MOLECULAS

ORGANICAS
1.- PROTEINAS
2.- HIDRATOS DE CARBONO
3.- LIPIDOS
4.- ACIDOS NUCLEICOS

1.- PROTEINAS

- Las protenas estn compuestas por carbono,

hidrgeno, oxgeno y nitrgeno. La mayora tambin
contienen azufre y fsforo. Las mismas estn
formadas por la unin de varios aminocidos, unidos
mediante enlaces peptdicos.
El orden y disposicin de los aminocidos en una
protena depende del cdigo gentico, ADN, de la
persona.
- Las protenas constituyen alrededor del 50% del
peso seco de los tejidos y
- No existe proceso biolgico alguno que no dependa
de la participacin de este tipo de sustancias.

Funciones principales de las protenas

Son esenciales para el crecimiento. Las grasas
y carbohidratos no las pueden sustituir, por no
contener nitrgeno.
-

Proporcionan
los
aminocidos esenciales fundamentales para la sn
tesis tisular
(tejidos).
- Son materia prima para la formacin de los
jugos
digestivos,
hormonas,
protenas

- Funcionan como amortiguadores, ayudando a

mantener la reaccin de diversos medios como
el plasma. Energticamente, las protenas
aportan al organismo 4 Kcal de energa por
cada gramo que se ingiere.
- Actan como catalizadores biolgicos
acelerando la velocidad de las reacciones
qumicas del metabolismo. Son las enzimas.

- Actan como transporte de gases como oxgeno

y dixido de carbono en sangre. (hemoglobina).
- Actan como defensa, los anticuerpos son
protenas de defensa natural contra infecciones
o agentes extraos.
- Permiten el movimiento celular a travs de la
miosina y actina (protenas contrctiles
musculares).
- Resistencia. El colgeno es la principal
protena integrante de los tejidos de sostn.

Protenas de origen animal

Protenas
de origen
vegetal

*
*
*

Estructura primaria de las

protenas
- La estructura primaria es la secuencia de
aminocidos de la protena. Nos indica qu
aminocidos
componen
la
cadena
polipeptdica y el orden en que dichos
aminocidos se encuentran. La unin entre los
aminocidos, se denominan unin peptdica.
- La funcin de una protena depende de su
secuencia y de la forma que sta adopte.

- La unin de un bajo nmero de

aminocidos da lugar a un pptido.
- Si el n: de aas. que forma la molcula no
es mayor de 10, se denomina oligopptido.
- si es superior a 10 se llama polipptido y
si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de
protena.

ENLACE PEPTIDICO
H
I O
H2NCC
Alanina

I
OH
CH3

CH2OH
H

I
N---C---COOH
H

I
H Serina

Enlace peptdico

CH2OH
I O
H
I
H2NCC -------------N---C---COOH
I

OH

Aminocidos esenciales
Son aquellos que el propio organismo no puede
sintetizar. Esto implica que la nica fuente de
estos aminocidos en estos organismos es la
ingesta directa a travs de la dieta.
Algunos de los alimentos con todos los
aminocidos esenciales son: la carne, los huevos
, los lcteos y algunos vegetales como la espelta,
la soja y la quinoa

Aminocidos

*Aminocidos hidrfobos
* Aminocidos polares
* Aminocidos cidos
* Aminoccidos bsicos

Esenciales

No esenciales

Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina

Alanina (aa. azufrado)

Tirosina
Aspartato
Cistena (aa. azufrado)

Fenilalanina

Glutamato

Treonina
Triptfano
Valina
Histidina
Arginina
(condicionalmente)

Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Asparagina

Estructura secundaria de las

protenas
- La estructura secundaria es la disposicin de la

secuencia de aminocidos en el espacio.

- Los aminocidos, a medida que van siendo
enlazados durante la sntesis de protenas y
gracias a la capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposicin espacial estable, la
estructura secundaria.
- Existen dos tipos de estructura secundaria:
1.- La a(alfa)-hlice y
2.- beta laminar o Conformacin beta

1.- La a(alfa)-hlice
- Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre s misma la estructura primaria.
- Se debe a la formacin de enlaces de hidrgeno entre
el -C=O de un aminocido y el -NH- del cuarto
aminocido que le sigue.

2.- La conformacin beta

- En esta disposicin los aminocidos no forman una
hlice sino una cadena en forma de zigzag,
denominada disposicin en lmina plegada.
- Presentan esta estructura secundaria la queratina de
la seda o fibrona.

Estructura terciaria de las

protenas
- La estructura terciaria informa sobre la
disposicin de la estructura secundaria de un
polipptido al plegarse sobre s misma originando
una conformacin globular.
- En definitiva, es la estructura primaria la que
determina cul ser la secundaria y por tanto la
terciaria.
- Esta conformacin globular facilita la solubilidad
en agua y as realizar funciones de transporte,
enzimticas, hormonales, etc.

Esta
conformacin
globular
se
mantiene
estable gracias a la
existencia de enlaces entre
los radicales R de los
aminocidos.
Aparecen varios tipos de
enlaces:
1.- el puente disulfuro
entre los radicales de
aminocidos que tienen
azufre.
2.los
puentes
de
hidrgeno.
3.- los puentes elctricos.
4.las
interacciones
hidrfobas

hidrgen
o

2
3

Estructura cuaternaria de las

proteinas
Esta estructura informa de la unin, mediante enlaces
dbiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptdicas
con estructura terciaria, para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptdicas
recibe el nombre de protmero.
El nmero de protmeros puede variar:
2 en la hexoquinasa;
4 en la hemoglobina,
Muchos, como la cpsida del virus de la poliomielitis,
que consta de sesenta unidades proteicas.

Propiedades de las Protenas

Especificidad
- Est relacionada con su funcin. Cada una lleva a cabo una
determinada funcin y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformacin espacial
propia.
- Un cambio en la estructura de la protena puede significar
una prdida de la funcin. Adems, no todas las protenas son
iguales en todos los organismos, cada individuo posee
protenas especficas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de rganos transplantados. La semejanza
entre protenas son un grado de parentesco entre individuos,
por lo cual sirve para la construccin de "rboles
filogenticos"

Desnaturalizacin.
- Prdida de la estructura terciaria, por
romperse los puentes que forman dicha
estructura.
Todas
las
protenas
desnaturalizadas
tienen
la
misma
conformacin, muy abierta y con una
interaccin mxima con el disolvente, por lo
que una protena soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y
precipita.

Factores que generan desnaturalizacin de las

proteinas
La desnaturalizacin se puede producir por:
- Cambios de temperatura, (huevo cocido o frito).
- Variaciones del pH (cidos o bases (0 lcalis).
- En presencia de sales metlicas
- En algunos casos, si las condiciones se restablecen,
una protena desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformacin, proceso que se
denomina renaturalizacin.

Qu significa que una protena se

desnaturaliza?
Significa que pierde la estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria si la poseyera, es
decir, mantiene slo su estructura primaria,
la cual puede perderse mediante un hidrlisis
fuerte a temperatura alta por un espacio de
un tiempo prolongado o mediante el uso de
una enzima proteoltica (proteasa).

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

1.- Funcin estructural:

- Glucoprotenas forman las membranas
celulares,
- Histonas que forman parte de los cromosomas,
regulan expresin de genes
- Proteinas que otorgan elasticidad y resistencia
a rganos y tejidos
Colgeno, tejido conjuntivo fibroso
Elastina, tejido conjuntivo elstico
Queratina de la epidermis y uas
- Las araas y los gusanos de seda segregan
Fibrona para construir sus telas y capullos de
seda respectivamente.

2.- Funcin enzimtica

- Son las ms numerosas y especializadas.
- Actan como biocatalizadores de las reacciones
qumicas del metabolismo celular.

3.- Funcin hormonal

- Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la
insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en
sangre),
- Las hormonas segregadas por la hipfisis, como la del
crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis
de corticosteroides)
- La calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).

4.- Funcin reguladora

Algunas protenas regulan la expresin
de ciertos genes y otras regulan la
divisin celular (como la ciclina).

5.- Funcin homeosttica

Algunas mantienen el equilibrio osmtico y
actan
junto
con
otros
sistemas
amortiguadores para mantener constante el
pH del medio interno.

6.- Funcin defensiva

Las
inmunoglobulinas
actan
como
anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a
la formacin de cogulos sanguneos para
evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y
protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del
botulismo, o venenos de serpientes, son
protenas
fabricadas
con
funciones
defensivas.

7.- Funcin transportadora

- La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de
los vertebrados.
La hemocianina transporta oxgeno en la sangre de los
invertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.

8.- Funcin contrctil

La actina y la miosina constituyen las
miofibrillas responsables de la contraccin
muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento
de cilios y flagelos.

9.- Funcin de reserva

- La ovoalbmina de la clara de huevo, la
gliadina del grano de trigo y la hordena de la
cebada, constituyen la reserva de aminocidos
para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.