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QUIMICA ORGANICA Y DE ALIMENTOS

PROTEINAS
Lic. : Marianela Mamani A.

Nutrientes
CLASIFICACIN SEGN SU FUNCIN
ESTRUCTURALES

(plsticos o formadores)
Construyen y regeneran el
cuerpo
ENERGTICOS Y
ESTRUCTURALES
Se usan como combustible
celular,
al oxidarlos dan E
clulas llevan O2
sangre
REGULADORES Y
CONTROLADORES DE LAS
FUNCIONES BIOQUMICAS

Protenas

Glcidos CH
Lpidos
Vitaminas
Minerales
Agua

Nutrientes
Los nutrientes de cualquier alimento se distinguen
en base a las cantidades que estn presentes

MACRONUTRIENTES
MACRO = GRANDE

MICRONUTRIENTE
S
MICRO=PEQUEO

Ocupan la mayor proporcin


en los alimentos
Protenas,
glcidos
(carbohidratos),
grasas (lpidos)
Agua y fibra: cantidades
grandes pero no aportan
cal, no son considerados

Son imprescindibles para


el mantenimiento de la
vida, se miden en mg,
g , ppm y UI
(unidades
internacionales)
Vitaminas
minerales

PROTEINAS
Formado por C, H, O, N y S
Aporte calrico: 4 kcal/g

Parte

estructural de los tejidos

produccin

de enzimas

metabolicos y digestivos
FUNCIONES

Base

de la estructura del ADN

Sistema

inmunitario: reconocen

org. extraos

PROTEINAS
Son macromolculas de elevado PM, polmeros de
otras mas sencillas llamadas AMINOACIDOS
Resto
Grupo acido

Grupo amino
AMINOACIDO

Los AA se unen entre s por medio de enlaces peptdico


en los que el grupo amino de un aminocido se une al
grupo carboxilo de su aminocido vecino. Pueden
contener hasta 1.000 monmeros de AA

Las
protenas
son
polipptidos
y
los
polipptidos son polmeros de aminocidos
unidos por enlaces peptdicos

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

CLASIFICACION
Isoleucina

AMINOACIDOS

Leucina

AA
ESENCIALES
186 mg/kg/dia
25-30% ingesta
proteica

AA NO
ESENCIALES

Lisina
Metionina
Fenil alanina
Treonina
Triptofano
Valina

Alanina
Arginina
Asparragina
Ac. Aspartico
Cisteina
Ac. Glutamico
Glutamina

FUENTES
Carne
Huevos
Soya
lacteos
Quinua super cereal

Glicina
Histidina
Prolina
Serina
Tirosina
Hidroxilisina
Hidroxiprolina

CONFORMACION DE LAS
PROTEINAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

Llamada tambin
secuencia de AA,
es el nmero y
orden en que
estn colocados los
aminocidos en la
protena.
Conocer la estructura primaria de una protena, es
conocer que aminocidos hay y en qu orden estn
en esa protena

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

La estructura secundaria de una protena, es la


serie de dobleces que sufre, es un primer nivel
de acomodacin en el espacio, existe dos tipos
muy tpicos: -helice y laminas plegadas

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

ESTRUCTURA
SECUNDARIA

ESTRUCTURA TECIARIA

Nivel de organizacin mas


complejo, es la disposicin
espacial lograda cuando la
cadena polipeptidica
provista de diversas
estructuras
secundarias, se pliega
sobre si misma, para
adquirir una forma
tridimensional compacta:
GLOBULAR
Esta formacion implica diversas interacciones
hidrofobicas, electrostaticas
y de Van der Waals, ademas de puentes de H.
GLOBULARES: forma esferica, los AA hidrofobos estan hacia el centro,
los AA hidrofilos estan en la superficie en contacto con el solvent.

ESTRUCTURA TECIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Formada por la unin de


dos o mas
subunidades de
protenas globulares,
denominadas
monmeros, dmeros,
trmeros o tetrmeros.
Estos complejos
cuaternarios son
llamados tambin
Esta conformacion es debida a las interacciones:
puentes de H,
oligomeros
interacciones hidrofobicas y electrostaticas.
La riqueza de grupos hidrofobos influye en la tendencia a la
formacion de grupos oligomericos

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
Es la perdida de las propiedades biologicas,
quimicas y fisicas. Por la ruptura de los enlaces que
mantenian sus estructuras cuaternaria, terciaria y
secundaria, conservandose solamente la primaria

Las proteinas se transforman en filamentos delgados


que se entrelazan, formando compuestos fibrosos
insoluble en agua.

Los efectos de la desnaturalizacin son


numerosos y entre ellos se. Pueden destacar:
a.Descenso de la solubilidad, resultado del
desbloqueo de grupos hidrfobos.
b.Alteracin en la capacidad de retencin de
agua.
c.Prdida de la actividad biolgica (enzimas,
hormonas).
d.Aumento de la sensibilidad al ataque de
proteasas, debido al desbloqueo de los enlaces
peptdicos correspondientes a los sitios de
accin especfica de las proteasas
e.Aumento de la viscosidad intrnseca.
f.Su capacidad de cristalizar.

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
MEDIOS MECANICOS
Ej. Clara de huevo

Estructura
blanda

Agitacion

Agitacio
n
Amasad
o

Estructura
semi-rigida

Agitacion

Estructura
rigida

Ej. Harina de trigo

Gliadinas
gluteninas

Amasado

Almidon + grasas + proteinas

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
MEDIOS FISICOS

Temperatu
ra
Solventes

Calor agente + empleado en la conservacion y proceso de A


Las proteinas sufren diversos grados de desnaturalizacion en el proceso
Ej. Clara de huevo
albumina

12%
proteina
88% de
Ej.
Higado
agua

Higado

Gel tridimensional
atrapa agua

Red
tridimensional

Red rigida
Textura dura

DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
pH

MEDIOS
QUIMICOS

Calor agente + empleado en la conservacion y proceso de A


Las proteinas sufren diversos grados de desnaturalizacion en el proceso
Ej. Clara de huevo
albumina

12%
proteina
88% de
Ej.
Higado
agua

Higado

Gel tridimensional
atrapa agua

Red
tridimensional

Red rigida
Textura dura

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