Estructura y funcin de las

protenas
Irene Varela

Al observar un celula en un
microscopio nos damos cuenta que
muchos de los procesos que ocurren
en ella son parte del trabajo de las
protenas

Enzimas (pepsina)
Proteina
estructural
(tubulina)

De transporte
(albumina serica)

Motora
(miosina) (cinesima)

Almacenamiento (caseina)
Seal (insulina)

Receptora (rodopsina)
Propsitos especiales

La forma y la estructura de las

proteinas
Acomodo de aminoacidos forma el
esqueleto polipeptidico.

Plegamiento de proteinas

Se da porque dentro del

esqueleto polipeptidico existen
cadenas no polares (hidrofobas) y
polares (hidrofilas)
No polares: fenilalanina, leucina,
valina, triptofano.
Polares arginina, glutamina e
histidina

Las proteinas se pliegan en una

conformacion de minima energia

La conformacion que adopta

cualquier polipeptido es regida por
consideraciones energeticas: suele
plegarse en la forma en la que la
energia libre (G) disminuye al
minimo.

Cada molecula es de conformidad

estable.

Plegamientos de modo incorrecto

Agregamientos proteicos de los priones PrP

Chaperonas moleculares

Llegan cuando el polipeptido esta

semiplegado
Via energetica mas favorable
Procedimiento eficiente y fiable
Son vitales en las condicinones de

Las proteinas adoptan una amplia

variendad de formas complejas

30-10,000
50- 2,000
Golublares y fibrosas
Pueden formar anillos, esferas,
filamentos, laminas.

Las formas para saber la secuencia

de aminoacido puede ser: por el gen
que la codifica, cristalografia de
rayos X y la espectrocopia de
resonancia magnetica

La Helice-alfa y la hoja-beta son

patrones de plegamiento comunes

Resultan de los puentes de H Dextrogiros

levogiros

Las helices se forman facilmente en

las estructuras biologicas

Cada cuatro aminoacidos se

forma un enlace de H
Se da una vuelta compleca
da 3,6 animoacidos
Cuando se una una hlice
alfa sobre otra, ambas
tienen una regio hidrofobica.

Las hojas beta forman estructuras

rigidas centrales en muchas proteinas

Niveles de organizacin
Primario

 Secundario

 Terciaria

 Cuaternaria

Dominio proteico

Pocas de las cadenas polipeptidicas

posibles seran utiles
De las muchas que se forman solo
pocas son estables y definidas.
No son utiles desde el punto de visto
biologico
Gracias a la evolucion

Las proteinas se pueden clasificar

en familias

Las moleculas grandes de proteinas con frecuencia

contienen mas de una cadena polipeptidica

Sitios de union
Subunidad
Varios dominios

Sitios de union
dimero

cuando alguna de estas

macromoleculas dentro de la celula
se disocia, la misma celula tiene la
capacidad de autooreorganizacion.

Las proteinas pueden ensamblarse

en filamentos, laminas o esferas

Algunas proteinas tienen formas

fibrosas y alargadas

Las proteinas extracelulares con frecuencia se

entabilizan mediante enlaces cruzados covalentes

Se genera un vinculo de dos

aminoacidos del mismo tipo de
proteina o dos diferentes.
Formando enlaces de disulfuro
No afectan la funsionalidad de la
molecula
Son una grapa atomica.