UNIVERSIDAD DE SAN MARTIN DE

PORRES

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

FILIAL NORTE

QUIMICA

AMINOACIDOS Y
PROTEINAS
USMP-FMH-FN-2017-I

2017-I H. Lezama
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PROTEINAS
AMINOACIDOS
ESTRUCTURA
PROPIEDADES
CLASIFICACION

PROTEINAS
ENLACE PEPTIDICO
NIVELES ESTRUCTURALES
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
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 PROTEINAS
Macromolculas biolgicas ms abundantes

Gran variedad de clases y tamaos

Diversidad de funciones biolgicas

Instrumento a travs de los cuales se expresa la informacin

gentica

Estructura: con 20 aminocidos covalentemente unidos en

secuencias lineales caractersticas
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 AMINOCIDOS
Productos de la hidrlisis de las protenas

Asparagina (1806) Treonina (1910)

Nombres comunes, en muchos casos derivan de la

fuente de la cual fueron aislados.
Asparagina de esprrago
Glutamato de gluten
Tirosina de queso (gr. Tyros = queso)
Glicina (gr. Glycos azucarado).
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CARACTERSTICAS COMUNES

Todos son aminocidos

Difieren en el grupo R lateral (estructura, tamao,

carga, solubilidad )

Otros menos comunes , son modificaciones post-

traduccionales. Otros no forman parte de las
protenas
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El carbono es un centro quiral. Excepto G

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Clasificacin de aminocidos
Segn formen parte de las protenas
Aminocidos proticos
codificables o universales: 20 aa
modificados o particulares: (hidroxilacin,
carboxilacin, fosforilacin, glicosilacin,
condensacin, yodacin)
Modificacin pos-traduccional de aminocidos
Aminocidos no proticos
D-aminocidos
-aminocidos no proticos
- aminocidos

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 Clasificacin de aminocidos
Segn polaridad
aa apolares
alifticos: glicina, alanina, valina, leucina,
isoleucina, prolina, metionina.
aromticos: fenilalanina, triptofano.
aa polares neutros
serina, treonina, cisteina, asparagina,
glutamina, tirosina.
aa polares cargados
cidos: cido asprtico, cido glutmico.
bsicos: lisina, arginina, histidina.

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Clasificacin nutricional
Esenciales: No esenciales:
TRIPTFANO glicina - alanina
TREONINA tirosina - serina
ISOLEUCINA glutamina - prolina
LEUCINA glutamato
LISINA histidina
METIONINA cistena
FENILALANINA arginina
VALINA asparagina
aspartato

taurina, carnitina, hidroxiprolina,etc

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CLASIFICACIN

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Los aminocidos son anfteros

En solucin existen como iones o como formas

zwiterion

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 PUNTO ISOELECTRICO

pH al que el aminocido est como zwiterin.

pH al que el aminocido tiene carga neta 0.

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Compuestos de importancia biolgica derivados
de aa

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 ENLACE PEPTIDICO
Enlace formado entre el grupo carboxilo de un aminocido y el
grupo amino del siguiente.
Tiene direccionalidad. La cadena presenta inicio (amino libre) y fin
(carboxilo libre)

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PROTEINAS
proteios = lo primero, ms
importante, de primera clase.
Propuesto por Berzelius en 1838.
18% de la masa
celular.
G. Mulder
1839

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PROTEINAS: TAMAO

Unidades:
..... 30 1000 .......

Peso molecular:
..... 12000 1000000 .......

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 PROTEINAS:
CLASIFICACION
SEGN SUS PROPIEDADES FISICAS

GLOBULARES:
Solubles, frgiles, redondeadas Hemoglobina

FIBROSAS:
Insolubles, estables, estructurales Queratina
alargadas

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 PROTEINAS:
CLASIFICACION
SEGN SU CONSTITUCION

SIMPLES: Aminocidos Insulina

CONJUGADAS: Aminocidos Hemoglobina

+
Grupo prosttico

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 PROTEINAS CONJUGADAS

CLASE GRUPO PROSTETICO EJEMPLO

Glicoprotenas Carbohidratos Inmunoglobulinas
Lipoprotenas Lpidos Lipoprotenas
sanguneas
Nucleoprotenas Acidos nucleicos Cromosomas
Metaloprotenas Iones metlicos Ferritina
Cromoprotenas Grupos cromgenos Hemoglobina

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 PROTEINAS: CLASIFICACION

SEGN SU FUNCION
Enzimticas Alcohol deshidrogenasa
Estructurales Colgeno
Almacenamiento Ferritina
Transporte Hemoglobina
Hormonales Insulina
Contrctiles Actina
Protectivas Inmunoglobulinas
Toxignicas Toxina botulnica

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 PEPTIDOS A
FORMARSE

a b

a: Nmero de aminocidos en solucin

b: Nmero de residuos en el pptido

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PROTEINAS: ESTRUCTURAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

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ESTRUCTURA PRIMARIA

SECUENCIA DE RESIDUOS.

Est dada por el enlace peptdico.

Su ruptura implica hidrlisis.

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 SECUNDARIA
FORMA COMO SE DOBLA LA ESTRUCTURA PRIMARIA

Est dada por los puentes de hidrgeno.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

Puede ser:
Alfa hlice

Beta u hoja plegada

Triple hlice.
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 ESTRUCTURA TERCIARIA
FORMA COMO SE ARREGLA LA ESTRUCTURA SECUNDARIA EN EL ESPACIO

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,

enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas.
Su ruptura implica desnaturalizacin.

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 ESTRUCTURA CUATERNARIA
FORMA COMO SE UNEN LAS ESTRUCTURAS
TERCIARIAS A SUS GRUPOS PROSTETICOS O LAS
SUBUNIDADES ENTRE ELLAS

Est dada por los puentes de hidrgeno, puentes salinos,

enlaces disulfuro, interacciones hidrofbicas, enlaces
covalentes.

Su ruptura implica desnaturalizacin.

Slo la presentan las protenas conjugadas y las

multimricas
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 CONCLUSIONES
1. LAS PROTEINAS ESTAN CONFORMADAS POR -
AMINOACIDOS

2. LOS AMINOACIDOS SON COMPUESTOS

ANFOTEROS

3. LA BASE DE LAS PROTEINAS COMO POLIMEROS

ES EL ENLACE PEPTIDICO

4. LAS PROTEINAS SON LOS BIOPOLIMEROS MAS

COMPLEJOS Y MAS DIVERSOS

5. LA FUNCIONQLIDAD DE LAS PROTEINAS SE DEBE

A LA COM PLEJIDAD DE SUS NIVELES
ESTRUCTURALES
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 MAS INFORMACION
- QUIMICA ORGANICA. MORRISON

- QUIMICA ORGANICA. SOLOMONS

- QUIMICA ORGANICA. WADE

- BIOQUIMICA. STRYER

- BIOMOLECULAS. MACARULLA

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