Fisiopatología del

Metabolismo de
Aminoácidos y
Proteínas.
CONCEPTO DE PROTEÍNA
 Las proteínas son biomóleculas
formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo,
hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
 Proteínas
 Pueden considerarse polímeros de
unas pequeñas moléculas que reciben
el nombre de aminoácidos y serían por
tanto los monómeros unidad. Los
aminoácidos están unidos mediante
enlaces peptídicos
 Proteínas
 La unión de un bajo número de
aminoácidos da lugar a un péptido; si
el nº de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10, se
denomina oligopéptido, si es superior
a 10 se llama polipéptido y si el nº es
superior a 50 aminoácidos se habla ya
de proteína.
 LOS AMINOÁCIDOS
 Los aminoácidos se caracterizan por
poseer un grupo carboxilo (-COOH) y
un grupo amino (-NH2).
 Las otras dos valencias del carbono
se saturan con un átomo de H y con
un grupo variable denominado radical
R.
 Según éste se distinguen 20 tipos de
aminoácidos.
 Comportamiento Químico
 En disolución acuosa, los aminoácidos
muestran un comportamiento anfótero.
 se pueden ionizarse de acuerdo al pH, como
ácido liberando protones y quedando (-COO'), o
como base , los grupos -NH2 captan protones,
quedando como (-NH3+ ).
 Pueden aparecer como ácido y base a la vez
ionizandose doblemente, apareciendo una
forma bipolar iónica llamada zwitterion
 EL ENLACE PEPTÍDICO
 Los péptidos están formados por la
unión de aminoácidos mediante un
enlace peptídico.
 Es un enlace covalente que se establece
entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del
siguiente, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de
agua.
 EL ENLACE PEPTÍDICO

 El enlace peptídico tiene un

comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta
rigidez que inmoviliza en un plano los
átomos que lo forman.
Unión peptídica
 ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
 La organización de una proteína viene
definida por cuatro niveles estructurales
denominados: estructura primaria,
estructura secundaria, estructura terciaria
y estructura cuaternaria.
 Cada una de estas estructuras informa de
la disposición de la anterior en el espacio.
Estructura tridimensional de proteínas globulares
 ESTRUCTURA PRIMARIA

 La estructura primaria es la secuencia

de aminoácidos de la proteína.
 Indica qué aminoácidos componen la
cadena y el orden en que dichos
aminoácidos se encuentran.
 La función de una proteína depende de
su secuencia y de la forma que ésta
adopte.
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
 La estructura secundaria es la disposición
de la secuencia de aminoácidos en el
espacio.
 Los aminoácidos, a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis de
proteínas y gracias a la capacidad de giro
de sus enlaces, adquieren una disposición
espacial estable, la estructura secundaria.
 Estructura Secundaria
Existen dos tipos de Estructura Secundaria
 1. La A (alfa)-hélice
Esta estructura se forma al enrollarse
helicoidalmente sobre sí misma la
estructura primaria. Se debe a la
formación de enlaces de hidrógeno
entre el -C=O de un aminoácido y el -NH-
del cuarto aminoácido que le sigue.
Estructura alfa-hélice
Estructuras secundarias
Estructura de las Proteinas
 Estructura Secundaria

 2. La conformación Beta
En esta disposición los aminoácidos no
forman una hélice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada disposición
en lámina plegada.
Presentan esta estructura secundaria la
queratina de la seda o fibroína.
Hoja Beta-mixta
 ESTRUCTURA TERCIARIA

 La estructura terciaria informa sobre

la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al
plegarse sobre sí misma originando
una conformación globular.
Es la estructura primaria la que
determina cuál será la secundaria y
por tanto la terciaria.
 ESTRUCTURA TERCIARIA
 Esta conformación globular facilita la
solubilidad en agua y así realizar
funciones de transporte , enzimáticas ,
hormonales, etc.
 Esta conformación globular se
mantiene estable gracias a la
existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos.
Estructura tridimensional de proteínas globulares
Estructura básica de los aminoácidos
 Tipos de Enlaces

1. El puente bisulfuro entre los radicales

de aminoácidos que tiene azufre.
2. Los puentes de hidrógeno
3. Los puentes eléctricos
4. Las interacciones hidrófobas
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

 Esta estructura informa de la unión ,

mediante enlaces débiles ( no
covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico.
 Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre de
protómero
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

 El número de protómeros varía desde

dos como en la hexoquinasa, cuatro
como en la hemoglobina, o muchos
como la cápside del virus de la
poliomielitis, que consta de 60
unidades proteícas.
PROPIEDADES DE PROTEINAS
 1. Especificidad.
La especificidad se refiere a su función
cada proteina lleva a cabo una
determinada función y la realiza porque
posee una determinada estructura
primaria y una conformación espacial
propia; por lo que un cambio en la
estructura de la proteína puede significar
una pérdida de la función.
PROPIEDADES DE PROTEINAS
 2. Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura
terciaria, por rotura de los puentes que
forman dicha estructura. Todas las
proteínas desnaturalizadas tienen la
misma conformación: muy abierta y
con una interacción máxima con el
disolvente.
 Una proteína soluble en agua, se
desnaturaliza, se hace insoluble y
precipita.
PROPIEDADES DE PROTEINAS
 2. Desnaturalización.
La desnaturalización puede
producirse por cambios de
temperatura, ( huevo cocido o frito )
 Variaciones del pH en algunos casos,
si las condiciones se restablecen, una
proteína desnaturalizada puede volver
a su anterior plegamiento o
conformación, proceso que se
denomina renaturalización.
 Clasificación de Proteínas

1. HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos

2. HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica y
por un grupo no proteínico denominado
“grupo prostético”.
 Clasificación de Proteínas
 3. HOLOPROTEÍNAS
Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo),
hordeína (cebada)
 Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

 Albúminas: Seroalbúmina (sangre),

ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
 Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento,
prolactina, tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas,
Liasas, Transferasas...etc.
 Clasificación de Proteínas
Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos
Queratinas: En formaciones epidérmicas:
pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos
sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos)
 Clasificación de Proteínas
HETEROPROTEÍNAS
Glucoproteinas
 Ribonucleasa
 Mucoproteínas
 Anticuerpos
 Hormona Luteinizante
 Clasificación de Proteínas
 HETEROPROTEÍNAS

 Lipoproteínas
De alta, baja y muy baja densidad, que
transportan lípidos en la sangre.
 Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina
Ribosomas
 Clasificación de Proteínas
HETEROPROTEÍNAS

 Cromoproteínas

 Hemoglobina, hemocianina, mioglobina,

que transportan oxígeno

 Citocromos, que transportan electrones

 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE
PROTEÍNAS
 Como las glucoproteínas que forman
parte de las membranas.
 Las histonas que forman parte de los
cromosomas
 El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.
 La elastina, del tejido conjuntivo elástico.
 La queratina de la epidermis.
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE
PROTEÍNAS
Enzimáticos:
 Son las más numerosas y especializadas.
 Actúan como biocatalizadores de las
reacciones químicas.
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE
PROTEÍNAS
Hormonal:
 Insulina y glucagón
 Hormona del crecimiento
 Calcitonina
 Hormonas tropas
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE
PROTEÍNAS

Defensa:
 Inmunoglobulina
 Trombina y fibrinógeno
FUNCIONES Y EJEMPLOS DE
PROTEÍNAS

Transporte:
 Hemoglobina
 Hemocianina
 Citocromos
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE
PROTEÍNAS

Reserva
 Ovoalbúmina, de la clara de huevo
 Gliadina, del grano de trigo
 Lactoalbúmina, de la leche
 Albúmina

 Peso molecular:66,000.constituye mas de la mitad

de las proteínas sericas.
 Responsable de presión osmótica.
 Transportadora de sustancias menos solubles,
como ac. grasos, bilirrubinas, metales, calcio,
hormonas, fármacos y vitaminas.
 Concentración en sangre de 3.4 a 5.0 g /dl.
 Su concentración se reduce en afecciones
hepáticas , gastrointestinales, glomérulo nefritis o
nefrosis e inanición.
 Albúmina

 Analbuminemia hereditaria: no se produce

albúmina.
 Un aumento de albúmina serica indica
deshidratación, esta puede ser por terapia con
albúmina.
 Bisalbuminemia, afección congénita caracterizada
por una banda dividida o doble de albúmina por
electroforesis, los dos máximos son
antigénicamente idénticos, no se pueden
diferenciar por ensayo inmunológico.
 prealbumina

 Prealbumina o proteína enlazante de

tiroxina. PM. 54000, transporta tiroxina y
triyodotironina.
 Indicador del estado nutricional por su vida
media corta, desciende rápido cuando el
consumo proteico y de calorías disminuye.
 Se reduce en afecciones hepáticas, se
eleva cuando la tasa de filtración glomerular
disminuye.
 Otras Proteínas

 Proteína enlazante del retinol. Proteína de

transporte, transporta a la vitamina A (retinol).

 Alfa-antitripsina o alfa-1-antiproteasa (AAT) son

un grupo de inhibidores de la serinproteasa que
se sintetiza en hígado. Su función es inactivar
proteasas como elastasa y colagenasa.
 Otras Proteinas.

 La deficiencia se hereda en forma homocigota o heterocigota,

provoca afecciones hepáticas en lactantes y enfisema en pacientes
de 20-30 años, debido a que las proteasas no inhibidas provocan
daños estructurales en tejido.
 Reactivos de fase aguda

 Los reactivos fase aguda aumentan como

respuesta a inflamación aguda, todos tienen
una función en defensa del huésped, en
tanto otros descienden.
 Positivas:alfa-1 antitripsina, glucoproteina
ácida alfa-1, haptoglobina, ceruloplasmina,
fibrinogeno, proteína c-reactiva.
 Negativas: albúmina, prealbumina,
transferrina.
 Reactivos fase aguda.

 Glucoproteina ácida alfa-1. (AAG) PM de

44000, producida en hígado, inactiva a
progesterona, se enlaza a fármacos
básicos y afecta farmacocinética, aumenta
en artritis reumatoide, LES, neoplasias
malignas y después de traumatismos y
quemaduras.
 La deficiencia es por desnutrición, daño
hepático o síndrome nefrotico, con mas
frecuencia se relaciona con anticonceptivos
orales.
 Reactivos de fase aguda.

 Macroglobulina alfa-2. (AMG) Inhibidor de

proteasa, participa en la coagulación y en la
fibrinolisis.
 Inhibe la acción de tripsina, quimotripsina,
trombina, elastasa, calicreina y plasmina.
 No es un reactivo de fase aguda, se reduce en
artritis reumatoide, MM y en pacientes que
reciben estreptocinasa.
 Se eleva en embarazo, tratamiento con
estrógenos, afecciones hepáticas, renales y
diabetes sacarina.
 Reactivos de fase aguda.

 Haptoglobina. Glucoproteina con tres fenotipos

distintos.transporta Hb plasmática libre al S.R.E.,
donde se degrada, la hemoglobina no unida a
haptoglobina se filtra en glomérulo y precipita en
tubulos, ocasionando daño renal grave.
 El complejo hapto-hemo se degrada en S.R.E. y
en hígado, por lo que tras crisis hemolítica
disminuye el nivel de haptoglobina.
 Se eleva durante infecciones, neoplasias,
traumatismos, IAM. Migran en la banda alfa 2.
 Reactivos de fase aguda.

 Hemopexina. Globulina beta 1, de transporte,

enlaza el heme libre, el complejo formado va al
hígado y el heme es transformado en
bilirrubina, pocas veces se cuantifica.
 Ceruloplasmina. Globulina alfa 2, transporta al
90% del cobre, se enlazan 6 cobres por cada
ceruloplasmina,el restante cobre se enlaza a
albúmina.
 Niveles altos están en procesos inflamatorios,
cirrosis, leucemias, hodgkin, artritis reumatoide.
 Proteínas Plasmáticas

 Niveles reducidos están en la enfermedad de

Wilson, padecimiento hereditario,
caracterizado por incapacidad del cuerpo de
excretar cobre en la bilis, lo que provoca
acumulación en hígado, cerebro, riñones y
eritrocitos.
 También se reduce en desnutrición, hepatitis
crónica. Se utiliza inmunodifusion radial y
nefelometría.
 Proteínas Plasmáticas

 Transferrina. Betaglucoproteina, transporta

hierro del heme y dieta a los sitios de
producción de eritrocitos en medula ósea.
 No es de fase aguda. Disminuye tras
quemaduras graves, infecciones, neoplasias,
transferrinemia hereditaria.
 Aumenta en anemia por deficiencia de hierro,
en embarazo, cuando se utilizan estrógenos.
 Proteínas Plasmáticas

 Proteína C-reactiva. llamada así por

reaccionar con el polisacárido C de la pared
celular del neumococo, de fase aguda.
 Se sintetiza en hígado,marcador
inespecífico, infecciones, daño a tejido o
necrosis celular en infarto y enfermedad
maligna.
 Participa en sistema inmune, en la activación
de complementos, en fagocitosis y liberación
de linfocinas.
 Proteínas Plasmáticas

 Fibrinogeno. glucoproteina de hígado, sustrato

de trombina, de fase aguda.
 Se reduceen CID, afecciones hepáticas,
afibrinogenemias hereditarias. Migra en la
región beta.
 Inmunoglobulinas. anticuerpos, se producen
en las células plasmáticas derivadas de los
linfocitos B de medula ósea.
 Se miden por nefelometría y por inmunodifusión
radial.
 Proteínas Plasmáticas

Inmunoglobulinas.
 Poseen dos cadenas pesadas idénticas y dos
cadenas ligeras idénticas, unidas por enlaces
disulfuro.
 Las cadenas ligeras se denominan kappa o
lambda.
 Se clasifican en IgG, IgA, IgM, IgD, IgE.
 Participan directamente en la respuesta
inmunitaria, interactuando I. humoral (Ac.), I.
celular (T), fagocitos, complementos.
 Proteínas Plasmáticas

 Gamopatias monoclonales. Son los

aumentos monoclonales de
inmunoglobulinas, pueden ser malignas
o benignas.
 Malignas: Mieloma Múltiple,
Macroglobulinemia de Waldenstrom,
afecciones de cadenas pesadas.
 Proteínas Plasmáticas
 Mieloma múltiple. Produce la formación de un
clon de células plasmáticas en médula ósea.
Afecta a personas de mas de 60 años, a ambos
sexos por igual.
 El tipo IgG es el mas común: 60% de los casos.
El tipo IgA tan solo el 20%. Los de tipo IgD, IgE
aparecen en menos del 1% de los casos.
 Proteínas Plasmáticas

 Manifestaciones clínicas. Lesiones óseas

dolorosas, dolores esqueléticos.
 Las células plasmáticas producen cantidades
anormales de inmunoglobulinas, fragmentos de
cadenas ligeras llamadas proteína de Bence
Jones o ambos.
 La MO reduce la producción de las demás
células e inmunoglobulinas normales,
generando anemia e incapacidad para hacer
frente a infecciones.
 Proteínas Plasmáticas

 Amiloidosis. Grupo de enfermedades

caracterizadas por depósitos de sustancia
proteica fibrilar entre las células de diversos
órganos.
 Esta proteína tiene dos porciones distintas, la
proteína fibrilar y el componente P, glucoproteina
similar a la PCR.
 Los depósitos amiloideos pueden ser
secundarios a otra enfermedad: MM, inflamación
crónica, o afecciones renales.
 Se pueden observar también como estado de
enfermedad primario (afección hereditaria).
 Proteínas Plasmáticas
 Microglobulina beta 2. P M bajo, 11800, es la cadena
ligera asociada con antigenos HLA en las células
nucleadas.
 Se libera B2M a sangre cuando la célula muere o se
regenera,se filtra por glomérulo y se absorbe y degrada
en tubulos proximales.
 Su nivel serico refleja tasa de producción y
funcionamiento renal de filtración y reabsorción de esta
proteína.
 Útil como marcador de tumores, especialmente en el
diagnostico de ciertas leucemias y como prueba sensible
de función renal.
 Se mide por RIA,IR, electroinmunodifusion y
nefelometría.
 Rangos de referencia para
proteínas sericas en adultos.
 Constituyente.  Rango (mg/100ml.)
 Prealbumina  20-40
 AAT  93-224
 AAG  55-140
 AMG  150-350
 Haptoglobinas hp1-1  100-220
 hp1-2  106-300
 hp2-2  120-260
 Transferrina  200-400
 Ceruloplasmina  15-60
 CRP  0-0.5
 Rangos de referencia para
proteínas sericas en adultos.
 Constituyente.  Rango (mg/100ml.)
 Fibrinogeno(plasma)  150-350
 IgG  800-1800
 IgA  90-450
 IgM  60-280
 IgD
 0-14
 IgE
 0-180 (U/ml)
 Rbp
 Hemopexina  3-6
 B2M  50-115
 0.07- 0.34
Fisiopatología del
Metabolismo de
Aminoácidos.
Aminoácidos
 Biosintesis de los aminoacidos.

Escenciales No escenciales
 Arginina*  Alanina
 Fenilalanina  Asparagina
 Histidina  Aspartato
 Isoleucina  Cisteina
 Leucina  Glicina
 Lisina  Glutamato
 Metionina  Glutamina
 Treonina  Prolina
 Triptofano  Serina
 Valina  tirosina
 AMINOACIDOPATIAS

AMINOACIDEMIAS (VN: 5-8 mg/dL, Balcells)

Interpretación clínica díficil

AMINOACIDURIA (VN <1g/diario, Balcells)

Fisiológicas (dieta, embarazo)
Renal (Trastornos transporte renal y gastrointestinal)
Desbordamiento (Trastorno metabólico)
 ANOMALIAS DEL TRANSPORTE DE
AMINOACIDOS

TUBULO RENAL
Cistinuria

MUCOSA GASTROINTESTINAL
Enfermedad de Hartnup
 CISTINURIA

Defecto 1rio. Defecto autosómico recesivo, transportador

reabsorción aa básicos en el túbulo próximal.

Detección: orina

Aa afectados
Lisina, ornitina, arginina transporte alternativo, solubilidad
urinaria mayor que cistina
cistina, poco soluble en la orina ácida, formación de cálculos de
cistina pelvis renal o en la vejiga. Disulfuro mixto cisteína-
homocisteína, mas soluble que la cisteína   CRISTALES CIS
TEINA Y CÁLCULOS
Síntomas, signos
cólico renal (10 y 30 años); obstrucción puede facilitar IU y IR,
cálculos de cistina en la pelvis o vejiga
 CISTINURIA

Diagnóstico
Sedimento urinario: cristales cistina

Prueba confirmatoria
Cromatografía o electroforesis.

Tratamiento
 ingesta de líquidos, diuresis 4 lts/dia:  cistina orina
alcalinización orina pH >7,5: administración de bicarbonato sódico
oral; acetazolamida en dosis de 5 mg/kg (hasta 250 mg) oral en el
momento de acostarse:  solubilidad de la cistina.
Administración de penicilamina
 ENFERMEDAD DE HARTNUP

Etiología Defecto congénita autosómica recesiva en el transporte de

iso, leu, val tir, trp, fen (intestino y riñon).

Diagnóstico
•Aminoaciduria generalizada (excepto prolina y hidroxiprolina).
•Productos de la degradación del triptófano constituye una prueba
adicional de la enfermedad.
 Enfermedad de HARTNUP
Síntomas (lactancia, infancia o comienzo edad adulta)
Alteraciones nutritiva.
Similares a la pelagra (deficiencia de niacinamida.),
erupciones al exponerse al sol.
Manifestaciones neurológicas: ataxia cerebelosa,
retraso mental, talla corta, cefaleas, desvanecimientos.

Tratamiento
Buena nutrición y suplementos niacinamida o niacina a la
dieta (20 mg/kg, v.o.). Los ataques pueden tratarse con
nicotinamida (50 a 400 mg/d, v.o.).
 AMINOACIDOPATIAS

AMINOACIDEMIAS (VN: 5-8 mg/dL, Balcells)

Interpretación clínica díficil

AMINOACIDURIA (VN <1g/diario, Balcells)

Fisiológicas (dieta, embarazo)
Renal (Trastornos transporte renal y gastrointestinal)
Desbordamiento (Trastorno metabólicos)
 ANOMALIAS DEL METABOLISMO DE LOS
AMINOACIDOS

1. Alcaptonuria
2. Enfermedad orina Jarabe Arce
3. Trastorno ciclo urea
4. Fenilcetonuria

Afectan su catabolismo y producen una elevación de

los niveles plasmáticos de diversos metabolitos,
cosa que no ocurre en el grupo de las anomalías del
transporte.
OXIDACION DE AMINOACIDOS Lehninger,
 1.- ALCAPTONURIA

Aminoácido afectado
tirosina
Defecto enzimático
oxidasa del ácido homogentísico
Diagnóstico prenatal
Estudio ADN
Clínica
Artritis, orina oscura, coloración
azulada orejas y nudillos
Tratamiento
Ninguno
Frecuencia
4:1.000.000 recién nacidos vivos
 2.- ENFERMEDAD
ORINA JARABE ARCE

Aminoácido afectado
leucina, isoleucina, valina

Defecto enzimático
Descarboxilasa de los
aminoácidos ramificados

Diagnóstico prenatal
Estudio ADN
 Enfermedad orina jarabe Arce

Síntomas clínicos
Olor orina y sudor, vómitos recurrentes, convulsiones,
retraso mental, coma y muerte

Hallazgos de Laboratorio
Acidosis metabólica
Hipoglucemia
sangre y orina:leucina-isoleucina-valina

Tratamiento
Dietético: Ingesta controlada aminoácidos ramificados
 3.- CICLO UREA: Hiperamonemia II
Aminoácido afectado: Todos aminoácidos sobre todo glutamina
 3.- CICLO UREA: Hiperamonemia II
Defecto enzimático
ornitina transcarbamilasa (2)
Síntomas Clínicos
Dificultad alimentación (intolerancia proteica),
vómitos repetición,
letargia, irritabilidad, hepatomegalia, coma, convulsiones
Hallazgos laboratorio
Hiperamonemia.
Tratamiento
Dieta baja en proteínas
 4.- FENILCETONURIA
Aminoácido afectado: Fenilalanina
Defecto
99-98% Fenilalanina hidroxilasa
Oxigenasa función mixta.
autosómica recesiva
padres (heterocigotos)
gen ubica brazo corto cromosomaa 12.
Presente hígado.

1-2% cofactor

Catecolaminas, H.tiroideas,
Melanina
4.- FENILCETONURIA

Catecolaminas, H.tiroideas, Melanina

 FENILCETONURIA

Signos y síntomas Clínicos

falta interés por el medio
convulsiones
pigmentación diluida
tamaño de la cabeza

6 meses de edad:
se hacen evidente retardo mental
conducta agresiva, hiperactividad, rabietas,
actitudes autista
Hallazgos laboratorio
plasma (mg/dL) orina (mg/dL)
N FCU N FCU
fenilalanina 1-2 15-63 30 300-1000
fenilpiruvato 0.3-1.8 300-2000
fenillactato 290-550
fenilacetato aum
fenilacetilglutamina 200-3000 2400

Fen fen-pir fenil-lact

fenilacetico fenil-acetil-glutamina

Falso (-) = neonato 2 días, baja ingesta proteica

falso (+) = lactante prematura, retardo maduración enzima
FENILCETONURIA MATERNA
Hijos mujeres FCU sin tratamiento
Niños: mayoría heterocigoto, malformaciones congénitas,
microcefalea, defecto congénito cardíaco ..induce aborto
espontáneo.
MANUAL DE NORMAS PARA EL SEGUIMIENTO DE
FENILCETONURIA
•Otorgar a familia consejo genético, apoyo psicológico.
•Genético: 300 mutaciones del gen: hiperfenilalninemia
incidencia: 1:10000 a 1:25000.
•Consejo Genético: mujer PKU embarazada, tratamiento
estricto
Tratamiento
•Nutricional inicia 4 semanas de vida.
•Mielinización cerebral completa 6 años.
•Tratamiento es para toda la vida
•Programa Seguimiento: Evaluación médica, nutricinal,
bioqimica, psicológica
 Aminoacidopatías congénitas clasificadas de acuerdo al
mecanismo y detección

DEFECTO PRIMARIO SISTEMA TRANSPORTE DE MEMBRANA

Alto índice de aclaramiento renal del aminoácido
Detección posible solamente en orina
Cistinuria
Enfermedad de Hartnup

DEFECTO PRIMARIO DEL CATABOLISMO

Bajo índice de aclaramiento renal del aminoácido
Hiperaminoaciduria por saturación del sistema de transporte
Detección preferente en plasma
Alcaptonuria
Enfermedad orina Jarabe Arce
Trastorno ciclo urea
Fenilcetonuria
 HIPERHOMOCISTEINEMIA COMO FACTOR DE
RIESGO CARDIOVASCULAR

El ácido fólico, la vitaminas B6 y en especial

la B12, disminuyen los niveles en sangre de
homocisteina y de comprobarse la asociación
de esta sustancia con las enfermedades
cardiovasculares, tendrían un lugar de
privilegio en las medidas preventivas.
HIPERHOMOCISTEINEMIA COMO FACTOR DE RIESGO
CARDIOVASCULAR