ASAM AMINO, PEPTIDA

DAN PROTEIN
Dr. H. JIMMI COPRIADY, M.Si

ASAM AMINO

Asam amino dapat diperoleh dari hidrolisis protein dengan katalisator asam
Protein + H2O + H+
Asam amino

Struktur umum asam amino

COOH
H2N

R= gugus samping
perbedaan antar asam amino terletak pada gugus samping (mempengaruhi
kelarutan)
Beberapa asam amino dalam protein:

Nama

Singkatan

Struktur gugus R

Alanin

Ala

CH3 -

arginin

Arg

H2N-C-NH-CH2-CH2-CH2NH

asparagin

asp

H2N-CO-CH2-

Beberapa asam amino dalam protein

Nama

singkatan

Struktur gugus R

Asam aspartat

asp

HOOCCH2 -

Sistein

cys

HSCH2 -

Asam glutamat

glu

HOOC-CH2-CH2 -

Glutamin

gln

H2N-CO-CH2-CH2 -

Glisin

gly

H-

Leusina

Leu

(CH3)2 CH-CH2 -

Lisin

Lys

H2N-(CH2)4 -

metionin

met

CH3-S-CH2-CH2-

Serin
Treonin

ser
thr

HO-CH2CH3-CHOH

valin

val

(CH3)2CH-

Asam amino menunjukkan sifat fisis yang

1. Mempunyai
titik leleh tinggi
>200oC, sedangkan senyawa
tidak
biasa layaknya
senyawa-senyawa
organik
dengan bobot molekul sekitar itu berupa cairan
organik
lainnya:
o
pada suhu kamar (titik leleh < 200 C)

2. Larut dalam air dan pelarut polar lain, tetapi tidak larut
dalam pelarut non polar
3. Mempunyai momen dipol yang besar
4. Bersifat kurang asam dibandingkan dengan sebagian besar
asam karboksilat dan kurang basa dibandingkan dengan
sebagian besar amina

Asam amino mengandung gugus amina yang bersifat basa dan

gugus karboksilat yang bersifat asam dalam molekul yang sama.

Sifat-sifat yang tidak biasa ini disebabkan

karena:
Karena itu akan terjadi reaksi asam basa internal yang
menghasilkan suatu ion dipolar yang disebut zwitter ion

Karena terjadinya muatan ion, suatu asam amino mempunyai

banyak sifat garam
COOH
H2N C H
R

COOH 3N+ C H
R
suatu ion dipolar

Asam amino esensial

Asam amino esensial adalah asam amino yang tidak

dapat dibuat oleh organisme, karenanya makanan harus
mengandung asam amino itu untuk dibuat protein oleh
organisme

Dari 20 asam amino ada 10 asam amino esensial yaitu:

valin, lesin, isolesin, treonin, fenilalanin, triptophan, lisin,
arginin,histidin dan metionin

Sintesis asam amino

TIDAK DIFOKUSKAN
(HANYA FOTOKOPI HANDOUT)

Pengaruh gugus samping

Berdasarkan atas struktur gugus samping asam amino dapat dibedakan

menjadi:

Asam amino asam (2 asam amino)

Asam amino basa (3 asam amino)
Asam amino alifatik (6 asam amino)
Asam amino hidroksil (2 asam amino)
Asam amino amida (2 asam amino)
Asam amino aromatik (3 asam amino)
Asam amino belerang (2 asam amino)

asam
basa

netral

Rantai samping asam amino-asam amino yang membentuk protein

menentukan sifat/interaksi protein dengan lingkungannya

Ex: protein yang tersusun dari asam amino polar seperti hormon akan
larut dalam air
protein yang tersusun dari asam amino non polar seperti otot tidak
larut dalam air

Reaksi-Reaksi Asam Amino

A. Keamfoteran Asam Amino
Asam amino (dalam bentuk ion dipolar) dapat bereaksi baik dengan asam
(menghasilkan kation) maupun basa (menghasilkan anion)

Titik isoelektrik (TI) adalah pH di mana ion dipolar itu secara listrik netral dan tidak
bermigrasi ke anoda maupun katoda. TI bergantung pada keasaman atau
kebasaan suatu rantai samping.

TI asam amino netral (ex: Alanin)

Apabila alanin dilarutkan dalam air, maka terjadilah kesetimbangan sebagai
berikut:
COOCOOH3N+ C H + H2O
H2N C H + H3O+
CH3
CH3
tak bermuatan netto

muatan negatif netto

Apabila pada larutan ini diberi asam, akan memperbesar jumlah H3O+, akibatnya
kesetimbangan akan bergeser ke arah kiri
Pada pH tertentu akan dijumpai keadaan dimana semua alanin memiliki struktur
sebagai ion dipol disebut sebagai titik isoelektrik

TI asam amino asam (ex: asam glutamat)

Apabila asam glutamat dilarutkan dalam air, maka
terjadilah kesetimbangan sebagai berikut:
COOCOO H3N+ C H + H2O
H 2N C H + H 3O+
-OOCCH CH
HOOC-CH2CH2
2
2
tak bermuatan netto

muatan negatif netto

Apabila pada larutan ini diberi asam, akan

memperbesar jumlah H3O+, akibatnya kesetimbangan
akan bergeser ke arah kiri

Pada pH tertentu akan dijumpai keadaan dimana

semua asam glutamat memiliki struktur sebagai ion
dipol disebut sebagai titik isoelektrik.

Titik isoelektrik asam amino basa (ex: lisin)

Apabila lisin dilarutkan dalam air maka terjadilah
kesetimbangan sebagai berikut:
COOH3N+ C H +
(CH2)4NH2
tak bermuatan netto

H 2O

COOH 3N+ C H
+
(CH2)4NH3+

OH-

muatan positif netto

Apabila pada larutan ini diberi basa, maka akan terjadi

penambahan jumlah ion OH-, akibatnya
kesetimbangan akan bergeser ke arah kiri

Pada pH tertentu akan dijumpai keadaan dimana

semua lisin memiliki struktur sebagai ion dipol
disebut sebagai titik isoelektrik

Titik isoelektrik beberapa asam amino

Nama
Netral
Alanin
Glutamin

Struktur

Titik isoelektrik

H3C-CH-COOH
NH2

6,00

H2N-CO-CH2-CH2CH-COOH

5,65

NH2
Asam
Asam glutamat
Asam aspartat

HO2C-CH2-CH2-CH-COOH
NH2
HO2C-CH2-CH-COOH

3,22
2,77

NH2
Basa
Lisin
Arginin

H2N(CH2)4-CH-COOH
NH2
H2N-C-NH(CH2)3-CH-COOH
NH

NH2

9,74
10,76

B. Asilasi Asam Amino

Menggunakan suatu halida asam atau
anhidrida asetat.
Satu atom H pada gugus amina (NH2)
diubah menjadi gugus asil (COCH3).
C. Reaksi dengan Ninhidrin
Uji asam amino (uji positif: biru-ungu)

PEPTIDA

Peptida adalah senyawa amida yang dibentuk dari dua atau lebih
asam amino dan dihubungkan oleh ikatan peptida.
H2N-CH-COOH + H2N-CH2-COOH H2N-CH-CO--NH-CH2-COOH
CH3
CH3
ik. peptida
alanin

glisin

alanilglisin (suatu dipeptida)

Peptida yang terdiri dari 3 asam amino disebut tripeptida, 4 asam amino
tetrapeptida, 5 asam amino pentapeptida dst.

Menurut perjanjian yang dikatakan senyawa peptida adalah apabila

senyawa tersebut tersusun dari 2 s/d 50 unit asam amino, sedangkan
senyawa yang tersusun dari > 50 unit asam amino disebut PROTEIN.

Tata Nama Peptida

Untuk asam amino yang gugus karboksilnya bereaksi dengan -NH2 diberi akhiran
il dan urutan penamaan dimulai dari residu N-ujung
Ex: 1. H2N-CH-CO-NH-CH-COOH 2. H2N-CH-CO-NH-CH2-CO-NH-CH-COOH
CH3
CH2CO2H
CH3
(CH 2)4NH2
alanilasamaspartat
(ala-asp)

alanilglisillisin
(ala-gly-phe)

Urutan residu asam amino sangat mempengaruhi aktifitas

dari senyawa peptida atau protein

Sebagai contoh:
Arg-pro-pro-gly-phe-ser-pro-phe-arg Bradikinin (nonapeptida)
dihasilkan dlm aliran darah
dari proteinalfa-2-globulin
Arg-pro-pro-gly-phe-ser-phe-arg
Baguskinin (oktapeptida)

Bradikinin dapat menurunkan tekanan darah, dia dapat membuat

pembuluh darah mengembang, sehingga aliran darah meluas
dan tekanan menurun, sedangkan Baguskinin tidak aktif.

Tyr-gly-gly-phe-met enfekalin metionin

Tyr-gly-gly-phe-leu enfekalin lesin

dihasilkan oleh tubuh

Pentapeptida yang berperan di dalam otak yang berhubungan

dengan perasaan (emosi)-perasaan riang atau senang dan
meredakan rasa sakit

Penetapan Struktur Peptida

Penetapan struktur peptida dapat dilakukan dengan cara analisis residu
ujung.

Reagensia Sanger (1-fluoro-2,4-dinitrobenzen)

NO 2
O 2N

NO2

F +

H2N-CH-C-

O 2N
..-

NO2
O 2N

F
+
NH-CH-COR

NO2

NH-CH-COOH
R

Asam amino N-ujung

Berwarna
kuning merah
Dapat diisolasi dan
diidentifikasi

hidrolisis

O 2N

NH-CH-COR

Reagensia Edman (fenil isotiosianat)

R' O
R''
+
N-C-NH-CH-C-NH-CH- PEPTIDA
S
H

lebih elektronegatif

R'
..
..
N=C=S + H2N-C-H
C=O
NH

S
+

R''

NH-C-NH-CH-C---NH-CH- PEPTIDA

PEPTIDA
H

R'

C-R''

+ H+ / Asam tidak berair

NH-R'

OH
R'
R''
..
+
NH-C-NH-CH-C-NH-CHPEPTIDA

CH
.. C
NH OH
CH-R''

C=O

PEPTIDA

C
N

C CH
+

NH2

NH-R'

OH

C CH

-H+

CH-R''

+
NH2

C=O

CH-R''

PEPTIDA

NH-R'

C=O
PEPTIDA

turunan asam amino

feniltiohidantoin (PHT)
dipisahkan dan identifikasi
dengan kromatografi

Analisis peptida dengan menggunakan enzim (bersifat

spesifik)

Suatu polipeptida biasanya dihidrolisis menjadi pecahan-pecahan yang

lebih kecil untuk menetapkan rentetan dalam asam amino.
Campuran hidrolisis dipisah-pisahkan dan urutan residu asam amino
dalam tiap pecahan ditentukan (misalnya dengan analisis gugus ujung)
Struktur pecahan-pecahan ditentukan seperti teka-teki jigsaw untuk
memperoleh struktur keseluruhan
Ex.
Suatu pentapeptida setelah dihidrolisis parsial menghasilkan tripeptida
berikut: glu-arg-gly
arg-gly-phe
gly-glu-arg
Bagaimana struktur pentapeptida tersebut ?

Enzim yang biasa digunakan untuk memaksapisahkan ikatan

peptida:

kimotripsin
pepsin
tripsin
sianogen bromida
termolisin

R = tyr, phe, trp

R= tyr-phe-trp
R = lys, arg
R = met
R= ile-leu-val

Sintesis peptida

R-CO-Cl + RNH2

R-CO-NHR

Tetapi untuk peptida cara diatas tidak bisa dilakukan karena: asam amino dapat
bergabung dengan berbagai cara
Ex : phe + gly
phe-phe
gly-phe
phe-gly
gly-gly

Karena itu dalam sintesis peptida semua gugus reaktif harus diblokade, kecuali
gugus amino dan gugus karboksil yang diinginkan saja yang bebas
sehingga reaksi dapat dikendalikan

Ex. Sintesis dipeptida ala-gly

CH3
H2N-CH-COOH
diblokade

H2N-CH2-COOH

cara langsung

CH3

H2N-CH-COOH +

CH2-O-C-Cl

diblokade

benzilkloroformat
-HCl
CH3 O

CH2-O-C-NH-CH-C-OH
..
diaktifkan

Tidak bisa lagi menyerang

CH3 O

Cl=C-O-C2H5
etilkloroformat

CH2-O-C-NH-CH-C-O-C-O-C
2H5 +
NH2-CH2-COOH
..
Glysin
O

CH3 O

CH2-O-C-NH-CH-C-NH-CH2-COOH
..
ala-gly yang gugus aminonya diblokade
H2, Pd
CH3 O
NH2-CH-C-NH-CH2-COOH
ala-gly

Sintesis peptida fase padat

Menggunakan resin polistiren yang mengandung p-(klorometil)stiren

CH2Cl

CH2Cl
Resin
CHCH2

CHCH2x

Dalam sintesis ini resin menahan amino C-ujung pada gugus

karboksilnya .

Gugus amino dari asam amino pertama diblokade dengan tbutiloksikarbonil

Sintesis ala-gly
H O
H2N-CH-C-OH
blokade

-HCl

(CH3)3-C-O-C-NH-CH2-C-OH + CH2-Cl

(CH3)3-C-O-C-Cl

resin

t-butilkloroformat

-HCl
O

(CH3)3-C-O-C-NH-CH2-C-O- CH2---resin
+ asam tak berair
untuk membuang gugus pemblokade

O
O

CH3 O
(CH3)3-C-O-C-NH-CH-C-OH

H2N-CH2-C-O- CH2---resin
gly

diaktifkan

CH3 O

(CH3)3-C-O-C-NH-CH-C-NH-CH2-C-O-CH2---resin
+HF
CH3 O

H2N-CH-C-NH-CH2-C-OH
ala-gly

Biosintesis Peptida

Dilaksanakan oleh asam ribonukleat (RNA) dan enzim

RNA disintesis dalam inti sel dibawah pengarahan DNA

mRNA ---- RNA pesuruh---disintesis dibawah pengarahan DNA dalam inti sel
bertindak sebagai cetakan-kerja utk sintesis rantai
protein
r RNA ---- RNA ribosomal---- bertindak sebagai sebagai tempat
langsungkannya sintesis protein
T RNA ---- RNA transport--- bertindak sebagai suatu pembawa asam amino
spesifik untuk pembentukan suatu rantai polipeptida

M-RNA yang disintesis diinti sel, keluar dari inti dan melekat pada ribosom
(tempat sintesis protein), kemudian t-RNA yang membawa asam amino juga
melekat pada ribosom----- terjadilah proses sintesis

mRNA -- cetakan untuk protein yang akan dibentuk

basa

basa

basa

basa
m RNA

deret tiga basa

berurutan (kodon)
ex : basa UUU = masuk fenilalanin
UUA = leusin dst

Guanin (G)
Sitosin (S)
Urasil (U)
Adenin (A)

deret basa pada mRNA merupakan kode

yang menentukan urutan dimasukkannya
asam amino-asam amino pada protein
yang sedabg tumbuh

t RNA yang membawa asam amino mampu mengenali tempat yang cocok
karena ia mempunyai/mengemban suatu antikodon (deret tiga basa yang komplementer dengan mRNA)

Protein
1. Klasifikasi Protein

Apabila dilihat dari unsur penyusunnya protein dibagi dalam:

A. Protein sederhana
B. Protein majemuk

Protein sederhana apabila dihidrolisis sempurna akan

menghasilkan hanya alfa-asam amino seperti albumin dan globulin

Protein majemuk adalah protein yang mengandung gugus non

protein di dalamnya seperti gugus gula, lipida, logam-logam dan
ester fosfat.Protein golongan ini meliputi :
- nukleoprotein bersenyawa dengan asam-asam nukleat
- lipoprotein - bersenyawa dengan lipid
- glikprotein - bersenyawa dengan glukosa
- fosfoprotein - bersenyawa dengan ester fosfat

Berdasarkan kelarutannya protein dapat diklasifikasikan

menjadi 2 bagian yaitu:
A. Protein fibrosa yaitu protein yang tidak larut dalam air
termasuk dalam golongan ini adalah :
1. kolagen: terdapat dalam tulang, gigi dan kulit
2. keratin: terdapat dalam rambut, kuku, wol, kaya sistein
3. Miosin: dijumpai pada otot-otot yang berkontraksi
4. elastin: pada kulit, membentuk urat dan pembuluh darah
B. Protein globular yaitu protein yang larut dalam air atau air yang
mengandung garam-garam tertentu. Yang masuk dalam golongan ini
adalah:
1. albumin: albumin telur dan serum
2. globulin: globulin serum
3. histon: terdapat dalam jaringan kelenjer dan bersama-sama asam
nukleat; kaya akan lisin dan arginin
4. protamina

Struktur Protein
rentetan asam amino-asam amino dalam
suatu molekul protein dimana kemungkinan
adanya interaksi antara asam amino dalam
protein tidak diperhatikan.
Jika antaraksi antar asam amino diperhatikan akan ada struktur
sekunder, tersier dan kwartener. Struktur sekunder, tersier dan
kwartener disebut struktur yang lebih tinggi dari protein

Struktur primer

Urutan rantai samping dalam suatu protein menentukan struktur

lebih tingginya (higher structur) yang terjadi oleh ikatan hidrogen
dalam (internal), ikatan hidrogen luar (external), gaya van der
wals, ik. Ion (jembatan garam), jembatan disulfida dll.

Struktur lebih tinggi dari protein

Struktur sekunder

struktur protein yang memperkirakan

adanya interaksi antara asam amino
seperti
bentuk spiral (heliks alfa) atau
lembaran
berlipat beta
Contoh struktur sekunder yang telah diketahui adalah keratin yg
dijumpai dlm bulu. Bentuk spiral ini menghasilkan produk yg kuat,
lunak (lentur) dan bersifat serat.

Struktur tersier

Antaraksi lebih lanjut dari struktur sekunder seperti terlipatnya

kerangka untuk membentuk suatu bulatan disebut struktur tersier

Contoh struktur tersier terdapat pada myoglobin (tdd 153 unit

asam amino) yaitu protein penyimpan oksigen berbentuk bola
(globular) pada otot mamalia

Struktur kwartener

Antaraksi antara sub unit tertentu seperti antara globin-globin dalam

hemoglobin disebut struktur kwartener.

Hemoglobin merupakan protein globular pengangkut oksigen dalam

darah. Molekul hemoglobin mempunyai 574 residu asam amino.
Bagian protein dari haemoglobin tdd dr empat rantai peptida.

Sumber-sumber protein
1. Telur
Telur merupakan sumber makanan yang banyak dimanfaatkan manusia. Bahan
makanan ini mengandung protein, lemak, vitamin dan beberapa mineral. Kandungan
penyusun protein telur dapat dibagi ke dalam protein putih telur dan protein kuning
telur.
2. Daging
Sebagai sumber protein dalam bahan makanan daging memegang peranan yang
penting. Daging adalah bagian antara tulang dan kulit dari hewan spt sapi, babi,
domba dll. Daging ini sebenarnya merupakan otot-otot yang berisi sel darah.
3. Susu
Susu merupakan larutan yang berisi protein, laktosa, mineral dan vitamin tertentu
yang mengemulsi lemak dan kasein. Jika lemak dihilangkan dari susu akan diperoleh
susu skim, sedangkan apabila kaseinnya diendapkan residu yang diperoleh disebut
serum.

4. Pati dan kacang-kacangan

Disamping ditemukan dalam bahan makanan dari hewan,
protein juga dapat diperoleh dalam bahan makanan dari tumbuhtumbuhan.
Protein dari tumbuhan banyak yang bergabung dengan karbohidrat,
lipida dan molekul lain.

Denaturasi Protein

Denaturasi suatu protein adalah hilangnya sifat-sifat struktur lebih

tinggi oleh terkacaunya ikatan hidrogen dan gaya-gaya sekunder
lain yang mengutuhkan molekul itu.

Akibat suatu denaturasi adalah hilangnya banyak sifat biologis

protein itu.

Faktor-faktor yang menyebabkan denaturasi:

1. Pengaruh bahan kimia
2. Tekanan tinggi
3. Penyinaran sinar X dan ultraviolet
4. Pemanasan

Reaksi warna protein

1. Reaksi biuret
Reaksi biuret merupakan reaksi warna yang umum untuk gugus peptida
(-CO-NH-) dan protein. Reaksi positif ditandai dengan terbentuknya
warna ungu karena terbentuk senyawa komplek antara Cu2+ dan N dari
molekul ikatan peptida. Banyaknya asam amino yang terikat pada ikatan
peptida mempengaruhi warna reaksi ini. Senyawa dipeptida memberikan
warna biru, tripeptida ungu dan tetrapeptida serta peptida komplek
memberikan warna merah.
2. Reaksi xantoprotein
Reaksi warna xantoprotein dapat terjadi karena reaksi nitrasi pada cincin
benzena dari asam amino penyusun protein. Test dinyatakan positif
ditunjukkan dengan warna kuning yang disebabkan terbentuknya suatu
senyawa polinitrobenzena dari asam amino protein. Reaksi ini positif utk
protein yang mengandung asam amino dengan inti benzena misalnya
tirosin, fenilalanin, triptofan.

3. Reaksi ninhidrin
Reaksi warna protein dengan ninhidrin menunjukkan positif
bila memberikan warna biru atau ungu.
4. Reaksi millon
Pereaksi millon melibatkan penambahan senyawa Hg ke
dalam protein sehingga pada penambahan logam ini akan
menghasilkan endapan putih dari senyawa merkuri. Untuk protein
yang mengandung tirosin atau triptofan penambahan pereaksi
millon memberikan warna merah. Namun pereaksi ini tdk spesifik
karena juga memberikan test positif warna merah dengan adanya
senyawa fenol.
5. Reaksi Hopkin-cole
Reaksi warna protein ini menunjukkan positif apabila ditandai
terbentuknya cincin ungu pada bidang batas antara larutan protein
dengan pereaksi. Pembentukan cincin ini dikarenakan terbentuknya
kondensasi 2 inti indol dari triptofan dengan aldehid. Aldehid disini
diperoleh dari asam glioksalat yang dipakai untuk test adamkiewiczhopkins.