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ORGÁNICAS
CARBOHIDRATOS O GLÚCIDOS
Los carbohidratos están formados básicamente por carbono
(C), hidrogeno (H) y oxígeno (O). Los átomos de carbono
están unidos a grupos alcohólicos (-OH), llamados también
radicales hidroxilo y a radicales hidrógeno (-H). en todos los
glúcidos siempre hay un grupo carbonilo, es decir, un
carbono unido a un oxígeno mediante un doble enlace
(C=O).
CLASIFICACIÓN
Monosacáridos Aldosas
Azúcares simples
No pueden
Cetosas
hidrolizarse
Amilopectina: forma
más compleja de
almidón, se encuentra
ramificada, con
uniones 1 – 6 en los
puntos de ramificación.
“COLA”
Región
hidrófoba
CLASIFICACIÓN
Lípidos Terpenos
insaponificables Esteroides
Hormonas eicosanoides
ÁCIDOS GRASOS
•Unidad básicas de los lípidos saponificables.
•Formados por una larga cadena hidrocarbonada con 12 a 24
átomos de Carbono y un grupo carboxilo terminal.
Se dividen en:
1) Ácidos grasos saturados cuando no poseen enlaces
dobles, son flexibles. Ejemplos:
• Ácido láurico, Ácido mirístico, Ácido palmítico, Ácido
margárico, etc.
•Sólidos
Triacilglicéridos ricos en A.G. saturados •Denominados sebos
•Líquidos
Triacilglicéridos ricos en A.G.
•Denominados aceites
insaturados
Céridos
Se forman por la unión de un ácido graso de cadena larga
(de 14 a 36 átomos de carbono) con un monoalcohol,
también de cadena larga (de 16 a 30 átomos de carbono),
mediante un enlace éster. El resultado es una molécula
completamente apolar, muy hidrófoba, ya que no aparece
ninguna carga y su estructura es de tamaño considerable.
Esta característica permite que la función típica de las ceras
consista en servir de impermeabilizante. El revestimiento de
las hojas, frutos, flores o talos jóvenes, así como los
tegumentos de muchos animales, el pelo o las plumas está
recubierto de una capa cérea. Para impedir la pérdida o
entrada (en animales pequeños) de agua.
Lípidos complejos: 1. Fosfolípidos
3. Esfingolípidos:
Ceramida = A.G + esfingosina.
PROPIEDADES QUÍMICAS
Composición Química
C
H aminoácidos PROTEÍNAS
O
N, S, P, "ladrillos de los edificios
moleculares proteicos". Estos
edificios macromoleculares se
construyen y desmoronan con
gran facilidad dentro de las
células, y a ello debe
precisamente la materia viva su
capacidad de crecimiento,
Aminoácidos reparación y regulación
Los aminoácidos son las unidades
básicas que forman las proteínas.
En la naturaleza existen unos 80
aminoácidos diferentes, pero de
todos ellos sólo unos 20 forman
parte de las proteínas.
•Ribonucleasa
•Mucoproteínas
Glucoproteínas
•Anticuerpos
•Hormona luteinizante
•Nucleosomas de la cromatina
Nucleoproteínas
•Ribosomas
Pueden ser:
hélice o plegada
La α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno
entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que
le sigue. Ejm: Elastina de la lana, pelo, uñas, colágena.
Especificidad.
Fibras de colágeno
Función enzimática: Las proteínas con función
enzimática son las más numerosas y especializadas.
Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas
del metabolismo celular
Función hormonal: Algunas hormonas son de
naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que
regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas
segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la
adrenocorticotrópica y la calcitonina.
Función reguladora: Algunas proteínas regulan la
expresión de ciertos genes y otras regulan la división
celular (como la ciclina). Muchas proteínas se unen al ADN
y de esta forma controlan la transcripción génica, así
el organismo se asegura de que la célula, en todo
momento, tenga todas las proteínas necesarias para
desempeñar normalmente sus funciones.
Función homeostática: Algunas mantienen el equilibrio
osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno.
Función defensiva: Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos frente a posibles antígenos. La trombina y el
fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias. Las mucinas tienen
efecto germicida y protegen a las mucosas.
Función de transporte: Hemoglobina transporta oxígeno
en la sangre de los vertebrados. La hemocianina transporta
oxígeno en la sangre de los invertebrados
Hemoglobina con su
grupo hemo
Función contráctil: La actina y la miosina constituyen
las miofibrillas responsables de la contracción muscular
Función de reserva: La ovoalbúmina de la clara de
huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la
cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión. La lactoalbúmina de la leche
ENFERMEDADES RELACIONADAS CON LAS PROTEÍNAS:
Hemoglobinopatías: desordenes causados por la producción
de moléculas de hemoglobina estructuralmente defectuosas, o
la síntesis de cantidades insuficientes de hemoglobina o
raramente ambas.
Roundup
Inhibidores de la síntesis
(Monsanto) G*
de aminoácidos No clasificados Glifosato
Touchdown 9**
aromáticos
(Syngenta)
Rely
Inhibidores de la síntesis Liberty
No clasificados Glufosinato H* 10**
de glutamina Aventis
Crop Science