
coagulacin, etc.., etc.. )

Las primeras son las ms numerosas y especializadas. Actan

como biocatalizadores de las reacciones qumicas

Insulina y
glucagn
Hormona del
crecimiento
Calcitonina
Hormonas
tropas

Inmunoglobulina
Trombina y
fibringeno

Hemoglobina
Hemocianina
Citocromos

Ovoalbmina, de la clara

de huevo
Gliadina, del grano de
trigo
Lactoalbmina, de la leche

ACCION FUNCIONAL DE
PROTEINAS
Catlisis
Las enzimas son PROTEINAS que dirigen y aceleran miles de reacciones
qumicas (pj., digestin, captura de energa, biosntesis

1.

Aumentan la velocidad de la reaccin en 10 6 y 10 12

2.

Pueden trabajar a pH y temperaturas bajos

3.

Pueden inducir o estabilizar intermediarios

ACCION FUNCIONAL DE
PROTEINAS

RESERVA
La ovoalbmina de la clara de huevo, la lactoalbmina de la leche, la gliadina
del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen una reserva de
aminocidos para el futuro desarrollo del embrin.

ACCION FUNCIONAL DE
PROTENAS
TRADUCCIN DE SEALES

Rodopsina

ACCION FUNCIONAL DE
PROTENAS
RECONOCIMIENTO DE SEALES
La superficie celular alberga un gran nmero
de protenas encargadas del reconocimiento
de seales qumicas de muy diverso tipo
(figura de la izquierda). Existen receptores
hormonales, de neurotransmisores, de
anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En
muchos casos, los ligandos que reconoce el
receptor ( hormonas y neurotransmisores)
son, a su vez, de naturaleza proteica.

ACCION FUNCIONAL DE
PROTENAS
MOVIMIENTO
Todas las funciones de motilidad de los seres
vivos estn relacionadas con las protenas.
As, la contraccin del msculo resulta de la
interaccin entre dos protenas, la actina y la
miosina.
El movimiento de la clula mediante cilios y
flagelos est relacionado con las protenas
que forman los microtbulos.

ACCION FUNCIONAL DE
PROTENAS
DEFENSA
La propiedad fundamental de los mecanismos
de defensa es la de discriminar lo propio de lo
extrao. En bacterias, una serie de protenas
llamadas endonucleasas de restriccin se
encargan de identificar y destruir aquellas
molculas de DNA que no identifica como
propias (en color blanco en la figura de la
derecha).

Inmunoglobulinas, trombina, fibringeno

ACCION FUNCIONAL DE
PROTENAS
ACCION HORMONAL DE
LAS PROTENAS

Insulina, glucagon, Hormona de

crecimiento, hormonas tropas,
calcitonina

ACCION FUNCIONAL DE
PROTEINAS
Transporte
En los seres vivos son esenciales los
fenmenos de transporte, bien para llevar
una molcula hidrofbica a travs de un
medio acuoso (transporte de oxgeno, lpidos
a travs de la sangre) o bien para transportar
molculas polares a travs de barreras
hidrofbicas (transporte a travs de la
membrana plasmtica). Los
transportadores biolgicos son siempre
protenas.
Hemoglobina, Hemocianina Citocromos

ACCION ENERGTICA DE
PROTENAS
Energtico
En estados de depauperacin alimenticia
extrema o de estrs mximo con bloqueo de
utilizacin de otros nutrimentos.

Kwashiorkor

RESPUESTA A LAS AGRESIONES

La capacidad de los seres vivos para

sobrevivir a diversos agresores abiticos
esta mediada por la expresin de
protenas hsp (heat shock protein) que
consiguen el plegamiento correcto de las
protenas daadas.
Grupos diversos de enzimas (citocromo
p450) de concierten un gran nmero de
contaminantes orgnicos txicos en
derivados menos txicos

PROTEINAS
CLASIFICACIN
Simples
Forma

Fibrosas
Globulares

Composicin

-Glucoprotenas
Conjugadas -Lipoprotenas
-Metaloprotenas
-Fosfoprotenas
-Hemoprotenas

PROTEINAS FIBROSAS
hidrofobos forman hlices

Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas,
plumas. Tienen mucha cistena que forma puentes bisulfuro. Cuanta ms cistena hay ms dura es la protena
gracias a los enlaces covalentes. La -queratina tiene un contenido muy alto en cistena. Si no tiene muchos puentes
bisulfuro se puede estirar porque su estructura es una -hlice con los residuos hidrfobos hacia fuera y los
aminocidos incompatibles con la -hlice no son frecuentes. Las -hlices se asocian enrollndose una sobre otra en
una estructura supersecundaria, sin plegarse sobre s mismas.. Estas estructuras son estabilizadas por puentes de
hidrgeno y las fibras se mantienen juntas por puentes bisulfuro.

Elastinas: En tendones y vasos sanguneos

Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)

PROTENAS GLOBULARES

Son solubles porque tienen los residuos hidrofbicos escondidos del

entorno acuoso y los polares fuera,

Si pierden la estructura terciaria se

desnaturalizan y ya no son funcionales ni solubles.

Prolaminas: Zena (maz),gliadina (trigo), hordena

(cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albminas: Seroalbmina (sangre), ovoalbmina
(huevo),
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina,
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas,...etc.

HOLOPROTENAS
SEGN EL GRUPO PROSTTICO
(COMPONENTE NO PROTICO)

Glucoproteinas
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona
luteinizante

Nucleoproteinas
Nucleosomas de la
cromatina
Ribosomas

Lipoproteinas
De alta, baja y muy
Cromoprotenas
baja densidad.
Hemoglobina,
hemocianina,
mioglobina,
Citocromos, que
transportan
electrones

PROTENAS CONJUGADASHETEROPROTENAS

ESTRUCTURA PROTICA

Modelo de bolas y bastones

para la representacin de la
informacin estructural de una
protena

ESTRUCTURA PROTICA

Modelo de relleno espacial que

demuestra la forma y volumen
de los componentes
moleculares

Modelo de cintas
Enzima adenilato ciclasa

ESTRUCTURA PROTICA
Los cuatro niveles
estructurales de la
Hemoglobina

La estructura cuaternaria se refiere al

ordenamiento de cadenas polipeptdicas en
una protena de mltiples cadenas

Las subunidades que forman la estructura

deben asociarse de forma no-covalente

ESTRUCTURA PRIMARIA
Polipptidos homlogos tienen secuencias de
aminocidos y funciones semejantes, utiliza en trazados
de relaciones genticas
Los residuos de aminocidos invariables son esenciales
para la funcin de la protena

ESTRUCTURA PRIMARIA

Sustituciones conservadoras Pj
leucina-isoleucina ambas tienen
cadenas laterales hidrfobas

ESTRUCTURA PRIMARIA

Glbulos rojos con

hemoglobina S y Hb A (2
cadenas y 2 cadenas )
Sustitucin en el residuo del
aminocido 6 en la cadena de la
HbA.
Debido a la sustitucin del cido
glutmico con carga positiva por
una Valina hidrfoba

Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys-

ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTABILIZADAS POR ENLACES DE
HIDRGENO
Hlice ,
Se estabiliza
mediante puentes de
hidrgeno entre N-H
y el carbonilo cada 4
residuos

Protenas fibrosas pj colgenos,queratinas, elastinas, fibronas estn

formadas por patrones estructurales secundarios

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Cuando todos los ngulos fi
() o ngulos de rotacin
del C - -N en un
segmento son iguales
Y todos los ngulos psi ()
ngulo de rotacin
alrededor del C -C
Los puntos de giro son los C
y los grupos R influyen sobre
los ngulos y

ESTRUCTURA SECUNDARIAHlice
Existen 3.6 residuos
de aminocido por
vuelta
Glicina, prolina,triptfano,
glutamato y aspartato son
incompatibles con
estructuras de hlice ,

ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTABILIZADAS POR ENLACES DE
HIDRGENO
Son ms estables
debido se forman
enlaces de hidrgeno
totalmente colineales

Las lminas se estabilizan

por puentes de H entre los
tomos de enlaces peptdicos
de segmentos distintos

ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTABILIZADAS POR ENLACES DE
HIDRGENO
Son menos estables
debido se forman
enlaces de hidrgeno
no colineales

Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los tomos de enlaces

peptdicos de segmentos distintos

ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTABILIZADAS POR ENLACES DE
HIDRGENO
Lmina plegada
Paralela ( de grupo amino
a carboxilo)

Se alinean de lado 2
o ms cadenas
polipeptdicas

Antiparalela una de amino

a carboxilo y otra de
carboxilo a amino, ms
estable

Globulares: Prolaminas (maz), hordena (cebada), Gluteninas:, orizanina

(arroz), Albminas, Hormonas y Enzimas
Protenas fibrosas pj colgenos,queratinas, elastinas, fibronas estn
formadas por patrones estructurales secundarios

PROTENAS-ESTRUCTURAS
SUPERSECUNDARIAS
Meandro

antiparalelas, aminocidos
polares y glicinas, para el
giro o inversa

Unidad , separadas
por un lazo o segmento no
helicoidal, compatibilidad de
cadenas laterales

Barril se pliegan

Llave griega

sobre s mismas o rollo

de gelatina

Lminas antiparalela
se doblan sobre s
mismas

Muchas protenas globulares contienen combinaciones de estructuras

secundarias de hlice y lmina plegada Pj unidad

ESTRUCTURA SECUNDARIA

DOMINIOS PROTEICOS
Los dominios proteicos se
clasifican segn
a) la clase
b) el plegamiento
c) la familia

Forman hlices alfa anfipticas

de subunidades proticas
asociadas o de dominios de una
nica cadena polipeptdica que
dejan un espacio acuoso central

Familia: Identidad de secuencia entre las

protenas (mismo origen evolutivo o gen
primordial)
Plegamiento: Disposicin de los elementos
de estructura secundaria dentro del dominio
Clase: tipo de estructura secundaria
predominante en la protena

DOMINIOS PROTEICOS

Protena G, subunidad
Gi: dos dominios
independientes
unidos por conectores
(flechas)
A: dominio ras
(amarillo)
B: dominio helicoidal
(rojo)

ESTRUCTURA TERCIARIA
Conformaciones tridimensionales
DE LAS PROTENAS
GLOBULARES, al plegarse en
sus estructuras nativas
(biolgicamente activas), como
consecuencia de las interacciones
entre las cadenas laterales en su
estructura primaria

ESTRUCTURA TERCIARIA
Interacciones qumicas que estabilizan la
estructura terciaria de las protenas

ESTRUCTURA TERCIARIA

Si tienen ms de 200
residuos de
aminocidos suelen
contener varias
unidades compactas
denominadas
dominios con
funciones especficas,
como la unin de un
in o molcula
pequea

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

TRES DOMINIOS QUE SE ENCUENTRA EN VARIAS

PROTEINAS

1.- MANO EF, hlice-vuelta-hlice. Se une al calcio

2.-DEDO DE ZINC, en protenas que unen DNA, residuos de
cistena

3.-CREMALLERA DE LEUCINA, cadenas laterales, hlices

ESTRUCTURA CUATERNARIAEFICACIA
Muchas protenas, especialmente de
peso molecular elevado, estan
formadas por varias cadenas
polipeptdicas (pj. Colgeno)

Transicin alostrica, cambios

conformacionales inducidos por
ligando

A cada componente se le denomina

subunidad
Si alguna es identica se le
denomina a la protena oligmero
Los oligmeros estas formados por
protmeros de una o varias
unidades
Enlaces hidrfobos, puentes
disulfuro,

ESTRUCTURA CUATERNARIA

60 subunidades

2120 subunidades

ESTRUCTURA CUATERNARIA