ESTUDIO

BROMATOLOGICO DE LAS
PROTEINAS

Protenas
Son

polmeros

llamados

Hay

formados

por

monmeros

aminocidos.

20 aminocidos en la naturaleza, que se

combinan

para

(muchos

grupos

formar

miles de protenas

funcionales:

alcoholes,

tioles, carboxiamidas, etc.)

Son las macromolculas ms verstiles de los

seres

vivos.

Cada protena tiene:

Una estructura funcional lgica y propia.
Ciertas caractersticas comunes a las dems
protenas.

Aminocidos
Rompiendo los enlaces
peptdicos que ligan los
aminocidos ingeridos,
stos pueden ser
absorbidos por el intestino
hasta la sangre y
reconvertidos en tejido.

Aminocidos
Existen en la naturaleza aproximadamente unos
300 aminocidos diferentes, pero solo 20 de ellos
son de importancia al encontrarse en la formacin
de las molculas de protena de todas las formas
de vida: vegetal, animal o microbiana. Estos son
sintetizados a partir de precursores ms sencillos
o absorbidos como nutrientes.

Aminocidos
De los 20 aminocidos que componen las
protenas, ocho se consideran esenciales es
decir: como el cuerpo no puede sintetizarlos,
deben ser tomados ya listos a travs de los
alimentos. Si estos aminocidos esenciales no
estn presentes al mismo tiempo y en
proporciones especficas, los otros aa, no
pueden utilizarse para construir las protenas.

ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOS

Los aa son estructuras

tetradricas

ISMEROS

Bioqumica Stryer, Berg y Tymocz

Ed. Revert, S.A. 2003

La estructura tridimensional es de crucial importancia para la

funcin
Representacin:

a) Tridimensional

b) En perspectiva

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

CLASIFICACIN
DE LOS
AMINOCIDOS
11

ALIFTICOS

NO POLARES
AROMTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS CIDOS

aa
POLARES CON CARGA

CON N BSICO

12

CADENAS LATERALES DE LOS AA

ALIFTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu, Pro)

AROMTICOS (Phe, Tyr, Trp)
GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys, Met)
BSICOS (His, Arg, Lys)
CIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)

AA MODIFICADOS
4-hidroxiprolina
-hidroxilisina

AA NO PROTEICOS
Ac. -aminobutrico
D-Ala, D-Glu

AMINOCIDOS ALIFTICOS

El ms pequeo
Flexibilidad estr.

Hidrofobicidad
(interior de prot.)

Dificulta el plegamiento

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOCIDOS AROMTICOS

Hidrfobo

Ligeramente hidrfobos
Interacciones hidrofbicas
Puentes de Hidrgeno
Actividad Enzimtica
Absorben la luz en el UV (280 nm)
Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOCIDOS CON OH O S

Cadenas dbilmente polares (algo hidrfilos)

Pueden formar puentes de H con el agua
Dos cys pueden formar un puente o enlace disulfuro

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AMINOCIDOS BSICOS

El menos bsico
Cat. Enzimt. (H+)

Carga + a pH fisiolgico
Muy polares, en la superficie de protenas

AMINOCIDOS CIDOS Y SUS AMIDAS

Carga - a pH fisiolgico

Polares, cadena lateral sin carga

Hidrfilos, en la superficie de protenas

Bioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

AA MODIFICADOS

AA NO PROTEICOS
D-Ala, D-Glu

OH

+
H3N-CH2-CH2-CH2-COOAc. -aminobutrico
OH

4-OH prolina

)2

L-Homoserina
-hidroxilisina

Bioqumica Mathews, van Holde y

Ahern. Addison Wesley 2002

L-Ornitina

Aminoacidos esenciales
Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptfano(Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg) (Requerida en nios y tal vez ancianos)
Metionina (Met)

Aminoacidos sintetizados por el

cuerpo
Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cistena (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
cido asprtico (Asp)
cido glutmico (Glu)

PROPIEDADES
DE LOS
AMINOCIDOS
22

Caractersticas cido-Base de los Aminocidos

Los grupos -COOH y -NH2 de los aminocidos son capaces
de ionizarse (al igual que los grupos-R cidos y bsicos de los
aminocidos). Como resultado de su capacidad de ionizacin
las siguientes reacciones de equilibrio inico pueden ser
escritas:
pK1
R-COOH <> R-COO + H+
cido
pK2
R-NH3+ <> R-NH2 + H+
Bsico

Las reacciones de equilibrio, segn lo escrito arriba,

demuestran que los aminocidos contienen por lo
menos dos grupos cidos dbiles. Sin embargo, el
grupo carboxilo es un cido ms fuerte que el grupo
amino.

A pH fisiolgico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo

no estar protonado y el grupo amino protonado. Un
aminocido con un grupo-R no ionizable sera
elctricamente neutro a este pH. Esta especie se
llama un zwitterion.

 Como los cidos orgnicos tpicos, la fuerza cida de los grupos

carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminocidos se
pueden definir por la constante de disociacin, Ka o ms
comnmente el logaritmo negativo de Ka, la pKa.
La carga neta (la suma algebraica de todos los grupos con carga
presentes) de cualquier aminocido, pptido o protena, depender
del pH del ambiente acuoso circundante.
Cuando el pH de una solucin de aminocido o protenas cambia
la carga neta de los aminocidos tambin cambiar. Este fenmeno
se puede observar durante la titulacin de cualquier aminocido o
protena. Cuando la carga neta de un aminocido o de una protena
es cero el pH ser equivalente al punto isoelctrico:pi.

Punto
isoelctrico
A pH cido: prevalece la especie con carga +
A pH bsico: prevalece la especie con carga
Hay un valor de pH para el cul la carga de la especie es cero.
(zwitterin)
pI = pK1 + pK2

para un aa neutro

Punto isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del

aminocido es cero.
27

PPTIDOS

Polmeros de
aminocidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
Dipptido: 2 aa
Tripptido: 3 aa
Tetrapptido: 4 aa
Pentapptido: 5 aa

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena

Extremo C-terminal: fin de la cadena

NOMENCLATURA
Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal,
usando la terminacin il, excepto para el ltimo aa.
Ej:

ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cystena

PEPTIDOS
EJEMPLOS:
OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del tero.
GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la
Insulina.
ANTIBITICOS
GLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la
clula.

PROTEINAS

DEFINICIN
Biopolmeros de aminocidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.
Estn formadas por C, H, O, N y S.

Por su naturaleza
qumica

CLASIFICACIN DE
LAS PROTEINAS

Por la forma que

adopta

SIMPLES
CONJUGADAS

FIBROSA
GLOBULAR

ENZIMAS
PROTENAS

Por su funcin
Biolgica

DE
TRANSPORTE
CONTRCTILES Y
MTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS

PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales:
Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
DE LAS PROTENAS

Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:

ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA
ESTRUCTURA

PRIMARIA
SECUNDARIA
TERCIARIA
CUATERNARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA

Hace referencia a:
La identidad de aminocidos.
La secuencia de aminocidos.
La cantidad de aminocidos.
La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin
biolgica.
Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interaccines entre aa que se encuentran prximos en la
cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.

HELICE ALFA
Los grupos R de los aa
se orientan hacia el
exterior.
Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.

HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se
orientan hacia arriba y
abajo alternativamente.
Se establecen puentes
H entre C=O y NH- de
aa que se encuentran
en segmentos
diferentes de la cadena.
Ej. Fibrona (seda)

ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispocin en
el espacio por
interacciones entre aa que
se encuentran en sitios
alejados de la cadena.
Protenas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Protenas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la
asociacin de varias
cadenas con
estructuras
terciarias.
Intervienen las
mismas
interacciones que en
la estructura
terciaria.